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Creatin Kinase Die auch als CK CPK Creatin Phosphokinase oder als Kreatinkinase bezeichnet ist ein Enzym das eine N Phos

Creatin-Kinase

Die Creatin-Kinase (auch als CK, CPK, Creatin-Phosphokinase oder als Kreatinkinase bezeichnet) ist ein Enzym, das eine N-Phosphoryl-Gruppe von Phospho-Kreatin auf Adenosindiphosphat (ADP) überträgt (Phosphorylierung ist kennzeichnend für Kinasen). Mit dieser enzymatischen Reaktion wird Adenosintriphosphat (ATP) – die universelle Energiequelle in allen Zellen – regeneriert. Das Enzym kommt vor allem in allen Muskelzellen und im Gehirn, aber auch in den Hoden, Nieren, Retina und Spermien etc. vor. Es werden vier Isoenzyme unterschieden:

  • CK-MM (Skelettmuskeltyp),
  • CK-MB (Myokardtyp),
  • CK-BB (Gehirntyp) und
  • CK-MiMi oder mt-CK (Mitochondrientyp).
Creatin-Kinase
Modell der Gehirntyp-Kreatinkinase (CK-BB-Isozym) des Haushuhns (Gallus gallus domesticus), aus PDB 1qh4. Die Röntgenstruktur der Hühner-BB-CK ist die bis dato mit höchster Auflösung (1,41 Å) bestimmte molekulare Struktur eines Mitgliedes der Familie der sogenannten Phosphagenkinasen. Das Dimer erinnert an die Form einer Banane.

Vorhandene Strukturdaten: 1QH4 1CRK 1G0W 1VRP 1U6R 2CRK 2GL6 3B6R 3DRB

Masse/Länge Primärstruktur 380 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer, Heterodimer
Isoformen BB, MB, MM
Bezeichner
Gen-Name(n) CKB, CKM Creatin-Kinase
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.3.2, Kinase
Reaktionsart Phosphorylierung
Substrat Kreatin
Produkte Phosphokreatin
Vorkommen
Homologie-Familie Guanidokinase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Manchmal wird das Enzym fälschlich als Kreatinin-Kinase bezeichnet. Kreatinin ist allerdings nur das im Urin enthaltene Abbauprodukt des Kreatins.

Physiologische Bedeutung Bearbeiten

ATP hat in Organismen vor allem als Energieträger, aber auch als Signalmolekül, eine herausragende Bedeutung. ATP kann sowohl durch Substratkettenphosphorylierung als auch durch Elektronentransportphosphorylierung (Atmungskette) aus ADP gewonnen werden. Allerdings wird in vielen Geweben mit hohem Energiebedarf, beispielsweise in Skelettmuskeln, Energie nicht ausschließlich in Form von ATP vorgehalten, da die dafür erforderlichen hohen ATP-Konzentrationen ATP-abhängige Stoffwechselprozesse der Zellen stören würden. Stattdessen liegen hohe Konzentrationen des Phosphagens Phosphokreatin vor, dessen Gruppenübertragungspotenzial so hoch ist, dass es ADP zu ATP phosphorylieren kann. Bei kurzfristig hohem Energiebedarf kann ATP durch diese Reaktion, die durch die Creatin-Kinase katalysiert wird, schneller gewonnen werden als durch oxidative Phosphorylierung. Das Creatin-Kinase/Phosphokreatin-System wirkt somit als kurzzeitiger Energiepuffer. Des Weiteren wird durch die Phosphorylierung von ADP zu ATP die intrazelluläre ADP- und Protonenkonzentration verringert, was einer Inaktivierung zellulärer ATPasen und Versauerung des Cytosols bei hohem Energiebedarf entgegenwirkt. Durch eine Lokalisation von Creatin-Kinasen an Orten hoher ATPase-Aktivität wird darüber hinaus das lokale ATP/ADP-Verhältnis erhöht, um die thermodynamische Effizienz der ATP-Hydrolyse zu steigern.

