Insulysin (IDE) (auch: Insulin-abbauendes Enzym, früher: Insulinase) ist ein Enzym, das in Bakterien und Eukaryoten vorkommt. IDE ist in der Lage, in Wirbeltieren neben dem Protein Insulin mehrere andere extrazellulär auftretende Proteine wie beta-Amyloid und Somatostatin abzubauen und so unschädlich zu machen. IDE wird beim Menschen in allen Gewebetypen exprimiert.
| Insulysin | ||
|---|---|---|
| Vorhandene Strukturdaten: 2G47, 2G48, 2G49, 2G54, 2G56, 2JBU, 2JG4, 2WBY, 2WC0, 2WK3, 2YPU, 3CWW, 3E4A, 3E4Z, 3E50, 3H44, 3HGZ, 3N56, 3N57, 3OFI, 3QZ2, 4DTT, 4DWK, 4GS8, 4GSC, 4GSF, 4IFH, 4IOF, 4LTE, 4M1C, 4Q5Z, 4QIA, 4RAL | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1018 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Dimer; Oligomer | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | IDE | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.24.56, Metalloprotease | |
| MEROPS | M16.002 | |
| Reaktionsart | Hochspezifische Hydrolyse | |
| Substrat | Insulin | |
| Produkte | Abbauprodukte | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, Bakterien | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 3416 | 15925 |
| Ensembl | ENSG00000119912 | ENSMUSG00000056999 |
| UniProt | P14735 | Q8CGB9 |
| Refseq (mRNA) | NM_001165946 | NM_031156 |
| Refseq (Protein) | NP_001159418 | NP_112419 |
| Genlocus | Chr 10: 92.45 – 92.57 Mb | Chr 19: 37.27 – 37.34 Mb |
| PubMed-Suche | 3416 | 15925
|
Studien an Han-Chinesen, Deutschen und Moskauern deuten auf eine Assoziation von Polymorphismen am IDE-Gen mit der Ausbildung eines metabolischen Syndroms und Diabetes mellitus Typ 2. Weiterhin sind niedrige Expressionswerte von IDE statistisch mit dem Auftreten der Alzheimer-Krankheit verbunden. Insulysin ist außerdem eine Eintrittspforte für die Infektion mit dem Varizella-Zoster-Virus.
Einzelnachweise Bearbeiten
- Homologe bei OMA
- UniProt P14735
- Ciaccio C, Tundo GR, Grasso G, et al.: Somatostatin: a novel substrate and a modulator of insulin-degrading enzyme activity. In: J. Mol. Biol. 385. Jahrgang, Nr. 5, Februar 2009, S. 1556–67, doi:10.1016/j.jmb.2008.11.025, PMID 19073193.
- Lu X, Huang Y, Liu Y, Wu X, Shi X: Variants in the insulin-degrading enzyme gene are associated with metabolic syndrome in Chinese elders. In: Metab. Clin. Exp. 58. Jahrgang, Nr. 10, Oktober 2009, S. 1465–9, doi:10.1016/j.metabol.2009.04.027, PMID 19592050.
- Rudovich N, Pivovarova O, Fisher E, et al.: Polymorphisms within insulin-degrading enzyme (IDE) gene determine insulin metabolism and risk of type 2 diabetes. In: J Mol Med. Oktober 2009, doi:10.1007/s00109-009-0540-6, PMID 19809796.
- Slominsky PA, Pivovarova OV, Shadrina MI, et al.: Association of insulinase gene polymorphisms with type 2 diabetes mellitus in patients from the Moscow population. In: Russian Journal of Genetics. 45. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2009, S. 113–7, doi:10.1134/S1022795409010165.
- Ali MA, Li Q, Fischer ER, Cohen JI: The insulin degrading enzyme binding domain of varicella-zoster virus (VZV) glycoprotein E is important for cell-to-cell spread and VZV infectivity, while a glycoprotein I binding domain is essential for infection. In: Virology. 386. Jahrgang, Nr. 2, April 2009, S. 270–9, doi:10.1016/j.virol.2009.01.023, PMID 19233447.
- Zuo X, Jia J: Promoter polymorphisms which modulate insulin degrading enzyme expression may increase susceptibility to Alzheimer's disease. In: Brain Res. 1249. Jahrgang, Januar 2009, S. 1–8, doi:10.1016/j.brainres.2008.10.034, PMID 18996360.
- de Tullio MB, Morelli L, Castaño EM: The irreversible binding of amyloid peptide substrates to insulin-degrading enzyme: a biological perspective. In: Prion. 2. Jahrgang, Nr. 2, April 2008, S. 51–6, PMID 19098445, PMC 2634517 (freier Volltext).