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Phospholipase A sub 1 sub Phospholipase A1 PLA1 sind Enzyme aus der Gruppe der Phospholipasen Die Phospholipase spaltet

Phospholipase A1

Phospholipase A1 (PLA1) sind Enzyme aus der Gruppe der Phospholipasen. Die Phospholipase spaltet Phospholipide am C1-Atom des Glycerols.

Phospholipase A1
PLA1 mit α-Helices (rot) und β-Faltblättern
Masse/Länge Primärstruktur 456 Aminosäuren, 49.715 Da
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.1.1.32, Phospholipase
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Phosphatidylcholin + H2O
Produkte 2-Acylglycerolphosphocholin + Carboxylat
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten, Proteobakterien

Eigenschaften Bearbeiten

Angriffspunkte verschiedener Phospholipasen

Phospholipase A1 hydrolysiert Phosphatidylserin zu einer Fettsäure und einem 2-Acylglycerolphosphoserin (2-Acyl-1-lysophosphatidylserin, Lyso-PS) oder Phosphatidsäure zu Lysophosphatidsäure (Lyso-PA), in geringem Umfang auch Phosphatidylcholin, Phosphatidylethanolamin, Phosphatidylinositol oder Triacylglyceride. Die Spaltprodukte binden an jeweils eigene Rezeptoren, LPSR1–3 bzw. LPAR1–6.

Bei apoptotischen Zellen wird Phosphatidylserin an der Außenseite der Zellmembran gespalten, woraufhin Mastzellen durch 2-Acyl-1-lysophosphatidylserin zur Ausschüttung von Histamin aktiviert werden. Weiterhin ist eine Phospholipase Bestandteil des Wespengifts, wo es als Toxin und Allergen wirkt. Isoformen der Phospholipase A1 sind mPA-PLA1 (membrangebunden, Phosphatidsäure-bevorzugend) und PS-PLA1 (Phosphatidylserin-bevorzugend). Daneben gibt es andere Lipasen, die sowohl Triacylglyceride als auch mit einer PLA1-Aktivität Phosphoglyceride hydrolysieren: Pankreaslipase (PL), Lipoproteinlipase (LPL), Hepatische Lipase (HL) und Endotheliale Lipase (EL). Eine alternativ gespleißte Isoform der Phospholipase A1 hydrolysiert 1-Acyl-1-lysophosphatidylserin, nicht aber Phosphatidylserin. Manche Formen der Phospholipase A2 besitzen zusätzlich eine PLA1-Enzymaktivität.

Der optimale pH-Wert für die Hydrolyse von Phosphatidylserin liegt bei einem pH-Wert von 7,5 und für die Hydrolyse saurer Phospholipide (wie Phosphatidsäure) bei 4.

Struktur Bearbeiten

Strukturell ist die PLA1 ein Monomer, welches das Sequenzmotiv Gly-X-Ser-X-Gly enthält, wobei X für eine beliebige Aminosäure steht. Das Serin gilt als die aktive Stelle im Enzym. PLA1 enthält auch eine katalytische Triade aus Ser-Asp-His mit einer Vielzahl von Cysteinresten, die für die Bildung von Disulfidbrücken benötigt werden. Die Cysteinreste sind für strukturelle Schlüsselmotive wie die Deckel-Proteindomäne und die B9-Domäne verantwortlich, bei denen es sich um lipidbindende Oberflächenschleifen handelt. Diese beiden Schleifen können bei jedem PLA1-Enzym unterschiedlich sein. Ein PLA1-Enzym mit einer langen Deckel-Domäne (22–23 Aminosäuren) und einer langen B9-Domäne (18–19 Aminosäuren) stellt beispielsweise eine extrazelluläre PLA1 dar, das auch eine Triacylglycerin-Hydrolase-Aktivität aufweist, während ein PLA1-Enzym, das als selektiver gilt, eine kurze Deckel- und B9-Domäne mit 7–12 bzw. 12–13 Aminosäuren aufweist.

