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Myoglobin ist ein Muskelprotein von griech μῦς mŷs Muskel und lat globus Kugel aus der Gruppe der Globine kugelförmigen

Myoglobin

Myoglobin ist ein Muskelprotein (von griech. μῦς, mŷs ‚Muskel‘ und lat. globus ‚Kugel‘) aus der Gruppe der Globine, kugelförmigen Proteinen, die eine sauerstoffbindende Hämgruppe enthalten. Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom Hämoglobin und gibt ihn am Ort der physiologischen Verbrennungsprozesse in den Muskelzellen wieder ab.

Myoglobin
Bändermodell von Myoglobin (α-Helices) mit Häm (Stäbchenmodell)
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 153 Aminosäuren, 17053 Dalton
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Bezeichner
Gen-Namen MB ; MGC13548; PVALB
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Myoglobin
Übergeordnetes Taxon Chordatiere

Wissenschaftliche Beschreibung Bearbeiten

Myoglobin ist ein Häm-basiertes, globuläres, einkettiges Protein aus 153 Aminosäuren mit einer Molekülmasse von 17.053 Dalton (17 kDa), das die Fähigkeit besitzt, Sauerstoff (O2) reversibel zu binden. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt acht α-Helices.

Unter physiologischen Bedingungen liegt es als Monomer vor. Das aktive Zentrum des Myoglobins ist ein Häm b, d. h. ein Protoporphyrin IX mit einem über die vier inneren Stickstoffe ligierten Eisen(II)-Ion. Das Häm ist über ein axial an das zentrale Eisenion koordiniertes, proximales Histidin an die Proteinmatrix gebunden. Die zweite axiale Position dient der Bindung des Sauerstoffmoleküls.

Im Gegensatz zum strukturverwandten Hämoglobin bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht positiv kooperativ. Das Bindungsverhalten von O2 an Myoglobin lässt sich durch das Auftragen des Sättigungsgrades Y gegen den Sauerstoffpartialdruck pO2 in einem Koordinatensystem beschreiben. Y=0 bedeutet hierbei, dass kein Sauerstoff gebunden ist, wohingegen das Myoglobin bei Y=1 vollständig mit O2 gesättigt ist. Der O2-Partialdruck bei halbmaximaler Sättigung (Y=0,5) wird als p50 bezeichnet. Die experimentelle Untersuchung des Bindungsverhaltens von Myoglobin ergibt dann eine hyperbolische Kurve, die sich wie folgt interpretieren lässt: Bei niedrigem pO2 wird Sauerstoff von Myoglobin praktisch vollständig aufgenommen. Diese Phase entspricht einem steilen und näherungsweise linearen Anstieg der Kurve. Bei höheren pO2 wird es für die Sauerstoffmoleküle zunehmend unwahrscheinlicher, ungesättigtes Myoglobin anzutreffen. Die Bindung nähert sich daher dem Zustand vollständiger Sättigung, repräsentiert durch den immer schwächer ansteigenden asymptotischen Teil der Kurve.

Das Vorkommen von Myoglobin ist auf Herz- und Skelettmuskelzellen von Wirbeltieren beschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l) vor und gibt dem Muskelgewebe seine rote Farbe. Die Sauerstoffaufnahme kann gut absorptionsspektroskopisch verfolgt werden, die charakteristische Soret-Bande des Häm verschiebt sich bei Sauerstoffaufnahme deutlich von 418 zu 434 nm.

Myoglobin zählt zu den Globinen. Dem Myoglobin nah verwandt ist das erst 2002 beschriebene Cytoglobin, welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin wohl während der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

Bedeutung Bearbeiten

Als biologische Funktion des Myoglobins wird der Sauerstoff-Transport innerhalb der Muskelzelle, von der Zellmembran zu den Mitochondrien, angesehen. Aus diesem Grund ist seine Affinität zum Sauerstoff auch höher als bei Hämoglobin, dies fördert den Sauerstofftransport in Richtung Zellinneres. Auch die beim Hämoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinität fehlt dem Myoglobin. Zumindest bei Meeressäugetieren wird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert: Wale haben einen etwa 5- bis 10-mal höheren Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur als Landsäugetiere. Beim Menschen enthalten die Muskeln etwa 6 Gramm Myoglobin pro Kilogramm, beim Seehund sind es 52, beim Pottwal sogar 56 Gramm. Dort dient es den Meeressäugern beim Tauchen als Sauerstoffvorrat.

Das Myoglobin des Pottwals war daher auch das erste Protein, an dem John Kendrew 1958 eine Strukturaufklärung (Röntgenstrukturanalyse) gelang. Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durch Max Perutz (1959). Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den Nobelpreis für Chemie.