Des Weiteren dient das Creatin-Kinase/Phosphokreatin-System nicht nur als Energiepuffer, sondern auch zum Energietransport. In den Mitochondrien, einem Kompartiment mit vergleichsweise hohen ATP-Konzentrationen, wird durch die mitochondriale Isoform der Creatin-Kinase unter ATP-Verbrauch Kreatin phosphoryliert. Das dabei produzierte Phosphokreatin diffundiert dann an Orte mit hohem Energiebedarf, wo es durch andere Isoformen der Creatin-Kinase unter ATP-Produktion wieder in Kreatin umgewandelt wird.

Atomare Struktur der zytosolischen und mitochondrialen Creatine-Kinase(CK)-Isoenzyme Bearbeiten

Die hochauflösenden Strukturen verschiedener Creatin-Kinase (CK) Isoformen konnten in einer Kooperation der beiden Forschungsgruppen von Theo Wallimann an der ETH Zürich und von Wolfgang Kabsch am Max-Planck-Institut für medizinische Forschung in Heidelberg auf atomarem Niveau gelöst werden. Die erste atomare Struktur einer Creatin-Kinase, die mittels Röntgenstruktur-Analyse von kristallisierten CK gelöst werden konnten, war die sarcomerische (Muskel-Typ) mitochondriale CK (s-mtCK) 1996, gefolgt von der ubiquitären mitochondrialen CK (u-mtCK) 2000. Im Kristall bilden beide mitochondrialen CK-Isoformen oktamere Strukturen mit 4-facher Symmetrie. Die atomare Struktur der bananenförmigen, dimeren, zytosolischen Hirn-Typ (brain-type) BB-CK konnte im Jahre 1999 mit einer Auflösung von 1,4 Å gelöst werden. Jedes CK-Monomer im Dimer enthält ein eigenes enzymatisch aktives Zentrum.

Creatin-Kinase in der Diagnostik Bearbeiten

Die Gesamt-CK ist die Summe der vier Isoenzyme (s. o.). Weil die Gesamt-CK meist N-Acetylcystein-stabilisiert gemessen wird, wird für Angaben der Gesamt-CK-Aktivität oft die Abkürzung CK-NAC verwendet. Die Messung der CK-MB-Aktivität erfolgt routinemäßig mittels Immuninhibitions-Test. Die Differenzierung der übrigen CK-Isoenzyme erfolgt mittels Elektrophorese. Die Isoenzym-Elektrophorese kann auch zum Nachweis der Makro-CK eingesetzt werden, die bei der Immuninhibition zu unplausiblen Werten führen kann.

Eine Erhöhung der CK-Aktivität im Blut deutet auf eine Herz- oder Skelettmuskelerkrankung hin, bei der Muskelzellen geschädigt wurden. Die CK ist damit ein wichtiges Enzym für die Diagnose von jenen Schädigungen der Herz- und Skelettmuskulatur, die mit einem Anstieg der CK einhergehen. Die Höhe eines CK-Anstiegs und die Infarktgröße korrelieren miteinander. Da man aus der Aktivität der CK schwer zwischen Herz- und anderen Muskelzerstörungen unterscheiden kann, wird immer häufiger das Troponin zur Herzinfarktdiagnostik benutzt. Ist der Wert der CK-MB größer als 6 Prozent der Gesamt-CK, geht man von einem Myocardschaden aus. Bevor die Möglichkeit zur Bestimmung des Troponins bestand, galt eine CK-MB-Erhöhung > 10 % zusammen mit einem charakteristischen EKG-Befund oder charakteristischen Beschwerden als sicherer Infarktnachweis.

