www.wikidata.de-de.nina.az

Grün fluoreszierendes Protein Das grün fluoreszierende Protein Abkürzung GFP engl green fluorescent protein ist ein erst

Grün fluoreszierendes Protein

Das grün fluoreszierende Protein (Abkürzung GFP; engl. green fluorescent protein) ist ein erstmals 1962 von Osamu Shimomura beschriebenes Protein aus der Qualle Aequorea victoria, das bei Anregung mit blauem oder ultraviolettem Licht grün fluoresziert. Seine unschätzbare Bedeutung in der Biologie, insbesondere der Zellbiologie, liegt in der Möglichkeit, GFP mit beliebigen anderen Proteinen Gen-spezifisch zu fusionieren. Durch die Fluoreszenz des GFP kann so die räumliche und zeitliche Verteilung des anderen Proteins in lebenden Zellen, Geweben oder Organismen direkt beobachtet werden.

Grün fluoreszierendes Protein
Bändermodell nach PDB 1EMA

Vorhandene Strukturdaten: siehe UniProt-Eintrag

Masse/Länge Primärstruktur 238 Aminosäuren, 26,9 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer oder Dimer
Bezeichner
Gen-Name(n) GFP
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Aequorea victoria

Visualisierung der Zellmembran von Hefezellen mit GFP- und RFP-Fusionsproteinen
Illustration von acht verschiedenen fluoreszierenden Proteinen (BFP, mTFP1, Emerald, Citrine, mOrange, mApple, mCherry und mGrape) in Bakterien

Im Jahr 2008 wurde der Nobelpreis für Chemie für die „Entdeckung und Weiterentwicklung des grün fluoreszierenden Proteins“ an Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Tsien verliehen.

Eigenschaften Bearbeiten

Die Primärstruktur besteht aus 238 Aminosäuren mit einer Molekülmasse von 26,9 kDa. Der eigentliche Fluorophor des GFP bildet sich offenbar autokatalytisch aus der Tripeptidsequenz Ser65–Tyr66–Gly67 innerhalb der Polypeptidkette. Diese Fluoreszenz basiert nicht auf einem Umbau durch ein externes Enzym oder nachträglich integrierte Substanzen, kommt also vollständig ohne eventuell zellspezifische Prozessierungssysteme aus.

In seinem Ursprungsorganismus erhält GFP seine Anregungsenergie durch strahlungsfreien Energietransfer vom Photoprotein Aequorin. Die biologische Funktion sowohl der Fluoreszenz von GFP als auch der Biolumineszenz von Aequorin ist nicht bekannt. In Anwendungen wird GFP immer optisch angeregt. Das unmodifizierte, natürlich vorkommende GFP hat zwei Anregungsmaxima. Das erste liegt bei einer Wellenlänge von 395 nm, das zweite bei 475 nm. Die Emissionswellenlänge liegt bei 509 nm.

Autokatalytische Bildung Bearbeiten

Mechanistisch handelt es sich um eine basenvermittelte Cyclisierung und anschließende Dehydration und Oxidation. In der Reaktion von 7a zu 8 beinhaltet die Bildung eines Enamins aus dem Imin, während bei der Reaktion von 7b zu 9 ein Proton abstrahiert wird.

Die Reaktionen werden durch die Reste Glu222 und Arg96 katalysiert. Ein analoger Mechanismus ist auch mit Threonin anstelle des Ser65 möglich.

Anwendung Bearbeiten

Links und rechts je eine GFP-Maus unter UV-Licht. In der Mitte eine Maus ohne GFP.

Douglas Prasher isolierte und sequenzierte 1992 die DNA von GFP. Seit es Prasher 1994 gelang, GFP als Marker für andere Proteine zu benutzen, ist diese Technik in wenigen Jahren zu einer Standardmethode der Zellbiologie geworden. Zur Herstellung von GFP-Fusionsproteinen wird die DNA des zu untersuchenden Proteins mit der GFP-DNA verbunden und in eine Form gebracht (siehe Vektor), die von der Zelle aufgenommen werden kann, so dass sie das Fusionsprotein selbstständig herstellt (Transfektion/oder Transformation bei nicht Zellkulturen). In vielen Fällen wird das zu untersuchende Protein noch an die korrekte Stelle in der Zelle transportiert, und das GFP kann durch Fluoreszenzmikroskopie Aufschluss über die zeitliche und räumliche Lokalisation des Zielproteins in der Zelle geben.

