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Protein Ein umgangssprachlich Eiweiß veraltet Eiweißstoff genannt ist ein biologisches Makromolekül das aus Aminosäuren

Protein

Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet Eiweißstoff) genannt, ist ein biologisches Makromolekül, das aus Aminosäuren aufgebaut wird, die durch Peptidbindungen verknüpft sind.

Myoglobin war das erste Protein, dessen räumliche Struktur durch Kristall­struktur­analyse aufgeklärt wurde.
Dieses Globin dient in Muskelzellen als Sauerstoffspeicher. Seine aus über 150 Aminosäuren aufgebaute Peptidkette mit α-Helices faltet sich kugelförmig zur räumlichen Proteinstruktur und hält eine Hämgruppe, an deren Eisenatom sich O2 anlagern kann.

Proteine finden sich in jeder Zelle und machen zumeist mehr als die Hälfte des Trockengewichts aus. Sie dienen ihr als molekulare „Werkzeuge“ und erfüllen je nach der besonderen Struktur unterschiedliche Aufgaben, indem sie beispielsweise Zellbewegungen ermöglichen, Metabolite transportieren, Ionen pumpen, chemische Reaktionen katalysieren oder Signalstoffe erkennen können. Überwiegend aus Proteinen bestehen so auch Muskeln, Herz, Hirn, Haut und Haare.

Die Gesamtheit aller Proteine in einem Lebewesen, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment, unter exakt definierten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt, wird als Proteom bezeichnet.

Wortherkunft und Geschichte

Gerardus Johannes Mulder

Das Wort Protein wurde erstmals 1839 in einer Veröffentlichung von Gerardus Johannes Mulder benutzt. Diese Bezeichnung wurde ihm 1838 von Jöns Jakob Berzelius vorgeschlagen, der sie von dem griechischen Wort πρωτεῖος proteios für „grundlegend“ und „vorrangig“, basierend auf πρῶτος protos für „Erster, Vorderster“ oder „Vorrangiger“, abgeleitet hatte. Dahinter stand die irrtümliche Idee, dass alle Proteine auf einer gemeinsamen Grundsubstanz basieren. Daraus entstand ein heftiger Streit mit Justus von Liebig.

Dass Proteine aus Aminosäurenketten über Peptidbindungen aufgebaut sind, wurde zuerst 1902 auf der 14. Versammlung deutscher Naturforscher und Ärzte unabhängig von Emil Fischer und Franz Hofmeister, die beide Vorträge hielten, vermutet. Fischer führte dabei den Begriff Peptid ein.

Proteinbiosynthese

Bausteine der Proteine sind bestimmte als proteinogen, also proteinaufbauend, bezeichnete Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosäuren – den 20 seit langem bekannten sowie Selenocystein. Auf acht Aminosäuren ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essenziell, was bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann, sondern mit der Nahrung aufnehmen muss. Die Aminosäureketten können eine Länge von bis zu mehreren tausend Aminosäuren haben, wobei man Aminosäureketten mit einer Länge von unter ca. 100 Aminosäuren als Peptide bezeichnet und erst ab einer größeren Kettenlänge von Proteinen spricht. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit ca. 3600 kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen.

Die Aminosäurensequenz eines Proteins – und damit sein Aufbau – ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) codiert. Der dazu verwendete genetische Code hat sich während der Evolution der Lebewesen kaum verändert. In den Ribosomen, der „Proteinproduktionsmaschinerie“ der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren eine Polypeptidkette zusammenzusetzen, wobei die je von einem Codon bestimmten Aminosäuren in der von DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden. Erst mit der Faltung dieser Kette im wässrigen Zellmilieu entsteht dann die dreidimensionale Form eines bestimmten Proteinmoleküls.

Das haploide humane Genom enthält rund 20.350 Protein-codierende Gene – viel weniger, als vor der Sequenzierung des Genoms angenommen. Tatsächlich codieren nur etwa 1,5 % der gesamten genomischen DNA für Proteine, während der Rest aus Genen für non-coding RNA, sowie Introns, regulatorischer DNA und nichtcodierenden Desoxyribonukleinsäuren besteht. Da viele der Protein-codierenden Gene – etwa durch alternatives Splicing des Primärtranskripts (Präkursor-mRNA) eines Gens – mehr als ein Protein produzieren, kommen im menschlichen Körper weit mehr als nur 20.350 verschiedene Proteine vor. Darüber hinaus kennt man heute Proteine, deren Bildung auf Exons von Genen oder Gensegmenten in räumlich weit entfernten Chromosomregionen, mitunter sogar unterschiedlichen Chromosomen, zurückgeht. Mithin ist die traditionelle Ein-Gen-ein-Enzym-Hypothese (auch: Ein-Gen-eine mRNA-ein-Protein-Hypothese) für höhere Organismen heute nicht mehr haltbar.

Proteinstruktur

Anzahl der beteiligten Aminosäuren

Ein Tetrapeptid (wie zum Beispiel Val-Gly-Ser-Ala) mit grün markierter N-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Valin) und blau markierter C-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Alanin)
Balkengrafik, die die Anzahl der bekannten Proteine mit einer bestimmten Anzahl Aminosäuren darstellt. Am häufigsten kommen Proteine mit 100 bis 300 Aminosäuren vor.

Kleine Peptide werden als Oligopeptide bezeichnet, wobei Dipeptide nur aus zwei Aminosäuren aufgebaut sind, Tripeptide aus drei, Tetrapeptide aus vier Aminosäuren etc. Größere Peptide mit mehr als zehn Aminosäuren werden Polypeptide genannt. Die meisten Proteine sind Ketten von 100 bis 300 Aminosäuren, selten haben sie über tausend (siehe Balkengrafik). Das größte bekannte Protein besteht aus einer Kette von über 30.000 peptidisch verknüpften Aminosäuren und ist in Muskelzellen zu finden: Titin.

Proteine brauchen für ihre Funktion eine gewisse Größe. So können Oligopeptide als Signalstoffe – etwa als Hormon oder als Neurotransmitter – eingesetzt werden, für eine Enzymfunktion sind aber meist mehr als 50 Aminosäuren nötig. Unbegrenzt viele Aminosäuren kann ein Protein schon deshalb nicht enthalten, da nur eine begrenzte Menge Aminosäuren zur Verfügung steht. Zudem hängt die Dauer für den Zusammenbau einer Aminosäurenkette ab von der Anzahl der Aminosäuren (siehe Proteinbiosynthese).

Räumlicher Aufbau

Die vier Ebenen der Proteinstruktur, von oben nach unten: Primärstruktur, Sekundärstruktur (β-Faltblatt links, α-Helix rechts), Tertiär- und Quartärstruktur.

Die räumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:

  • Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren einer Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt, könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jedes Kettenglied eine Aminosäure darstellt (Schreibweise vom Amino/N- zum Carboxy/C-Terminus: AS1–AS2–AS3–AS4- …). Die Primärstruktur beschreibt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau des Proteins. Hierzu gehört auch die Signalsequenz.
  • Als Sekundärstruktur wird die Zusammensetzung des Proteins aus besonders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleife, β-Helix und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates. Jede Aminosäure in einem Protein hat charakteristische Winkel zwischen den einzelnen Atomen des Rückgrates (Diederwinkel). Den Winkel (N-terminal) vor dem C-Atom mit der Seitenkette einer Aminosäure bezeichnet man als φ-Winkel, den danach als ψ-Winkel. Diese können, mit einer Nummerierung versehen, in einem Ramachandran-Plot gegeneinander aufgetragen werden, um Sekundärstrukturen anzuzeigen. Alternativ kann ein Janin-Plot verwendet werden.
  • Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Kräfte eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
  • Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten, die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem Vorläuferprotein (engl. Precursor) hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Als Vorläuferproteine bezeichnet man die Prä- (mit noch zu proteolysierenden Signal- oder Aktivierungssequenzen) und die Präproproteine (mit noch zu proteolysierenden Signal- und Aktivierungssequenzen). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.
  • Einige Proteine ordnen sich noch in einer über die Quartärstruktur hinausgehenden, molekular aber bereits ebenso prädeterminierten „Überstruktur“ oder „Suprastruktur“ an, wie Kollagen in der Kollagenfibrille oder Aktin, Myosin und Titin im Sarkomer.

Die Einteilung in Primär- bis Quartärstruktur erleichtert das Verständnis und die Beschreibung der Faltung von Proteinen. Unter physiologischen Bedingungen faltet eine definierte Primärstruktur zu einer bestimmten Tertiärstruktur auf. Anders gesagt: Der Gehalt an Information, der schon in der Primärstruktur als lineare Aminosäuresequenz enthalten ist, äußert sich in Gestalt einer bestimmten dreidimensional formierten Proteinstruktur.

Für diese Faltung der Polypeptidkette in die charakteristische dreidimensionale Form des nativen Proteins sind aber besondere Umgebungsbedingungen erforderlich – so unter anderem ein wässriges Medium, ein pH-Wert in einem bestimmten engen Bereich, eine Temperatur innerhalb gewisser Grenzen. Sie werden erfüllt im Milieu der Zelle innerhalb deren Membran. Dennoch würden viele komplexe Proteine nicht spontan zu jener Struktur falten, die in der Zelle funktionstragend ist, sondern brauchen dazu Faltungshelfer, sogenannte Chaperone. Die Chaperone binden an neugebildete (naszierende) Polypeptide – oder denaturierte bzw. beschädigte Aminosäureketten – und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zur physiologisch funktionellen Struktur.

Klassifizierung von Proteinen

Man kann Proteine nach der äußeren Form in zwei Hauptgruppen einteilen:

  • die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
  • die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Aktin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Weiterhin werden Proteine nach ihrer Zusammensetzung eingeteilt, z. B. bei konjugierten Proteinen. Daneben ist auch eine Einteilung nach der Funktion möglich, z. B. Strukturproteine.

Proteinoberfläche

Oberfläche des Proteins 1EFN, dessen Rückgrat im Bild oben gezeigt ist (erstellt mit BALLView).
Bovine Trypsin Inhibitor ohne Wasserstoffatome, dargestellt als Wireframe-Oberfläche (erstellt mit BALLView).

Vereinfachend wird stellvertretend für die komplexe Proteinstruktur oft nur das Rückgrat (Backbone) des Proteins abgebildet (z. B. Abbildungen rechts oben). Zum Verständnis der Funktion ist jedoch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, tragen auch sie entscheidend zur Struktur bei: Der Verlauf des Rückgrats bestimmt den generellen dreidimensionalen Aufbau, aber die Konturen der Oberfläche und die biochemischen Eigenschaften des Proteins werden von den Seitenketten bestimmt.

3D-Darstellung

Beispiele von Proteinstrukturen aus der PDB

Zum besseren Verständnis von Aufbau und Funktion ist es unerlässlich, die räumliche Gestalt von Proteinen mithilfe geeigneter Grafikprogramme darzustellen.

