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Leibniz Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie Das FMP nach dem ursprünglichen Namen Forschungsinstitut für Mol

Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie

Das Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP, nach dem ursprünglichen Namen Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie, von 2006 bis Mai 2017 Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie) ist eine Forschungseinrichtung, die unter der Trägerschaft des Forschungsverbundes Berlin e. V. (FVB) steht und Mitglied der Leibniz-Gemeinschaft ist. Das Institut hat seinen Sitz in Berlin auf dem Campus Berlin-Buch, seine Forschungsaktivitäten sind der Grundlagenforschung im Fachgebiet der Lebenswissenschaften sowie der Molekularbiologie und der Pharmakologie zuzuordnen. Kennzeichnend für die wissenschaftliche Arbeit am FMP ist eine enge Verknüpfung von Chemie und Biologie. Das Institut wurde 1992 auf Empfehlung des Wissenschaftsrates gegründet und geht zurück auf das seit 1976 bestehende Institut für Wirkstofforschung der Akademie der Wissenschaften der DDR (Gründungsdirektor: Peter Oehme). Durch den Umzug des FMP in ein neu errichtetes Institutsgebäude wechselte der Standort im Jahr 2000 von Berlin-Friedrichsfelde nach Berlin-Buch.

Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie

Gebäude des Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie in Berlin-Buch
Kategorie: Forschungseinrichtung
Träger: Forschungsverbund Berlin
Rechtsform des Trägers: Eingetragener Verein
Sitz des Trägers: Berlin
Mitgliedschaft: Leibniz-Gemeinschaft
Standort der Einrichtung: Berlin-Buch
Art der Forschung: Grundlagenforschung
Fächer: Naturwissenschaften
Fachgebiete: Lebenswissenschaften
Grundfinanzierung: 20,4 Mio. Euro (Stand: 2019) davon Bund (50 %), Länder (50 %)
Leitung: Volker Haucke (Geschäftsführender Direktor), Dorothea Fiedler
Mitarbeiter: 285, davon 185 Wissenschaftler
Anmerkung: Drittmitteleinnahmen von 9,06 Mio. Euro (Stand 2019)
Homepage: www.leibniz-fmp.de

Forschung und Entwicklung Bearbeiten

Wissenschaftler des FMP erforschen biologische Schlüsselprozesse und damit auch Ursachen von Krankheiten auf der Ebene der Moleküle, zum Beispiel von Krebs und Alterungsprozessen, darunter Osteoporose und neurodegenerative Erkrankungen. Ein Fokus liegt hier auf Struktur, Funktion und Interaktionen von Proteinen und deren gezielter Beeinflussung. Dazu werden moderne Technologien entwickelt und genutzt, wie beispielsweise die Wirkstoffsuche mit Screening-Methoden, NMR-Techniken und Massenspektrometrie.

Organisatorisch gliedert sich das Institut in drei Bereiche:

Molekulare Physiologie und Zellbiologie Bearbeiten

FMP-Forscher des Bereichs Molekulare Physiologie und Zellbiologie erforschen den intrazellulären Transport und die Ionenhomöostase im endosomal-lysosomalen System. Thomas Jentsch und seine Arbeitsgruppe konnten nachweisen, dass der von intrazellulären Chloridkanälen (ClCs) vermittelte Austausch von Chloridionen und Protonen und nicht allein der Chlorid-Transport essentiell für die Funktion von Endosomen und Lysosomen ist. Seine Arbeitsgruppe entdeckte und charakterisierte eine große Zahl von Ionenkanalkrankheiten (‚Channelopathies‘), die verschiedene Gewebe, unter anderem das Zentralnervensystem, Niere und Knochen betreffen. Das Jentsch Labor identifizierte den lange gesuchten Volumen-regulierten Anionenkanal VRAC, der auch für organische Osmolyte und Aminosäuren wie Glutamat permeabel und damit für die Signaltransduktion von Bedeutung ist.

