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Prolylendopeptidase Prolyl endo Peptidase PEP auch Prolyloligopeptidase Prolyl Oligopeptidase POP genannt ist ein Enzym

Prolylendopeptidase

Prolylendopeptidase (Prolyl-endo-Peptidase, PEP), auch Prolyloligopeptidase (Prolyl-Oligopeptidase, POP) genannt, ist ein Enzym, das als Endopeptidase eine spezifische Peptidbindung innerhalb eines kurzen Polypeptids trennt und es so spaltet.

Prolylendopeptidase

Vorhandene Strukturdaten: 3DDU

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 80.751 Dalton / 710 AS
Bezeichner
Gen-Name PREP
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.26, Serinprotease
MEROPS S09.001
Reaktionsart Hydrolyse einer trans-Pro-Xaa-Peptidbindung
Substrat Oligopeptid
Produkte Oligopeptid
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 5550 19072
Ensembl ENSG00000085377 ENSMUSG00000019849
UniProt P48147 Q9QUR6
Refseq (mRNA) NM_002726 NM_011156
Refseq (Protein) NP_002717 NP_035286
Genlocus Chr 6: 105.28 – 105.4 Mb Chr 10: 45.07 – 45.16 Mb
PubMed-Suche 5550 19072

Prolylendopetidasen spielen im Menschen bei der Produktion und dem Abbau von Peptidhormonen und Neuropeptiden eine Rolle. Es handelt sich dabei um Serinproteasen, wie sie in allen Lebewesen zu finden sind. Inhibitoren der PEP können die Konzentration mehrerer Neuropeptide im Gehirn erhöhen; bei Ratten als Versuchstieren war dies mit einer gesteigerten Gedächtnisleistung verbunden. PEPs sind daher ein interessantes Target für die Pharmaindustrie.

Genetik und Aufbau Bearbeiten

Das für die Prolylendopeptidase codierende PREP-Gen befindet sich beim Menschen auf Chromosom 6 Genlocus q22. Es besteht aus 2562 Basenpaaren. Im menschlichen Genom wurden keine homologen Gene identifiziert.

Das Genprodukt besteht beim Menschen aus 710 Aminosäuren und hat eine molare Masse von 80.751 Dalton.

Funktion Bearbeiten

Der Naturstoff Berberin ist ein Inhibitor für Prolylendopeptidase
Auch das Flavonoid Baicalin hemmt PEP

Prolylendopeptidase ist eine Prolin-spezifische Protease. Sie spaltet Peptide bis zu einer Größe von meist maximal 10 kDa (≈30 Aminosäuren) am C-Terminus von Prolin (daher auch der Name). Man spricht auch von einer post-Prolin-spaltenden Endopeptidase. Dazu muss das Prolin in trans-Konfiguration vorliegen. Prinzipiell können auch längere prolinhaltige Peptide gespalten werden, wenn diese eine leicht aufzufaltende Sekundärstruktur haben und so über den N-Terminus in den zentralen Kanal der Prolylendopeptidase eindringen können. So kann beispielsweise das 40 kDa schwere p40-Phox-Protein mittels Prolylendopeptidase gespalten werden.

Auch wenn Struktur, katalytischer Mechanismus und Substratspezifität von PEP weitgehend bekannt sind, so ist das Wissen über die physiologische Funktion dieses Enzyms noch sehr vage. Bei einer Reihe psychischer Störungen und neurodegenerativer Erkrankungen spielt PEP offensichtlich eine Rolle. Bei einigen Krankheitsbildern, wie Bipolaren Störungen und Schizophrenie ist die Aktivität der Prolylendopeptidase erhöht, bei anderen, wie beispielsweise Alzheimer, Parkinson, Lewy-Körper-Demenz und Chorea Huntington erniedrigt. Es wird daher vermutet, dass PEP an neurodegenerativen Prozessen beteiligt ist. Dafür spricht auch, dass durch die Gabe des Antiepileptikums Valproinsäure oder des Antidepressivums Fluoxetin (Prozac), die Aktivität von PEP im Serum auf normale Werte gesenkt werden kann. Mittlerweile ist eine Reihe von spezifischen Inhibitoren für Prolylendopeptidase bekannt. Beispielsweise das Alkaloid Berberin oder das Flavonoid Baicalin. PEP-Inhibitoren sind im Tiermodell Maus in der Lage induzierte Gedächtnisstörungen teilweise oder gar vollständig zu beheben. Einige dieser Verbindungen sind als potenzielle Nootropika oder Antidepressiva in der klinischen Erprobung. Die genauen molekularen Mechanismen über den Einfluss von PEP sind jedoch noch weitgehend unklar.

