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Signalerkennungspartikel Das englisch signal recognition particle SRP ist ein Ribonukleoprotein das am cotranslationalen

Signalerkennungspartikel

Das Signalerkennungspartikel (englisch signal recognition particle, SRP) ist ein Ribonukleoprotein, das am cotranslationalen Transport von Proteinen in das Endoplasmatische Retikulum (ER) von Eukaryoten und die Plasmamembran von Prokaryoten beteiligt ist.

signal recognition particle 9kDa
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Name SRP9
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

signal recognition particle 14kDa
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Name SRP14
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

signal recognition particle 19kDa
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Name SRP19
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

signal recognition particle 54kDa
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Name SRP54
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

signal recognition particle 68kDa
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Name SRP68
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

signal recognition particle 72kDa
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Name SRP72
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

Der Kern des SRP ist universell und in allen sechs biologischen Reichen konserviert.

Aufbau Bearbeiten

Komponenten Bearbeiten

SRP ist bei Eukaryoten und Prokaryoten unterschiedlich zusammengesetzt, weist jedoch einige Gemeinsamkeiten auf. Für Eukaryoten ist SRP aus Säugetieren am besten untersucht. Dort besteht er aus einer 300 Nukleotid-langen, meist doppelsträngigen 7SL-RNA und sechs Polypeptiden mit einer Masse von 9, 14, 19, 54, 68 und 72 kDa. Sie werden daher auch als SRP9, SRP14, SRP19, SRP54, SRP68 und SRP72 bezeichnet. In der Backhefe Saccharomyces cerevisiae, einem einzelligen Eukaryot, hat die RNA (scR1) eine Sedimentationskoeffizienten von 11S. Die Proteine sind homolog zu denen in Säugetieren und tragen die Bezeichnung Srp21p, Srp14p, Sec65p, Srp54p, Srp68p und Spr72p. Anderen primitiven Eukaryoten, wie beispielsweise den Protozoen Giardia intestinalis oder Trypanosoma cruzi, fehlen die Homologe zu SRP9 und SRP14. Dem Parasiten Encephalitozoon cuniculi fehlt überdies ein Homolog zu SRP68 und SRP72.

Prokaryoten haben einen wesentlich kleineren SRP. In einigen grampositiven Bakterien wie Bacillus subtilis ist die RNA (scRNA) 6S groß, während der Sedimentationskoeffizient der SRP-RNA (ffs) beim gramnegativen Bakterium Escherichia coli 4,5S beträgt und diese eine Länge von 114 Nukleotiden hat. Bakterien weisen nur ein Homolog zu SRP54 auf, welches als Ffh (fiftyfour-homolog, englisch für „54-Homolog“) bezeichnet wird. In B. subtilis assoziiert noch zusätzlich ein 10 kDa großes Protein, HBSu, mit der SRP-RNA.

In Archaeen ähnelt die 7S-RNA der von Eukaryoten, jedoch weisen diese nur zwei Homologe SRP-Proteine auf: SRP19 und SRP54. Pflanzen besitzen neben einem cytosolischen SRP auch ein SRP in den Chloroplasten. Dieses besteht aus einem SRP54-homologen Protein (cpSRP54) und cpSRP43, ein 43 kDa großes Protein. Plastidäres SRP ist dahingehend einzigartig, da es keine RNA hat.

Struktur Bearbeiten

SRP besteht aus einer S- und einer Alu-Domäne, welche die zwei unterschiedliche Funktionen des Komplexes widerspiegeln. Die S-Domäne ist bei Eukaryoten aus SRP54, SRP19, dem Hetereodimer SRP68/SRP72, und drei Helices der SRP-RNA (Helix 6–8) zusammengesetzt. In Bakterien sind nur die Helix 8 und das SRP54-Homolog Ffh konserviert, während in Archaeen die Homologe SRP54 und SRP19 erhalten sind. Dort fehlt aber die Helix 7. Die S-Domäne vermittelt die Bindung an die Signalsequenz eines Proteins und an den SRP-Rezeptor an der Membran des ER.