Das meistverbreitete Dateiformat für Atompositionsdaten von Proteinen ist das PDB-Format der freizugänglichen Protein Data Bank. Eine PDB-Datei enthält zeilenweise Einträge für jedes Atom im Protein, sortiert nach der Aminosäuresequenz; im einfachsten Fall sind das Atomart und kartesische Koordinaten. Es handelt sich also um ein systemunabhängiges Klartext-Format. Auf Basis dieser Datei kann dann z. B. in Jmol die 3D-Struktur dargestellt werden. Ist die natürliche 3D-Struktur noch nicht ermittelt, hilft nur noch die Proteinstrukturvorhersage.

Proteinchemie

Reinigung

Die Aufreinigung und Anreicherung von Proteinen aus biologischem Material ist ein wichtiger Schritt in der biochemischen Identifikation und Charakterisierung von neu entdeckten Proteinen.

In der Biotechnologie und dort besonders bei rekombinanten Proteinen ist die reproduzierbare, sorgfältige Proteinreinigung – meist in großem Maßstab – eine wichtige Voraussetzung zur Verwendung dieser Proteine in der Diagnostik oder Therapie.

Quantitativer Nachweis

Folgende Nachweise, die keine Absolutmessungen darstellen und alle ihre Limitationen haben (z. B. Fehlmessungen durch interferierende Substanzen; Bezug auf ein bestimmtes Standardprotein etc.), dienen zur Quantifizierung von Proteinen:

Identifikation

Der Nachweis der Identität eines Proteins kann über vielfältige Methoden erfolgen. Auch kann ein indirekter Nachweis über andere Eigenschaften als die Primärstruktur erfolgen, welche jedoch aus ihr folgen, z. B. über die Anwesenheit seiner Funktion (Enzymkinetik) im Probengefäß oder über immunologische Eigenschaften, die unter anderem in einem Western Blot verwendet werden.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren, Salze oder organische Lösungsmittel, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar, das heißt, der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann ohne Hilfe nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiklar im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden.

Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt Renaturieren.

Spiegelei – durch Hitzeeinwirkung werden Proteine im Eiklar zu denaturiertem Eiweiß

Mit der Kontrolle über das Feuer wurde Menschen auch das Kochen möglich, womit nicht zuletzt Speisen bekömmlicher und leicht verdaulich zubereitet werden können. Durch Denaturierung beim Erhitzen ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften von Proteinen, etwa beim Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne verändert wird. Auch sehr hohes Fieber kann oberhalb einer gewissen Temperatur körpereigene Proteine denaturieren. Diese Proteine können ihre Aufgaben im Organismus dann nicht mehr erfüllen, was für den Menschen lebensgefährlich werden kann.

Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Der geregelte Fieberanstieg bleibt daher unterhalb solcher Temperaturen. Die Erhöhung der Körpertemperatur beim Fieber bedeutet eine Beschleunigung der Stoffwechselprozesse (siehe RGT-Regel) und erlaubt damit dem Abwehrsystem raschere Reaktionen. Dieses Fieber wird vom Körper selber erzeugt (siehe Pyrogen), um sich besser gegen eingedrungene Erreger oder Fremdkörper (siehe auch Antigen) wehren zu können. Viele der körperfremden Proteine denaturieren schon bei geringeren Temperaturen als die körpereigenen.

Hydrolyse und Oxidation

Die durch hydrolytische Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke sind ein Gemisch aus Peptiden und Aminosäuren; sind diese unter katalytischer Wirkung von Pepsin entstanden, nennt man sie Pepton, im Falle von Trypsin Trypton.

Durch reaktive Sauerstoffspezies können Proteine oxidiert werden. Dieser Vorgang heißt Proteinoxidation und spielt bei der Alterung und einer Reihe von pathologischen Prozessen eine wichtige Rolle. Die Oxidation kann einen weitgehenden Funktionsverlust bedeuten und zur Ansammlung von degenerierten Proteinen in der Zelle führen.

Biologische Funktionen

Proteine können im Organismus folgende, sehr spezielle Funktionen haben:

  • Schutz, Verteidigung gegen Mikroorganismen
  • Körperstruktur, Bewegung
    • Kollagene, die bis zu 1/3 des gesamten Körperproteins ausmachen können, sind Strukturproteine der Haut, des Bindegewebes und der Knochen. Als Strukturproteine bestimmen sie den Aufbau der Zelle und damit letztlich die Beschaffenheit der Gewebe und des gesamten Körperbaus.
    • In den Muskeln verändern Myosine und Aktine ihre Form und sorgen dadurch für Muskelkontraktion und damit für Bewegung.
    • Keratinstrukturen wie Haare/Wolle, Hörner, Nägel/Klauen, Schnäbel, Schuppen und Federn
    • Seidenfäden bei Spinnen und Insekten
  • Stoffumsatz (Metabolismus), Transport, Signalfunktion
  • Reservestoff
    • Als Reservestoff kann der Körper Proteine im Hungerzustand als Energielieferanten verwenden. Dabei können die in Leber, Milz und Muskeln gespeicherten Proteine nach Proteolyse und Abbau der entstehenden Aminosäuren zu Pyruvat entweder zur Glukoneogenese oder direkt zur Energiegewinnung genutzt werden.

Mutationen in einem bestimmten Gen können potentiell Veränderungen im Aufbau des entsprechenden Proteins verursachen, woraus sich folgende mögliche Auswirkungen auf die Funktion ergeben:

  • Die Mutation bewirkt einen Verlust in der Proteinfunktion; solche Fehler mit teils vollständigem Wegfall der Proteinaktivität liegen vielen erblichen Krankheiten zugrunde.
  • Die Mutation bewirkt bei einem Enzym die Erhöhung der Enzymaktivität. Dies kann vorteilhafte Wirkung haben oder ebenfalls zu einer Erbkrankheit führen.
  • Trotz der Mutation bleibt die Funktion des Proteins erhalten. Dies wird als stille Mutation bezeichnet.
  • Die Mutation bewirkt eine funktionelle Veränderung, die vorteilhaft für die Zelle, das Organ oder den Organismus ist. Ein Beispiel wäre ein Transmembranprotein, das vor der Mutation nur in der Lage ist, den stoffwechselbaren Metaboliten A aufzunehmen, während nach der Mutation auch der Metabolit B regulierbar aufgenommen werden kann und sich dadurch z. B. die Nahrungsmittelvielfalt erhöht.

Protein in der Nahrung

Proteinbedarf

Proteine erfüllen im menschlichen Körper zahlreiche Aufgaben und sind für alle Organfunktionen von Bedeutung, insbesondere bei der Heilung von Wunden und Krankheiten. Zum Aufbau, zum Erhalt und zur Erneuerung der Körperzellen brauchen Menschen eine Nahrung, die Protein enthält. Bezogen auf das Körpergewicht (KG) ist der Bedarf in den Wachstumsphasen zu Lebensbeginn am höchsten.

Im ersten Lebensmonat sollte der Säugling täglich eine Proteinmenge von etwa 2,5 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht (g/kg KG) aufnehmen, gegen Ende des ersten Lebensjahrs genügen etwa 1,3 g/kg KG. Ab dem zweiten Lebensjahr empfiehlt die Deutsche Gesellschaft für Ernährung für die tägliche Aufnahme von Protein mit der Nahrung lebensaltersabhängige Referenzwerte zwischen 1,0 und 0,8 g/kg. Bei Kleinkindern (1,0) ist der Bedarf höher als bei älteren Kindern und Jugendlichen (0,9), bei jüngeren Erwachsene (0,8) niedriger als bei über 65 Jahre alten (geschätzt 1,0) – jeweils bezogen auf das Normalgewicht, nicht das tatsächliche Körpergewicht. Übergewichtige brauchen nicht mehr als normalgewichtige Menschen. Dagegen ist bei schwangeren Frauen der Bedarf um circa 20 % erhöht (1,0), bei stillenden liegt er noch höher (1,2). Es gibt jedoch eine Übersichtsarbeit von 2010, die auch in einem Bericht einer Expertenkommission der Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen (2013) Beachtung fand, welche den Tagesproteinbedarf für durchschnittliche Erwachsene mit 0,91–1,2 g/kg KG deutlich höher einschätzt. Bei körperlicher Aktivität steigt der Bedarf an Protein laut DGE nicht an. Eine Nierenschädigung aufgrund erhöhten Eiweißkonsums wurde mehrmals in Langzeitstudien widerlegt.

Das mit der Nahrung aufgenommene Protein wird in Magen und Darm verdaut, in kleinere Bestandteile zerlegt und in Bausteine aufgespalten. Zellen der Darmschleimhaut resorbieren diese und geben die einzelnen Aminosäuren in die (portale) Blutbahn ab, die zur Leber führt. Der menschliche Organismus kann einige der Aminosäuren nicht selber herstellen, braucht sie aber als Baustein seiner eigenen Proteine. Mit der Nahrung zugeführtes Protein muss also hinreichen, den Bedarf für jede dieser unentbehrlichen (essenziellen) Aminosäuren abzudecken.

Proteinmangel

Ein Mangel an Protein kann eine Reihe von Symptomen hervorrufen. Andauernder Eiweißmangel führt zu Marasmus, Kwashiorkor oder zu beidem und letzten Endes zum Tod.

Zu einem Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings sehr selten und nur bei extrem proteinarmen Ernährungsformen. Die durchschnittliche deutsche Mischkost enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Protein. Obgleich in der Werbung Eiweißpulver als für Breitensportler empfehlenswert angepriesen werden, deckt „unsere übliche Ernährung […] auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab“, wie es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs heißt.

Proteinquellen

Bohnen, eine proteinreiche Hülsenfrucht
Sojabohne – reife Hülsenfrucht

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel (in alphabetischer Reihenfolge) sind:

Eine weitere Proteinquelle ist die Quinoa-Pflanze, welche neben ihrem hohen Eiweiß-Gehalt (etwa 14 g auf 100 g) alle 9 essentiellen Aminosäuren enthält. Ihrer Bedeutung als Nahrungsquelle bewusst, erklärte der ehemalige UN-Generalsekretär Ban Ki-moon das Jahr 2013 zum Jahr der Quinoa, da sie besonders in der Zeit des Klimawandels als wichtige Nahrungsquelle dienen und den Hunger in den Entwicklungsländern bekämpfen soll.