Bei den extrazellulären PLA1/Lipase-Familienmitgliedern sind die β5- und β9-Schleifen sowie die Deckel-Domäne in Gelb, Cyan und Grün dargestellt. Die drei Reste, die eine katalytische Triade bilden (Ser, Asp und His), sind üblicherweise als Stäbchen (rot) dargestellt. Bei den Mitgliedern der cPLA2-Familie (cPLA2α, cPLA2β und cPLA2ζ) sind die konservierten Lipasemotive (GXSGX und DXG) meist in rot und die beiden Reste, die eine katalytische Dyade bilden (Ser und Asp), als Stäbchen dargestellt. Für PLAAT3/PLA2G16 sind die drei Reste, die eine katalytische Triade bilden (zwei Histidine und Cystein), als Stäbchen (rot) dargestellt. Die Strukturen wurden von der RCSB Protein Data Bank übernommen mit den Referenz-PDB-IDs: PL (PDB 1LPB), LPL (PDB 6OB0), PLRP1 (PDB 2PPL), cPLA2α (PDB 1CJY), PLA2G16 (PDB 4DOT). Die vorhergesagten Strukturen der Lipasen, wurden aus der AlphaFold Protein Structure Database entnommen. Alle Strukturen wurden mit der Software PyMOL visualisiert.

Beispiele Bearbeiten

Enzyme mit PLA1-Aktivität in Säugetieren
Name Andere Namen Humanes Gen Substrate Reaktion PDB ID (H: Human, R: Ratte)
extrazelluläre PLA1
PS-PLA1 PLA1A PLA1A PS Erzeugt LysoPS -
PA-PLA1α LIPH, mPA-PLA1α LIPH PA Erzeugt LysoPA -
Lipoprotein-Lipase LPL, LIPD LIPD TAG, PL TAG-Lipase und PLA1-Aktivität H: PDB 6E7K, PDB 6OAU, PDB 6OAZ, PDB 6OB0, PDB 6WN4
Hepatische Lipase HL, LIPC LIPC TAG, PL TAG-Lipase und PLA1-Aktivität -
Endotheliale Lipase EDL, EL, LIPG LIPG PL Stärkste PLA1-Aktivität -
Pankreaslipase PL, PNLIP PNLIP TAG, PL TAG lipase and PLA1 activity H: PDB 1GPL, PDB 1LPA, PDB 1LPB, PDB 1N8S
Pankreatiscbes lipase-verwandtes Protein 1 PLRP1 PLRP1 TAG, PL TAG-Lipase und PLA1-Aktivität H: PDB 2PPL
Pankreatiscbes lipase-verwandtes Protein 2 PLRP2 PLRP2 TAG, PL TAG-Lipase und PLA1-Aktivität H: PDB 2OXE, PDB 2PVS; R: PDB 1BU8
intrazelluläre PLA1
PA-PLA1 DDHD1, iPLA1α DDHD1 PL PLA1-Aktivität -
KIAA0725p DDHD2, iPLA1γ DDHD2 PL PE, DAG, CL -
p125 iPLA1β P125 unbekannt keine enzymatische Aktivität -
PNPLA6 iPLA2δ, NTE PNPLA6 PC, LPC PLB, LysoPLA-Aktivität (hydrolysiert an C1 und C2) -
PNPLA7 iPLA2θ, NRE PNPLA7 PC, LPC PLB, LysoPLA-Aktivität (hydrolysiert an C1 und C2) -
PNPLA8 iPLA2γ, Gruppe VIB PLA2 PNPLA8 PC PLB, LysoPLA-Aktivität (hydrolysiert an C1 und C2) -
cPLA2α PLA2G4A, Gruppe IVA PLA2 PLA2G4A PL PLB, LysoPLA-Aktivität (hydrolysiert an C1 und C2) H: PDB 1BCI, PDB 1CJY, PDB 1RLW
cPLA2β PLA2G4B, Gruppe IVB PLA2 PLA2G4B PL PLB, LysoPLA-Aktivität (hydrolysiert an C1 und C2) -
cPLA2ζ PLA2G4F, Gruppe IVF PLA2 PLA2G4F PL PLB, LysoPLA-Aktivität (hydrolysiert an C1 und C2) -
PLA2G16 Gruppe XVI PLA2, PLAAT3, HRASLS3, H-Rev107 PLA2G16 PL PLB, LysoPLA-Aktivität (hydrolysiert an C1 und C2) H: PDB 2KYT, PDB 4DOT, PDB 4FA0, PDB 4Q95, PDB 7C3Z, PDB 7C41