Vorkommen Bearbeiten

Das Enzym wurde 1971 erstmals aus der Gebärmutter einer Frau isoliert. PEP findet sich in allen Säugetieren, beispielsweise in den Muskeln, Nieren, Lungen oder dem Gehirn. In malignen Tumoren wird PEP überexprimiert. Im gesunden Gehirn, und dort speziell in der Großhirnrinde und im Neostriatum, ist die Aktivität besonders hoch. Weitgehend unklar ist indes, in welchen Zellkompartimenten sich das Enzym befindet. Es wurde im Zytosol, im Zellkern, synaptosomal und extrazellulär nachgewiesen, allerdings spricht die Proteinsequenz eher für ein rein intrazelluläres Vorkommen.

Produkte Bearbeiten

Es werden in Deutschland Nahrungsergänzungsmittel für Gluten-/Weizensensibilität mit diesem Enzym in den Verkehr gebracht, zum Beispiel das Präparat „Gluteostop“.

Weiterführende Literatur Bearbeiten

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Einzelnachweise Bearbeiten

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  31. Marc Schneider: Fachinformation Gluteostop. (PDF) ineo Pharma GmbH, abgerufen am 22. April 2020.

Weblinks Bearbeiten

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Prolylendopeptidase Prolyl endo Peptidase PEP auch Prolyloligopeptidase Prolyl Oligopeptidase POP genannt ist ein Enzym das als Endopeptidase eine spezifische Peptidbindung innerhalb eines kurzen Polypeptids trennt und es so spaltet Prolylendopeptidase Vorhandene Strukturdaten 3DDU Eigenschaften des menschlichen Proteins Masse Lange Primarstruktur 80 751 Dalton 710 AS Bezeichner Gen Name PREP Externe IDs OMIM 600400 UniProt P48147 CAS Nummer 72162 84 6 Enzymklassifikation EC Kategorie 3 4 21 26 Serinprotease MEROPS S09 001 Reaktionsart Hydrolyse einer trans Pro Xaa Peptidbindung Substrat Oligopeptid Produkte Oligopeptid Vorkommen Homologie Familie Hovergen Ubergeordnetes Taxon Lebewesen 1 Orthologe Mensch Hausmaus Entrez 5550 19072 Ensembl ENSG00000085377 ENSMUSG00000019849 UniProt P48147 Q9QUR6 Refseq mRNA NM 002726 NM 011156 Refseq Protein NP 002717 NP 035286 Genlocus Chr 6 105 28 105 4 Mb Chr 10 45 07 45 16 Mb PubMed Suche 5550 19072Prolylendopetidasen spielen im Menschen bei der Produktion und dem Abbau von Peptidhormonen und Neuropeptiden eine Rolle Es handelt sich dabei um Serinproteasen wie sie in allen Lebewesen zu finden sind Inhibitoren der PEP konnen die Konzentration mehrerer Neuropeptide im Gehirn erhohen bei Ratten als Versuchstieren war dies mit einer gesteigerten Gedachtnisleistung verbunden PEPs sind daher ein interessantes Target fur die Pharmaindustrie 2 3 4 Inhaltsverzeichnis 1 Genetik und Aufbau 2 Funktion 3 Vorkommen 4 Produkte 5 Weiterfuhrende Literatur 6 Einzelnachweise 7 WeblinksGenetik und Aufbau BearbeitenDas fur die Prolylendopeptidase codierende PREP Gen befindet sich beim Menschen auf Chromosom 6 Genlocus q22 5 Es besteht aus 2562 Basenpaaren 6 Im menschlichen Genom wurden keine homologen Gene identifiziert 7 Das Genprodukt besteht beim Menschen aus 710 Aminosauren und hat eine molare Masse von 80 751 Dalton 8 Funktion Bearbeiten nbsp Der Naturstoff Berberin ist ein Inhibitor fur Prolylendopeptidase