Gesundheitliche Aspekte

Stand bislang vor allem die Menge von Proteinen im Vordergrund, so rückt zunehmend die Quelle von Proteinen und deren gesundheitliche Wirkung in den Blick der Forschung. Heute wird aus gesundheitlicher Sicht zum vermehrten Konsum pflanzlicher Proteinquellen geraten. So zeigt eine Studie aus dem Jahr 2016, dass der Konsum von pflanzlichen Proteinquellen zu einer geringeren Mortalität führte, während tierisches Eiweiß zu einer erhöhten Mortalität aufgrund von Herzkreislauferkrankungen führte. Eine Studie aus dem Jahr 2021 bestätigt dieses Ergebnis. In ihr waren pflanzliche Eiweißquellen sowohl mit einer geringeren Gesamtmortalität verbunden als auch mit einer geringeren Mortalität aufgrund von Demenz und Herzkreislauferkrankungen. Tierisches Eiweiß wie verarbeitetes rotes Fleisch und Eier waren hingegen mit einer höheren Gesamtmortalität verbunden. Eine Studie aus 2023 sieht zwar ein geringeres Risiko für Herzkreislauferkrankungen bei Bevorzugung von pflanzlichem Eiweiß, ordnet die Evidenz dafür allerdings als gering ein.

Wertigkeit von Proteinen

Der Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score (PDCAAS) wird von der Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen (FAO/WHO) und der US Food and Drug Administration als „die beste Methode“ zur Bestimmung der Proteinqualität angenommen. Die Kennzahl berücksichtigt sowohl die Aminosäurenzusammensetzung als auch die Verdaulichkeit dieser. Besondere Bedeutung kommt hierbei dem Gehalt an essentiellen Aminosäuren zu. Darüber hinaus gibt es das ältere und mittlerweile überholte Konzept der biologischen Wertigkeit. 2013 hat die FAO außerdem den Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS) als Bewertungsmethode zur Bestimmung der Proteinqualität ins Spiel gebracht. Hauptunterschied ist, dass beim DIAAS die echte ileale Verdaulichkeit gemessen wird. Der DIAAS wird grundsätzlich nicht gekürzt und kann auch Werte über 100 % annehmen. Nur bei der Betrachtung der gesamten Proteinzufuhr, unabhängig davon, ob es sich um eine Mischkost oder um ein einzelnes Nahrungsmittel, wie beispielsweise Säuglingsnahrung, handelt, muss der DIAAS auf 100 % gekürzt werden.

Insgesamt bleibt eine Bewertung von verschiedenen Proteinquellen schwierig, wenn es um dem Erhalt normaler Körperfunktionen geht. So schreibt die Encyclopedia of Human Nutrition:

„Der metabolische Bedarf für die Erhaltung normaler Körperfunktionen und -zusammensetzung ist ein wenig verstandener Vorgang von Aminosäuren, die in vielen weiteren metabolischen Vorgängen zum Einsatz kommen, welche nichts mit der Proteinsynthese zu tun haben und welche jedenfalls völlig unterschiedlich von Wachstumsvorgängen (bspw. den Aminosäurevorgängen in Gewebe) sind und als solche einen weit geringeren Proteinbedarf haben. Daher ist es sehr schwierig den Unterschied von tierischem und pflanzlichen Proteinquellen zu demonstrieren und dieser ist vermutlich weniger bedeutend für die menschliche Ernährung. Derzeit herrscht beträchtliche Uneinigkeit über die nötige Höhe an essenziellen Aminosäuren in der menschlichen Ernährung und es gibt unterschiedlichste Ansichten über die relative Bedeutung der Proteinqualität in der Ernährungswissenschaft.“

– D J Millward: Encyclopedia of Nutrition

Wirtschaftliche Bedeutung

Die Gesamtmenge der als nachwachsende Rohstoffe in der stofflichen Nutzung verwendeten Proteine wird für Deutschland im Regelfall mit etwa 55.000 t pro Jahr angegeben. Genaue Angaben über die Herkunft dieser Proteine gibt es nicht, es ist jedoch anzunehmen, dass sie zu einem großen Teil tierischer Herkunft sind.

Der Großteil pflanzlicher Proteine wird für die Futtermittelindustrie aufgewendet, so die als Nebenprodukte bei der Pflanzenölpressung und -extraktion anfallenden Pressrückstände (z. B. Raps- und Sojakuchen, Extraktionsschrot) und Nebenprodukte der Gewinnung von Stärke aus Getreide. Pflanzen, die zur Hauptnutzung als Proteinpflanzen angebaut werden, wie bspw. Lupine, Eiweißerbse und Ackerbohne, haben nur eine geringe Bedeutung – die Gesamtfläche für den Anbau dieser Pflanzen als nachwachsende Rohstoffe in Deutschland liegt bei etwa 30 ha pro Jahr. Etwa 1.000 t Weizenproteine werden jährlich in der chemischen Industrie eingesetzt.

Von zentraler Bedeutung für die chemisch-technische und biotechnologische Industrie sind dagegen tierische Proteine. Dabei spielt vor allem die Gelatine eine zentrale Rolle, die in Europa vor allem aus Rinderspalt, Schweineschwarten sowie Knochen von Rindern und Schweinen gewonnen wird. In Deutschland werden jährlich etwa 32.000 t Gelatine in Speisequalität hergestellt, die europäische Gesamtproduktion beträgt 120.000 t (70 % Schweineschwarten, 18 % Knochen, 10 % Rinderspalt, 2 % Sonstige). Verwendet werden in Deutschland etwa 90.000 t, wobei 2/3 im Ernährungsbereich und von dem Rest etwa die Hälfte für den Futtermittelbereich aufgewendet werden. Etwa 15.000 t werden in der chemischen und pharmazeutischen Industrie verwendet. Dabei finden sich die Haupteinsatzbereiche in der Pharmaindustrie, mit Umhüllungen von Tabletten und Vitaminpräparaten (Hart- und Weichkapseln) sowie Gelatinezäpfchen. Außerdem wird Gelatine für blutstillende Schwämmchen sowie als Blutplasmaersatz eingesetzt. In der analogen Fotografie stellt Gelatine die Basis für die fotoempfindlichen Schichten auf dem Film und dem Fotopapier dar. Auch moderne Druckerpapiere zum Ausdrucken von Farbbildern sind mit Gelatine beschichtet.

Neben Gelatine stellt Casein eine wichtige Proteinquelle für die chemische Industrie dar. Das aus Milcheiweiß gewonnene Protein wird vor allem als Beschichtungsmaterial für Glanzpapiere sowie als Zusatz für Streichfarben verwendet (ca. 1–2 % je nach Hersteller). Zudem findet es Verwendung als Etikettenkleber auf Glasflaschen. Jährlich werden in Deutschland etwa 8.000 bis 10.000 t Casein eingesetzt.

Die Nutzung von Proteinen aus Blutmehl zur Herstellung von bio-basierten Kunststoffen (z. B. Pflanztöpfe) befindet sich noch in der Entwicklung, ebenso ein Verfahren zur biotechnologischen Herstellung von Fasern aus Seidenproteinen zur Verarbeitung in Schäumen, Vliesstoffen oder Folien.

Etwa 6.000 bis 7.000 t Proteine sind Autolyseprodukte aus Hefen (Hefeextrakte). Diese finden Anwendung vor allem in der Pharmazeutischen Industrie und der Nahrungsmittelindustrie sowie in der Biotechnologischen Industrie als Nährlösung für Mikroorganismen.

Gewinnung von pflanzlichen Proteinen

Pflanzliche Proteine können aus Soja, Erbsen, Lupinen, Raps oder anderen proteinreichen Früchten wie z. B. Sonnenblumenkernen u. a. m. gewonnen werden. Die geernteten proteinhaltigen Früchte werden mechanisch zerkleinert und entfettet. Es entstehen Flocken oder ein proteinreiches Pulver. Anschließend wird unter Verwendung von Lösungsmitteln ein Proteinkonzentrat gewonnen, das ggf. weiter zu Proteinisolat gereinigt und aufkonzentriert wird: Die Flocken oder Mehl werden mit Wasser versetzt und angemaischt. Die proteinarmen Fasern und Feststoffe werden im nächsten Schritt mit Hilfe von Industriezentrifugen von der proteinreichen Lösung abgetrennt. Dann folgt die sogenannte Ausfällung. Hier wird der pH-Wert der proteinreichen Lösung auf den isoelektrischen Punkt eingestellt. Dadurch setzen sich die Proteinpartikel ab. Diese werden dann wiederum mittels Zentrifugen von der Lauge abgetrennt. Um alle Bestandteile der Mutterlauge aus dem ausgefällten und abgetrennten Protein zu entfernen, wird das Protein erneut mit Wasser versetzt und wieder mit Hilfe der Zentrifugalkraft abgetrennt.

Bei einer Trockenextrusion wird unter Zuführung von Wärme, Druck und Hilfsstoffen ein Zwischenprodukt mit niedrigem Wassergehalt erzeugt. Es wird in der Fachsprache als TVP (Texturized Vegetable Protein) bezeichnet und hat eine trockene Konsistenz in Form von Körnern, Streifen oder Flocken. Dies kann durch Zugabe von Wasser zu einem schwammartigen Vorprodukt für Fleischersatzprodukte weiter verarbeitet werden. Bei einer Nassextrusion wird alternativ mit einem höheren Wassergehalt operiert. Die Feuchtigkeit des Zwischenproduktes liegt daher näher am Wassergehalt des Endproduktes. Das Zwischenprodukt wird als HMMA (High Moistured Meat Analogues) bezeichnet.

Industrielle Nutzung neuer Proteinquellen

Als vollwertigen Ersatz des proteinreichen Fischmehls durch Protein aus Fliegenlarvenmehl züchtet ein Unternehmen auf dem agrarwissenschaftlichen Gelände der Universität Stellenbosch in Elsenburg (Südafrika) millionenfach Stubenfliegen (Musca domestica) heran. Aus einem Kilogramm Fliegeneier können in nur 72 Stunden ungefähr 380 bis 420 Kilogramm Protein entstehen.

Bei entsprechender Großproduktion könnte ein großer Teil der weltweiten Fischmehlproduktion eingespart und die Weltmeere vom industriellen Fischfang entlastet werden. Noch 2012 will das Unternehmen „Agriprotein“ in die Massenherstellung gehen. Täglich werden 65 t Blut aus herkömmlichen Schlachtereien benötigt, um 100 t Fliegenlarven innerhalb eines Zeitraumes von ca. 3 Tagen auf eine Länge von jeweils rund 12 mm heranzuziehen. Im Wege der Trocknung, Vermahlung zu Madenmehl und anschließenden Pelletierung können so täglich 20 t des Proteinprodukts gewonnen werden. Eine weitere Pilotanlage in Deutschland wird von der deutschen Regierung mit 50 % gefördert. Das Unternehmen hat 2012 den People and Environment Achievement Award erhalten.

Herstellung und Optimierung rekombinanter Proteine

Die Herstellung rekombinanter Proteine mit genau festgelegter Aminosäuresequenz und möglicherweise weiteren Veränderungen (z. B. eine Glykosylierung) geschieht sowohl im Labor als auch großtechnisch entweder durch Peptidsynthese oder biotechnologisch durch Überexpression in verschiedenen Organismen und folgender Proteinreinigung.

