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Pyruvatdehydrogenase Komplex übergeordnetZytosolGene OntologyQuickGO Der PDC ist ein sehr großer Multienzymkomplex der d

Pyruvatdehydrogenase-Komplex

Der Pyruvatdehydrogenase-Komplex (PDC) ist ein sehr großer Multienzymkomplex, der die irreversible oxidative Decarboxylierung von Pyruvat katalysiert. Er ist für die Energiegewinnung aus Kohlenhydraten, beispielsweise D-Glucose, essenziell nötig, da er die Glykolyse mit dem Citratzyklus verbindet.

Ein funktionierender Pyruvatdehydrogenase-Komplex wurde in jedem aeroben Eukaryot sowie aeroben Prokaryot gefunden. Bei fakultativ anaeroben Bakterien ist der Komplex unter anaeroben Bedingungen inaktiv. Obligat anaerobe Bakterien wie Clostridien oder aerobe Archaeen verwenden dagegen eine Pyruvat-Ferredoxin-Oxidoreduktase.

Aufbau Bearbeiten

Der Komplex findet sich bei Eukaryoten in der mitochondrialen Matrix, bei Prokaryoten im Cytoplasma und bei Pflanzen zusätzlich in Plastiden. Er besteht aus multiplen Kopien dreier Enzym-Untereinheiten, die jede für sich eine Teilreaktion katalysieren. Die aktiven Zentren der jeweiligen Untereinheiten sind dabei eng benachbart:

Der gesamte Komplex zählt in Eukaryoten zu einem der größten, bekannten Multienzymkomplexe. Er hat einen Durchmesser von ca. 500 Å und eine molare Masse von 9,5 Megadalton. Die Kernstruktur, ein Dodekaeder, wird von 60 E2-Untereinheiten gebildet, die an den 20 Ecken des Dodekaeders Trimere bilden. An diese Kernstruktur sind 30 E1 Heterotetramere und 12 E3-Homodimere lokalisiert. Darüber hinaus findet sich noch ein E3-Bindeprotein, (E3BP), welches die E3-Untereinheiten an den Gesamtkomplex bindet.

Bakterien haben eine etwas andere Zusammensetzung des Komplexes. Am besten ist der aus Escherichia coli untersucht, was auf die Arbeiten von Lester Reed zurückgeht. Dort besteht der PDC aus 24 E1-Untereinheiten, 24 E2-Untereinheiten und 12 E3-Untereinheiten. Er hat eine Masse von ca. 4,6 MDa und einen ca. 300 Å großen Durchmesser. Dessen E2-Untereinheiten bilden hierbei einen Würfel, an dessen Ecken jeweils Trimere lokalisiert sind. Es gibt aber auch ein paar Gram-negative Bakterien, deren Kernstruktur wie die bei Eukaryoten aufgebaut ist.

An den enzymatischen Reaktionen sind zahlreiche Cofaktoren beteiligt: TPP, proteingebundenes Liponamid und FAD sind katalytische Cofaktoren, während Coenzym A sowie NAD+ als stöchiometrische Cofaktoren fungieren.

Die Reaktion Bearbeiten

Reaktionsschema der oxidativen Decarboxylierung, im konkreten Fall der PDC ist R=H

Bei der oxidativen Decarboxylierung wird vom Pyruvat (C3) Kohlenstoffdioxid (CO2) abgespalten und ein NADH gewonnen. Dabei wird eine energiereiche Thioesterbindung zwischen Coenzym A und dem Acetatrest gebildet, so dass Acetyl-CoA entsteht. Die Energie hierfür stammt aus der Decarboxylierung. Die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-CoA ist unter physiologischen Bedingungen irreversibel.