nbsp Auch das Flavonoid Baicalin hemmt PEP Prolylendopeptidase ist eine Prolin spezifische Protease Sie spaltet Peptide bis zu einer Grosse von meist maximal 10 kDa 30 Aminosauren am C Terminus von Prolin daher auch der Name 9 10 11 12 13 Man spricht auch von einer post Prolin spaltenden Endopeptidase 7 Dazu muss das Prolin in trans Konfiguration vorliegen Prinzipiell konnen auch langere prolinhaltige Peptide gespalten werden wenn diese eine leicht aufzufaltende Sekundarstruktur haben und so uber den N Terminus in den zentralen Kanal der Prolylendopeptidase eindringen konnen So kann beispielsweise das 40 kDa schwere p40 Phox Protein mittels Prolylendopeptidase gespalten werden 7 14 Auch wenn Struktur katalytischer Mechanismus und Substratspezifitat von PEP weitgehend bekannt sind so ist das Wissen uber die physiologische Funktion dieses Enzyms noch sehr vage Bei einer Reihe psychischer Storungen und neurodegenerativer Erkrankungen spielt PEP offensichtlich eine Rolle Bei einigen Krankheitsbildern wie Bipolaren Storungen und Schizophrenie ist die Aktivitat der Prolylendopeptidase erhoht bei anderen wie beispielsweise Alzheimer Parkinson Lewy Korper Demenz und Chorea Huntington erniedrigt Es wird daher vermutet dass PEP an neurodegenerativen Prozessen beteiligt ist 15 Dafur spricht auch dass durch die Gabe des Antiepileptikums Valproinsaure oder des Antidepressivums Fluoxetin Prozac die Aktivitat von PEP im Serum auf normale Werte gesenkt werden kann 16 Mittlerweile ist eine Reihe von spezifischen Inhibitoren fur Prolylendopeptidase bekannt Beispielsweise das Alkaloid Berberin 17 oder das Flavonoid Baicalin 18 PEP Inhibitoren sind im Tiermodell Maus in der Lage induzierte Gedachtnisstorungen teilweise oder gar vollstandig zu beheben 19 20 Einige dieser Verbindungen sind als potenzielle Nootropika oder Antidepressiva in der klinischen Erprobung Die genauen molekularen Mechanismen uber den Einfluss von PEP sind jedoch noch weitgehend unklar 7 Vorkommen BearbeitenDas Enzym wurde 1971 erstmals aus der Gebarmutter einer Frau isoliert 21 PEP findet sich in allen Saugetieren 22 beispielsweise in den Muskeln Nieren Lungen oder dem Gehirn 23 24 In malignen Tumoren wird PEP uberexprimiert 24 Im gesunden Gehirn und dort speziell in der Grosshirnrinde und im Neostriatum ist die Aktivitat besonders hoch 23 25 26 Weitgehend unklar ist indes in welchen Zellkompartimenten sich das Enzym befindet Es wurde im Zytosol 27 im Zellkern 28 synaptosomal 29 und extrazellular 30 nachgewiesen allerdings spricht die Proteinsequenz eher fur ein rein intrazellulares Vorkommen 7 Produkte BearbeitenEs werden in Deutschland Nahrungserganzungsmittel fur Gluten Weizensensibilitat mit diesem Enzym in den Verkehr gebracht zum Beispiel das Praparat Gluteostop 31 Weiterfuhrende Literatur BearbeitenP Morain u a S 17092 a prolyl endopeptidase inhibitor as a potential therapeutic drug for memory impairment Preclinical and clinical studies In CNS Drug Rev 8 2002 S 31 52 PMID 12070525 Review K Toide u a A novel prolyl 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