Im Zuge des Protein-Engineerings können Eigenschaften des gewünschten Proteins gezielt (über das Proteindesign) oder zufällig (über eine gerichtete Evolution) verändert werden. Prinzipiell können industriell dieselben Verfahren angewandt werden wie im Labor, jedoch ist die Verwendung von Nutzpflanzen durch Pharming am besten für die großtechnische Nutzung geeignet, bei der mit Bioreaktoren in Reinräumen gearbeitet wird. Um die geeigneten Organismen zu erhalten, werden gentechnische Methoden eingesetzt.

Die technische Produktion nativer Proteine findet weltweit hauptsächlich in der Pharmazie (Biopharmazeutika) und zur industriellen Verwendung von Enzymen als Waschmittelzusätze (Proteasen, Lipasen, Amylasen und Cellulasen) oder in der Milchverarbeitung (Lactasen) statt. Proteine für die Nahrungsmittelindustrie müssen nicht notwendigerweise in nativer Form hergestellt werden, da eine biologische Aktivität nicht immer erforderlich ist, z. B. bei Käse oder Tofu.

Bedeutung für die Archäologie

Insbesondere mit Hilfe verbesserter Methoden der Massenspektrometrie ist es heute möglich, Proteine oder Teile von Proteinen aus archäologischen und paläontologischen Funden zu analysieren. Aus der Rekonstruktion „fossiler“ Proteine kann zudem auf die sie codierenden Gene und damit auf den Bau der aDNA zurückgeschlossen werden.

Trivia

„Seidenglanz-Proteine“, die als Zusatz für Haarwaschmittel für Menschen und zur Fellpflege für Tiere beworben werden (um vorgeblich Glanz zu erzeugen), werden aus den Resten von Puppen der Seidenraupen, nach Ablösung der diese umhüllenden Seidenfäden, hergestellt.

Im Februar 2020 berichteten Wissenschaftler den Fund eines Protein „Hemolithin“ im Inneren des 1990 gefundenen Meteoriten „Acfer 086“. Proteine sind essentielle Bauteile für die Entstehung von Leben. Falls ihre kontroverse Studie im Peer-Review bestätigt wird, könnte dies die Panspermie-Hypothese stützen. Das Protein könnte in protoplanetarem oder interstellarem Gas entstanden sein.

Siehe auch

Literatur

  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto jr., Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 8. Auflage. Springer Spektrum, Berlin/Heidelberg 2018, ISBN 978-3-662-54619-2, doi:10.1007/978-3-662-54620-8.
  • Friedrich Lottspeich, Joachim W. Engels (Hrsg.): Bioanalytik. 3. Auflage. Springer Spektrum, Berlin/Heidelberg 2012, ISBN 978-3-8274-2942-1.
  • Hubert Rehm, Thomas Letzel: Der Experimentator: Proteinbiochemie / Proteomics. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009, ISBN 978-3-8274-2312-2.
  • E. Buxbaum: Fundamentals of Protein Structure and Function. Springer, New York 2007, ISBN 978-0-387-26352-6 (englisch).
  • P. Kaumaya: Protein Engineering. Intech Open, 2012, ISBN 978-953-510-037-9, doi:10.5772/1286.

Weblinks

Commons: Proteinstrukturen – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
Wiktionary: Protein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
  • Peptide, Polypeptide (Proteine)
  • Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen …)
  • Human Protein Atlas – der Atlas enthält über 1 Million von Pathologen zertifizierte Abbildungen und gibt Auskunft über die Lokalisation und Expression von Proteinen in humanem Normal- und Tumorgewebe
  • Proteopedia – Proteopedia ist eine interaktive 3D-Enzyklopädie über Proteine und andere Biomoleküle im Wikipedia-Format (englisch)
  • UniProt enthält Aminosäuresequenzen von und selektive Informationen zu natürlich vorkommenden Proteinen