Volker Haucke hat gemeinsam mit Jens von Kries und Kollegen spezifische Inhibitoren der vom Protein Clathrin vermittelten zellulären Aufnahme entwickelt, die bei der Bekämpfung viraler Infektionen durch HIV oder das Krim-Kongo-Fieber Virus von Bedeutung sein könnten. Ferner hat die Gruppe um Haucke Schlüsselfunktionen von Phosphoinositlipiden wie Phosphatidylinositol-3,4-Bisphosphat in zellulären Aufnahmeprozessen entdeckt. Die Abgabe oder Sekretion und Aufnahme von Stoffen spielt auch bei der synaptischen Erregungsübertragung im Nervensystem eine zentrale Rolle. Dort konnte die Gruppe nachweisen, dass Clathrin-vermittelte zelluläre Aufnahmeprozesse und die daran beteiligten Adapterproteine maßgeblich am Wiederverwendung synaptischer Vesikel beteiligt sind. Ivan Horak und seine Mitarbeiter zeigten, dass eine Störung der Interferonexpression durch Mutationen in dem Transkriptionsfaktor ICSBP in Mäusen sowohl zu einer erhöhten Anfälligkeit für Virusinfektionen führt als auch für eine fehlerhafte Hämatopoese verantwortlich ist, die eine chronische myeloische Leukämie in den Tieren auslöst.

Strukturbiologie Bearbeiten

Strukturbiologen des FMP entwickeln und wenden NMR-basierte Methoden an, um vergleichsweise wichtige zelluläre Proteine und ihre Interaktionspartner in atomarem Detail aufzuklären. Hieraus ergeben sich Hinweise auf Wirkmechanismen dieser Proteine und deren Beeinflussung durch Wirkstoffe. Ein Schwerpunkt liegt auf der Weiterentwicklung der Magischer-Winkel-Festkörper-NMR-Spektroskopie zur Strukturbestimmung Membran-integrierter oder -assoziierter Proteine, von Elementen des Zytoskeletts oder sehr großen, dynamischen Proteinkomplexen. Die Gruppe von Hartmut Oschkinat löste mit dieser Methode erstmals die Struktur von Oligomeren des Hitzeschock-Proteins alphaB-Kristallin, das in vielen Zellen zur Reduktion von Stress durch extreme Temperaturen synthetisiert wird. Zudem wird die Methode der dynamischen Kernpolarisation (dynamic nuclear polarisation, DNP) weiterentwickelt, die wenig verfügbare Proteine der Strukturaufklärung zugänglich macht. Die Gruppe um Adam Lange beschäftigt sich mit Strukturuntersuchungen von pharmakologisch bedeutsamen biologischen Zielen, wie etwa den bakteriellen Sekretionsnadeln und dem spannungsabhängigen Anionenkanal, der am programmierten Zelltod beteiligt ist. Seine Gruppe ermittelte eine hochaufgelöste Struktur des Typ-III-Sekretionssystems von Shigellen.

Chemische Biologie Bearbeiten

Gruppen der Chemischen Biologie untersuchen die biologische Funktion zellulärer Zielmoleküle mit biochemischen Ansätzen. Mit Hochdurchsatz-Screening und der Entwicklung von Molekülen zu analytischen Werkzeugen gehen sie erste Schritte zu neuen pharmakologischen und medizinischen Erkenntnissen. So wurden Phenylhydrazonopyrazolonsulfonate (PHPS1) in Zusammenarbeit mit dem Max-Delbrück-Zentrum für Molekulare Medizin (MDC) als Inhibitoren der onkogenen Phosphatase Shp2 identifiziert, einem Zielmolekül in der Entstehung von Krebs. Die Arbeitsgruppe von Volker Hagen entwickelte durch Licht aktivierbare (sogenannte „caged“) zyklische Nukleotide und spannungssensitive Farbstoffe, die eine detaillierte molekulare Analyse von Signalverarbeitung in lebenden Tieren, zum Beispiel des Einflusses von chemoattraktiven Substanzen auf das Schwimmverhalten mariner Wirbelloser, erlauben. Die Arbeitsgruppe von Michael Beyermann konnte durch den Einbau von unnatürlichen Aminosäuren in den G-Protein-gekoppelten CRF-Rezeptor photochemische und click-chemische Sonden nutzen, um den Komplex aus dem Rezeptor und seinem Urocortin-Peptidliganden aufzuklären. Ein weiterer Schwerpunkt sind posttranslationale Modifikationen (PTMs) und die Synthese funktioneller Proteine und Konjugate. Die Gruppe von Christian Hackenberger synthetisierte das mit der Alzheimer-Krankheit verknüpfte Tau-Protein, um das pathologische Aggregationsverhalten von Tau zu beeinflussen. Eine neu entwickelte chemoselektive Staudinger-Phosphitreaktion ermöglichte sowohl die PEGylierung und intrazelluläre Stabilisierung pro-apoptotischer Peptide als auch eine zielgerichtete, ortsspezifische Phosphorylierung von Peptiden an Lysinresten, was möglicherweise Bedeutung für die Regulation der Genexpression hat.