Teilschritte Bearbeiten

  • Die Decarboxylierung von Pyruvat erfolgt mit Hilfe der Pyruvatdehydrogenase (E1) des Pyruvatdehydrogenase-Komplex (A). Bei dieser katalysierten Reaktion ist Thiaminpyrophosphat (TPP) die prosthetische Gruppe und bildet eine Atombindung mit Pyruvat. Das Reaktionsprodukt ist Hydroxyethyl-TPP und CO2. Diese Hydroxyethylgruppe wird zu einer Acetylgruppe oxidiert und von Liponamid übernommen, so dass eine energiereiche Thioesterbindung, S-Acetylliponamid (B), entsteht. Liponamid ist an der Transacetylase-Untereinheit kovalent gebunden. Die Disulfidgruppe des Liponamids wird bei dieser Reaktion zur Disulfhydrylform reduziert.
  • Der Acetylrest von Acetylliponamid wird auf Coenzym A übertragen, somit entstehen Acetyl-CoA und Dihydroliponamid (C). Dies wird von der Dihydrolipoyl-Transacetylase (E2) katalysiert. Formal erfolgt bei dieser Reaktion eine Umesterung, wodurch die energiereiche Thioesterbindung erhalten bleibt.
  • Dihydroliponamid wird durch die Dihydrolipoyl-Dehydrogenase (E3)-Untereinheit zu Liponamid regeneriert. Dabei wird ein kovalent gebundenes FAD zu FADH2 reduziert (D), welches durch die Reduktion von NAD+ wieder regeneriert wird (E). Die Übertragung von Elektronen findet normalerweise in umgekehrter Richtung von NADH zu FAD statt. Das Elektronenübertragungspotential FADs ist durch seine kovalente Bindung mit dem Protein aber ausreichend erhöht, so dass die Reaktion ablaufen kann.

Somit ergibt sich folgende Gesamtreaktion:

Durch die Generierung von Acetyl-CoA aus Pyruvat wird eine Verbindung zwischen der Glykolyse und Citratzyklus hergestellt. Das entstandene Acetyl-CoA kann dann mit Oxalacetat durch die Citratsynthase weiter zu Citrat umgesetzt werden. Das NADH/H+ kann durch die Atmungskette wieder reoxidiert werden.

Essentialität von Vitamin B1 und Mangel Bearbeiten

Der Pyruvatdehydrogenase-Komplex ist, gemäß der beschriebenen Reaktion, für alle (netto-) Energiegewinnung aus Kohlenhydraten (im Gegensatz zu Fetten) notwendig. Mit dem Anteil von Vitamin B1 (Thiamin) ist hierzu auch ein Vitamin nötig, also ein Stoff der von außen zugeführt werden muss. Es gibt einen erhöhten Bedarf für Thiamin bei stark erhöhter Kohlenhydratzufuhr. Bei normaler gesunder Ernährung ohne Alkoholkonsum ist eine zusätzliche Thiaminzufuhr nicht notwendig.

Regulation Bearbeiten

Die Endprodukte Acetyl-CoA und auch NADH können zu einer Hemmung des Pyruvatdehydrogenase-Komplexes führen (Produkthemmung). Darüber hinaus wird der Komplex auch durch zwei Modifikationen reguliert. Hierbei katalysieren eine Pyruvatdehydrogenase-Kinase (PDK) und eine Phosphopyruvatdehydrogenase-Phosphatase (PDP) die reversible Phosphorylierung des cytosolischen PDC. In Säugern werden drei, in Pflanzen zwei hochkonservierte Serinreste der E1-Untereinheit durch die PDK unter ATP-Verbrauch phosphoryliert. Dies bewirkt eine komplette Inaktivierung der PDC. Die Phosphatase macht die Phosphorylierung wieder rückgängig und aktiviert damit den Gesamtkomplex.

Beim Menschen wird die PDP durch Calcium- sowie Magnesiumionen stimuliert. Eine Steigerung des Calciumspiegels kann auch von α-Sympathomimetika und Vasopressin hervorgerufen werden. Die PDK wird dagegen von Acetyl-CoA und NADH stimuliert, während Pyruvat, ADP und Calciumionen einen hemmenden Effekt haben. In Pflanzen ist die Aktivität der Kinase höher als die der Phosphatase, so dass sie dort noch zusätzlich reguliert werden muss. Hierbei aktiviert Ammonium (NH4+) die PDK, während Pyruvat und ADP diese hemmen.

Hemmstoffe Bearbeiten

Giftigkeit von Arsenit bei Sulfhydrylgruppen
Giftigkeit von organischen Arsenverbindungen bei Sulfhydrylgruppen

Arsen(III)-verbindungen wie Arsenit (AsO33−) oder organische Arsenverbindungen gehen kovalente Verbindungen mit Sulfhydrylgruppen ein. Daher vermögen sie das Liponamid aus der PDC zu inaktivieren und wirken damit toxisch.

PDC in Plastiden Bearbeiten

In Pflanzen kommt der Pyruvatdehydrogenase-Komplex nicht nur in Mitochondrien vor, sondern auch in Plastiden. Dort ist er in der Bereitstellung von Acetyl-CoA für die Fettsäuresynthese involviert. Jedoch ist die Aktivität des Komplexes – je nach Entwicklungsstadium der Zelle – eher gering. Der größte Teil des Acetyl-CoA wird nämlich aus Acetat bezogen, was ATP-abhängig von einer Acetyl-CoA-Synthetase katalysiert wird.