Ein Maß für den Myoglobingehalt ist der Eisengehalt. Dieser ist bei Schweinefleisch binnen 30 Jahren um ca. 75 % auf durchschnittlich 4,1 mg/kg Frischmasse gefallen.

Bedeutung in der Medizin Bearbeiten

Ein Anstieg der Myoglobinkonzentration im Blutserum von Säugetieren deutet auf Rhabdomyolyse hin und kann als Indikator für einen Herzinfarkt gelten. Da ein erhöhter Myoglobinwert aber unspezifisch ist, verwendet man heute kardiale Troponine zur Herzdiagnostik. Außer beim Untergang von Herzmuskelzellen zeigen sich erhöhte Myoglobinwerte auch bei Schädigung der Skelettmuskulatur (extremer Sport, epileptische Anfälle, Polytrauma, intramuskuläre Injektionen, Alkoholintoxikation, Muskelerkrankungen, Verschüttungen). Wird bei einem Stromschlag Muskelgewebe verletzt, hat dies eine Freisetzung von Myoglobin zur Folge. Stark erhöhte Myoglobin-Konzentrationen können dabei zu einem akuten Nierenversagen führen (Crush-Niere).

Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin beträgt nur 10 bis 20 min, da es rasch über die Nieren ausgeschieden wird (glomeruläre Filtration). Der Myoglobinwert steigt bei einem Herzinfarkt nach ca. 1–2 Stunden an und erreicht sein Maximum nach 4–6 Stunden. Bereits innerhalb von 12–24 Stunden sinkt es wieder in den Normbereich ab.

Normwerte beim Menschen im Blut: Frauen bis 35 µg/l, Männer bis 55 µg/l

Normwert beim Menschen im Urin: Frauen und Männer bis 0,3 mg/l

Literatur Bearbeiten

  • Brunori M: Myoglobin strikes back. In: Protein Sci. 19. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2010, S. 195–201, doi:10.1002/pro.300, PMID 19953516.
  • Springer-Verlag GmbH: Biochemie : Eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler. 3., korrigierte Auflage. Berlin, ISBN 978-3-662-54850-9.