Kooperationen Bearbeiten

Das Institut unterhält Kooperationsbeziehungen zu verschiedenen nationalen und internationalen Universitäten, außeruniversitären Forschungseinrichtungen und der Wirtschaft. Besonders enge Verbindungen bestehen zu den Berliner Universitäten. Weitere Partner sind z. B. das Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin (MDC), das European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Heidelberg und die Schering AG.

Weblinks Bearbeiten

Commons: Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie – Sammlung von Bildern

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie - Über uns. Abgerufen am 30. August 2011.
  2. J. Axt (Red.): Institut für Wirkstofforschung der Akademie der Wissenschaften der DDR 1976–1986. Berlin 1985, 93 Seiten. https://leibnizsozietaet.de/wp-content/uploads/2022/02/IWF-Jubilaeumsbroschuere-1985.pdf
  3. G. Novarino, S. Weinert, G. Rickheit, T. J. Jentsch: Endosomal chloride-proton exchange rather than chloride conductance is crucial for renal endocytosis. In: Science. Band 328, 2010, S. 1398–1401.
  4. S. Weinert, S. Jabs, C. Supanchart, M. Schweizer, N. Gimber, M. Richter, J. Rademann, T. Stauber, U. Kornak, T. J. Jentsch: Lysosomal pathology and osteopetrosis upon loss of H+-driven lysosomal Cl- accumulation. In: Science. Band 328, 2010, S. 1401–1403.
  5. F. K. Voss, F. Ullrich, J. Munch, K. Lazarow, D. Lutter, N. Mah, M. A. Andrade-Navarro, J. P. von Kries, T. Stauber, T. J. Jentsch: Identification of LRRC8 Heteromers as an Essential Component of the Volume-Regulated Anion Channel VRAC. In: Science. Band 344, 2014, S. 634–638.
  6. L. von Kleist, W. Stahlschmidt, H. Bulut, K. Gromova, D. Puchkov, M. J. Robertson, K. A. MacGregor, N. Tomilin, A. Pechstein, N. Chau, M. Chircop, J. Sakoff, J. P. von Kries, W. Saenger, H. G. Krausslich, O. Shupliakov, P. J. Robinson, A. McCluskey, V. Haucke: Role of the clathrin terminal domain in regulating coated pit dynamics revealed by small molecule inhibition. In: Cell. Band 146, 2011, S. 471–484.
  7. Y. Posor, M. Eichhorn-Gruenig, D. Puchkov, J. Schoneberg, A. Ullrich, A. Lampe, R. Muller, S. Zarbakhsh, F. Gulluni, E. Hirsch, M. Krauss, C. Schultz, J. Schmoranzer, F. Noe, V. Haucke: Spatiotemporal control of endocytosis by phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate. In: Nature. Band 499, 2013, S. 233–237.
  8. N. L. Kononenko, D. Puchkov, G. A. Classen, A. M. Walter, A. Pechstein, L. Sawade, N. Kaempf, T. Trimbuch, D. Lorenz, C. Rosenmund, T. Maritzen, V. Haucke: Clathrin/AP-2 Mediate Synaptic Vesicle Reformation from Endosome-like Vacuoles but Are Not Essential for Membrane Retrieval at Central Synapses. In: Neuron. Band 82, 2014, S. 981–988.
  9. J. Podufall, R. Tian, E. Knoche, D. Puchkov, A. M. Walter, S. Rosa, C. Quentin, A. Vukoja, N. Jung, A. Lampe, C. Wichmann, M. Bohme, H. Depner, Y. Q. Zhang, J. Schmoranzer, S. J. Sigrist, V. Haucke: A Presynaptic Role for the Cytomatrix Protein GIT in Synaptic Vesicle Recycling. In: Cell Rep. Band 7, 2014, S. 1417–1425.