Die Alu-Domäne ist in Eukaryoten aus dem Hetereodimer SRP9/14 und der restlichen SRP-RNA zusammengesetzt. Dort finden sich auch das 5'- und das 3'-Ende der RNA. Die Alu-Domäne ist für eine Verzögerung während der Translation verantwortlich. Da diese Domäne in vielen Bakterien fehlt, ist dort eine solche Translationsverzögerung unwahrscheinlich. Außerdem weisen Daten aus der Kryoelektronenmikroskopie darauf hin, dass SRP durch die Alu-Domäne an die kleine ribosomale Untereinheit (40S) gebunden wird.

Aufbau der SRP-RNA beim Menschen.

Bedeutung Bearbeiten

Der Komplex besitzt GTPase-Aktivität. Die Erkennung des Signalpeptids, welches im Zentrum aus mindestens 8 unpolaren Aminosäuren besteht, erfolgt im GTP-gebundenen Zustand. Wenn dieses den ribosomalen Kanal verlässt, wird es von der SRP54-Untereinheit erkannt.

Der SRP-Komplex liegt in Eukaryoten im Cytosol vor. Er bindet reversibel an die Signalsequenz eines gerade translatierten Proteins und an die große Untereinheit des Ribosoms. Die Signalsequenz hat eine Länge von 15 bis 50 Aminosäuren und besteht aus einer positiv geladenen N-terminalen Region und einem polaren C-terminalen Bereich.

Die Translation des Proteins wird verzögert und der gesamte Komplex aus Polypeptid, SRP und Ribosom bindet an einen SRP-Rezeptor des Endoplasmatischen Reticulums. Über einen Translokationsapparat (Translocon) wird die bereits vorliegende Aminosäurekette in das Lumen des ER überführt. Das SRP und dessen Rezeptor hydrolysieren währenddessen GTP zu GDP und dissoziieren. Die Translation wird daraufhin fortgesetzt.

Geschichte Bearbeiten

Das SRP wurde von Peter Walter identifiziert und charakterisiert, als er als Doktorand unter Günter Blobel arbeitete.

Literatur Bearbeiten

  • M. R. Pool (): Signal recognition particles in chloroplasts, bacteria, yeast and mammals. In: Mol Membr Biol. Band 22, Nr. 1–2, 2005, S. 3–15. PMID 16092520; doi:10.1080/09687860400026348
  • P. F. Egea, R. M. Stroud, P. Walter: Targeting proteins to membranes: structure of the signal recognition particle. In: Curr Opin Struct Biol. Band 15, Nr. 2, 2005, S. 213–220. PMID 15837181; doi:10.1016/j.sbi.2005.03.007