Weblinks Bearbeiten

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. Werner Müller-Esterl: Biochemie eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler. Hrsg.: Werner Müller-Esterl. 3. Auflage, 2018, doi:10.1007/978-3-662-54851-6.
  2. Trent JT, Hargrove MS: A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin. In: J. Biol. Chem. 277. Jahrgang, Nr. 22, Mai 2002, S. 19538–45, doi:10.1074/jbc.M201934200, PMID 11893755.
  3. Frank Patalong: Die Evolution wiederholt sich doch. Der Spiegel, 18. April 2015, abgerufen am 18. August 2015.
  4. J. C. Kendrew, G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff, D. C. Phillips: A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis. In: Nature. 181. Jahrgang, Nr. 4610, März 1958, S. 662–6, doi:10.1038/181662a0, PMID 13517261.
  5. M.F. Perutz, M.G. Rossmann, A.F. Cullis, H. Muirhead, G. Will, A.C.T. North: Structure of H. In: Nature. 185. Jahrgang, Nr. 4711, 1960, S. 416–422, doi:10.1038/185416a0, PMID 18990801.
  6. Freistaat Sachsen LfULG Schriftenreihe Heft 35/2009 "Eisengehalt von Fleisch"
  7. Kristian Thygesen, Joseph S. Alpert, Allan S. Jaffe, Maarten L. Simoons, Bernard R. Chaitman: Third Universal Definition of Myocardial Infarction. In: Journal of the American College of Cardiology. Band 60, Nr. 16, S. 1581–1598, doi:10.1016/j.jacc.2012.08.001 (elsevier.com [abgerufen am 9. Juli 2017]).
  8. Daniel P. Runde: Verletzungen durch Elektrizität - Verletzungen, Vergiftungen. April 2018, abgerufen am 6. April 2020.
  9. Stone MJ, Waterman MR, Harimoto D, et al.: Serum myoglobin level as diagnostic test in patients with acute myocardial infarction. In: British Heart Journal. 39. Jahrgang, Nr. 4, April 1977, S. 375–80, PMID 869974, PMC 483248 (freier Volltext).
  10. Plotnikov EY, Chupyrkina AA, Pevzner IB, Isaev NK, Zorov DB: Myoglobin causes oxidative stress, increase of NO production and dysfunction of kidney's mitochondria. In: Biochim. Biophys. Acta. 1792. Jahrgang, Nr. 8, August 2009, S. 796–803, doi:10.1016/j.bbadis.2009.06.005, PMID 19545623.
  11. Laborlexikon: Myoglobin
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Veröffentlichungsdatum:
Myoglobin ist ein Muskelprotein von griech mῦs mŷs Muskel und lat globus Kugel aus der Gruppe der Globine kugelformigen Proteinen die eine sauerstoffbindende Hamgruppe enthalten Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich fur den intramuskularen Sauerstofftransport Es ubernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom Hamoglobin und gibt ihn am Ort der physiologischen Verbrennungsprozesse in den Muskelzellen wieder ab MyoglobinBandermodell von Myoglobin a Helices mit Ham Stabchenmodell Eigenschaften des menschlichen ProteinsMasse Lange Primarstruktur 153 Aminosauren 17053 DaltonSekundar bis Quartarstruktur MonomerBezeichnerGen Namen MB MGC13548 PVALBExterne IDs OMIM 160000 UniProt P02144 MGI 96922VorkommenHomologie Familie MyoglobinUbergeordnetes Taxon Chordatiere Inhaltsverzeichnis 1 Wissenschaftliche Beschreibung 2 Bedeutung 3 Bedeutung in der Medizin 4 Literatur 5 Weblinks 6 EinzelnachweiseWissenschaftliche Beschreibung BearbeitenMyoglobin ist ein Ham basiertes globulares einkettiges Protein aus 153 Aminosauren mit einer Molekulmasse von 17 053 Dalton 17 kDa das die Fahigkeit besitzt Sauerstoff O2 reversibel zu binden Die Sekundarstruktur des Proteins besteht aus insgesamt acht a Helices Unter physiologischen Bedingungen liegt es als Monomer vor Das aktive Zentrum des Myoglobins ist ein Ham b d h ein Protoporphyrin IX mit einem uber die vier inneren Stickstoffe ligierten Eisen II Ion Das Ham ist uber ein axial an das zentrale Eisenion koordiniertes proximales Histidin an die Proteinmatrix gebunden Die zweite axiale Position dient der Bindung des Sauerstoffmolekuls Im Gegensatz zum strukturverwandten Hamoglobin bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht positiv kooperativ Das Bindungsverhalten von O2 an Myoglobin lasst sich durch das Auftragen des Sattigungsgrades Y gegen den Sauerstoffpartialdruck pO2 in einem Koordinatensystem beschreiben Y 0 bedeutet hierbei dass kein Sauerstoff gebunden ist wohingegen das Myoglobin bei Y 1 vollstandig mit O2 gesattigt ist Der O2 Partialdruck bei halbmaximaler Sattigung Y 0 5 wird als p50 bezeichnet Die experimentelle Untersuchung des Bindungsverhaltens von Myoglobin ergibt dann eine hyperbolische Kurve die sich wie folgt interpretieren lasst Bei niedrigem pO2 wird Sauerstoff von Myoglobin praktisch vollstandig aufgenommen Diese Phase entspricht einem steilen und naherungsweise linearen Anstieg der Kurve Bei hoheren pO2 wird es fur die Sauerstoffmolekule zunehmend unwahrscheinlicher ungesattigtes Myoglobin anzutreffen Die Bindung nahert sich daher dem Zustand vollstandiger Sattigung reprasentiert durch den immer schwacher ansteigenden asymptotischen Teil der Kurve 1 Das Vorkommen von Myoglobin ist auf Herz und Skelettmuskelzellen von Wirbeltieren beschrankt Hier liegt es in hohen Konzentrationen bis etwa 100 µmol l vor und gibt dem Muskelgewebe seine rote Farbe Die Sauerstoffaufnahme kann gut absorptionsspektroskopisch verfolgt werden die