Einzelnachweise

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  2. G. J. Mulder: Ueber die Zusammensetzung einiger thierischer Substanzen. In: Journal für praktische Chemie. Band 16, 1839, S. 129–152 (hdl:2027/osu.32435060197092).
  3. Duden – Deutsches Universalwörterbuch. 4. Auflage. Mannheim 2001.
  4. Theodor Wieland: History of Peptide Chemistry, in: Bernd Gutte (Hrsg.), Peptides, Academic Press 1995, S. 2
  5. International Human Genome Sequencing Consortium: Finishing the euchromatic sequence of the human genome. In: Nature. Band 431, Nr. 7011, 2004, S. 931–945, doi:10.1038/nature03001, PMID 15496913.
  6. International Human Genome Sequencing Consortium: Initial sequencing and analysis of the human genome. In: Nature. Band 409, Nr. 6822, 2001, S. 860–921, doi:10.1038/35057062, PMID 11237011.
  7. P. Kapranov u. a.: Examples of the complex architecture of the human transcriptome revealed by RACE and high-density tiling arrays. In: Genome Research. Band 15, Nr. 7, 2005, S. 987–997, PMID 15998911.
  8. J. L. Rupert: Genomics and environmental hypoxia: what (and how) we can learn from the transcriptome. In: High Alt Med Biol. Band 9, Nr. 2, 2008, S. 115–122, PMID 18578642.
  9. E. Pennisi: Genomics. DNA study forces rethink of what it means to be a gene. In: Science. Band 15, Nr. 316, 2007, S. 1556–1557, PMID 17569836.
  10. E. R. Stadtman, R. L. Levine: Chemical modification of proteins by reactive oxygen species. In: I. Dalle-Donne, A. Scaloni, A. Butterfield (Hrsg.): Redox Proteomics: From Protein Modifications To Cellular Dysfunction And Diseases. (= Wiley-Interscience Series on Mass Spectrometry). 2006, ISBN 0-471-72345-2.
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  13. R. Elango, M. A. Humayun, R. O. Ball, P. B. Pencharz: Evidence that protein requirements have been significantly underestimated. In: Current opinion in clinical nutrition and metabolic care. Band 13, Nummer 1, Januar 2010, S. 52–57, doi:10.1097/MCO.0b013e328332f9b7, PMID 19841581 (Review).
  14. (Memento vom 15. September 2009 im Internet Archive; PDF) Deutsche Gesellschaft für Ernährung, Umschau/Braus, Frankfurt am Main 2000, ISBN 3-8295-7114-3, S. 31.
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  21. Yangbo Sun, Buyun Liu, Linda G. Snetselaar, Robert B. Wallace, Aladdin H. Shadyab: Association of Major Dietary Protein Sources With All-Cause and Cause-Specific Mortality: Prospective Cohort Study. In: Journal of the American Heart Association. S. e015553, doi:10.1161/JAHA.119.015553 (ahajournals.org [abgerufen am 28. Februar 2021]).
  22. Christel Lamberg-Allardt, Linnea Bärebring, Erik Kristoffer Arnesen, Bright I. Nwaru, Birna Thorisdottir, Alfons Ramel, Fredrik Söderlund, Jutta Dierkes, Agneta Åkesson: Animal versus plant-based protein and risk of cardiovascular disease and type 2 diabetes: a systematic review of randomized controlled trials and prospective cohort studies. In: Food & Nutrition Research. Band 67, 2023, ISSN 1654-661X, doi:10.29219/fnr.v67.9003, PMID 37050925 (nih.gov [abgerufen am 13. August 2023]).
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  24. Gertjan Schaafsma: The Protein Digestibility–Corrected Amino Acid Score. In: The Journal of Nutrition. Band 130, Nr. 7, 2000, S. 1865S–1867S, doi:10.1093/jn/130.7.1865S (freier Volltext).
  25. C. P. Marinangeli, J. D. House: Potential impact of the digestible indispensable amino acid score as a measure of protein quality on dietary regulations and health. In: Nutrition reviews. Band 75, Nummer 8, August 2017, S. 658–667, doi:10.1093/nutrit/nux025, PMID 28969364, PMC 5914309 (freier Volltext) (Review).
  26. R. R. Wolfe, S. M. Rutherfurd, I. Y. Kim, P. J. Moughan: Protein quality as determined by the Digestible Indispensable Amino Acid Score: evaluation of factors underlying the calculation. In: Nutrition reviews. Band 74, Nr 9, 2016, S. 584–599, doi:10.1093/nutrit/nuw022, PMID 27452871 (Review).
  27. S. M. Phillips: The impact of protein quality on the promotion of resistance exercise-induced changes in muscle mass. In: Nutrition & metabolism. Band 13, 2016, S. 64, doi:10.1186/s12986-016-0124-8, PMID 27708684, PMC 5041535 (freier Volltext) (Review).
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  31. Ralf Pude, Barbara Wenig: Pflanzen für die Industrie. Pflanzen, Rohstoffe, Produkte. Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe e. V., Gülzow 2005, S. 11; fnr-server.de (PDF; 1,5 MB).
  32. Dominik Vogt, Christian Gahle, Michael Karus: Erstellung eines Überblicks zu Marktsituation und Trends zur stofflichen Nutzung nachwachsender Rohstoffe (NR) in Nordrhein-Westfalen. nova-Institut GmbH, Hürth 2005.
  33. K. Rappold: Gelatine – Ein natürliches Nahrungsmittel. In: bmi aktuell. 1/2004, Hrsg. Informationszentrale für Backmittel und Backgrundstoffe zur Herstellung von Brot und Feinen Backwaren e. V.
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  35. Johann Verbeek, Lisa van den Berg: Proteinous Bioplastics from Bloodmeal. In: bioplastics magazine. Nr. 5, 2008, S. 30.
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  48. arxiv:2002.11688
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Ein Protein umgangssprachlich Eiweiss veraltet Eiweissstoff genannt ist ein biologisches Makromolekul das aus Aminosauren aufgebaut wird die durch Peptidbindungen verknupft sind Myoglobin war das erste Protein dessen raumliche Struktur durch Kristall struktur analyse aufgeklart wurde Dieses Globin dient in Muskelzellen als Sauerstoffspeicher Seine aus uber 150 Aminosauren aufgebaute Peptidkette mit a Helices faltet sich kugelformig zur raumlichen Proteinstruktur und halt eine Hamgruppe an deren Eisenatom sich O2 anlagern kann Proteine finden sich in jeder Zelle und machen zumeist mehr als die Halfte des Trockengewichts aus 1 Sie dienen ihr als molekulare Werkzeuge und erfullen je nach der besonderen Struktur unterschiedliche Aufgaben indem sie beispielsweise Zellbewegungen ermoglichen Metabolite transportieren Ionen pumpen chemische Reaktionen katalysieren oder Signalstoffe erkennen konnen Uberwiegend aus Proteinen bestehen so auch Muskeln Herz Hirn Haut und Haare Die Gesamtheit aller Proteine in einem Lebewesen einem Gewebe einer Zelle oder einem Zellkompartiment unter exakt definierten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt wird als Proteom bezeichnet Inhaltsverzeichnis 1 Wortherkunft und Geschichte 2 Proteinbiosynthese 3 Proteinstruktur 3 1 Anzahl der beteiligten Aminosauren 3 2 Raumlicher Aufbau 3 3 Klassifizierung von Proteinen 3 4 Proteinoberflache 3 5 3D Darstellung 4 Proteinchemie 4 1 Reinigung 4 2 Quantitativer Nachweis 4 3 Identifikation 4 4 Denaturierung 4 5 Hydrolyse und Oxidation 5 Biologische Funktionen 6 Protein in der Nahrung 6 1 Proteinbedarf 6 2 Proteinmangel 6 3 Proteinquellen 6 4 Gesundheitliche Aspekte 6 5 Wertigkeit von Proteinen 7 Wirtschaftliche Bedeutung 7 1 Gewinnung von pflanzlichen Proteinen 7 2 Industrielle Nutzung neuer Proteinquellen 7 3 Herstellung und Optimierung rekombinanter Proteine 8 Bedeutung fur die Archaologie 9 Trivia 10 Siehe auch 11 Literatur 12 Weblinks 13 EinzelnachweiseWortherkunft und Geschichte nbsp Gerardus Johannes MulderDas Wort Protein wurde erstmals 1839 in einer Veroffentlichung 2 von Gerardus Johannes Mulder benutzt Diese Bezeichnung wurde ihm 1838 von Jons Jakob Berzelius vorgeschlagen der sie von dem griechischen Wort prwteῖos proteios fur grundlegend und vorrangig basierend auf prῶtos protos fur Erster Vorderster oder Vorrangiger abgeleitet hatte Dahinter stand die irrtumliche Idee dass alle Proteine auf einer gemeinsamen Grundsubstanz basieren 3 Daraus entstand ein heftiger Streit mit Justus von Liebig Dass Proteine aus Aminosaurenketten uber Peptidbindungen aufgebaut sind wurde zuerst 1902 auf der 14 Versammlung deutscher Naturforscher und Arzte unabhangig von Emil Fischer und Franz Hofmeister die beide Vortrage hielten vermutet Fischer fuhrte dabei den Begriff Peptid ein 4 Proteinbiosynthese Hauptartikel Proteinbiosynthese Bausteine der Proteine sind bestimmte als proteinogen also proteinaufbauend bezeichnete Aminosauren die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosauren den 20 seit langem bekannten sowie Selenocystein Auf acht Aminosauren ist der menschliche Organismus besonders angewiesen denn sie sind essenziell was bedeutet dass der Korper sie nicht selbst herstellen kann sondern mit der Nahrung aufnehmen muss Die Aminosaureketten konnen eine Lange von bis zu mehreren tausend Aminosauren haben wobei man Aminosaureketten mit einer Lange von unter ca 100 Aminosauren als Peptide bezeichnet und erst ab einer grosseren Kettenlange von Proteinen spricht Die molekulare Grosse eines Proteins wird in der Regel in Kilo Dalton kDa angegeben Titin das mit ca 3600 kDa grosste bekannte menschliche Protein besteht aus uber 30 000 Aminosauren und beinhaltet 320 Proteindomanen Die Aminosaurensequenz eines Proteins und damit sein Aufbau ist in der Desoxyribonukleinsaure DNA codiert Der dazu verwendete genetische Code hat sich wahrend der Evolution der Lebewesen kaum verandert In den Ribosomen der Proteinproduktionsmaschinerie der Zelle wird diese Information verwendet um aus einzelnen Aminosauren eine Polypeptidkette zusammenzusetzen wobei die je von einem Codon bestimmten Aminosauren in der von DNA vorgegebenen Reihenfolge verknupft werden Erst mit der Faltung dieser Kette im wassrigen Zellmilieu entsteht dann die dreidimensionale Form eines bestimmten Proteinmolekuls Das haploide humane Genom enthalt rund 20 350 Protein codierende Gene viel weniger als vor der Sequenzierung des Genoms angenommen 5 Tatsachlich codieren nur etwa 1 5 der gesamten genomischen DNA fur Proteine wahrend der Rest aus Genen fur non coding RNA sowie Introns regulatorischer DNA und nichtcodierenden Desoxyribonukleinsauren besteht 6 Da viele der Protein codierenden Gene etwa durch alternatives Splicing des Primartranskripts Prakursor mRNA eines Gens mehr als ein Protein produzieren kommen im menschlichen Korper weit mehr als nur 20 350 verschiedene Proteine vor Daruber hinaus kennt man heute Proteine deren Bildung auf Exons von Genen oder Gensegmenten in raumlich weit entfernten Chromosomregionen mitunter sogar unterschiedlichen Chromosomen zuruckgeht 7 Mithin ist die traditionelle Ein Gen ein Enzym Hypothese auch Ein Gen eine mRNA ein Protein Hypothese fur hohere Organismen heute nicht mehr haltbar 8 9 ProteinstrukturAnzahl der beteiligten Aminosauren nbsp Ein Tetrapeptid wie zum Beispiel Val Gly Ser Ala mit grun markierter N terminaler a Aminosaure im Beispiel L Valin und blau markierter C terminaler a Aminosaure im Beispiel L Alanin nbsp Balkengrafik die die Anzahl der bekannten Proteine mit einer bestimmten Anzahl Aminosauren darstellt Am haufigsten kommen Proteine mit 100 bis 300 Aminosauren vor Kleine Peptide werden als Oligopeptide bezeichnet wobei Dipeptide nur aus zwei Aminosauren aufgebaut sind Tripeptide aus drei Tetrapeptide aus vier Aminosauren etc Grossere Peptide mit mehr als zehn Aminosauren werden Polypeptide genannt Die meisten Proteine sind Ketten von 100 bis 300 Aminosauren selten haben sie uber tausend siehe Balkengrafik Das grosste bekannte Protein besteht aus einer Kette von uber 30 