GFP ist in nahezu allen eukaryotischen Zellen als nicht-toxisch einzustufen und eignet sich daher perfekt für die Untersuchung biologischer Prozesse in vivo. Einziges Problem kann bei sehr hoher Expression die Bildung von Peroxid bei der Entstehung des Fluorophors sein, welches die Zelle unter Stress setzen und schädigen könnte.

Moderne Verfahren der Fluoreszenzmikroskopie, wie Vertico-SMI, STED-Mikroskopie, 3D-SIM-Mikroskopie und Photoactivated Localization Microscopy können mit GFP-Derivaten bzw. photoaktivierbaren fluoreszierenden Proteinen markierte Strukturen über die optische Auflösungsgrenze hinaus auflösen.

Auch von Labormethoden abweichende Anwendungen, wie z. B. ein Leuchtkaninchen oder ein in den USA im Tierhandel unter dem Namen GloFish erhältlicher, genetisch manipulierter Zebrabärbling (Danio rerio) sind zu finden.

Varianten Bearbeiten

Mittlerweile gibt es diverse modifizierte Versionen des Original-GFP, die andere Fluoreszenzspektren aufweisen. Entsprechend der Farbe heißen diese zum Beispiel CFP (cyan), BFP (blue) oder YFP (yellow). Bei geschickter Anwendung sind einzelne Zellorganellen unterschiedlich einfärbbar und mittels Entmischung (spektrale Dekonvolution) dann getrennt beobachtbar. Als entscheidend ist auch noch die Entwicklung von enhanced-Varianten wie beispielsweise dem enhanced GFP (EGFP) oder enhanced YFP (EYFP) zu sehen. RoGFP, rxYFP und HyPer sind Redox-sensitive Varianten des GFP. Spannungsabhängige GFP-Varianten sind z. B. PROPS oder die VSFP.

Immer größere Bedeutung bekommen auch fluoreszierende Proteine aus Korallen (Anthozoa). Zu nennen sind hier die zoanFP (aus Zoanthus sp.) oder auch das rot fluoreszierende Protein drFP583 (aus Discosoma), Handelsname DsRed. Viele dieser Proteine wurden bereits mutiert und in ihren Eigenschaften verändert, um andere Eigenschaften zu gewinnen. Viele fluoreszierende Proteine sind Tetramere. Dies wird genutzt, indem man unterschiedlich schnell farbverändernde Monomere einbaut. Dabei verändert sich also die Farbe des Proteins mit der Zeit. Solche Fluoreszenz-Timer sind nützlich, um beispielsweise das Alter von Organellen feststellen zu können. Die DsRed-Mutante E5 hat beispielsweise diese Eigenschaft.

Das grün fluoreszierende Protein in der Kunst Bearbeiten

Die auf der Struktur des grün fluoreszierenden Proteins beruhende Plastik Steel Jellyfish ('Stahlqualle') (2006). Das Bild zeigt die etwa 1,40 m hohe Edelstahlskulptur auf dem Gelände der Friday Harbor Laboratories auf der San Juan Insel im US-Bundesstaat Washington, wo das GFP entdeckt wurde.

Der deutsch-amerikanische Künstler Julian Voss-Andreae, der sich auf „Protein-Skulpturen“ spezialisiert hat, schuf 2004 eine Plastik, die auf der Struktur von GFP beruht.

Der brasilianische Künstler Eduardo Kac gab 1999 eine Züchtung eines Leuchtkaninchens in Auftrag, dessen gesamte Zellen um das GFP-produzierende Gen der Quallenart Aequorea victoria erweitert wurden. Dieses Tier wurde jedoch nie an den Künstler übergeben und starb eines natürlichen Todes im Laborumfeld des Pariser Institut National de la Recherche en Agronomie.