  10. T. Holtschke, J. Lohler, Y. Kanno, T. Fehr, N. Giese, F. Rosenbauer, J. Lou, K. P. Knobeloch, L. Gabriele, J. F. Waring, M. F. Bachmann, R. M. Zinkernagel, H. C. Morse, K. Ozato, I. Horak: Immunodeficiency and chronic myelogenous leukemia-like syndrome in mice with a targeted mutation of the ICSBP gene. In: Cell. Band 87, 1996, S. 307–317.
  11. S. Lange, A. H. Linden, U. Akbey, W. T. Franks, N. M. Loening, B. J. van Rossum, H. Oschkinat: The effect of biradical concentration on the performance of DNP-MAS-NMR. In: J. Magn. Reson. Band 216, 2012, S. 209–212.
  12. E. S. Salnikov, O. Ouari, E. Koers, H. Sarrouj, T. Franks, M. Rosay, S. Pawsey, C. Reiter, P. Bandara, H. Oschkinat, P. Tordo, F. Engelke, B. Bechinger: Developing DNP/Solid-State NMR Spectroscopy of Oriented Membranes. In: Appl. Magn. Reson. Band 43, 2012, S. 91–106.
  13. S. Jehle, P. Rajagopal, B. Bardiaux, S. Markovic, R. Kuhne, J. R. Stout, V. A. Higman, R. E. Klevit, B. J. van Rossum, H. Oschkinat: Solid-state NMR and SAXS studies provide a structural basis for the activation of alphaB-crystallin oligomers. In: Nature Structural & Molecular Biology. Band 17, 2010, S. 1037–1042.
  14. J. P. Demers, B. Habenstein, A. Loquet, S. K. Vasa, K. Giller, S. Becker, D. Baker, A. Lange, N. G. Sgourakis: High-resolution structure of the Shigella type-III secretion needle by solid-state NMR and cryo-electron microscopy. In: Nature Communications. Band 5, 2014, S. 4976.
  15. K. Hellmuth, S. Grosskopf, C. T. Lum, M. Wurtele, N. Roder, J. P. von Kries, M. Rosario, J. Rademann, W. Birchmeier: Specific inhibitors of the protein tyrosine phosphatase Shp2 identified by high-throughput docking. In: Proc Natl Acad Sci U S A. Band 105, 2008, S. 7275–7280.
  16. T. Strunker, I. Weyand, W. Bonigk, Q. Van, A. Loogen, J. E. Brown, N. Kashikar, V. Hagen, E. Krause, U. B. Kaupp: A K+-selective cGMP-gated ion channel controls chemosensation of sperm. In: Nature Cell Biology. Band 8, 2006, S. 1149–1154.
  17. I. Coin, V. Katritch, T. Sun, Z. Xiang, F. Y. Siu, M. Beyermann, R. C. Stevens, L. Wang: Genetically Encoded Chemical Probes in Cells Reveal the Binding Path of Urocortin-I to CRF Class B GPCR. In: Cell. Band 155, 2013, S. 1258–1269.
  18. M. Broncel, E. Krause, D. Schwarzer, C. P. Hackenberger: The Alzheimer's disease related tau protein as a new target for chemical protein engineering. In: Chemistry – A European Journal. Band 18, 2012, S. 2488–2492.
  19. N. Nischan, A. Chakrabarti, R. A. Serwa, P. H. Bovee-Geurts, R. Brock, C. P. Hackenberger: Stabilization of Peptides for Intracellular Applications by Phosphoramidate-Linked Polyethylene Glycol Chains. In: Angewandte Chemie International Edition. Band 52, 2013, S. 11920–11924.
  20. J. Bertran-Vicente, R. A. Serwa, M. Schumann, P. Schmieder, E. Krause, C. P. Hackenberger: Site-specifically phosphorylated lysine peptides. In: Journal of the American Chemical Society. Band 136, 2014, S. 13622–13628.