Geschichte Bearbeiten

Sowohl die PLA1- als auch die PLA2-Aktivität wurden in verschiedenen Geweben und im Blutplasma nachgewiesen. In den 1990er Jahren wurden zwei PLA1-Moleküle biochemisch gereinigt und identifiziert. Bei diesen beiden PLA1 handelt es sich um das phosphatidsäurepräferentielle PLA1 (PA-PLA1) und das phosphatidylserinspezifische PLA1 (PS-PLA1). 1994 reinigten Higgs und Glomset eine neue PLA1 aus einer zytosolischen Fraktion von Rinderhoden, die bevorzugt PA hydrolysierte. Kurz darauf klonierte dieselbe Gruppe eine cDNA des PLA1, und es stellte sich heraus, dass PA-PLA1 ein intrazelluläres Protein mit 875 Aminosäuren und einer berechneten Molekularmasse von etwa 100 kDa ist. Gleichzeitig reinigte die Gruppe von Exton eine sehr ähnliche PLA1 aus dem Rinderhirn. Es war nicht klar, ob die beiden intrazellulären PLA1 identisch waren, da die beiden Gruppen unterschiedliche PLA1-Testbedingungen und Substrate verwendeten. Später reinigte die Gruppe von Kudo ähnliche PLA1 aus dem Gehirn und den Hoden von Mäusen, Ratten und Kühen und zeigte, dass sie mit der oben erwähnten PA-PLA1 identisch sind. Sie wiesen nach, dass PA-PLA1 in Gegenwart von Triton X-100 überwiegend Phosphatidsäure (PA) und in Abwesenheit von Triton X-100 Phosphatidylethanolamin (PE) hydrolysiert. Das Ergebnis zeigt deutlich, dass die Substratspezifität von PA-PLA1 in vitro durch die Testbedingungen beeinflusst wird, was die Identifizierung der natürlichen Substrate von PA-PLA1 erschwert. Dies bedeutet auch, dass der Name PA-PLA1 für das Enzym nicht geeignet ist.

Horigome et al. wiesen zwei PLA-Aktivitäten im Überstand von aktivierten Rattenblutplättchen nach. Eine davon wurde als sekretorische PLA2 identifiziert, die jetzt als sekretorische Phospholipase A2 der Gruppe IIA (sPLA2IIA) bekannt ist. Sato et al. gelang es, eine andere PLA zu reinigen und zu klonieren, die eine hohe Präferenz für serinhaltige Phospholipide zeigte. Diese PLA ist nun als PS-spezifische PLA1 (PS-PLA1) bekannt. PS-PLA1 hydrolysierte in vitro spezifisch PS. Darüber hinaus wirkte es auf die intakte Zellmembran ein, hydrolysierte PS und produzierte 2-Acyl-LysoPS. Daher wird angenommen, dass PS-PLA1 ein LysoPS-produzierendes Enzym ist.

Nach der Entdeckung der beiden PLA1-Moleküle fanden mehrere Forscher ähnliche PLA1 (Homologe) in den Nukleotiddatenbanken, exprimierten sie als rekombinante Proteine und charakterisierten sie biochemisch. Diese Analysen identifizierten die Homologe als neuartige PLA1s. Dazu gehören das extrazelluläre Enzym membranassoziierte PA-selektive PLA1α (mPA-PLA1α, ein PS-PLA1-Homolog) und die intrazellulären Enzyme iPLA1 γ/DDHD2/KIAA0725 (ein PA-PLA1-Homolog) und iPLA1β/SEC23IP/p125 (PLA1-Aktivitäten wurden nicht nachgewiesen). Darüber hinaus wurde eine ähnliche biochemische Charakterisierung für PLA2-Homologe durchgeführt. Die biochemische Charakterisierung der PLA2-Homologe zeigte, dass einige von ihnen neben ihrer PLA2-Aktivität auch eine PLA1-Aktivität aufwiesen. In diesem Zusammenhang ist auch darauf hinzuweisen, dass bestimmte Lipasen, die TAG hydrolysieren, PLA1-Aktivität besitzen, wie oben erwähnt. Lipasen hydrolysieren Fettsäuren an den Positionen sn-1 und sn-3 von Triacylglycerin (TAG) und Diacylglycerin (DAG). Sie hydrolysieren auch Fettsäuren in der sn-1- oder sn-3-Position von Monoacylglycerin (MAG).