Quellen Bearbeiten

  1. Osamu Shimomura, F. H. Johnson und Y. Saiga: Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea. In: Journal of Cellular and Comparative Physiology. Band 59, 1962, S. 223–239. PMID 13911999 doi:10.1002/jcp.1030590302
  2. Osamu Shimomura: The discovery of aequorin and green fluorescent protein. In: Journal of Microscopy. Band 217, 2005, S. 1–15. PMID 15655058 doi:10.1111/j.0022-2720.2005.01441.x
  3. UniProt P42212
  4. ↑ Matthew A. Rosenow, Holly A. Huffman, Marlene E. Phail, Rebekka M. Wachter: The Crystal Structure of the Y66L Variant of Green Fluorescent Protein Supports a Cyclization−Oxidation−Dehydration Mechanism for Chromophore Maturation,. In: Biochemistry. Band 43, Nr. 15, 1. April 2004, ISSN 0006-2960, S. 4464–4472, doi:10.1021/bi0361315.
  5. Yingying Ma, Jian-Guo Yu, Qiao Sun, Zhen Li, Sean C. Smith: The mechanism of dehydration in chromophore maturation of wild-type green fluorescent protein: A theoretical study. In: Chemical Physics Letters. Band 631-632, 1. Juli 2015, ISSN 0009-2614, S. 42–46, doi:10.1016/j.cplett.2015.04.061 (sciencedirect.com [abgerufen am 30. Oktober 2021]).
  6. I. Moen, C. Jevne, J. Wang, K. H. Kalland, M. Chekenya, L. A. Akslen, L. Sleire, P. O. Enger, R. K. Reed, A. M. Oyan, L. E. Stuhr: Gene expression in tumor cells and stroma in dsRed 4T1 tumors in eGFP-expressing mice with and without enhanced oxygenation. In: BMC Cancer. Band 12, 2012, S. 21, doi:10.1186/1471-2407-12-21. PMID 22251838. PMC 3274430 (freier Volltext).
  7. D. C. Prasher, V. K. Eckenrode, W. W. Ward, F. G. Prendergast und M. J. Cormier: Primary structure of the Aequorea victoria green-fluorescent protein. In: Gene. Band 111, 1992, S. 229–233. PMID 1347277
  8. M. Chalfie, Y. Tu, G. Euskirchen, W.W. Ward und D.C. Prasher: Green fluorescent protein as a marker for gene expression. In: Science. Band 263, 1994, S. 802–805. PMID 8303295 doi:10.1126/science.8303295
  9. Transgene Aquariumsfische. Telepolis, 23. November 2003.
  10. V. V. Verkusha und K. A. Lukyanov: The molecular properties and applications of Anthozoa fluorescent proteins and chromoproteins. In: Nature Biotechnology. Band 22, 2004, S. 289–296. PMID 14990950 doi:10.1038/nbt943
  11. A. Terskikh et al.: "Fluorescent Timer". Protein That Changes Color With Time. In: Science. Band 290, 2000, S. 1585–1588. PMID 11090358 doi:10.1126/science.290.5496.1585
  12. Julian Voss-Andreae Sculpture. Abgerufen am 14. Juni 2007.
  13. J Voss-Andreae: Protein Sculptures: Life's Building Blocks Inspire Art. In: Leonardo. 38. Jahrgang, 2005, S. 41–45, doi:10.1162/leon.2005.38.1.41.
  14. Alexander Pawlak: Inspirierende Proteine. In: Physik Journal. 4. Jahrgang, 2005, S. 12.

Literatur Bearbeiten

  • R.Y. Tsien: The green fluorescent protein. In: Annual Review in Biochemistry. Band 67, 1998, S. 509–544. PMID 9759496 doi:10.1146/annurev.biochem.67.1.509
  • Martin Chalfie und Steven Kain: GFP: Properties, Applications and Protocols. 2. Auflage, Wiley & Sons, Hoboken 2005, ISBN 0-471-73682-1
  • M. Zimmer: Glowing Genes. A Revolution in Biotechnology. Prometheus Books, Buffalo, NY 2005, ISBN 1-59102-253-3
  • Daniel Veith, Martina Veith: Biologie fluoreszierender Proteine: Ein Regenbogen aus dem Ozean Biologie in unserer Zeit, 6/2005, S. 394–404. doi:10.1002/biuz.200410295
  • Michael Groß: Forschung aktuell: Grünes Licht für Biologen. In: Spektrum der Wissenschaft Dez. 2008 S. 14
  • Manuel Gunkel, Fabian Erdel, Karsten Rippe, Paul Lemmer, Rainer Kaufmann, Christoph Hörmann, Roman Amberger and Christoph Cremer: Dual color localization microscopy of cellular nanostructures In: Biotechnology Journal, 2009, 4, 927–938. ISSN 1860-6768