Koordinaten: 52° 37′ 27″ N, 13° 30′ 17,2″ O

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Veröffentlichungsdatum:
Das Leibniz Forschungsinstitut fur Molekulare Pharmakologie FMP nach dem ursprunglichen Namen Forschungsinstitut fur Molekulare Pharmakologie von 2006 bis Mai 2017 Leibniz Institut fur Molekulare Pharmakologie 1 ist eine Forschungseinrichtung die unter der Tragerschaft des Forschungsverbundes Berlin e V FVB steht und Mitglied der Leibniz Gemeinschaft ist Das Institut hat seinen Sitz in Berlin auf dem Campus Berlin Buch seine Forschungsaktivitaten sind der Grundlagenforschung im Fachgebiet der Lebenswissenschaften sowie der Molekularbiologie und der Pharmakologie zuzuordnen Kennzeichnend fur die wissenschaftliche Arbeit am FMP ist eine enge Verknupfung von Chemie und Biologie Das Institut wurde 1992 auf Empfehlung des Wissenschaftsrates gegrundet und geht zuruck auf das seit 1976 bestehende Institut fur Wirkstofforschung der Akademie der Wissenschaften der DDR Grundungsdirektor Peter Oehme 2 Durch den Umzug des FMP in ein neu errichtetes Institutsgebaude wechselte der Standort im Jahr 2000 von Berlin Friedrichsfelde nach Berlin Buch Leibniz Forschungsinstitut fur Molekulare PharmakologieGebaude des Leibniz Forschungsinstitut fur Molekulare Pharmakologie in Berlin BuchKategorie ForschungseinrichtungTrager Forschungsverbund BerlinRechtsform des Tragers Eingetragener VereinSitz des Tragers BerlinMitgliedschaft Leibniz GemeinschaftStandort der Einrichtung Berlin BuchArt der Forschung GrundlagenforschungFacher NaturwissenschaftenFachgebiete LebenswissenschaftenGrundfinanzierung 20 4 Mio Euro Stand 2019 davon Bund 50 Lander 50 Leitung Volker Haucke Geschaftsfuhrender Direktor Dorothea FiedlerMitarbeiter 285 davon 185 Wissenschaftler 1 Anmerkung Drittmitteleinnahmen von 9 06 Mio Euro Stand 2019 Homepage www leibniz fmp de Inhaltsverzeichnis 1 Forschung und Entwicklung 1 1 Molekulare Physiologie und Zellbiologie 1 2 Strukturbiologie 1 3 Chemische Biologie 2 Kooperationen 3 Weblinks 4 EinzelnachweiseForschung und Entwicklung BearbeitenWissenschaftler des FMP erforschen biologische Schlusselprozesse und damit auch Ursachen von Krankheiten auf der Ebene der Molekule zum Beispiel von Krebs und Alterungsprozessen darunter Osteoporose und neurodegenerative Erkrankungen Ein Fokus liegt hier auf Struktur Funktion und Interaktionen von Proteinen und deren gezielter Beeinflussung Dazu werden moderne Technologien entwickelt und genutzt wie beispielsweise die Wirkstoffsuche mit Screening Methoden NMR Techniken und Massenspektrometrie Organisatorisch gliedert sich das Institut in drei Bereiche Molekulare Physiologie und Zellbiologie Strukturbiologie Chemische BiologieMolekulare Physiologie und Zellbiologie Bearbeiten FMP Forscher des Bereichs Molekulare Physiologie und Zellbiologie erforschen den intrazellularen Transport und die Ionenhomoostase im endosomal lysosomalen System Thomas Jentsch und seine Arbeitsgruppe konnten nachweisen dass der von intrazellularen Chloridkanalen ClCs vermittelte Austausch von Chloridionen und Protonen und nicht allein der Chlorid Transport essentiell fur die Funktion von Endosomen und Lysosomen ist 3 4 Seine Arbeitsgruppe entdeckte und charakterisierte eine grosse Zahl von Ionenkanalkrankheiten Channelopathies die verschiedene Gewebe unter anderem das Zentralnervensystem