Literatur Bearbeiten

Einzelnachweise Bearbeiten

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wikipedia, wiki, deutsches, deutschland, buch, bücher, bibliothek artikel lesen, herunterladen kostenlos kostenloser herunterladen, MP3, Video, MP4, 3GP, JPG, JPEG, GIF, PNG, Bild, Musik, Lied, Film, Buch, Spiel, Spiele
Veröffentlichungsdatum:
Phospholipase A1 PLA1 sind Enzyme aus der Gruppe der Phospholipasen Die Phospholipase spaltet Phospholipide am C1 Atom des Glycerols Phospholipase A1PLA1 mit a Helices rot und b FaltblatternMasse Lange Primarstruktur 456 Aminosauren 49 715 DaBezeichnerExterne IDs GeneCards PLA1A UniProt Q53H76EnzymklassifikationEC Kategorie 3 1 1 32 PhospholipaseReaktionsart HydrolyseSubstrat Phosphatidylcholin H2OProdukte 2 Acylglycerolphosphocholin CarboxylatVorkommenHomologie Familie HovergenUbergeordnetes Taxon Eukaryoten Proteobakterien Inhaltsverzeichnis 1 Eigenschaften 2 Struktur 3 Beispiele 4 Geschichte 5 Literatur 6 EinzelnachweiseEigenschaften Bearbeiten nbsp Angriffspunkte verschiedener PhospholipasenPhospholipase A1 hydrolysiert Phosphatidylserin zu einer Fettsaure und einem 2 Acylglycerolphosphoserin 2 Acyl 1 lysophosphatidylserin Lyso PS oder Phosphatidsaure zu Lysophosphatidsaure Lyso PA 1 in geringem Umfang auch Phosphatidylcholin Phosphatidylethanolamin Phosphatidylinositol oder Triacylglyceride Die Spaltprodukte binden an jeweils eigene Rezeptoren LPSR1 3 bzw LPAR1 6 1 Bei apoptotischen Zellen wird Phosphatidylserin an der Aussenseite der Zellmembran gespalten 2 woraufhin Mastzellen durch 2 Acyl 1 lysophosphatidylserin zur Ausschuttung von Histamin aktiviert werden Weiterhin ist eine Phospholipase Bestandteil des Wespengifts wo es als Toxin und Allergen wirkt 3 Isoformen der Phospholipase A1 sind mPA PLA1 membrangebunden Phosphatidsaure bevorzugend und PS PLA1 Phosphatidylserin bevorzugend 1 Daneben gibt es andere Lipasen die sowohl Triacylglyceride als auch mit einer PLA1 Aktivitat Phosphoglyceride hydrolysieren Pankreaslipase PL Lipoproteinlipase LPL Hepatische Lipase HL und Endotheliale Lipase EL 1 Eine alternativ gespleisste Isoform der Phospholipase A1 hydrolysiert 1 Acyl 1 lysophosphatidylserin nicht aber Phosphatidylserin 4 Manche Formen der Phospholipase A2 besitzen zusatzlich eine PLA1 Enzymaktivitat 1 Der optimale pH Wert fur die Hydrolyse von Phosphatidylserin liegt bei einem pH Wert von 7 5 und fur die Hydrolyse saurer Phospholipide wie Phosphatidsaure bei 4 5 6 Struktur BearbeitenStrukturell ist die PLA1 ein Monomer welches das Sequenzmotiv Gly X Ser X Gly enthalt wobei X fur eine beliebige Aminosaure steht Das Serin gilt als die aktive Stelle im Enzym 7 PLA1 enthalt auch eine katalytische Triade aus Ser Asp His mit einer Vielzahl von Cysteinresten die fur die Bildung von Disulfidbrucken benotigt werden Die Cysteinreste sind fur strukturelle Schlusselmotive wie die Deckel Proteindomane und die B9 Domane verantwortlich bei denen es sich um lipidbindende Oberflachenschleifen handelt Diese beiden Schleifen konnen bei jedem PLA1 Enzym unterschiedlich sein Ein PLA1 Enzym mit einer langen Deckel Domane 22 23 Aminosauren