Siehe auch Bearbeiten

Weblinks Bearbeiten

Commons: Grün fluoreszierendes Protein – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
wikipedia, wiki, deutsches, deutschland, buch, bücher, bibliothek artikel lesen, herunterladen kostenlos kostenloser herunterladen, MP3, Video, MP4, 3GP, JPG, JPEG, GIF, PNG, Bild, Musik, Lied, Film, Buch, Spiel, Spiele
Veröffentlichungsdatum:
Das grun fluoreszierende Protein Abkurzung GFP engl green fluorescent protein ist ein erstmals 1962 von Osamu Shimomura 1 2 beschriebenes Protein aus der Qualle Aequorea victoria das bei Anregung mit blauem oder ultraviolettem Licht grun fluoresziert Seine unschatzbare Bedeutung in der Biologie insbesondere der Zellbiologie liegt in der Moglichkeit GFP mit beliebigen anderen Proteinen Gen spezifisch zu fusionieren Durch die Fluoreszenz des GFP kann so die raumliche und zeitliche Verteilung des anderen Proteins in lebenden Zellen Geweben oder Organismen direkt beobachtet werden Grun fluoreszierendes ProteinBandermodell nach PDB 1EMAVorhandene Strukturdaten siehe UniProt EintragMasse Lange Primarstruktur 238 Aminosauren 26 9 kDaSekundar bis Quartarstruktur Monomer oder DimerBezeichnerGen Name n GFPExterne IDs UniProt P42212VorkommenUbergeordnetes Taxon Aequorea victoriaVisualisierung der Zellmembran von Hefezellen mit GFP und RFP FusionsproteinenIllustration von acht verschiedenen fluoreszierenden Proteinen BFP mTFP1 Emerald Citrine mOrange mApple mCherry und mGrape in BakterienIm Jahr 2008 wurde der Nobelpreis fur Chemie fur die Entdeckung und Weiterentwicklung des grun fluoreszierenden Proteins an Osamu Shimomura Martin Chalfie und Roger Tsien verliehen Inhaltsverzeichnis 1 Eigenschaften 1 1 Autokatalytische Bildung 2 Anwendung 3 Varianten 4 Das grun fluoreszierende Protein in der Kunst 5 Quellen 6 Literatur 7 Siehe auch 8 WeblinksEigenschaften BearbeitenDie Primarstruktur besteht aus 238 Aminosauren mit einer Molekulmasse von 26 9 kDa 3 Der eigentliche Fluorophor des GFP bildet sich offenbar autokatalytisch aus der Tripeptidsequenz Ser65 Tyr66 Gly67 innerhalb der Polypeptidkette Diese Fluoreszenz basiert nicht auf einem Umbau durch ein externes Enzym oder nachtraglich integrierte Substanzen kommt also vollstandig ohne eventuell zellspezifische Prozessierungssysteme aus In seinem Ursprungsorganismus erhalt GFP seine Anregungsenergie durch strahlungsfreien Energietransfer vom Photoprotein Aequorin Die biologische Funktion sowohl der Fluoreszenz von GFP als auch der Biolumineszenz von Aequorin ist nicht bekannt In Anwendungen wird GFP immer optisch angeregt Das unmodifizierte naturlich vorkommende GFP hat zwei Anregungsmaxima Das erste liegt bei einer Wellenlange von 395 nm das zweite bei 475 nm Die Emissionswellenlange liegt bei 509 nm Autokatalytische Bildung Bearbeiten nbsp Mechanistisch handelt es sich um eine basenvermittelte Cyclisierung und anschliessende Dehydration und Oxidation In der Reaktion von 7a zu 8 beinhaltet die Bildung eines Enamins aus dem Imin wahrend bei der Reaktion von 7b zu 9 ein Proton abstrahiert wird 4 Die Reaktionen werden durch die Reste Glu222 und Arg96 katalysiert 4 5 Ein analoger Mechanismus ist auch mit Threonin anstelle des Ser65 moglich Anwendung Bearbeiten nbsp Links und rechts je eine GFP Maus unter UV Licht In der Mitte eine Maus ohne GFP 6 Douglas Prasher isolierte und sequenzierte 1992 die DNA von GFP 7 Seit es Prasher 1994 gelang GFP als Marker fur andere Proteine zu benutzen ist diese Technik in wenigen Jahren zu einer Standardmethode der Zellbiologie geworden 8 Zur Herstellung von GFP Fusionsproteinen wird die DNA des zu untersuchenden Proteins mit der GFP DNA verbunden und in eine Form gebracht siehe Vektor die von der Zelle aufgenommen werden kann so dass sie das Fusionsprotein selbststandig