Das aktive Zentrum eines Monomers einer Kreatinkinase vom Menschen (Gehirntyp). Abgebildet sind ATP (rot), das Magnesiumion (grün), Nitrat (türkis) und Kreatin (blau). Dieses Analog eines Übergangszustand wird durch eine Reihe von Aminosäuren im aktiven Zentrum umgeben. Diese sind u. a.: Valin-92 und 325, Glutaminsäure-232, Arginin-236, 130, 132 und 292, Histidin-191, 192 und 66.
Kristalle unter dem Mikroskop. Die Kreatinkinase hierbei stammt aus Kaninchen.

Labordiagnostik Bearbeiten

In der Labordiagnostik wird die CK-Aktivität aus dem Plasma oder dem Serum bei Verdacht auf Herz- oder Skelettmuskelerkrankungen bestimmt. Die Messung der CK-Aktivität im Rahmen der Herzinfarktdiagnostik ist heute jedoch nicht mehr notwendig, da bessere Tests wie Troponin T/I oder CK-MB-Masse (= CK-MB-Konzentration) verfügbar sind.

Referenzbereich für Messungen bei 37 °C nach IFCC (U = Enzymeinheit, angegeben pro Liter (l))

  • Frauen: <145 U/l,
  • Männer: <170 U/l.

Kinder:

  • 0d – 1d: < 712 U/l
  • 2d – 5d: < 652 U/l
  • 6d – 6m: < 295 U/l
  • 7m – 11m: < 203 U/l
  • 1a – 3a: < 228 U/l
  • 4a – 6a: < 149 U/l
  • 7a – 12a:
  • 13a – 17a:

Bei allgemeinen Muskelerkrankungen, wie der Progressiven Muskeldystrophie, Post-Polio-Syndrom oder Myositis, ist die CK-Aktivität auf über 25000 U/l stark erhöht. Bei einem Herzinfarkt liegt die CK-Aktivität meistens unter 7500 U/l.

Bei intensivem, exzentrischem (negativ, nachgebend) Krafttraining, EMS-Training und im Spitzen-Ausdauersportbereich werden des Öfteren Werte in Bereichen von 20.000 bis 45.000 gemessen, zumeist zwei oder drei Tage nach der Belastung. Ein erhöhter Wert kann also auch auf ein vorhergehendes Training zurückzuführen sein, wobei bereits ein Wert über 10.000 U/l zu Nierenversagen führen kann.

Gerade Krafttrainingsübungen wie z. B. tiefe Kniebeugen, Kreuzheben und Klimmzüge oder Ruderbewegungen und Ausdauersportarten, welche die großen Muskeln hochintensiv belasten, erhöhen die CK-Werte schnell auf Werte jenseits der 1000 U/l.

Nach Operationen, Injektionen (intramuskulär) und Verletzungen, bei denen Muskelzellen betroffen sind, steigt die CK-Aktivität ebenfalls an. Hier ist die Aktivität abhängig von der Größe der Verletzung.

Auch Medikamente wie Statine und Fibrate können die CK-Konzentration im Blut beeinflussen.

