DRADA (Abk. für Doppelsträngige RNA-spezifische Adenosin-Desaminase) ist ein Enzym in den Zellen von Wirbeltieren. DRADA wandelt Adenosin-Nukleotidbausteine innerhalb von RNA zu Inosin um. Diese Reaktion ist einerseits Teil des RNA-Editing eigener mRNA im Zellkern. Andererseits kann damit die Erbinformation von in die Zelle eingedrungener Virus-RNA zerstört werden. Beim Menschen kommt DRADA in allen Gewebetypen vor, insbesondere aber in aktivierten T-Zellen, im Gehirn und der Lunge. Mutationen im ADAR-Gen können zu Enzymmangel, und dieser zu einer (seltenen) Hautkrankheit führen.
DRADA | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1QBJ, 1QGP, 1XMK, 2ACJ, 2GXB, 2L54, 2MDR, 3F21, 3F22, 3F23, 3IRQ, 3IRR | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 1226 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Kofaktor | Zn2+ | |
Isoformen | 5 | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | ADAR ADAR1; AGS6; DRADA; DSH; DSRAD; G1P1; IFI-4; IFI4; K88DSRBP; P136 | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.5.4.4, Adenosin-Desaminase | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 103 | 56417 |
Ensembl | ENSG00000160710 | ENSMUSG00000027951 |
UniProt | P55265 | Q99MU3 |
Refseq (mRNA) | NM_001025107 | NM_001038587 |
Refseq (Protein) | NP_001020278 | NP_001033676 |
Genlocus | Chr 1: 154.58 – 154.63 Mb | Chr 3: 89.72 – 89.75 Mb |
PubMed-Suche | 103 | 56417
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Inosin wird während der Translation von RNA als Guanosin betrachtet. Daher erzeugt eine Änderung der RNA von Adenosin zu Inosin am Ende ein verändertes Protein. Dadurch wird die Protein-Diversität im Organismus beträchtlich erhöht. Die durch DRADA erreichte Vielzahl an Proteinen ist für die Organismen lebensnotwendig, da beispielsweise das Glutamat-Rezeptor-Protein nur so erzeugt werden kann.
Es gibt Hinweise darauf, dass Verminderung der Enzymaktivität in Mäusen hilfreich bei der Melanom-Therapie sein könnte. Überraschenderweise ist DRADA notwendig für das HI-Virus, um sich zu vervielfältigen. Offensichtlich wird der RNA-Editing-Mechanismus vom Virus zum Spleißen seiner RNA benutzt.
Literatur Bearbeiten
- A. Gallo, S. Galardi: A-to-I RNA editing and cancer: from pathology to basic science. In: RNA Biol., Band 5, Nr. 3, 2008, S. 135–139. PMID 18758244.
Weblinks Bearbeiten
Einzelnachweise Bearbeiten
- ↑ UniProt P55265
- Laxminarayana D, Khan IU, O’Rourke KS, Giri B: Induction of 150-kDa adenosine deaminase that acts on RNA (ADAR)-1 gene expression in normal T lymphocytes by anti-CD3-epsilon and anti-CD28. In: Immunology. 122. Jahrgang, Nr. 4, Dezember 2007, S. 623–633, doi:10.1111/j.1365-2567.2007.02709.x, PMID 17897325, PMC 2266038 (freier Volltext).
- Hong J, Zhao Y, Li Z, Huang W: esiRNA to eri-1 and adar-1 genes improving high doses of c-myc-directed esiRNA effect on mouse melanoma growth inhibition. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 361. Jahrgang, Nr. 2, September 2007, S. 373–378, doi:10.1016/j.bbrc.2007.07.003, PMID 17658462.
- Phuphuakrat A, Kraiwong R, Boonarkart C, Lauhakirti D, Lee TH, Auewarakul P: Double-stranded RNA adenosine deaminases enhance expression of human immunodeficiency virus type 1 proteins. In: J. Virol. 82. Jahrgang, Nr. 21, November 2008, S. 10864–10872, doi:10.1128/JVI.00238-08, PMID 18753201.