Niere und Knochen betreffen Das Jentsch Labor identifizierte den lange gesuchten Volumen regulierten Anionenkanal VRAC der auch fur organische Osmolyte und Aminosauren wie Glutamat permeabel und damit fur die Signaltransduktion von Bedeutung ist 5 Volker Haucke hat gemeinsam mit Jens von Kries und Kollegen spezifische Inhibitoren der vom Protein Clathrin vermittelten zellularen Aufnahme entwickelt die bei der Bekampfung viraler Infektionen durch HIV oder das Krim Kongo Fieber Virus von Bedeutung sein konnten 6 Ferner hat die Gruppe um Haucke Schlusselfunktionen von Phosphoinositlipiden wie Phosphatidylinositol 3 4 Bisphosphat in zellularen Aufnahmeprozessen entdeckt 7 Die Abgabe oder Sekretion und Aufnahme von Stoffen spielt auch bei der synaptischen Erregungsubertragung im Nervensystem eine zentrale Rolle Dort konnte die Gruppe nachweisen dass Clathrin vermittelte zellulare Aufnahmeprozesse und die daran beteiligten Adapterproteine massgeblich am Wiederverwendung synaptischer Vesikel beteiligt sind 8 9 Ivan Horak und seine Mitarbeiter zeigten dass eine Storung der Interferonexpression durch Mutationen in dem Transkriptionsfaktor ICSBP in Mausen sowohl zu einer erhohten Anfalligkeit fur Virusinfektionen fuhrt als auch fur eine fehlerhafte Hamatopoese verantwortlich ist die eine chronische myeloische Leukamie in den Tieren auslost 10 Strukturbiologie Bearbeiten Strukturbiologen des FMP entwickeln und wenden NMR basierte Methoden an um vergleichsweise wichtige zellulare Proteine und ihre Interaktionspartner in atomarem Detail aufzuklaren Hieraus ergeben sich Hinweise auf Wirkmechanismen dieser Proteine und deren Beeinflussung durch Wirkstoffe Ein Schwerpunkt liegt auf der Weiterentwicklung der Magischer Winkel Festkorper NMR Spektroskopie zur Strukturbestimmung Membran integrierter oder assoziierter Proteine von Elementen des Zytoskeletts oder sehr grossen dynamischen Proteinkomplexen 11 12 Die Gruppe von Hartmut Oschkinat loste mit dieser Methode erstmals die Struktur von Oligomeren des Hitzeschock Proteins alphaB Kristallin das in vielen Zellen zur Reduktion von Stress durch extreme Temperaturen synthetisiert wird 13 Zudem wird die Methode der dynamischen Kernpolarisation dynamic nuclear polarisation DNP weiterentwickelt die wenig verfugbare Proteine der Strukturaufklarung zuganglich macht Die Gruppe um Adam Lange beschaftigt sich mit Strukturuntersuchungen von pharmakologisch bedeutsamen biologischen Zielen wie etwa den bakteriellen Sekretionsnadeln und dem spannungsabhangigen Anionenkanal der am programmierten Zelltod beteiligt ist Seine Gruppe ermittelte eine hochaufgeloste Struktur des Typ III Sekretionssystems von Shigellen 14 Chemische Biologie Bearbeiten Gruppen der Chemischen Biologie untersuchen die biologische Funktion zellularer Zielmolekule mit biochemischen Ansatzen Mit Hochdurchsatz Screening und der Entwicklung von Molekulen zu analytischen Werkzeugen gehen sie erste Schritte zu neuen pharmakologischen und medizinischen Erkenntnissen So wurden Phenylhydrazonopyrazolonsulfonate PHPS1 in Zusammenarbeit mit dem Max Delbruck Zentrum fur Molekulare Medizin MDC als Inhibitoren der onkogenen Phosphatase Shp2 identifiziert einem Zielmolekul in der Entstehung von Krebs 15 Die Arbeitsgruppe von Volker Hagen entwickelte durch Licht aktivierbare sogenannte caged zyklische Nukleotide und