Siehe auch Bearbeiten

Literatur Bearbeiten

  • Neumeister, Besenthal, Liebrich: Klinikleitfaden Labordiagnostik. Urban&Fischer, München / Jena 2003, ISBN 3-437-22231-7.
  • Lothar Thomas: Labor und Diagnose. TH-Books, Frankfurt am Main 2005, ISBN 3-9805215-5-9.
  • T. Wallimann, M. Wyss, D. Brdiczka, K. Nicolay, H. M. Eppenberger: Intracellular compartmentation, structure and function of creatine kinase isoenzymes in tissues with high and fluctuating energy demands: the ‘phosphocreatine circuit’ for cellular energy homeostasis. In: Biochem. J. 281 (Pt 1). Jahrgang, Januar 1992, S. 21–40, PMID 1731757, PMC 1130636 (freier Volltext).
  • G. Schumann, R. Bonora, F. Ceriotti u. a.: IFCC primary reference procedures for the measurement of catalytic activity concentrations of enzymes at 37 degrees C. Part 2. Reference procedure for the measurement of catalytic concentration of creatine kinase. In: Clin. Chem. Lab. Med. 40. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2002, S. 635–642, doi:10.1515/CCLM.2002.110, PMID 12211662.
  • T. Wallimann, M. Tokarska-Schlattner, U. Schlattner: The creatine kinase system and pleiotropic effects of creatine. In: Amino Acids, 40, Nr. 5, Mai 2011, S. 1271–1296, doi:10.1007/s00726-011-0877-3.
  • F. R. Clara: Die Hypothyreose als Ursache für die CPK-MM Erhöhung bei Herzpatienten. In: Schweiz. Med. Wchschr., Dezember 1976.
  • William Graham Wood, Udo Kramer: Re.: Correction to the IFCC primary reference method for the measurement of catalytic activity concentration of enzymes at 37C- part 2: reference procedure for the measurement of creatine kinase. In: Clinical Chemistry and Laboratory Medicine. Band 42, Nr. 3, 2004, S. 635–642, doi:10.1515/CCLM.2004.063.