000 peptidisch verknupften Aminosauren und ist in Muskelzellen zu finden Titin Proteine brauchen fur ihre Funktion eine gewisse Grosse So konnen Oligopeptide als Signalstoffe etwa als Hormon oder als Neurotransmitter eingesetzt werden fur eine Enzymfunktion sind aber meist mehr als 50 Aminosauren notig Unbegrenzt viele Aminosauren kann ein Protein schon deshalb nicht enthalten da nur eine begrenzte Menge Aminosauren zur Verfugung steht Zudem hangt die Dauer fur den Zusammenbau einer Aminosaurenkette ab von der Anzahl der Aminosauren siehe Proteinbiosynthese Raumlicher Aufbau nbsp Die vier Ebenen der Proteinstruktur von oben nach unten Primarstruktur Sekundarstruktur b Faltblatt links a Helix rechts Tertiar und Quartarstruktur Die raumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine Die Proteinstruktur lasst sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben Als Primarstruktur eines Proteins wird die Abfolge Sequenz der einzelnen Aminosauren einer Polypeptidkette bezeichnet Vereinfacht gesagt konnte man sich eine Kette vorstellen in der jedes Kettenglied eine Aminosaure darstellt Schreibweise vom Amino N zum Carboxy C Terminus AS1 AS2 AS3 AS4 Die Primarstruktur beschreibt lediglich die Aminosaurensequenz jedoch nicht den raumlichen Aufbau des Proteins Hierzu gehort auch die Signalsequenz Als Sekundarstruktur wird die Zusammensetzung des Proteins aus besonders haufig auftretenden Motiven fur die raumliche Anordnung der Aminosauren bezeichnet Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen a Helix b Faltblatt b Schleife b Helix und ungeordnete so genannte Random Coil Strukturen Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbruckenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid Ruckgrates Jede Aminosaure in einem Protein hat charakteristische Winkel zwischen den einzelnen Atomen des Ruckgrates Diederwinkel Den Winkel N terminal vor dem C Atom mit der Seitenkette einer Aminosaure bezeichnet man als f Winkel den danach als ps Winkel Diese konnen mit einer Nummerierung versehen in einem Ramachandran Plot gegeneinander aufgetragen werden um Sekundarstrukturen anzuzeigen Alternativ kann ein Janin Plot verwendet werden Die Tertiarstruktur ist die der Sekundarstruktur ubergeordnete raumliche Anordnung der Polypeptidkette Sie wird von den Kraften und Bindungen zwischen den Resten d h den Seitenketten der Aminosauren bestimmt Als Bindungskrafte die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren wirken beispielsweise Disulfidbrucken kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste oder vor allem nicht kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbruckenbindungen Zusatzlich spielen hydrophobe ionische und Van der Waals Krafte eine wichtige Rolle Durch diese Krafte und Bindungen faltet sich das Protein weiter Viele Proteine mussen sich um funktionsfahig sein zu konnen zu einem Proteinkomplex zusammenlagern der so genannten Quartarstruktur Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette dem Vorlauferprotein engl Precursor hervorgegangen sind vgl Insulin Als Vorlauferproteine bezeichnet man die Pra mit noch zu proteolysierenden Signal oder Aktivierungssequenzen und die Praproproteine mit noch zu proteolysierenden Signal und Aktivierungssequenzen Dabei sind die einzelnen Proteine haufig durch Wasserstoffbrucken und Salzbrucken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknupft Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet Einige Protomere konnen ihre Funktion auch als eigenstandige Proteine besitzen aber viele erreichen ihre Funktionalitat nur im Komplex Als Beispiel fur aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe konnen die Immunglobuline Antikorper dienen bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine uber insgesamt vier Disulfidbrucken zu einem funktionsfahigen Antikorper verbunden sind Einige Proteine ordnen sich noch in einer uber die Quartarstruktur hinausgehenden molekular aber bereits ebenso pradeterminierten Uberstruktur oder Suprastruktur an wie Kollagen in der Kollagenfibrille oder Aktin Myosin und Titin im Sarkomer Die Einteilung in Primar bis Quartarstruktur erleichtert das Verstandnis und die Beschreibung der Faltung von Proteinen Unter physiologischen Bedingungen faltet eine definierte Primarstruktur zu einer bestimmten Tertiarstruktur auf Anders gesagt Der Gehalt an Information der schon in der Primarstruktur als lineare Aminosauresequenz enthalten ist aussert sich in Gestalt einer bestimmten dreidimensional formierten Proteinstruktur Fur diese Faltung der Polypeptidkette in die charakteristische dreidimensionale Form des nativen Proteins sind aber besondere Umgebungsbedingungen erforderlich so unter anderem ein wassriges Medium ein pH Wert in einem bestimmten engen Bereich eine Temperatur innerhalb gewisser Grenzen Sie werden erfullt im Milieu der Zelle innerhalb deren Membran Dennoch wurden viele komplexe Proteine nicht spontan zu jener Struktur falten die in der Zelle funktionstragend ist sondern brauchen dazu Faltungshelfer sogenannte Chaperone Die Chaperone binden an neugebildete naszierende Polypeptide oder denaturierte bzw beschadigte Aminosaureketten und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zur physiologisch funktionellen Struktur Klassifizierung von Proteinen Man kann Proteine nach der ausseren Form in zwei Hauptgruppen einteilen die globularen Proteine deren Tertiar oder Quartarstruktur annahernd kugel oder birnenformig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlosungen gut loslich sind beispielsweise das Protein des Eiklars Ov Albumin genannt die fibrillaren Proteine die eine fadenformige oder faserige Struktur besitzen meist unloslich sind und zu den Stutz und Gerustsubstanzen gehoren beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernageln Kollagen Aktin und Myosin fur die Muskelkontraktion Weiterhin werden Proteine nach ihrer Zusammensetzung eingeteilt z B bei konjugierten Proteinen Daneben ist auch eine Einteilung nach der Funktion moglich z B Strukturproteine Molekulform Nicht Protein AnteilGlobulare Proteine Fibrillare ProteineAlbumine Kollagen GlykoproteineGlobuline Elastin NukleoproteineHistone Keratin ChromoproteineProtamine Fibrinogen PhosphoproteineProlamine Myosin LipoproteineProteinoberflache nbsp Oberflache des Proteins 1EFN dessen Ruckgrat im Bild oben gezeigt ist erstellt mit BALLView nbsp Bovine Trypsin Inhibitor ohne Wasserstoffatome dargestellt als Wireframe Oberflache erstellt mit BALLView Vereinfachend wird stellvertretend fur die komplexe Proteinstruktur oft nur das Ruckgrat Backbone des Proteins abgebildet z B Abbildungen rechts oben Zum Verstandnis der Funktion ist jedoch die Oberflache des Proteins von grosser Bedeutung Da die Seitenketten der Aminosauren vom Ruckgrat aus in den Raum ragen tragen auch sie entscheidend zur Struktur bei Der Verlauf des Ruckgrats bestimmt den generellen dreidimensionalen Aufbau aber die Konturen der Oberflache und die biochemischen Eigenschaften des Proteins werden von den Seitenketten bestimmt 3D Darstellung nbsp Beispiele von Proteinstrukturen aus der PDBZum besseren Verstandnis von Aufbau und Funktion ist es unerlasslich die raumliche Gestalt von Proteinen mithilfe geeigneter Grafikprogramme darzustellen Das meistverbreitete Dateiformat fur Atompositionsdaten von Proteinen ist das PDB Format der freizuganglichen Protein Data Bank Eine PDB Datei enthalt zeilenweise Eintrage fur jedes Atom im Protein sortiert nach der Aminosauresequenz im einfachsten Fall sind das Atomart und kartesische Koordinaten Es handelt sich also um ein systemunabhangiges Klartext Format Auf Basis dieser Datei kann dann z B in Jmol die 3D Struktur dargestellt werden Ist die naturliche 3D Struktur noch nicht ermittelt hilft nur noch die Proteinstrukturvorhersage Siehe auch MolekulardesignProteinchemieReinigung Hauptartikel Proteinreinigung Die Aufreinigung und Anreicherung von Proteinen aus biologischem Material ist ein wichtiger Schritt in der biochemischen Identifikation und Charakterisierung von neu entdeckten Proteinen In der Biotechnologie und dort besonders bei rekombinanten Proteinen ist die reproduzierbare sorgfaltige Proteinreinigung meist in grossem Massstab eine wichtige Voraussetzung zur Verwendung dieser Proteine in der Diagnostik oder Therapie Quantitativer Nachweis Folgende Nachweise die keine Absolutmessungen darstellen und alle ihre Limitationen haben z B Fehlmessungen durch interferierende Substanzen Bezug auf ein bestimmtes Standardprotein etc dienen zur Quantifizierung von Proteinen UV Absorption Xanthoproteinreaktion Millon Reaktion Ninhydrinreaktion Biuretreaktion Bradford Test Lowry Test BCA Test Folin Reagenz AminosaureanalyseIdentifikation Hauptartikel Proteincharakterisierung Der Nachweis der Identitat eines Proteins kann uber vielfaltige Methoden erfolgen Auch kann ein indirekter Nachweis uber andere Eigenschaften als die Primarstruktur erfolgen welche jedoch aus ihr folgen z B uber die Anwesenheit seiner Funktion Enzymkinetik im Probengefass oder uber immunologische Eigenschaften die unter anderem in einem Western Blot verwendet werden Denaturierung Hauptartikel Denaturierung Biochemie Sowohl durch chemische Einflusse wie zum Beispiel Sauren Salze oder organische Losungsmittel als auch durch physikalische Einwirkungen wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck konnen sich die Sekundar und Tertiarstruktur und damit auch die Quartarstruktur von Proteinen andern ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosauren Primarstruktur andert Dieser Vorgang heisst Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar das heisst der ursprungliche dreidimensionale raumliche Aufbau kann ohne Hilfe nicht wiederhergestellt werden Bekanntestes Beispiel dafur ist das Eiklar im Huhnerei das beim Kochen fest wird weil sich der raumliche Aufbau der Proteinmolekule geandert hat Der ursprungliche flussige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden Das Wiederherstellen des ursprunglichen Zustandes des denaturierten Proteins heisst Renaturieren nbsp Spiegelei durch Hitzeeinwirkung werden Proteine im Eiklar zu denaturiertem EiweissMit der Kontrolle uber das Feuer wurde Menschen auch das Kochen moglich womit nicht zuletzt Speisen bekommlicher und leicht verdaulich zubereitet werden konnen Durch Denaturierung beim Erhitzen andern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften von Proteinen etwa beim Spiegelei das durch die Hitze in der Pfanne verandert wird Auch sehr hohes Fieber kann oberhalb einer gewissen Temperatur korpereigene Proteine denaturieren Diese Proteine konnen ihre Aufgaben im Organismus dann nicht mehr erfullen was fur den Menschen lebensgefahrlich werden kann Einige Proteine der roten Blutkorperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 C Der geregelte Fieberanstieg bleibt daher unterhalb solcher Temperaturen Die Erhohung der Korpertemperatur beim Fieber bedeutet eine Beschleunigung der Stoffwechselprozesse siehe RGT Regel und erlaubt damit dem Abwehrsystem raschere Reaktionen Dieses Fieber wird vom Korper selber erzeugt siehe Pyrogen um sich besser gegen eingedrungene Erreger oder Fremdkorper siehe auch Antigen wehren zu konnen Viele der korperfremden Proteine denaturieren schon bei