Histon H3 ist eines der fünf Haupt-Histon-Proteine des Chromatins in eukaryotischen Zellen. Bestehend aus einer globulären Hauptdomäne und einem langen N-terminalen Ende, spielt es eine Rolle in der Struktur der Nukleosomen und somit der „Perlenschnur“-Struktur der Chromatinfäden.
| H3 histone, family 3A | |
|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
| Bezeichner | |
| Gen-Namen | H3F3A H3F3 |
| Externe IDs |
| H3 histone, family 3B (H3.3B) | |
|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
| Bezeichner | |
| Gen-Name | H3F3B |
| Externe IDs | |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Hovergen |
Das N-terminale Ende des Histons H3 ragt aus dem kugeligen Kern des Nukleosomes heraus und kann durch verschiedene epigenetische Modifikationen verändert werden. Diese Histonmodifikationen sind kovalente Anhänge von Methyl- oder Acetylgruppen an die Aminosäuren Lysin und Arginin und die Phosphorylierung von Serin oder Threonin. Die Methylierung von Lysin 9 wird mit der Stilllegung von Genen assoziiert (siehe HP1), dem sog. „Gen-Silencing“ und der Bildung von relativ inaktiven DNA-Regionen, dem sogenannten Heterochromatin. Die Acetylierung von Histon H3 findet unter dem Einfluss der Enzymfamilie der Histon-Acetyltransferasen (HAT) an verschiedenen Lysin-Positionen am Histonende statt. Die Acetylierung von Lysin 14 findet häufig in aktiv transkribierten Genregionen statt.
Mutationen in der Histon H3-Proteinfamilie finden sich typischerweise in den seltenen Riesenzelltumoren des Bindegewebes und des Knochens.
Andere Histon-Proteine Bearbeiten
Literatur Bearbeiten
- Wells D, Brown D: Histone and histone gene compilation and alignment update. In: Nucleic Acids Res. 19 Suppl. Jahrgang, April 1991, S. 2173–88, PMID 2041803, PMC 331351 (freier Volltext).
- Thatcher TH, Gorovsky MA: Phylogenetic analysis of the core histones H2A, H2B, H3, and H4. In: Nucleic Acids Res. 22. Jahrgang, Nr. 2, Januar 1994, S. 174–9, PMID 8121801, PMC 307768 (freier Volltext).
- Lachner M, O’Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T: Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins. In: Nature. 410. Jahrgang, Nr. 6824, März 2001, S. 116–20, doi:10.1038/35065132, PMID 11242053.
- Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, et al.: Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants. In: J. Biol. Chem. 281. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2006, S. 559–68, doi:10.1074/jbc.M509266200, PMID 16267050.
Einzelnachweise Bearbeiten
- Edwin Choy, Francis J. Hornicek, Yen-Lin Chen, Daniel I. Rosenthal, Darcy A. Kerr: Case 26-2016: A 28-year-old woman with back pain and a lesion in the lumbar spine New England Journal of Medicine 2016, Band 375, Ausgabe 8 vom 25. August 2016, Seiten 779–788, DOI:10.1056/NEJMcpc1505482