Weblinks Bearbeiten

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ M. R. Pool: Signal recognition particles in chloroplasts, bacteria, yeast and mammals. In: Mol Membr Biol. Band 22, Nr. 1–2, 2005, S. 3–15. PMID 16092520; doi:10.1080/09687860400026348.
  2. V. Siegel, P. Walter: Elongation arrest is not a prerequisite for secretory protein translocation across the microsomal membrane. In: J Cell Biol. Band 100, Nr. 6, 1985, S. 1913–1921. PMID 2581979; PDF (freier Volltextzugriff, engl.).
  3. A. Raine u. a.: Targeting and insertion of heterologous membrane proteins in E. coli. In: Biochimie. Band 85, Nr. 7, 2003, S. 659–668. PMID 14505821; doi:10.1016/S0300-9084(03)00130-5.
  4. M. Halic u. a.: Structure of the signal recognition particle interacting with the elongation-arrested ribosome. In: Nature Band 427, Nr. 6977, 2004, S. 808–814. PMID 14985753; doi:10.1038/nature02342.
  5. Abfrage unter www.ncbi.nlm.nih.gov.
  6. B. Martoglio, B. Dobberstein: Signal sequences: more than just greasy peptides. In: Trends Cell Biol. Band 8, Nr. 10, Okt 1998, S. 410–415. PMID 9789330; doi:10.1016/S0962-8924(98)01360-9.
  7. Isolating SRP.
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Veröffentlichungsdatum:
Das Signalerkennungspartikel englisch signal recognition particle SRP ist ein Ribonukleoprotein das am cotranslationalen Transport von Proteinen in das Endoplasmatische Retikulum ER von Eukaryoten und die Plasmamembran von Prokaryoten beteiligt ist signal recognition particle 9kDaEigenschaften des menschlichen ProteinsBezeichnerGen Name SRP9Externe IDs OMIM 600707 UniProt P49458VorkommenHomologie Familie Hovergensignal recognition particle 14kDaEigenschaften des menschlichen ProteinsBezeichnerGen Name SRP14Externe IDs OMIM 600708 UniProt P37108VorkommenHomologie Familie Hovergensignal recognition particle 19kDaEigenschaften des menschlichen ProteinsBezeichnerGen Name SRP19Externe IDs OMIM 182175 UniProt P09132VorkommenHomologie Familie Hovergensignal recognition particle 54kDaEigenschaften des menschlichen ProteinsBezeichnerGen Name SRP54Externe IDs OMIM 604857 UniProt P61011VorkommenHomologie Familie Hovergensignal recognition particle 68kDaEigenschaften des menschlichen ProteinsBezeichnerGen Name SRP68Externe IDs OMIM 604858 UniProt Q9UHB9VorkommenHomologie Familie Hovergensignal recognition particle 72kDaEigenschaften des menschlichen ProteinsBezeichnerGen Name SRP72Externe IDs OMIM 602122 UniProt O76094VorkommenHomologie Familie HovergenDer Kern des SRP ist universell und in allen sechs biologischen Reichen konserviert Inhaltsverzeichnis 1 Aufbau 1 1 Komponenten 1 2 Struktur 2 Bedeutung 3 Geschichte 4 Literatur 5 Weblinks 6 EinzelnachweiseAufbau BearbeitenKomponenten Bearbeiten SRP ist bei Eukaryoten und Prokaryoten unterschiedlich zusammengesetzt weist jedoch einige Gemeinsamkeiten auf Fur Eukaryoten ist SRP aus Saugetieren am besten untersucht Dort besteht er aus einer 300 Nukleotid langen meist doppelstrangigen 7SL RNA und sechs Polypeptiden mit einer Masse von 9 14 19 54 68 und 72 kDa 1 Sie werden daher auch als SRP9 SRP14 SRP19 SRP54 SRP68 und SRP72 bezeichnet In der Backhefe Saccharomyces cerevisiae einem einzelligen Eukaryot hat die RNA scR1 eine Sedimentationskoeffizienten von 11S Die Proteine sind homolog zu denen in Saugetieren und tragen die Bezeichnung Srp21p Srp14p Sec65p Srp54p Srp68p und Spr72p Anderen primitiven Eukaryoten wie beispielsweise den Protozoen Giardia intestinalis oder Trypanosoma cruzi fehlen die Homologe zu SRP9 und SRP14 Dem Parasiten Encephalitozoon cuniculi fehlt uberdies ein Homolog zu SRP68 und SRP72 Prokaryoten haben einen wesentlich kleineren SRP In einigen grampositiven Bakterien wie Bacillus subtilis ist die RNA scRNA 6S gross wahrend der Sedimentationskoeffizient der SRP RNA ffs beim gramnegativen Bakterium Escherichia coli 4 5S betragt und diese eine Lange von 114 Nukleotiden hat 1 Bakterien weisen nur ein Homolog zu SRP54 auf welches als Ffh fiftyfour homolog englisch fur 54 Homolog bezeichnet wird In B subtilis assoziiert noch zusatzlich ein 10 kDa grosses Protein HBSu mit der SRP RNA In Archaeen ahnelt die 7S RNA der von Eukaryoten jedoch weisen diese nur zwei Homologe SRP Proteine auf SRP19 