Siehe auch Bearbeiten

Literatur Bearbeiten

  • Zhou, ZH. et al. (2001): The remarkable structural and functional organization of the eukaryotic pyruvate dehydrogenase complexes. In: Proc Natl Acad Sci USA 98(26); 14802–14807; PMID 11752427; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

Weblinks Bearbeiten

Wikibooks: Pyruvatdehydrogenase-Komplex – Lern- und Lehrmaterialien
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Citratzyklus – Lern- und Lehrmaterialien
  • Archiviert vom Original am 21. Februar 2014; abgerufen am 17. Januar 2016.
  • Oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl CoA by pyruvate dehydrogenase
  • OrphaNet: Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel

Einzelnachweise Bearbeiten

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  5. Caroline Bowsher, Martin W. Steer, Alyson K. Tobin: Plant Biochemistry. Garland Pub, New York, NY 2008, ISBN 978-0-8153-4121-5. S. 160
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  7. Zhou, ZH. et al. (2001): The remarkable structural and functional organization of the eukaryotic pyruvate dehydrogenase complexes. In: Proc Natl Acad Sci USA 98(26); 14802–14807; PMID 11752427; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
  8. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007; ISBN 978-3-8274-1800-5; S. 534
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  10. Sauberlich et al.: Thiamin requirement of the adult human. Am J Clin Nutr. 1979 Nov;32(11):2237-48. PMID 495541
  11. Buchseite zu Thiamin-Verbrauch aus „Ernährungsmedizin“, Thieme Verlag
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  13. Iber FL, Blass JP, Brin M, Leevy CM: Thiamin in the elderly--relation to alcoholism and to neurological degenerative disease. In: Am. J. Clin. Nutr. 36. Jahrgang, 5 Suppl, November 1982, S. 1067–82, PMID 6765072.
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  16. Melanie Königshoff und Timo Brandenburger: Kurzlehrbuch Biochemie. Nach dem neuen GK 1. Thieme, Stuttgart 2004; ISBN 3-13-136411-4; S. 124
  17. Hans W. Heldt, Birgit Piechulla: Pflanzenbiochemie. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2008; ISBN 978-3-8274-1961-3; S. 354
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UbergeordnetZytosolGene OntologyQuickGO Der Pyruvatdehydrogenase Komplex PDC ist ein sehr grosser Multienzymkomplex der die irreversible oxidative Decarboxylierung von Pyruvat katalysiert Er ist fur die Energiegewinnung aus Kohlenhydraten beispielsweise D Glucose essenziell notig da er die Glykolyse mit dem Citratzyklus verbindet Ein funktionierender Pyruvatdehydrogenase Komplex wurde in jedem aeroben Eukaryot sowie aeroben Prokaryot gefunden 1 Bei fakultativ anaeroben Bakterien ist der Komplex unter anaeroben Bedingungen inaktiv Obligat anaerobe Bakterien wie Clostridien oder aerobe Archaeen verwenden dagegen eine Pyruvat Ferredoxin Oxidoreduktase Inhaltsverzeichnis 1 Aufbau 2 Die Reaktion 2 1 Teilschritte 3 Essentialitat von Vitamin B1 und Mangel 4 Regulation 5 Hemmstoffe 6 PDC in Plastiden 7 Siehe auch 8 Literatur 9 Weblinks 10 EinzelnachweiseAufbau BearbeitenDer Komplex findet sich bei Eukaryoten in der mitochondrialen Matrix bei Prokaryoten im Cytoplasma 2 und bei Pflanzen zusatzlich in Plastiden 3 Er besteht aus multiplen Kopien dreier Enzym Untereinheiten die jede fur sich eine Teilreaktion katalysieren Die aktiven Zentren der jeweiligen Untereinheiten sind dabei eng benachbart 4 Pyruvatdehydrogenase E1 Dihydrolipoyl Transacetylase E2 Dihydrolipoyl Dehydrogenase E3 Der gesamte Komplex zahlt in Eukaryoten zu einem der grossten bekannten Multienzymkomplexe Er hat einen Durchmesser von ca 500 A und eine molare Masse von 9 5 Megadalton 4 Die Kernstruktur ein Dodekaeder wird von 60 E2 