Weblinks Bearbeiten

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ M. Eder, U. Schlattner, A. Becker, T. Wallimann, W. Kabsch, K. Fritz-Wolf: Crystal structure of brain-type creatine kinase at 1.41 A resolution. In: Protein science: a publication of the Protein Society. Band 8, Nummer 11, November 1999, S. 2258–2269, doi:10.1110/ps.8.11.2258, PMID 10595529, PMC 2144193 (freier Volltext).
  2. ↑ U. Schlattner, M. Tokarska-Schlattner, T. Wallimann: Mitochondrial creatine kinase in human health and disease. In: Biochim. Biophys. Acta. 1762. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2006, S. 164–180, doi:10.1016/j.bbadis.2005.09.004, PMID 16236486.
  3. T. Wallimann u. a.: The Phosphocreatine Circuit: Molecular and Cellular Physiology of Creatine Kinases, Sensitivity to Free Radicals, and Enhancement by Creatine Supplementation. In: Valdur Saks (Hrsg.): Molecular System Bioenegetics. Wiley 2007, ISBN 978-3-527-31787-5.
  4. ↑ T. Wallimann, M. Wyss, D. Brdiczka, K. Nicolay, H.M. Eppenberger: Intracellular compartmentation, structure and function of creatine kinase isoenzymes in tissues with high and fluctuating energy demands: The ‘phosphocreatine circuit’ for cellular energy homeostasis. In: The Biochemical Journal. 281 (Pt.1). Jahrgang, 1992, S. 21–40, PMID 1731757, PMC 1130636 (freier Volltext).
  5. Fritz-Wolf et al.: publicationslist.org (PDF; 1,4 MB) 1996.
  6. Eder et al.: publicationslist.org (PDF; 501 kB) 2000.
  7. Schnyder et al. publicationslist.org (PDF; 1,8 MB) 1990.
  8. Schnyder et al. publicationslist.org (PDF; 3,8 MB) 1991.
  9. Eder et al.: publicationslist.org (PDF; 501 kB) 2000
  10. Hornemann et al.: publicationslist.org (PDF; 291 kB) 2000.
  11. Lothar Thomas: Labor und Diagnose 2020. Kapitel 01: Enzyme. 2020, abgerufen am 23. November 2020.
  12. (Nicht mehr online verfügbar.) In: Klinische Chemie, Präanalytik, Untersuchungen (Leistungsverzeichnis). Universitätsklinikum Ulm, 10. September 2013, archiviert vom Original am 2. April 2015; abgerufen am 1. April 2015.  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.uniklinik-ulm.de
  13. E. S. Pedersen, S. Tengesdal, M. Radtke, K. A. L. Rise: Major increase in creatine kinase after intensive exercise. In: Tidsskrift for Den norske legeforening. 2019, doi:10.4045/tidsskr.18.0120.
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Veröffentlichungsdatum:
Die Creatin Kinase auch als CK CPK Creatin Phosphokinase oder als Kreatinkinase bezeichnet ist ein Enzym das eine N Phosphoryl Gruppe von Phospho Kreatin auf Adenosindiphosphat ADP ubertragt Phosphorylierung ist kennzeichnend fur Kinasen Mit dieser enzymatischen Reaktion wird Adenosintriphosphat ATP die universelle Energiequelle in allen Zellen regeneriert Das Enzym kommt vor allem in allen Muskelzellen und im Gehirn aber auch in den Hoden Nieren Retina und Spermien etc vor Es werden vier Isoenzyme unterschieden CK MM Skelettmuskeltyp CK MB Myokardtyp CK BB Gehirntyp und CK MiMi oder mt CK Mitochondrientyp 2 3 Creatin KinaseModell der Gehirntyp Kreatinkinase CK BB Isozym des Haushuhns Gallus gallus domesticus aus PDB 1qh4 1 Die Rontgenstruktur der Huhner BB CK ist die bis dato mit hochster Auflosung 1 41 A bestimmte molekulare Struktur eines Mitgliedes der Familie der sogenannten Phosphagenkinasen Das Dimer erinnert an die Form einer Banane Vorhandene Strukturdaten 1QH4 1CRK 1G0W 1VRP 1U6R 2CRK 2GL6 3B6R 3DRBMasse Lange Primarstruktur 380 AminosaurenSekundar bis Quartarstruktur Homodimer HeterodimerIsoformen BB MB MMBezeichnerGen Name n CKB CKM Creatin KinaseExterne IDs OMIM 123280 UniProt P12277EnzymklassifikationEC Kategorie 2 7 3 2 KinaseReaktionsart PhosphorylierungSubstrat KreatinProdukte PhosphokreatinVorkommenHomologie Familie GuanidokinaseUbergeordnetes Taxon Lebewesen Manchmal wird das Enzym falschlich als Kreatinin Kinase bezeichnet Kreatinin ist allerdings nur das im Urin enthaltene Abbauprodukt des Kreatins Inhaltsverzeichnis 