geringeren Temperaturen als die korpereigenen Hydrolyse und Oxidation Die durch hydrolytische Spaltung der Proteinketten Proteolyse entstehenden Teilstucke sind ein Gemisch aus Peptiden und Aminosauren sind diese unter katalytischer Wirkung von Pepsin entstanden nennt man sie Pepton im Falle von Trypsin Trypton Durch reaktive Sauerstoffspezies konnen Proteine oxidiert werden Dieser Vorgang heisst Proteinoxidation und spielt bei der Alterung und einer Reihe von pathologischen Prozessen eine wichtige Rolle Die Oxidation kann einen weitgehenden Funktionsverlust bedeuten und zur Ansammlung von degenerierten Proteinen in der Zelle fuhren 10 Biologische FunktionenProteine konnen im Organismus folgende sehr spezielle Funktionen haben Schutz Verteidigung gegen Mikroorganismen Toxine fuhren zur Lahmung von Beutetieren bei Schlangen Skorpionen und Conotoxine in Kegelschnecken Antikorper extern und intern dienen zur Abwehr von Infektionen Korperstruktur Bewegung Kollagene die bis zu 1 3 des gesamten Korperproteins ausmachen konnen sind Strukturproteine der Haut des Bindegewebes und der Knochen Als Strukturproteine bestimmen sie den Aufbau der Zelle und damit letztlich die Beschaffenheit der Gewebe und des gesamten Korperbaus In den Muskeln verandern Myosine und Aktine ihre Form und sorgen dadurch fur Muskelkontraktion und damit fur Bewegung Keratinstrukturen wie Haare Wolle Horner Nagel Klauen Schnabel Schuppen und Federn Seidenfaden bei Spinnen und Insekten Stoffumsatz Metabolismus Transport Signalfunktion Enzyme ubernehmen Biokatalysefunktionen d h sie ermoglichen und kontrollieren sehr spezifische bio chemische Reaktionen in Lebewesen Als Ionenkanale regulieren Proteine die Ionenkonzentration in der Zelle und damit deren osmotische Homoostase sowie die Erregbarkeit von Nerven und Muskeln Als Transportproteine ubernehmen sie den Transport korperwichtiger Substanzen wie z B Hamoglobin das im Blut fur den Sauerstofftransport zustandig ist oder Transferrin das Eisen im Blut transportiert In Zellmembranen befinden sich Membranrezeptoren meist Komplexe aus mehreren Proteinen auch Multiproteinkomplexe genannt die Substanzen ausserhalb der Zelle erkennen und binden Dadurch ergibt sich eine Konformationsanderung die dann als Transmembransignal im Innern der Zelle erkannt wird Adapterproteine verbinden vorubergehend mehrere andere Proteine wodurch eine Signaltransduktion entstehen kann Manche meist kleinere Proteine steuern als Hormone Vorgange im Korper Als Blutgerinnungsfaktoren verhindern die Proteine einerseits einen zu starken Blutverlust bei einer Verletzung eines Blutgefasses und andererseits eine zu starke Gerinnungsreaktion mit Blockierung des Gefasses Auto fluoreszierende Proteine in Quallen Reservestoff Als Reservestoff kann der Korper Proteine im Hungerzustand als Energielieferanten verwenden Dabei konnen die in Leber Milz und Muskeln gespeicherten Proteine nach Proteolyse und Abbau der entstehenden Aminosauren zu Pyruvat entweder zur Glukoneogenese oder direkt zur Energiegewinnung genutzt werden Mutationen in einem bestimmten Gen konnen potentiell Veranderungen im Aufbau des entsprechenden Proteins verursachen woraus sich folgende mogliche Auswirkungen auf die Funktion ergeben Die Mutation bewirkt einen Verlust in der Proteinfunktion solche Fehler mit teils vollstandigem Wegfall der Proteinaktivitat liegen vielen erblichen Krankheiten zugrunde Die Mutation bewirkt bei einem Enzym die Erhohung der Enzymaktivitat Dies kann vorteilhafte Wirkung haben oder ebenfalls zu einer Erbkrankheit fuhren Trotz der Mutation bleibt die Funktion des Proteins erhalten Dies wird als stille Mutation bezeichnet Die Mutation bewirkt eine funktionelle Veranderung die vorteilhaft fur die Zelle das Organ oder den Organismus ist Ein Beispiel ware ein Transmembranprotein das vor der Mutation nur in der Lage ist den stoffwechselbaren Metaboliten A aufzunehmen wahrend nach der Mutation auch der Metabolit B regulierbar aufgenommen werden kann und sich dadurch z B die Nahrungsmittelvielfalt erhoht Protein in der NahrungProteinbedarf Proteine erfullen im menschlichen Korper zahlreiche Aufgaben und sind fur alle Organfunktionen von Bedeutung insbesondere bei der Heilung von Wunden und Krankheiten Zum Aufbau zum Erhalt und zur Erneuerung der Korperzellen brauchen Menschen eine Nahrung die Protein enthalt Bezogen auf das Korpergewicht KG ist der Bedarf in den Wachstumsphasen zu Lebensbeginn am hochsten Im ersten Lebensmonat sollte der Saugling taglich eine Proteinmenge von etwa 2 5 Gramm pro Kilogramm Korpergewicht g kg KG aufnehmen gegen Ende des ersten Lebensjahrs genugen etwa 1 3 g kg KG 11 Ab dem zweiten Lebensjahr empfiehlt die Deutsche Gesellschaft fur Ernahrung fur die tagliche Aufnahme von Protein mit der Nahrung lebensaltersabhangige Referenzwerte zwischen 1 0 und 0 8 g kg Bei Kleinkindern 1 0 ist der Bedarf hoher als bei alteren Kindern und Jugendlichen 0 9 bei jungeren Erwachsene 0 8 niedriger als bei uber 65 Jahre alten geschatzt 1 0 jeweils bezogen auf das Normalgewicht nicht das tatsachliche Korpergewicht Ubergewichtige brauchen nicht mehr als normalgewichtige Menschen Dagegen ist bei schwangeren Frauen der Bedarf um circa 20 erhoht 1 0 bei stillenden liegt er noch hoher 1 2 11 Es gibt jedoch eine Ubersichtsarbeit von 2010 die auch in einem Bericht einer Expertenkommission der Ernahrungs und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen 2013 Beachtung fand 12 welche den Tagesproteinbedarf fur durchschnittliche Erwachsene mit 0 91 1 2 g kg KG deutlich hoher einschatzt 13 Bei korperlicher Aktivitat steigt der Bedarf an Protein laut DGE nicht an 14 Eine Nierenschadigung aufgrund erhohten Eiweisskonsums wurde mehrmals in Langzeitstudien widerlegt 15 Das mit der Nahrung aufgenommene Protein wird in Magen und Darm verdaut in kleinere Bestandteile zerlegt und in Bausteine aufgespalten Zellen der Darmschleimhaut resorbieren diese und geben die einzelnen Aminosauren in die portale Blutbahn ab die zur Leber fuhrt Der menschliche Organismus kann einige der Aminosauren nicht selber herstellen braucht sie aber als Baustein seiner eigenen Proteine Mit der Nahrung zugefuhrtes Protein muss also hinreichen den Bedarf fur jede dieser unentbehrlichen essenziellen Aminosauren abzudecken Proteinmangel Ein Mangel an Protein kann eine Reihe von Symptomen hervorrufen Andauernder Eiweissmangel fuhrt zu Marasmus Kwashiorkor oder zu beidem und letzten Endes zum Tod Die Eiweissmangelkrankheit Kwashiorkor tritt vorwiegend in sogenannten Entwicklungslandern auf und betrifft meist unterernahrte Kinder deren fortgeschrittenes Leiden an einem Hungerbauch zu erkennen ist hervorgerufen durch Einlagerung von Wasser Wegen der fehlenden Bluteiweisse wie Albumin kommt es auch in anderen Korperregionen zu Odemen Hungerodemen Weitere Symptome sind u a verminderte Haarpigmentierung Wachstumsverzogerung Lebervergrosserung Muskelschwache ApathieZu einem Eiweissmangel kommt es in den Industrielandern allerdings sehr selten und nur bei extrem proteinarmen Ernahrungsformen Die durchschnittliche deutsche Mischkost enthalt mit 100 Gramm Eiweiss pro Tag mehr als genug Protein Obgleich in der Werbung Eiweisspulver als fur Breitensportler empfehlenswert angepriesen werden deckt unsere ubliche Ernahrung auch den Eiweissbedarf von Sportlern ab wie es dazu in einem Bericht des Ministeriums fur Ernahrung und Landlichen Raum Baden Wurttembergs heisst 16 Proteinquellen nbsp Bohnen eine proteinreiche Hulsenfrucht nbsp Sojabohne reife HulsenfruchtSehr proteinhaltige Nahrungsmittel in alphabetischer Reihenfolge sind Eier Fisch Fleisch Hulsenfruchte Soja und Lupinen ca 40 Bohnen und Erbsen ca 20 Milchprodukte Kase und Quark Nusse Raps ca 40 im Samen das aus Raps gewonnene Speiseol einhalt kein Protein Eine weitere Proteinquelle ist die Quinoa Pflanze welche neben ihrem hohen Eiweiss Gehalt etwa 14 g auf 100 g alle 9 essentiellen Aminosauren enthalt 17 Ihrer Bedeutung als Nahrungsquelle bewusst erklarte der ehemalige UN Generalsekretar Ban Ki moon das Jahr 2013 zum Jahr der Quinoa da sie besonders in der Zeit des Klimawandels als wichtige Nahrungsquelle dienen und den Hunger in den Entwicklungslandern bekampfen soll Gesundheitliche Aspekte Stand bislang vor allem die Menge von Proteinen im Vordergrund so ruckt zunehmend die Quelle von Proteinen und deren gesundheitliche Wirkung in den Blick der Forschung 18 Heute wird aus gesundheitlicher Sicht zum vermehrten Konsum pflanzlicher Proteinquellen geraten 19 So zeigt eine Studie aus dem Jahr 2016 dass der Konsum von pflanzlichen Proteinquellen zu einer geringeren Mortalitat fuhrte wahrend tierisches Eiweiss zu einer erhohten Mortalitat aufgrund von Herzkreislauferkrankungen fuhrte 20 Eine Studie aus dem Jahr 2021 bestatigt dieses Ergebnis In ihr waren pflanzliche Eiweissquellen sowohl mit einer geringeren Gesamtmortalitat verbunden als auch mit einer geringeren Mortalitat aufgrund von Demenz und Herzkreislauferkrankungen Tierisches Eiweiss wie verarbeitetes rotes Fleisch und Eier waren hingegen mit einer hoheren Gesamtmortalitat verbunden 21 Eine Studie aus 2023 sieht zwar ein geringeres Risiko fur Herzkreislauferkrankungen bei Bevorzugung von pflanzlichem Eiweiss ordnet die Evidenz dafur allerdings als gering ein 22 Wertigkeit von Proteinen Der Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score PDCAAS wird von der Ernahrungs und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen FAO WHO und der US Food and Drug Administration als die beste Methode zur Bestimmung der Proteinqualitat angenommen 23 24 Die Kennzahl berucksichtigt sowohl die Aminosaurenzusammensetzung als auch die Verdaulichkeit dieser Besondere Bedeutung kommt hierbei dem Gehalt an essentiellen Aminosauren zu Daruber hinaus gibt es das altere und mittlerweile uberholte Konzept der biologischen Wertigkeit 2013 hat die FAO ausserdem den Digestible Indispensable Amino Acid Score DIAAS als Bewertungsmethode zur Bestimmung der Proteinqualitat ins Spiel gebracht 25 26 27 Hauptunterschied ist dass beim DIAAS die echte ileale Verdaulichkeit gemessen wird Der DIAAS wird grundsatzlich nicht gekurzt und kann auch Werte uber 100 annehmen Nur bei der Betrachtung der gesamten Proteinzufuhr unabhangig davon ob es sich um eine Mischkost oder um ein einzelnes Nahrungsmittel wie beispielsweise Sauglingsnahrung handelt muss der DIAAS auf 100 gekurzt werden 28 Insgesamt bleibt eine Bewertung von verschiedenen Proteinquellen schwierig wenn es um dem Erhalt normaler Korperfunktionen geht So schreibt die Encyclopedia of Human Nutrition Der metabolische Bedarf fur die Erhaltung normaler Korperfunktionen und zusammensetzung ist ein wenig verstandener Vorgang von Aminosauren die in vielen weiteren metabolischen Vorgangen zum Einsatz kommen welche nichts mit der Proteinsynthese zu tun haben und welche jedenfalls vollig unterschiedlich von Wachstumsvorgangen bspw den Aminosaurevorgangen in Gewebe sind und als solche einen weit geringeren Proteinbedarf haben Daher ist es sehr schwierig den Unterschied von tierischem und pflanzlichen Proteinquellen zu demonstrieren und dieser ist vermutlich weniger bedeutend fur die menschliche Ernahrung Derzeit herrscht betrachtliche Uneinigkeit uber die notige Hohe an essenziellen