Untereinheiten gebildet die an den 20 Ecken des Dodekaeders Trimere bilden An diese Kernstruktur sind 30 E1 Heterotetramere und 12 E3 Homodimere lokalisiert Daruber hinaus findet sich noch ein E3 Bindeprotein E3BP welches die E3 Untereinheiten an den Gesamtkomplex bindet 5 Bakterien haben eine etwas andere Zusammensetzung des Komplexes Am besten ist der aus Escherichia coli untersucht was auf die Arbeiten von Lester Reed zuruckgeht 6 Dort besteht der PDC aus 24 E1 Untereinheiten 24 E2 Untereinheiten und 12 E3 Untereinheiten Er hat eine Masse von ca 4 6 MDa und einen ca 300 A grossen Durchmesser Dessen E2 Untereinheiten bilden hierbei einen Wurfel an dessen Ecken jeweils Trimere lokalisiert sind 7 Es gibt aber auch ein paar Gram negative Bakterien deren Kernstruktur wie die bei Eukaryoten aufgebaut ist An den enzymatischen Reaktionen sind zahlreiche Cofaktoren beteiligt TPP proteingebundenes Liponamid und FAD sind katalytische Cofaktoren wahrend Coenzym A sowie NAD als stochiometrische Cofaktoren fungieren 8 Die Reaktion Bearbeiten nbsp Reaktionsschema der oxidativen Decarboxylierung im konkreten Fall der PDC ist R HBei der oxidativen Decarboxylierung wird vom Pyruvat C3 Kohlenstoffdioxid CO2 abgespalten und ein NADH gewonnen Dabei wird eine energiereiche Thioesterbindung zwischen Coenzym A und dem Acetatrest gebildet so dass Acetyl CoA entsteht Die Energie hierfur stammt aus der Decarboxylierung Die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl CoA ist unter physiologischen Bedingungen irreversibel Teilschritte Bearbeiten Die Decarboxylierung von Pyruvat erfolgt mit Hilfe der Pyruvatdehydrogenase E1 des Pyruvatdehydrogenase Komplex A Bei dieser katalysierten Reaktion ist Thiaminpyrophosphat TPP die prosthetische Gruppe und bildet eine Atombindung mit Pyruvat Das Reaktionsprodukt ist Hydroxyethyl TPP und CO2 Diese Hydroxyethylgruppe wird zu einer Acetylgruppe oxidiert und von Liponamid ubernommen so dass eine energiereiche Thioesterbindung S Acetylliponamid B entsteht Liponamid ist an der Transacetylase Untereinheit kovalent gebunden Die Disulfidgruppe des Liponamids wird bei dieser Reaktion zur Disulfhydrylform reduziert Der Acetylrest von Acetylliponamid wird auf Coenzym A ubertragen somit entstehen Acetyl CoA und Dihydroliponamid C Dies wird von der Dihydrolipoyl Transacetylase E2 katalysiert Formal erfolgt bei dieser Reaktion eine Umesterung wodurch die energiereiche Thioesterbindung erhalten bleibt 9 Dihydroliponamid wird durch die Dihydrolipoyl Dehydrogenase E3 Untereinheit zu Liponamid regeneriert Dabei wird ein kovalent gebundenes FAD zu FADH2 reduziert D welches durch die Reduktion von NAD wieder regeneriert wird E Die Ubertragung von Elektronen findet normalerweise in umgekehrter Richtung von NADH zu FAD statt Das Elektronenubertragungspotential FADs ist durch seine kovalente Bindung mit dem Protein aber ausreichend erhoht so dass die Reaktion ablaufen kann 9 Somit ergibt sich folgende Gesamtreaktion Pyruvat HS CoA NAD Acetyl CoA CO 2 NADH H displaystyle ce Pyruvat HS CoA NAD gt Acetyl CoA CO2 NADH H nbsp Durch die Generierung von Acetyl CoA aus Pyruvat wird eine Verbindung zwischen der Glykolyse und Citratzyklus hergestellt Das entstandene Acetyl CoA kann dann mit Oxalacetat durch die Citratsynthase weiter zu Citrat umgesetzt werden Das NADH H kann durch die Atmungskette wieder reoxidiert werden Essentialitat von Vitamin B1 und Mangel BearbeitenDer Pyruvatdehydrogenase Komplex ist gemass der beschriebenen Reaktion fur alle netto Energiegewinnung aus Kohlenhydraten im Gegensatz zu Fetten notwendig Mit dem Anteil von Vitamin B1 Thiamin ist hierzu auch ein Vitamin notig also ein Stoff der von aussen zugefuhrt werden muss Es gibt einen erhohten Bedarf fur Thiamin bei stark erhohter