Die Cystathionin-β-Lyase (CBL) ist ein Enzym aus der Gruppe der Lyasen, dass an der Übertragung von schwefelhaltigen Molekülen (Transsulfurierung) im Aminosäurestoffwechsel beteiligt ist.
| Cystathionin-β-Lyase (Escherichia coli) | |
|---|---|
| Tertiärstruktur der Cystathionin-β-Lyase von Escherichia coli nach PDB 1cl1 | |
| Andere Namen |
|
| Masse/Länge Primärstruktur | 395 Aminosäuren, 43212 Da |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer |
| Kofaktor | Pyridoxalphosphat |
| Bezeichner | |
| Gen-Name(n) | metC (E. coli), STR3 (S. cerevisiae) |
| Externe IDs |
|
| Enzymklassifikation | |
| EC, Kategorie | 4.4.1.8, Lyasen |
| Reaktionsart | Transsulfurierung |
| Substrat | Cystathionin, Wasser |
| Produkte | Homocystein, Pyruvat, Ammoniak |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Hovergen |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Hefen und Pflanzen |
Eigenschaften Bearbeiten
Die Cystathionin-β-Lyase kommt in Bakterien, Hefen und Pflanzen vor. Sie katalysiert die Hydrolyse von Cystathionin, wodurch unter Abgang eines Amins Homoserin und Pyruvat entsteht. Sie ist unter anderem am Methionin-, Cystein-, Selenocystein-, Stickstoff- und am Schwefelstoffwechsel (Transsulfurierung) beteiligt. Als Cofaktor wird Pyridoxalphosphat (PLP) verwendet. Die Cystathionin-β-Lyase ist strukturell mit der Cystathionin-γ-Synthase verwandt. Die CBL kommt nicht in Tieren vor, weshalb sie ein Target bei der Entwicklung von Antibiotika ist. Die pflanzliche CBL ist etwas größer und bindet neben Cystathionin auch die nichtproteinogene Aminosäure Djenkolsäure.
Einzelnachweise Bearbeiten
- S. Holt, A. G. Cordente, C. Curtin: Saccharomyces cerevisiae STR3 and yeast cystathionine β-lyase enzymes: The potential for engineering increased flavor release. In: Bioengineered bugs. Band 3, Nummer 3, 2012 May-Jun, S. 178–180, doi:10.4161/bbug.19566, PMID 22572787, PMC 3370937 (freier Volltext).
- ↑ D. Q. Nguyen, H. P. Ngo, Y. J. Ahn, S. H. Lee, L. W. Kang: Expression, crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of cystathionine β-lyase from Acinetobacter baumannii OXA-23. In: Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications. Band 70, Pt 10 Oktober 2014, S. 1368–1371, doi:10.1107/S2053230X14017981, PMID 25286941.
- A. F. Jaworski, S. M. Aitken: Exploration of the six tryptophan residues of Escherichia coli cystathionine β-lyase as probes of enzyme conformational change. In: Archives of biochemistry and biophysics. Band 538, Nummer 2, Oktober 2013, S. 138–144, doi:10.1016/j.abb.2013.07.006, PMID 23969077.
- A. L. Manders, A. F. Jaworski, M. Ahmed, S. M. Aitken: Exploration of structure-function relationships in Escherichia coli cystathionine γ-synthase and cystathionine β-lyase via chimeric constructs and site-specific substitutions. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1834, Nummer 6, Juni 2013, S. 1044–1053, doi:10.1016/j.bbapap.2013.02.036, PMID 23470500.
- U. Breitinger, T. Clausen, S. Ehlert, R. Huber, B. Laber, F. Schmidt, E. Pohl, A. Messerschmidt: The three-dimensional structure of cystathionine beta-lyase from Arabidopsis and its substrate specificity. In: Plant physiology. Band 126, Nummer 2, Juni 2001, S. 631–642, PMID 11402193, PMC 111155 (freier Volltext).