1 Physiologische Bedeutung 2 Atomare Struktur der zytosolischen und mitochondrialen Creatine Kinase CK Isoenzyme 3 Creatin Kinase in der Diagnostik 3 1 Labordiagnostik 4 Siehe auch 5 Literatur 6 Weblinks 7 EinzelnachweisePhysiologische Bedeutung BearbeitenATP hat in Organismen vor allem als Energietrager aber auch als Signalmolekul eine herausragende Bedeutung ATP kann sowohl durch Substratkettenphosphorylierung als auch durch Elektronentransportphosphorylierung Atmungskette aus ADP gewonnen werden Allerdings wird in vielen Geweben mit hohem Energiebedarf beispielsweise in Skelettmuskeln Energie nicht ausschliesslich in Form von ATP vorgehalten da die dafur erforderlichen hohen ATP Konzentrationen ATP abhangige Stoffwechselprozesse der Zellen storen wurden Stattdessen liegen hohe Konzentrationen des Phosphagens Phosphokreatin vor dessen Gruppenubertragungspotenzial so hoch ist dass es ADP zu ATP phosphorylieren kann Bei kurzfristig hohem Energiebedarf kann ATP durch diese Reaktion die durch die Creatin Kinase katalysiert wird schneller gewonnen werden als durch oxidative Phosphorylierung Das Creatin Kinase Phosphokreatin System wirkt somit als kurzzeitiger Energiepuffer Des Weiteren wird durch die Phosphorylierung von ADP zu ATP die intrazellulare ADP und Protonenkonzentration verringert was einer Inaktivierung zellularer ATPasen und Versauerung des Cytosols bei hohem Energiebedarf entgegenwirkt Durch eine Lokalisation von Creatin Kinasen an Orten hoher ATPase Aktivitat wird daruber hinaus das lokale ATP ADP Verhaltnis erhoht um die thermodynamische Effizienz der ATP Hydrolyse zu steigern 2 4 Des Weiteren dient das Creatin Kinase Phosphokreatin System nicht nur als Energiepuffer sondern auch zum Energietransport In den Mitochondrien einem Kompartiment mit vergleichsweise hohen ATP Konzentrationen wird durch die mitochondriale Isoform der Creatin Kinase unter ATP Verbrauch Kreatin phosphoryliert Das dabei produzierte Phosphokreatin diffundiert dann an Orte mit hohem Energiebedarf wo es durch andere Isoformen der Creatin Kinase unter ATP Produktion wieder in Kreatin umgewandelt wird 4 Atomare Struktur der zytosolischen und mitochondrialen Creatine Kinase CK Isoenzyme BearbeitenDie hochauflosenden Strukturen verschiedener Creatin Kinase CK Isoformen konnten in einer Kooperation der beiden Forschungsgruppen von Theo Wallimann an der ETH Zurich und von Wolfgang Kabsch am Max Planck Institut fur medizinische Forschung in Heidelberg auf atomarem Niveau gelost werden Die erste atomare Struktur einer Creatin Kinase die mittels Rontgenstruktur Analyse von kristallisierten CK gelost werden konnten war die sarcomerische Muskel Typ mitochondriale CK s mtCK 1996 5 gefolgt von der ubiquitaren mitochondrialen CK u mtCK 2000 6 Im Kristall bilden beide mitochondrialen CK Isoformen oktamere Strukturen mit 4 facher Symmetrie 7 8 9 Die atomare Struktur der bananenformigen dimeren zytosolischen Hirn Typ brain type BB CK konnte im Jahre 1999 mit einer Auflosung von 1 4 A gelost werden 1 Jedes CK Monomer im Dimer enthalt ein eigenes enzymatisch aktives Zentrum 10 Creatin Kinase in der Diagnostik BearbeitenDie Gesamt CK ist die Summe der vier Isoenzyme s o Weil die Gesamt CK meist N Acetylcystein stabilisiert gemessen wird wird fur Angaben der Gesamt CK Aktivitat oft die Abkurzung CK NAC verwendet Die Messung der CK MB Aktivitat erfolgt routinemassig mittels Immuninhibitions Test Die Differenzierung der ubrigen CK Isoenzyme erfolgt mittels Elektrophorese Die Isoenzym Elektrophorese kann auch zum Nachweis der Makro CK eingesetzt werden die bei der Immuninhibition zu unplausiblen Werten fuhren kann 11 Eine Erhohung der CK Aktivitat im Blut deutet auf eine Herz oder Skelettmuskelerkrankung hin bei der Muskelzellen geschadigt wurden Die CK ist damit ein wichtiges Enzym fur die Diagnose von jenen Schadigungen der Herz und Skelettmuskulatur die mit einem Anstieg der CK einhergehen Die Hohe eines CK Anstiegs