und SRP54 Pflanzen besitzen neben einem cytosolischen SRP auch ein SRP in den Chloroplasten Dieses besteht aus einem SRP54 homologen Protein cpSRP54 und cpSRP43 ein 43 kDa grosses Protein Plastidares SRP ist dahingehend einzigartig da es keine RNA hat Struktur Bearbeiten SRP besteht aus einer S und einer Alu Domane welche die zwei unterschiedliche Funktionen des Komplexes widerspiegeln Die S Domane ist bei Eukaryoten aus SRP54 SRP19 dem Hetereodimer SRP68 SRP72 und drei Helices der SRP RNA Helix 6 8 zusammengesetzt In Bakterien sind nur die Helix 8 und das SRP54 Homolog Ffh konserviert wahrend in Archaeen die Homologe SRP54 und SRP19 erhalten sind Dort fehlt aber die Helix 7 Die S Domane vermittelt die Bindung an die Signalsequenz eines Proteins und an den SRP Rezeptor an der Membran des ER Die Alu Domane ist in Eukaryoten aus dem Hetereodimer SRP9 14 und der restlichen SRP RNA zusammengesetzt Dort finden sich auch das 5 und das 3 Ende der RNA Die Alu Domane ist fur eine Verzogerung wahrend der Translation verantwortlich 2 Da diese Domane in vielen Bakterien fehlt ist dort eine solche Translationsverzogerung unwahrscheinlich 3 Ausserdem weisen Daten aus der Kryoelektronenmikroskopie darauf hin dass SRP durch die Alu Domane an die kleine ribosomale Untereinheit 40S gebunden wird 4 nbsp Aufbau der SRP RNA beim Menschen Bedeutung Bearbeiten Hauptartikel Cotranslationaler Proteintransport Der Komplex besitzt GTPase Aktivitat Die Erkennung des Signalpeptids welches im Zentrum aus mindestens 8 unpolaren Aminosauren besteht erfolgt im GTP gebundenen Zustand 5 Wenn dieses den ribosomalen Kanal verlasst wird es von der SRP54 Untereinheit erkannt Der SRP Komplex liegt in Eukaryoten im Cytosol vor Er bindet reversibel an die Signalsequenz eines gerade translatierten Proteins und an die grosse Untereinheit des Ribosoms Die Signalsequenz hat eine Lange von 15 bis 50 Aminosauren und besteht aus einer positiv geladenen N terminalen Region und einem polaren C terminalen Bereich 6 Die Translation des Proteins wird verzogert und der gesamte Komplex aus Polypeptid SRP und Ribosom bindet an einen SRP Rezeptor des Endoplasmatischen Reticulums Uber einen Translokationsapparat Translocon wird die bereits vorliegende Aminosaurekette in das Lumen des ER uberfuhrt Das SRP und dessen Rezeptor hydrolysieren wahrenddessen GTP zu GDP und dissoziieren Die Translation wird daraufhin fortgesetzt Geschichte BearbeitenDas SRP wurde von Peter Walter identifiziert und charakterisiert als er als Doktorand unter Gunter Blobel arbeitete 7 Literatur BearbeitenM R Pool Signal recognition particles in chloroplasts bacteria yeast and mammals In Mol Membr Biol Band 22 Nr 1 2 2005 S 3 15 PMID 16092520 doi 10 1080 09687860400026348 P F Egea R M Stroud P Walter Targeting proteins to membranes structure of the signal recognition particle In Curr Opin Struct Biol Band 15 Nr 2 2005 S 213 220 PMID 15837181 doi 10 1016 j sbi 2005 03 007Weblinks BearbeitenSignal Recognition Particle Database Der Nobelpreis fur Medizin oder Physiologie 1999 fur Gunter Blobel USA Pressemitteilung Illustrierte Prasentation und Vortrag englisch Einzelnachweise Bearbeiten a b M R Pool Signal recognition particles in chloroplasts bacteria yeast and mammals In Mol Membr Biol Band 22 Nr 1 2 2005 S 3 15 PMID 16092520 doi 10 1080 09687860400026348 V Siegel P Walter Elongation arrest is not a prerequisite for secretory protein translocation across the microsomal membrane In J Cell Biol Band 100 Nr 6 1985 S 1913 1921 PMID 2581979 PDF freier Volltextzugriff engl A Raine u a Targeting and insertion of heterologous membrane proteins in E coli In Biochimie Band 85 Nr 7 2003 S 659 668 PMID 14505821 doi 10 1016 S0300 9084 03 00130 5 M Halic u a Structure of the signal recognition particle interacting with the elongation arrested ribosome In Nature Band 427 Nr 6977 2004 S 808 814 PMID 14985753 doi 10 1038 nature02342 Abfrage unter www ncbi nlm nih gov B Martoglio B Dobberstein Signal sequences more than just greasy peptides In Trends Cell Biol Band 8 Nr 10 Okt 1998 S 410 415 PMID 9789330 doi 10 1016 S0962 8924 98 01360 9 Isolating SRP Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Signalerkennungspartikel amp oldid 209226879