und einer langen B9 Domane 18 19 Aminosauren stellt beispielsweise eine extrazellulare PLA1 dar das auch eine Triacylglycerin Hydrolase Aktivitat aufweist 8 wahrend ein PLA1 Enzym das als selektiver gilt eine kurze Deckel und B9 Domane mit 7 12 bzw 12 13 Aminosauren aufweist Bei den extrazellularen PLA1 Lipase Familienmitgliedern sind die b5 und b9 Schleifen sowie die Deckel Domane in Gelb Cyan und Grun dargestellt Die drei Reste die eine katalytische Triade bilden Ser Asp und His sind ublicherweise als Stabchen rot dargestellt Bei den Mitgliedern der cPLA2 Familie cPLA2a cPLA2b und cPLA2z sind die konservierten Lipasemotive GXSGX und DXG meist in rot und die beiden Reste die eine katalytische Dyade bilden Ser und Asp als Stabchen dargestellt Fur PLAAT3 PLA2G16 sind die drei Reste die eine katalytische Triade bilden zwei Histidine und Cystein als Stabchen rot dargestellt Die Strukturen wurden von der RCSB Protein Data Bank ubernommen mit den Referenz PDB IDs PL PDB 1LPB LPL PDB 6OB0 PLRP1 PDB 2PPL cPLA2a PDB 1CJY PLA2G16 PDB 4DOT Die vorhergesagten Strukturen der Lipasen wurden aus der AlphaFold Protein Structure Database entnommen Alle Strukturen wurden mit der Software PyMOL visualisiert 1 Beispiele BearbeitenEnzyme mit PLA1 Aktivitat in Saugetieren 1 Name Andere Namen Humanes Gen Substrate Reaktion PDB ID H Human R Ratte extrazellulare PLA1PS PLA1 PLA1A PLA1A PS Erzeugt LysoPS PA PLA1a LIPH mPA PLA1a LIPH PA Erzeugt LysoPA Lipoprotein Lipase LPL LIPD LIPD TAG PL TAG Lipase und PLA1 Aktivitat H PDB 6E7K PDB 6OAU PDB 6OAZ PDB 6OB0 PDB 6WN4Hepatische Lipase HL LIPC LIPC TAG PL TAG Lipase und PLA1 Aktivitat Endotheliale Lipase EDL EL LIPG LIPG PL Starkste PLA1 Aktivitat Pankreaslipase PL PNLIP PNLIP TAG PL TAG lipase and PLA1 activity H PDB 1GPL PDB 1LPA PDB 1LPB PDB 1N8SPankreatiscbes lipase verwandtes Protein 1 PLRP1 PLRP1 TAG PL TAG Lipase und PLA1 Aktivitat H PDB 2PPLPankreatiscbes lipase verwandtes Protein 2 PLRP2 PLRP2 TAG PL TAG Lipase und PLA1 Aktivitat H PDB 2OXE PDB 2PVS R PDB 1BU8intrazellulare PLA1PA PLA1 DDHD1 iPLA1a DDHD1 PL PLA1 Aktivitat KIAA0725p DDHD2 iPLA1g DDHD2 PL PE DAG CL p125 iPLA1b P125 unbekannt keine enzymatische Aktivitat PNPLA6 iPLA2d NTE PNPLA6 PC LPC PLB LysoPLA Aktivitat hydrolysiert an C1 und C2 PNPLA7 iPLA28 NRE PNPLA7 PC LPC PLB LysoPLA Aktivitat hydrolysiert an C1 und C2 PNPLA8 iPLA2g Gruppe VIB PLA2 PNPLA8 PC PLB LysoPLA Aktivitat hydrolysiert an C1 und C2 cPLA2a PLA2G4A Gruppe IVA PLA2 PLA2G4A PL PLB LysoPLA Aktivitat hydrolysiert an C1 und C2 H PDB 1BCI PDB 1CJY PDB 1RLWcPLA2b PLA2G4B Gruppe IVB PLA2 PLA2G4B PL PLB LysoPLA Aktivitat hydrolysiert an C1 und C2 cPLA2z PLA2G4F Gruppe IVF PLA2 PLA2G4F PL PLB LysoPLA Aktivitat hydrolysiert an C1 und C2 PLA2G16 Gruppe XVI PLA2 PLAAT3 HRASLS3 H Rev107 PLA2G16 PL PLB LysoPLA Aktivitat hydrolysiert an C1 und C2 H PDB 2KYT PDB 4DOT PDB 4FA0 PDB 4Q95 PDB 7C3Z PDB 7C41Geschichte BearbeitenSowohl die PLA1 als auch die PLA2 Aktivitat wurden in verschiedenen Geweben und im Blutplasma nachgewiesen In den 1990er Jahren wurden zwei PLA1 Molekule biochemisch gereinigt und identifiziert Bei diesen