herstellt Transfektion oder Transformation bei nicht Zellkulturen In vielen Fallen wird das zu untersuchende Protein noch an die korrekte Stelle in der Zelle transportiert und das GFP kann durch Fluoreszenzmikroskopie Aufschluss uber die zeitliche und raumliche Lokalisation des Zielproteins in der Zelle geben GFP ist in nahezu allen eukaryotischen Zellen als nicht toxisch einzustufen und eignet sich daher perfekt fur die Untersuchung biologischer Prozesse in vivo Einziges Problem kann bei sehr hoher Expression die Bildung von Peroxid bei der Entstehung des Fluorophors sein welches die Zelle unter Stress setzen und schadigen konnte Moderne Verfahren der Fluoreszenzmikroskopie wie Vertico SMI STED Mikroskopie 3D SIM Mikroskopie und Photoactivated Localization Microscopy konnen mit GFP Derivaten bzw photoaktivierbaren fluoreszierenden Proteinen markierte Strukturen uber die optische Auflosungsgrenze hinaus auflosen Auch von Labormethoden abweichende Anwendungen wie z B ein Leuchtkaninchen oder ein in den USA im Tierhandel unter dem Namen GloFish erhaltlicher genetisch manipulierter Zebrabarbling Danio rerio sind zu finden 9 Varianten BearbeitenMittlerweile gibt es diverse modifizierte Versionen des Original GFP die andere Fluoreszenzspektren aufweisen Entsprechend der Farbe heissen diese zum Beispiel CFP cyan BFP blue oder YFP yellow Bei geschickter Anwendung sind einzelne Zellorganellen unterschiedlich einfarbbar und mittels Entmischung spektrale Dekonvolution dann getrennt beobachtbar Als entscheidend ist auch noch die Entwicklung von enhanced Varianten wie beispielsweise dem enhanced GFP EGFP oder enhanced YFP EYFP zu sehen RoGFP rxYFP und HyPer sind Redox sensitive Varianten des GFP Spannungsabhangige GFP Varianten sind z B PROPS oder die VSFP Immer grossere Bedeutung bekommen auch fluoreszierende Proteine aus Korallen Anthozoa 10 Zu nennen sind hier die zoanFP aus Zoanthus sp oder auch das rot fluoreszierende Protein drFP583 aus Discosoma Handelsname DsRed Viele dieser Proteine wurden bereits mutiert und in ihren Eigenschaften verandert um andere Eigenschaften zu gewinnen Viele fluoreszierende Proteine sind Tetramere Dies wird genutzt indem man unterschiedlich schnell farbverandernde Monomere einbaut Dabei verandert sich also die Farbe des Proteins mit der Zeit 11 Solche Fluoreszenz Timer sind nutzlich um beispielsweise das Alter von Organellen feststellen zu konnen Die DsRed Mutante E5 hat beispielsweise diese Eigenschaft Das grun fluoreszierende Protein in der Kunst Bearbeiten nbsp Die auf der Struktur des grun fluoreszierenden Proteins beruhende Plastik Steel Jellyfish Stahlqualle 2006 Das Bild zeigt die etwa 1 40 m hohe Edelstahlskulptur auf dem Gelande der Friday Harbor Laboratories auf der San Juan Insel im US Bundesstaat Washington wo das GFP entdeckt wurde 12 Der deutsch amerikanische Kunstler Julian Voss Andreae der sich auf Protein Skulpturen spezialisiert hat 13 schuf 2004 eine Plastik die auf der Struktur von GFP beruht 14 Der brasilianische Kunstler Eduardo Kac gab 1999 eine Zuchtung eines Leuchtkaninchens in Auftrag dessen gesamte Zellen um das GFP produzierende Gen der Quallenart Aequorea victoria erweitert wurden Dieses Tier wurde jedoch nie an den Kunstler ubergeben und starb eines naturlichen Todes im Laborumfeld des Pariser Institut National de la Recherche en Agronomie Quellen Bearbeiten Osamu Shimomura F H Johnson und Y Saiga Extraction purification and properties of aequorin a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan Aequorea In Journal of Cellular and Comparative Physiology Band 59 1962 S 223 239 PMID 13911999 doi 10 1002 jcp 1030590302 Osamu Shimomura The discovery of aequorin and green fluorescent protein In Journal of Microscopy Band 217 2005 S 1 15 PMID 