charakteristische Soret Bande des Ham verschiebt sich bei Sauerstoffaufnahme deutlich von 418 zu 434 nm Myoglobin zahlt zu den Globinen Dem Myoglobin nah verwandt ist das erst 2002 beschriebene Cytoglobin 2 welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle Es scheint sogar dass Myoglobin wohl wahrend der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist Bedeutung BearbeitenAls biologische Funktion des Myoglobins wird der Sauerstoff Transport innerhalb der Muskelzelle von der Zellmembran zu den Mitochondrien angesehen Aus diesem Grund ist seine Affinitat zum Sauerstoff auch hoher als bei Hamoglobin dies fordert den Sauerstofftransport in Richtung Zellinneres Auch die beim Hamoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinitat fehlt dem Myoglobin Zumindest bei Meeressaugetieren wird auch die Sauerstoff Speicherung diskutiert Wale haben einen etwa 5 bis 10 mal hoheren Myoglobin Gehalt in ihrer Muskulatur als Landsaugetiere Beim Menschen enthalten die Muskeln etwa 6 Gramm Myoglobin pro Kilogramm beim Seehund sind es 52 beim Pottwal sogar 56 Gramm Dort dient es den Meeressaugern beim Tauchen als Sauerstoffvorrat 3 Das Myoglobin des Pottwals war daher auch das erste Protein an dem John Kendrew 1958 eine Strukturaufklarung Rontgenstrukturanalyse gelang 4 Diese Pionierleistung war Grundlage fur die spatere Aufklarung der Hamoglobin Struktur durch Max Perutz 1959 5 Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den Nobelpreis fur Chemie Ein Mass fur den Myoglobingehalt ist der Eisengehalt Dieser ist bei Schweinefleisch binnen 30 Jahren um ca 75 auf durchschnittlich 4 1 mg kg Frischmasse gefallen 6 Bedeutung in der Medizin BearbeitenEin Anstieg der Myoglobinkonzentration im Blutserum von Saugetieren deutet auf Rhabdomyolyse hin und kann als Indikator fur einen Herzinfarkt gelten Da ein erhohter Myoglobinwert aber unspezifisch ist verwendet man heute kardiale Troponine zur Herzdiagnostik 7 Ausser beim Untergang von Herzmuskelzellen zeigen sich erhohte Myoglobinwerte auch bei Schadigung der Skelettmuskulatur extremer Sport epileptische Anfalle Polytrauma intramuskulare Injektionen Alkoholintoxikation Muskelerkrankungen Verschuttungen Wird bei einem Stromschlag Muskelgewebe verletzt hat dies eine Freisetzung von Myoglobin zur Folge 8 Stark erhohte Myoglobin Konzentrationen konnen dabei zu einem akuten Nierenversagen fuhren Crush Niere 9 10 Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin betragt nur 10 bis 20 min da es rasch uber die Nieren ausgeschieden wird glomerulare Filtration Der Myoglobinwert steigt bei einem Herzinfarkt nach ca 1 2 Stunden an und erreicht sein Maximum nach 4 6 Stunden Bereits innerhalb von 12 24 Stunden sinkt es wieder in den Normbereich ab Normwerte beim Menschen im Blut Frauen bis 35 µg l Manner bis 55 µg l 11 Normwert beim Menschen im Urin Frauen und Manner bis 0 3 mg lLiteratur BearbeitenBrunori M Myoglobin strikes back In Protein Sci 19 Jahrgang Nr 2 Februar 2010 S 195 201 doi 10 1002 pro 300 PMID 19953516 Springer Verlag GmbH Biochemie Eine Einfuhrung fur Mediziner und Naturwissenschaftler 3 korrigierte Auflage Berlin ISBN 978 3 662 54850 9 Weblinks BearbeitenHemoglobin Myoglobin in Englisch MyoglobinEinzelnachweise Bearbeiten Werner Muller Esterl Biochemie eine Einfuhrung fur Mediziner und Naturwissenschaftler Hrsg Werner Muller Esterl 3 Auflage 2018 doi 10 1007 978 3 662 54851 6 Trent JT Hargrove MS A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin In J Biol Chem 277 Jahrgang Nr 22 Mai 2002 S 19538 45 doi 10 1074 jbc M201934200 PMID 11893755 Frank Patalong Die Evolution wiederholt sich doch Der Spiegel 18 April 2015 abgerufen am 18 August 2015 J C Kendrew G Bodo H M Dintzis R G Parrish H Wyckoff D C Phillips A three dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x ray analysis In Nature 181 Jahrgang Nr 4610 Marz 1958 S 662 6 doi 10 1038 181662a0 PMID 13517261 M F Perutz M G Rossmann A F Cullis H Muirhead G Will A C T North Structure of H In Nature 185 Jahrgang Nr 4711 1960 S 416 422 doi 10 1038 185416a0 PMID 18990801 Freistaat Sachsen LfULG Schriftenreihe Heft 35 2009 Eisengehalt von Fleisch Kristian Thygesen Joseph S Alpert Allan S Jaffe Maarten L Simoons Bernard R Chaitman Third Universal Definition of Myocardial Infarction In Journal of the American College of Cardiology Band 60 Nr 16 S 1581 1598 doi 10 1016 j jacc 2012 08 001 elsevier com abgerufen am 9 Juli 2017 Daniel P Runde Verletzungen durch Elektrizitat Verletzungen Vergiftungen April 2018 abgerufen am 6 April 2020 Stone MJ Waterman MR Harimoto D et al Serum myoglobin level as diagnostic test in patients with acute myocardial infarction In British Heart Journal 39 Jahrgang Nr 4 April 1977 S 375 80 PMID 869974 PMC 483248 freier Volltext Plotnikov EY Chupyrkina AA Pevzner IB Isaev NK Zorov DB Myoglobin causes oxidative stress increase of NO production and dysfunction of kidney s mitochondria In Biochim Biophys Acta 1792 Jahrgang Nr 8 August 2009 S 796 803 doi 10 1016 j bbadis 2009 06 005 PMID 19545623 Laborlexikon Myoglobin Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Myoglobin amp oldid 225338778