beiden PLA1 handelt es sich um das phosphatidsaurepraferentielle PLA1 PA PLA1 und das phosphatidylserinspezifische PLA1 PS PLA1 1994 reinigten Higgs und Glomset eine neue PLA1 aus einer zytosolischen Fraktion von Rinderhoden die bevorzugt PA hydrolysierte Kurz darauf klonierte dieselbe Gruppe eine cDNA des PLA1 und es stellte sich heraus dass PA PLA1 ein intrazellulares Protein mit 875 Aminosauren und einer berechneten Molekularmasse von etwa 100 kDa ist Gleichzeitig reinigte die Gruppe von Exton eine sehr ahnliche PLA1 aus dem Rinderhirn Es war nicht klar ob die beiden intrazellularen PLA1 identisch waren da die beiden Gruppen unterschiedliche PLA1 Testbedingungen und Substrate verwendeten Spater reinigte die Gruppe von Kudo ahnliche PLA1 aus dem Gehirn und den Hoden von Mausen Ratten und Kuhen und zeigte dass sie mit der oben erwahnten PA PLA1 identisch sind Sie wiesen nach dass PA PLA1 in Gegenwart von Triton X 100 uberwiegend Phosphatidsaure PA und in Abwesenheit von Triton X 100 Phosphatidylethanolamin PE hydrolysiert Das Ergebnis zeigt deutlich dass die Substratspezifitat von PA PLA1 in vitro durch die Testbedingungen beeinflusst wird was die Identifizierung der naturlichen Substrate von PA PLA1 erschwert Dies bedeutet auch dass der Name PA PLA1 fur das Enzym nicht geeignet ist 1 Horigome et al wiesen zwei PLA Aktivitaten im Uberstand von aktivierten Rattenblutplattchen nach Eine davon wurde als sekretorische PLA2 identifiziert die jetzt als sekretorische Phospholipase A2 der Gruppe IIA sPLA2IIA bekannt ist Sato et al gelang es eine andere PLA zu reinigen und zu klonieren die eine hohe Praferenz fur serinhaltige Phospholipide zeigte Diese PLA ist nun als PS spezifische PLA1 PS PLA1 bekannt PS PLA1 hydrolysierte in vitro spezifisch PS Daruber hinaus wirkte es auf die intakte Zellmembran ein hydrolysierte PS und produzierte 2 Acyl LysoPS Daher wird angenommen dass PS PLA1 ein LysoPS produzierendes Enzym ist 1 Nach der Entdeckung der beiden PLA1 Molekule fanden mehrere Forscher ahnliche PLA1 Homologe in den Nukleotiddatenbanken exprimierten sie als rekombinante Proteine und charakterisierten sie biochemisch Diese Analysen identifizierten die Homologe als neuartige PLA1s Dazu gehoren das extrazellulare Enzym membranassoziierte PA selektive PLA1a mPA PLA1a ein PS PLA1 Homolog und die intrazellularen Enzyme iPLA1 g DDHD2 KIAA0725 ein PA PLA1 Homolog und iPLA1b SEC23IP p125 PLA1 Aktivitaten wurden nicht nachgewiesen Daruber hinaus wurde eine ahnliche biochemische Charakterisierung fur PLA2 Homologe durchgefuhrt Die biochemische Charakterisierung der PLA2 Homologe zeigte dass einige von ihnen neben ihrer PLA2 Aktivitat auch eine PLA1 Aktivitat aufwiesen In diesem Zusammenhang ist auch darauf hinzuweisen dass bestimmte Lipasen die TAG hydrolysieren PLA1 Aktivitat besitzen wie oben erwahnt Lipasen hydrolysieren Fettsauren an den Positionen sn 1 und sn 3 von Triacylglycerin TAG und Diacylglycerin DAG Sie hydrolysieren auch Fettsauren in der sn 1 oder sn 3 Position von Monoacylglycerin MAG 1 Literatur BearbeitenG S 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