15655058 doi 10 1111 j 0022 2720 2005 01441 x UniProt P42212 a b Matthew A Rosenow Holly A Huffman Marlene E Phail Rebekka M Wachter The Crystal Structure of the Y66L Variant of Green Fluorescent Protein Supports a Cyclization Oxidation Dehydration Mechanism for Chromophore Maturation In Biochemistry Band 43 Nr 15 1 April 2004 ISSN 0006 2960 S 4464 4472 doi 10 1021 bi0361315 Yingying Ma Jian Guo Yu Qiao Sun Zhen Li Sean C Smith The mechanism of dehydration in chromophore maturation of wild type green fluorescent protein A theoretical study In Chemical Physics Letters Band 631 632 1 Juli 2015 ISSN 0009 2614 S 42 46 doi 10 1016 j cplett 2015 04 061 sciencedirect com abgerufen am 30 Oktober 2021 I Moen C Jevne J Wang K H Kalland M Chekenya L A Akslen L Sleire P O Enger R K Reed A M Oyan L E Stuhr Gene expression in tumor cells and stroma in dsRed 4T1 tumors in eGFP expressing mice with and without enhanced oxygenation In BMC Cancer Band 12 2012 S 21 doi 10 1186 1471 2407 12 21 PMID 22251838 PMC 3274430 freier Volltext D C Prasher V K Eckenrode W W Ward F G Prendergast und M J Cormier Primary structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein In Gene Band 111 1992 S 229 233 PMID 1347277 M Chalfie Y Tu G Euskirchen W W Ward und D C Prasher Green fluorescent protein as a marker for gene expression In Science Band 263 1994 S 802 805 PMID 8303295 doi 10 1126 science 8303295 Transgene Aquariumsfische Telepolis 23 November 2003 V V Verkusha und K A Lukyanov The molecular properties and applications of Anthozoa fluorescent proteins and chromoproteins In Nature Biotechnology Band 22 2004 S 289 296 PMID 14990950 doi 10 1038 nbt943 A Terskikh et al Fluorescent Timer Protein That Changes Color With Time In Science Band 290 2000 S 1585 1588 PMID 11090358 doi 10 1126 science 290 5496 1585 Julian Voss Andreae Sculpture Abgerufen am 14 Juni 2007 J Voss Andreae Protein Sculptures Life s Building Blocks Inspire Art In Leonardo 38 Jahrgang 2005 S 41 45 doi 10 1162 leon 2005 38 1 41 Alexander Pawlak Inspirierende Proteine In Physik Journal 4 Jahrgang 2005 S 12 Literatur BearbeitenR Y Tsien The green fluorescent protein In Annual Review in Biochemistry Band 67 1998 S 509 544 PMID 9759496 doi 10 1146 annurev biochem 67 1 509 Martin Chalfie und Steven Kain GFP Properties Applications and Protocols 2 Auflage Wiley amp Sons Hoboken 2005 ISBN 0 471 73682 1 M Zimmer Glowing Genes A Revolution in Biotechnology Prometheus Books Buffalo NY 2005 ISBN 1 59102 253 3 Daniel Veith Martina Veith Biologie fluoreszierender Proteine Ein Regenbogen aus dem Ozean Biologie in unserer Zeit 6 2005 S 394 404 doi 10 1002 biuz 200410295 Michael Gross Forschung aktuell Grunes Licht fur Biologen In Spektrum der Wissenschaft Dez 2008 S 14 Manuel Gunkel Fabian Erdel Karsten Rippe Paul Lemmer Rainer Kaufmann Christoph Hormann Roman Amberger and Christoph Cremer Dual color localization microscopy of cellular nanostructures In Biotechnology Journal 2009 4 927 938 ISSN 1860 6768Siehe auch BearbeitenGFP cDNA Moderne Untersuchungsmethoden in der Zellbiologie FRET Leuchtkaninchen Anwendung in der Kunst Weblinks Bearbeiten nbsp Commons Grun fluoreszierendes Protein Sammlung von Bildern Videos und Audiodateien Green Fluorescent Protein History engl Interpro Protein of the Month Green Fluorescent Protein engl Umweltforschungszentrum Mikrobiologen bringen Bakterien zum Leuchten PDF Datei 1 40 MB The Nobel Prize in Chemistry 2008 engl Proteopedia Green Fluorescent Protein engl Nature Reviews Poster Fluorescent Proteins Illuminate Cell Biology engl PDF Datei 1 62 MB GFP GFP von A bis Z mit fantastischen Bildern und neuesten wissenschaftlichen Informationen engl Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Grun fluoreszierendes Protein amp oldid 234777375