Aminosauren in der menschlichen Ernahrung und es gibt unterschiedlichste Ansichten uber die relative Bedeutung der Proteinqualitat in der Ernahrungswissenschaft D J Millward Encyclopedia of Nutrition 29 Wirtschaftliche BedeutungDie Gesamtmenge der als nachwachsende Rohstoffe in der stofflichen Nutzung verwendeten Proteine wird fur Deutschland im Regelfall mit etwa 55 000 t pro Jahr angegeben 30 Genaue Angaben uber die Herkunft dieser Proteine gibt es nicht es ist jedoch anzunehmen dass sie zu einem grossen Teil tierischer Herkunft sind Der Grossteil pflanzlicher Proteine wird fur die Futtermittelindustrie aufgewendet so die als Nebenprodukte bei der Pflanzenolpressung und extraktion anfallenden Pressruckstande z B Raps und Sojakuchen Extraktionsschrot und Nebenprodukte der Gewinnung von Starke aus Getreide Pflanzen die zur Hauptnutzung als Proteinpflanzen angebaut werden wie bspw Lupine Eiweisserbse und Ackerbohne haben nur eine geringe Bedeutung 31 die Gesamtflache fur den Anbau dieser Pflanzen als nachwachsende Rohstoffe in Deutschland liegt bei etwa 30 ha pro Jahr 32 Etwa 1 000 t Weizenproteine werden jahrlich in der chemischen Industrie eingesetzt Von zentraler Bedeutung fur die chemisch technische und biotechnologische Industrie sind dagegen tierische Proteine Dabei spielt vor allem die Gelatine eine zentrale Rolle die in Europa vor allem aus Rinderspalt Schweineschwarten sowie Knochen von Rindern und Schweinen gewonnen wird In Deutschland werden jahrlich etwa 32 000 t Gelatine in Speisequalitat hergestellt die europaische Gesamtproduktion betragt 120 000 t 70 Schweineschwarten 18 Knochen 10 Rinderspalt 2 Sonstige 33 34 Verwendet werden in Deutschland etwa 90 000 t wobei 2 3 im Ernahrungsbereich und von dem Rest etwa die Halfte fur den Futtermittelbereich aufgewendet werden Etwa 15 000 t werden in der chemischen und pharmazeutischen Industrie verwendet Dabei finden sich die Haupteinsatzbereiche in der Pharmaindustrie mit Umhullungen von Tabletten und Vitaminpraparaten Hart und Weichkapseln sowie Gelatinezapfchen Ausserdem wird Gelatine fur blutstillende Schwammchen sowie als Blutplasmaersatz eingesetzt In der analogen Fotografie stellt Gelatine die Basis fur die fotoempfindlichen Schichten auf dem Film und dem Fotopapier dar Auch moderne Druckerpapiere zum Ausdrucken von Farbbildern sind mit Gelatine beschichtet 34 Neben Gelatine stellt Casein eine wichtige Proteinquelle fur die chemische Industrie dar Das aus Milcheiweiss gewonnene Protein wird vor allem als Beschichtungsmaterial fur Glanzpapiere sowie als Zusatz fur Streichfarben verwendet ca 1 2 je nach Hersteller Zudem findet es Verwendung als Etikettenkleber auf Glasflaschen Jahrlich werden in Deutschland etwa 8 000 bis 10 000 t Casein eingesetzt Die Nutzung von Proteinen aus Blutmehl zur Herstellung von bio basierten Kunststoffen z B Pflanztopfe befindet sich noch in der Entwicklung ebenso ein Verfahren zur biotechnologischen Herstellung von Fasern aus Seidenproteinen zur Verarbeitung in Schaumen Vliesstoffen oder Folien 35 36 37 Etwa 6 000 bis 7 000 t Proteine sind Autolyseprodukte aus Hefen Hefeextrakte Diese finden Anwendung vor allem in der Pharmazeutischen Industrie und der Nahrungsmittelindustrie sowie in der Biotechnologischen Industrie als Nahrlosung fur Mikroorganismen Gewinnung von pflanzlichen Proteinen Pflanzliche Proteine konnen aus Soja Erbsen Lupinen Raps oder anderen proteinreichen Fruchten wie z B Sonnenblumenkernen u a m gewonnen werden Die geernteten proteinhaltigen Fruchte werden mechanisch zerkleinert und entfettet Es entstehen Flocken oder ein proteinreiches Pulver Anschliessend wird unter Verwendung von Losungsmitteln ein Proteinkonzentrat gewonnen das ggf weiter zu Proteinisolat gereinigt und aufkonzentriert wird Die Flocken oder Mehl werden mit Wasser versetzt und angemaischt Die proteinarmen Fasern und Feststoffe werden im nachsten Schritt mit Hilfe von Industriezentrifugen von der proteinreichen Losung abgetrennt Dann folgt die sogenannte Ausfallung Hier wird der pH Wert der proteinreichen Losung auf den isoelektrischen Punkt eingestellt Dadurch setzen sich die Proteinpartikel ab Diese werden dann wiederum mittels Zentrifugen von der Lauge abgetrennt Um alle Bestandteile der Mutterlauge aus dem ausgefallten und abgetrennten Protein zu entfernen wird das Protein erneut mit Wasser versetzt und wieder mit Hilfe der Zentrifugalkraft abgetrennt 38 39 Bei einer Trockenextrusion wird unter Zufuhrung von Warme Druck und Hilfsstoffen ein Zwischenprodukt mit niedrigem Wassergehalt erzeugt Es wird in der Fachsprache als TVP Texturized Vegetable Protein bezeichnet und hat eine trockene Konsistenz in Form von Kornern Streifen oder Flocken Dies kann durch Zugabe von Wasser zu einem schwammartigen Vorprodukt fur Fleischersatzprodukte weiter verarbeitet werden Bei einer Nassextrusion wird alternativ mit einem hoheren Wassergehalt operiert Die Feuchtigkeit des Zwischenproduktes liegt daher naher am Wassergehalt des Endproduktes Das Zwischenprodukt wird als HMMA High Moistured Meat Analogues bezeichnet Industrielle Nutzung neuer Proteinquellen Als vollwertigen Ersatz des proteinreichen Fischmehls durch Protein aus Fliegenlarvenmehl zuchtet ein Unternehmen auf dem agrarwissenschaftlichen Gelande der Universitat Stellenbosch in Elsenburg Sudafrika millionenfach Stubenfliegen Musca domestica heran Aus einem Kilogramm Fliegeneier konnen in nur 72 Stunden ungefahr 380 bis 420 Kilogramm Protein entstehen Bei entsprechender Grossproduktion konnte ein grosser Teil der weltweiten Fischmehlproduktion eingespart und die Weltmeere vom industriellen Fischfang entlastet werden Noch 2012 will das Unternehmen Agriprotein in die Massenherstellung gehen 40 Taglich werden 65 t Blut aus herkommlichen Schlachtereien benotigt um 100 t Fliegenlarven innerhalb eines Zeitraumes von ca 3 Tagen auf eine Lange von jeweils rund 12 mm heranzuziehen Im Wege der Trocknung Vermahlung zu Madenmehl und anschliessenden Pelletierung konnen so taglich 20 t des Proteinprodukts gewonnen werden 41 Eine weitere Pilotanlage in Deutschland wird von der deutschen Regierung mit 50 gefordert 41 Das Unternehmen hat 2012 den People and Environment Achievement Award erhalten 40 42 43 44 45 Siehe auch Insekten als Nahrungsmittel Herstellung und Optimierung rekombinanter Proteine Die Herstellung rekombinanter Proteine mit genau festgelegter Aminosauresequenz und moglicherweise weiteren Veranderungen z B eine Glykosylierung geschieht sowohl im Labor als auch grosstechnisch entweder durch Peptidsynthese oder biotechnologisch durch Uberexpression in verschiedenen Organismen und folgender Proteinreinigung Im Zuge des Protein Engineerings konnen Eigenschaften des gewunschten Proteins gezielt uber das Proteindesign oder zufallig uber eine gerichtete Evolution verandert werden Prinzipiell konnen industriell dieselben Verfahren angewandt werden wie im Labor jedoch ist die Verwendung von Nutzpflanzen durch Pharming am besten fur die grosstechnische Nutzung geeignet bei der mit Bioreaktoren in Reinraumen gearbeitet wird Um die geeigneten Organismen zu erhalten werden gentechnische Methoden eingesetzt Die technische Produktion nativer Proteine findet weltweit hauptsachlich in der Pharmazie Biopharmazeutika und zur industriellen Verwendung von Enzymen als Waschmittelzusatze Proteasen Lipasen Amylasen und Cellulasen oder in der Milchverarbeitung Lactasen statt Proteine fur die Nahrungsmittelindustrie mussen nicht notwendigerweise in nativer Form hergestellt werden da eine biologische Aktivitat nicht immer erforderlich ist z B bei Kase oder Tofu Bedeutung fur die ArchaologieInsbesondere mit Hilfe verbesserter Methoden der Massenspektrometrie ist es heute moglich Proteine oder Teile von Proteinen aus archaologischen und palaontologischen Funden zu analysieren Aus der Rekonstruktion fossiler Proteine kann zudem auf die sie codierenden Gene und damit auf den Bau der aDNA zuruckgeschlossen werden 46 Trivia Seidenglanz Proteine die als Zusatz fur Haarwaschmittel fur Menschen und zur Fellpflege fur Tiere beworben werden um vorgeblich Glanz zu erzeugen werden aus den Resten von Puppen der Seidenraupen nach Ablosung der diese umhullenden Seidenfaden hergestellt Im Februar 2020 berichteten Wissenschaftler den Fund eines Protein Hemolithin im Inneren des 1990 gefundenen Meteoriten Acfer 086 Proteine sind essentielle Bauteile fur die Entstehung von Leben Falls ihre kontroverse Studie im Peer Review bestatigt wird konnte dies die Panspermie Hypothese stutzen Das Protein konnte in protoplanetarem oder interstellarem Gas entstanden sein 47 48 49 Siehe auchProteinfamilie Membranprotein Metalloenzym Metalloprotein Hitzeschockproteine Hefe Zwei Hybrid System Intein Amyloidose CystinurieLiteraturJeremy M Berg John L Tymoczko Gregory J Gatto jr Lubert Stryer Stryer Biochemie 8 Auflage Springer Spektrum Berlin Heidelberg 2018 ISBN 978 3 662 54619 2 doi 10 1007 978 3 662 54620 8 Friedrich Lottspeich Joachim W Engels Hrsg Bioanalytik 3 Auflage Springer Spektrum Berlin Heidelberg 2012 ISBN 978 3 8274 2942 1 Hubert Rehm Thomas Letzel Der Experimentator Proteinbiochemie Proteomics 6 Auflage Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg 2009 ISBN 978 3 8274 2312 2 E Buxbaum Fundamentals of Protein Structure and Function Springer New York 2007 ISBN 978 0 387 26352 6 englisch P Kaumaya Protein Engineering Intech Open 2012 ISBN 978 953 510 037 9 doi 10 5772 1286 Weblinks nbsp Commons Proteinstrukturen Sammlung von Bildern Videos und Audiodateien nbsp Wiktionary Protein Bedeutungserklarungen Wortherkunft Synonyme Ubersetzungen Peptide Polypeptide Proteine Protein Database Aminosaurensequenzen 3D Strukturen Human Protein Atlas der Atlas enthalt uber 1 Million von Pathologen zertifizierte Abbildungen und gibt Auskunft uber die Lokalisation und Expression von Proteinen in humanem Normal und Tumorgewebe Proteopedia Proteopedia ist eine interaktive 3D Enzyklopadie uber Proteine und andere Biomolekule im Wikipedia Format englisch UniProt enthalt Aminosauresequenzen von und selektive Informationen zu naturlich vorkommenden ProteinenEinzelnachweise Neil A Campbell Biologie Hrsg Jurgen Markl 1 korrigierter Nachdruck Auflage Spektrum Heidelberg Berlin Oxford 1998 ISBN 3 8274 0032 5 S 80 englisch Biology 1996 G J Mulder Ueber die Zusammensetzung einiger thierischer Substanzen In Journal fur praktische Chemie Band 16 1839 S 129 152 hdl 2027 osu 32435060197092 Duden Deutsches Universalworterbuch 4 Auflage Mannheim 2001 Theodor Wieland History of Peptide Chemistry in Bernd Gutte Hrsg Peptides Academic Press 1995 S 2 International Human Genome Sequencing Consortium Finishing the euchromatic sequence of the human genome In Nature Band 431 Nr 7011 2004 S 931 945 doi 10 1038 nature03001 PMID 15496913 International Human Genome Sequencing Consortium Initial sequencing and analysis of the human genome In Nature Band 409 Nr 6822 2001 S 860 921 doi 10 1038 35057062 PMID 11237011 P Kapranov u a Examples of the complex architecture of the human transcriptome revealed by RACE and high density tiling arrays In Genome Research Band 15 Nr 7 2005 S 987 997 PMID 15998911 J L Rupert Genomics and environmental hypoxia what and how we 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