Sucrase Isomaltase Gen SI heißt das Enzym das die hydrolytische Spaltung von Limit Dextrinen Maltotriose Maltose Isomalt

Sucrase-Isomaltase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	1826 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	single pass Typ 2 Membranprotein
Bezeichner
Gen-Name	SI
Externe IDs	OMIM: 609845; UniProt: P14410;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.1.10, Glykosidase
Reaktionsart	Hydrolyse von (1→6)-alpha-D-glucosidischen Bindungen
Substrat	Limit-Dextrine, Isomaltulose, Isomaltotriose, Panose
Produkte	längere Maltoside, Maltose, Maltotriose, (schlussendlich) Glucose
Vorkommen
Homologie-Familie	Isomaltase
Übergeordnetes Taxon	Neumünder

Sucrase-Isomaltase (Gen: SI) heißt das Enzym, das die hydrolytische Spaltung von Limit-Dextrinen, Maltotriose, Maltose, Isomaltose, Saccharose und anderen Mehrfachzuckern katalysiert. Dieser Reaktionsschritt ist unentbehrlich bei der Verdauung von Kohlenhydraten. Das Enzym kommt in allen Wirbeltieren vor und wird beim Menschen im Dünndarm und zum kleinen Teil im Dickdarm an der Oberfläche der Mikrovilli produziert. Dort ist es in der Zellmembran mit Myosin-1A assoziiert. Mutationen im SI-Gen können Sucrase-Isomaltasemangel und damit Saccharoseintoleranz hervorrufen.

Katalysierte Reaktion Bearbeiten

Als Beispiel der Trennung von (1→6)-alpha-D-glucosidischen Bindungen:

+ H₂O ⇒ 2

Isomaltose wird in zwei Glucosemolekülen gespalten.

Regulation Bearbeiten

Die Aktivierung des SI-Gens ist assoziiert mit Änderungen in den Modifikationen des Histon H3 und Bindung des Transkriptionsfaktors Cdx-2 an die Promoter-Region des Gens. Diese Voraussetzungen sind unter anderem das Resultat einer Diät mit hohem Kohlenhydrat/Fett-Verhältnis.

Bei der Hemmung der Genexpression durch Glucose ist HNF-1alpha beteiligt.

Weblinks Bearbeiten

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau – Lern- und Lehrmaterialien

D’Eustachio/Nichols/reactome.org: Digestion of 1-6 linkages of limit dextrins to yield maltose, maltotriose, longer maltosides, and glucose.

Einzelnachweise Bearbeiten

PROSITE: Glykosidase Familie 31
UniProt P14410
Tyska MJ, Mooseker MS: A role for myosin-1A in the localization of a brush border disaccharidase. In: J. Cell Biol. 165. Jahrgang, Nr. 3, Mai 2004, S. 395–405, doi:10.1083/jcb.200310031, PMID 15138292, PMC 2172191 (freier Volltext).
Suzuki T, Mochizuki K, Goda T: Histone H3 modifications and Cdx-2 binding to the sucrase-isomaltase (SI) gene is involved in induction of the gene in the transition from the crypt to villus in the small intestine of rats. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 369. Jahrgang, Nr. 2, Mai 2008, S. 788–793, doi:10.1016/j.bbrc.2008.02.101, PMID 18313392.
Honma K, Mochizuki K, Goda T: Carbohydrate/fat ratio in the diet alters histone acetylation on the sucrase-isomaltase gene and its expression in mouse small intestine. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 357. Jahrgang, Nr. 4, Juni 2007, S. 1124–1129, doi:10.1016/j.bbrc.2007.04.070, PMID 17466947.
Gu N, Adachi T, Matsunaga T, et al: HNF-1alpha participates in glucose regulation of sucrase-isomaltase gene expression in epithelial intestinal cells. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 353. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2007, S. 617–622, doi:10.1016/j.bbrc.2006.12.065, PMID 17194452.

[1] PROSITE: Glykosidase Familie 31

[2] UniProt P14410

[3] Tyska MJ, Mooseker MS: A role for myosin-1A in the localization of a brush border disaccharidase. In: J. Cell Biol. 165. Jahrgang, Nr. 3, Mai 2004, S. 395–405, doi:10.1083/jcb.200310031, PMID 15138292, PMC 2172191 (freier Volltext).

[4] Suzuki T, Mochizuki K, Goda T: Histone H3 modifications and Cdx-2 binding to the sucrase-isomaltase (SI) gene is involved in induction of the gene in the transition from the crypt to villus in the small intestine of rats. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 369. Jahrgang, Nr. 2, Mai 2008, S. 788–793, doi:10.1016/j.bbrc.2008.02.101, PMID 18313392.

[5] Honma K, Mochizuki K, Goda T: Carbohydrate/fat ratio in the diet alters histone acetylation on the sucrase-isomaltase gene and its expression in mouse small intestine. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 357. Jahrgang, Nr. 4, Juni 2007, S. 1124–1129, doi:10.1016/j.bbrc.2007.04.070, PMID 17466947.

[6] Gu N, Adachi T, Matsunaga T, et al: HNF-1alpha participates in glucose regulation of sucrase-isomaltase gene expression in epithelial intestinal cells. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 353. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2007, S. 617–622, doi:10.1016/j.bbrc.2006.12.065, PMID 17194452.