Kohlenhydratzufuhr Bei normaler gesunder Ernahrung ohne Alkoholkonsum ist eine zusatzliche Thiaminzufuhr nicht notwendig 10 11 12 13 14 Regulation BearbeitenDie Endprodukte Acetyl CoA und auch NADH konnen zu einer Hemmung des Pyruvatdehydrogenase Komplexes fuhren Produkthemmung Daruber hinaus wird der Komplex auch durch zwei Modifikationen reguliert Hierbei katalysieren eine Pyruvatdehydrogenase Kinase PDK und eine Phosphopyruvatdehydrogenase Phosphatase PDP die reversible Phosphorylierung des cytosolischen PDC 15 In Saugern werden drei in Pflanzen zwei hochkonservierte Serinreste der E1 Untereinheit durch die PDK unter ATP Verbrauch phosphoryliert Dies bewirkt eine komplette Inaktivierung der PDC Die Phosphatase macht die Phosphorylierung wieder ruckgangig und aktiviert damit den Gesamtkomplex Beim Menschen wird die PDP durch Calcium sowie Magnesiumionen stimuliert 16 Eine Steigerung des Calciumspiegels kann auch von a Sympathomimetika und Vasopressin hervorgerufen werden Die PDK wird dagegen von Acetyl CoA und NADH stimuliert wahrend Pyruvat ADP und Calciumionen einen hemmenden Effekt haben In Pflanzen ist die Aktivitat der Kinase hoher als die der Phosphatase so dass sie dort noch zusatzlich reguliert werden muss Hierbei aktiviert Ammonium NH4 die PDK wahrend Pyruvat und ADP diese hemmen Hemmstoffe Bearbeiten nbsp Giftigkeit von Arsenit bei Sulfhydrylgruppen nbsp Giftigkeit von organischen Arsenverbindungen bei SulfhydrylgruppenArsen III verbindungen wie Arsenit AsO33 oder organische Arsenverbindungen gehen kovalente Verbindungen mit Sulfhydrylgruppen ein Daher vermogen sie das Liponamid aus der PDC zu inaktivieren und wirken damit toxisch PDC in Plastiden BearbeitenIn Pflanzen kommt der Pyruvatdehydrogenase Komplex nicht nur in Mitochondrien vor sondern auch in Plastiden Dort ist er in der Bereitstellung von Acetyl CoA fur die Fettsauresynthese involviert 17 Jedoch ist die Aktivitat des Komplexes je nach Entwicklungsstadium der Zelle eher gering Der grosste Teil des Acetyl CoA wird namlich aus Acetat bezogen was ATP abhangig von einer Acetyl CoA Synthetase katalysiert wird Siehe auch BearbeitenPyruvat Dehydrogenase MangelLiteratur BearbeitenZhou ZH et al 2001 The remarkable structural and functional organization of the eukaryotic pyruvate dehydrogenase complexes In Proc Natl Acad Sci USA 98 26 14802 14807 PMID 11752427 PDF freier Volltextzugriff engl Weblinks Bearbeiten nbsp Wikibooks Pyruvatdehydrogenase Komplex Lern und Lehrmaterialien nbsp Wikibooks Biochemie und Pathobiochemie Citratzyklus Lern und Lehrmaterialien Citratzyklus mit Stellung von Pyruvat Dehydrogenase und Molekuldarstellungen in Farbe engl Archiviert vom Original am 21 Februar 2014 abgerufen am 17 Januar 2016 Oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl CoA by pyruvate dehydrogenase OrphaNet Pyruvat Dehydrogenase MangelEinzelnachweise Bearbeiten Garabed Antranikian Angewandte Mikrobiologie Springer Berlin 2006 ISBN 978 3 540 24083 9 S 52f Katharina Munk Hrsg Taschenlehrbuch Biologie Mikrobiologie Thieme Verlag Stuttgart 2008 ISBN 978 3 13 144861 3 S 355 Caroline Bowsher Martin W Steer Alyson K Tobin Plant Biochemistry Garland Pub New York NY 2008 ISBN 978 0 8153 4121 5 S 157 a b Reginald Garrett und Charles M Grisham Biochemistry International Student Edition Cengage Learning Services 4 Auflage 2009 ISBN 978 0 495 11464 2 S 566 571 Caroline Bowsher Martin W Steer Alyson K Tobin Plant Biochemistry Garland Pub New York NY 2008 ISBN 978 0 8153 4121 5 S 160 Donald Voet Judith G Voet Alfred Maelicke Hrsg Werner Muller Esterl Hrsg Biochemie Wiley VCH 1992 ISBN 3 527 28242 4 S 185 Zhou ZH et al 2001 The remarkable structural and functional organization of the eukaryotic pyruvate 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