spannungssensitive Farbstoffe die eine detaillierte molekulare Analyse von Signalverarbeitung in lebenden Tieren zum Beispiel des Einflusses von chemoattraktiven Substanzen auf das Schwimmverhalten mariner Wirbelloser erlauben 16 Die Arbeitsgruppe von Michael Beyermann konnte durch den Einbau von unnaturlichen Aminosauren in den G Protein gekoppelten CRF Rezeptor photochemische und click chemische Sonden nutzen um den Komplex aus dem Rezeptor und seinem Urocortin Peptidliganden aufzuklaren 17 Ein weiterer Schwerpunkt sind posttranslationale Modifikationen PTMs und die Synthese funktioneller Proteine und Konjugate Die Gruppe von Christian Hackenberger synthetisierte das mit der Alzheimer Krankheit verknupfte Tau Protein um das pathologische Aggregationsverhalten von Tau zu beeinflussen 18 Eine neu entwickelte chemoselektive Staudinger Phosphitreaktion ermoglichte sowohl die PEGylierung und intrazellulare Stabilisierung pro apoptotischer Peptide 19 als auch eine zielgerichtete ortsspezifische Phosphorylierung von Peptiden an Lysinresten was moglicherweise Bedeutung fur die Regulation der Genexpression hat 20 Kooperationen BearbeitenDas Institut unterhalt Kooperationsbeziehungen zu verschiedenen nationalen und internationalen Universitaten ausseruniversitaren Forschungseinrichtungen und der Wirtschaft Besonders enge Verbindungen bestehen zu den Berliner Universitaten Weitere Partner sind z B das Max Delbruck Centrum fur Molekulare Medizin MDC das European Molecular Biology Laboratory EMBL in Heidelberg und die Schering AG Weblinks Bearbeiten nbsp Commons Leibniz Forschungsinstitut fur Molekulare Pharmakologie Sammlung von Bildern Homepage des Leibniz Forschungsinstitut fur Molekulare PharmakologieEinzelnachweise Bearbeiten a b Leibniz Forschungsinstitut fur Molekulare Pharmakologie Uber uns Abgerufen am 30 August 2011 J Axt Red Institut fur Wirkstofforschung der Akademie der Wissenschaften der DDR 1976 1986 Berlin 1985 93 Seiten https leibnizsozietaet de wp content uploads 2022 02 IWF Jubilaeumsbroschuere 1985 pdf G Novarino S Weinert G Rickheit T J Jentsch Endosomal chloride proton exchange rather than chloride conductance is crucial for renal endocytosis In Science Band 328 2010 S 1398 1401 S Weinert S Jabs C Supanchart M Schweizer N Gimber M Richter J Rademann T Stauber U Kornak T J Jentsch Lysosomal pathology and osteopetrosis upon loss of H driven lysosomal Cl accumulation In Science Band 328 2010 S 1401 1403 F K Voss F Ullrich J Munch K Lazarow D Lutter N Mah M A Andrade Navarro J P von Kries T Stauber T J Jentsch Identification of LRRC8 Heteromers as an Essential Component of the Volume Regulated Anion Channel VRAC In Science Band 344 2014 S 634 638 L von Kleist W Stahlschmidt H Bulut K Gromova D Puchkov M J Robertson K A MacGregor N Tomilin A Pechstein N Chau M Chircop J Sakoff J P von Kries W Saenger H G Krausslich O Shupliakov P J Robinson A McCluskey V Haucke Role of the clathrin terminal domain in regulating coated pit dynamics revealed by small molecule inhibition In Cell Band 146 2011 S 471 484 Y Posor M Eichhorn Gruenig D Puchkov J Schoneberg A Ullrich A Lampe R Muller S Zarbakhsh F Gulluni E Hirsch M Krauss C Schultz J Schmoranzer F Noe V Haucke Spatiotemporal control of endocytosis by phosphatidylinositol 3 4 bisphosphate In Nature Band 499 2013 S 233 237 N L Kononenko D Puchkov G A Classen A