und die Infarktgrosse korrelieren miteinander Da man aus der Aktivitat der CK schwer zwischen Herz und anderen Muskelzerstorungen unterscheiden kann wird immer haufiger das Troponin zur Herzinfarktdiagnostik benutzt Ist der Wert der CK MB grosser als 6 Prozent der Gesamt CK geht man von einem Myocardschaden aus Bevor die Moglichkeit zur Bestimmung des Troponins bestand galt eine CK MB Erhohung gt 10 zusammen mit einem charakteristischen EKG Befund oder charakteristischen Beschwerden als sicherer Infarktnachweis nbsp Das aktive Zentrum eines Monomers einer Kreatinkinase vom Menschen Gehirntyp Abgebildet sind ATP rot das Magnesiumion grun Nitrat turkis und Kreatin blau Dieses Analog eines Ubergangszustand wird durch eine Reihe von Aminosauren im aktiven Zentrum umgeben Diese sind u a Valin 92 und 325 Glutaminsaure 232 Arginin 236 130 132 und 292 Histidin 191 192 und 66 nbsp Kristalle unter dem Mikroskop Die Kreatinkinase hierbei stammt aus Kaninchen Labordiagnostik Bearbeiten In der Labordiagnostik wird die CK Aktivitat aus dem Plasma oder dem Serum bei Verdacht auf Herz oder Skelettmuskelerkrankungen bestimmt Die Messung der CK Aktivitat im Rahmen der Herzinfarktdiagnostik ist heute jedoch nicht mehr notwendig da bessere Tests wie Troponin T I oder CK MB Masse CK MB Konzentration 12 verfugbar sind Referenzbereich fur Messungen bei 37 C nach IFCC U Enzymeinheit angegeben pro Liter l Frauen lt 145 U l Manner lt 170 U l Kinder 0d 1d lt 712 U l 2d 5d lt 652 U l 6d 6m lt 295 U l 7m 11m lt 203 U l 1a 3a lt 228 U l 4a 6a lt 149 U l 7a 12a weibl lt 154 U l mannl lt 247 U l13a 17a weibl lt 123 U l mannl lt 270 U lBei allgemeinen Muskelerkrankungen wie der Progressiven Muskeldystrophie Post Polio Syndrom oder Myositis ist die CK Aktivitat auf uber 25000 U l stark erhoht Bei einem Herzinfarkt liegt die CK Aktivitat meistens unter 7500 U l Bei intensivem exzentrischem negativ nachgebend Krafttraining EMS Training und im Spitzen Ausdauersportbereich werden des Ofteren Werte in Bereichen von 20 000 bis 45 000 gemessen zumeist zwei oder drei Tage nach der Belastung Ein erhohter Wert kann also auch auf ein vorhergehendes Training zuruckzufuhren sein wobei bereits ein Wert uber 10 000 U l zu Nierenversagen fuhren kann Gerade Krafttrainingsubungen wie z B tiefe Kniebeugen Kreuzheben und Klimmzuge oder Ruderbewegungen und Ausdauersportarten welche die grossen Muskeln hochintensiv belasten erhohen die CK Werte schnell auf Werte jenseits der 1000 U l 13 Nach Operationen Injektionen intramuskular und Verletzungen bei denen Muskelzellen betroffen sind steigt die CK Aktivitat ebenfalls an Hier ist die Aktivitat abhangig von der Grosse der Verletzung Auch Medikamente wie Statine und Fibrate konnen die CK Konzentration im Blut beeinflussen Siehe auch BearbeitenIntermembranraumLiteratur BearbeitenNeumeister Besenthal Liebrich Klinikleitfaden Labordiagnostik Urban amp Fischer Munchen Jena 2003 ISBN 3 437 22231 7 Lothar Thomas Labor und Diagnose TH Books Frankfurt am Main 2005 ISBN 3 9805215 5 9 T Wallimann M Wyss D Brdiczka K Nicolay H M Eppenberger Intracellular compartmentation structure and function of creatine kinase isoenzymes in tissues with high and fluctuating energy demands the phosphocreatine circuit for cellular energy homeostasis In Biochem J 281 Pt 1 Jahrgang Januar 1992 S 21 40 PMID 1731757 PMC 1130636 freier Volltext G Schumann R Bonora F Ceriotti u a IFCC primary reference procedures for the 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Vorlage Webachiv IABot www uniklinik ulm de E S Pedersen S Tengesdal M Radtke K A L Rise Major increase in creatine kinase after intensive exercise In Tidsskrift for Den norske legeforening 2019 doi 10 4045 tidsskr 18 0120 Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema Er dient nicht der Selbstdiagnose und ersetzt nicht eine Diagnose durch einen Arzt Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Creatin Kinase amp oldid 225933641