M Walter A Pechstein L Sawade N Kaempf T Trimbuch D Lorenz C Rosenmund T Maritzen V Haucke Clathrin AP 2 Mediate Synaptic Vesicle Reformation from Endosome like Vacuoles but Are Not Essential for Membrane Retrieval at Central Synapses In Neuron Band 82 2014 S 981 988 J Podufall R Tian E Knoche D Puchkov A M Walter S Rosa C Quentin A Vukoja N Jung A Lampe C Wichmann M Bohme H Depner Y Q Zhang J Schmoranzer S J Sigrist V Haucke A Presynaptic Role for the Cytomatrix Protein GIT in Synaptic Vesicle Recycling In Cell Rep Band 7 2014 S 1417 1425 T Holtschke J Lohler Y Kanno T Fehr N Giese F Rosenbauer J Lou K P Knobeloch L Gabriele J F Waring M F Bachmann R M Zinkernagel H C Morse K Ozato I Horak Immunodeficiency and chronic myelogenous leukemia like syndrome in mice with a targeted mutation of the ICSBP gene In Cell Band 87 1996 S 307 317 S Lange A H Linden U Akbey W T Franks N M Loening B J van Rossum H Oschkinat The effect of biradical concentration on the performance of DNP MAS NMR In J Magn Reson Band 216 2012 S 209 212 E S Salnikov O Ouari E Koers H Sarrouj T Franks M Rosay S Pawsey C Reiter P Bandara H Oschkinat P Tordo F Engelke B Bechinger Developing DNP Solid State NMR Spectroscopy of Oriented Membranes In Appl Magn Reson Band 43 2012 S 91 106 S Jehle P Rajagopal B Bardiaux S Markovic R Kuhne J R Stout V A Higman R E Klevit B J van Rossum H Oschkinat Solid state NMR and SAXS studies provide a structural basis for the activation of alphaB crystallin oligomers In Nature Structural amp Molecular Biology Band 17 2010 S 1037 1042 J P Demers B Habenstein A Loquet S K Vasa K Giller S Becker D Baker A Lange N G Sgourakis High resolution structure of the Shigella type III secretion needle by solid state NMR and cryo electron microscopy In Nature Communications Band 5 2014 S 4976 K Hellmuth S Grosskopf C T Lum M Wurtele N Roder J P von Kries M Rosario J Rademann W Birchmeier Specific inhibitors of the protein tyrosine phosphatase Shp2 identified by high throughput docking In Proc Natl Acad Sci U S A Band 105 2008 S 7275 7280 T Strunker I Weyand W Bonigk Q Van A Loogen J E Brown N Kashikar V Hagen E Krause U B Kaupp A K selective cGMP gated ion channel controls chemosensation of sperm In Nature Cell Biology Band 8 2006 S 1149 1154 I Coin V Katritch T Sun Z Xiang F Y Siu M Beyermann R C Stevens L Wang Genetically Encoded Chemical Probes in Cells Reveal the Binding Path of Urocortin I to CRF Class B GPCR In Cell Band 155 2013 S 1258 1269 M Broncel E Krause D Schwarzer C P Hackenberger The Alzheimer s disease related tau protein as a new target for chemical protein engineering In Chemistry A European Journal Band 18 2012 S 2488 2492 N Nischan A Chakrabarti R A Serwa P H Bovee Geurts R Brock C P Hackenberger Stabilization of Peptides for Intracellular Applications by Phosphoramidate Linked Polyethylene Glycol Chains In Angewandte Chemie International Edition Band 52 2013 S 11920 11924 J Bertran Vicente R A Serwa M Schumann P Schmieder E Krause C P Hackenberger Site specifically phosphorylated lysine peptides In Journal of the American Chemical Society Band 136 2014 S 13622 13628 Normdaten Korperschaft GND 10196210 1 lobid OGND AKS 52 624154 13 504772 Koordinaten 52 37 27 N 13 30 17 2 O Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Leibniz Forschungsinstitut fur Molekulare Pharmakologie amp oldid 236782921