CXCR5 (kurz für CXC-Motiv-Chemokinrezeptor 5, auch Burkitt-Lymphom-Rezeptor 1 (BLR-1), Monocyte-derived receptor 15 (MDR-15), CD185) ist ein Rezeptorprotein aus der Familie der Chemokinrezeptoren. Dieser Rezeptor kommt insbesondere auf Lymphozyten, wie B- und T-Lymphozyten vor und kann in besonders hoher Dichte auf Zellen des Burkitt-Lymphoms nachgewiesen werden. CXCR5 wird durch ein Zytokin, das CXC-Motiv-Chemokin CXCL13 (BCA-1), aktiviert und spielt eine wichtige Rolle bei der zielgerichteten Anlockung (Chemotaxis) von B-Zellen.
| CXCR5 | |
|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 372 AS; 42,0 kDa |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | 7TM |
| Bezeichner | |
| Gen-Namen | CXCR5 , BLR1, MDR15, CD185 |
| Externe IDs | |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Hovergen |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere |
Biochemie Bearbeiten
Struktur Bearbeiten
CXCR5 ist ein Transmembranprotein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren, das durch ein Gen auf dem Chromosom 11 Genlocus q23.3 codiert wird. Es sind zwei verschiedene Genprodukte bekannt, die durch alternatives Splicing entstehen.
Rezeptoraktivierung Bearbeiten
CXCR5 wird durch Bindung seines Liganden CXCL13 aktiviert. Nach Aktivierung des Rezeptors erfolgt eine Weiterleitung des Signals unabhängig von Gi-Proteinen durch Erhöhung der intrazellulären Calcium-Konzentration.
Funktion Bearbeiten
CXCR5 und sein Ligand CXCL13 sind für die Funktion der sekundären lymphatischen Organe, wie Lymphknoten, Milz und Peyer-Plaques, von großer Bedeutung. Ein Fehlen des Rezeptors hat eine Störung der Chemotaxis von Lymphozyten zur Folge. Die Entwicklung von Lymphknoten und Peyer-Plaques ist behindert und Primärfolikel weisen morphologische Veränderungen auf.
CXCR5 kann als ein Co-Rezeptor für das Andocken und Eindringen von HI-Viren des Typs 2 (HIV-2) dienen.
Einzelnachweise Bearbeiten
- Barella L, Loetscher M, Tobler A, Baggiolini M, Moser B: Sequence variation of a novel heptahelical leucocyte receptor through alternative transcript formation. In: Biochem. J. 309 ( Pt 3). Jahrgang, August 1995, S. 773–9, PMID 7639692, PMC 1135699 (freier Volltext).
- Müller G, Lipp M: Signal transduction by the chemokine receptor CXCR5: structural requirements for G protein activation analyzed by chimeric CXCR1/CXCR5 molecules. In: Biol. Chem. 382. Jahrgang, Nr. 9, September 2001, S. 1387–97, doi:10.1515/BC.2001.171, PMID 11688722.
- Förster R, Mattis AE, Kremmer E, Wolf E, Brem G, Lipp M: A putative chemokine receptor, BLR1, directs B cell migration to defined lymphoid organs and specific anatomic compartments of the spleen. In: Cell. 87. Jahrgang, Nr. 6, Dezember 1996, S. 1037–47, PMID 8978608.
- Kanbe K, Shimizu N, Soda Y, Takagishi K, Hoshino H: A CXC chemokine receptor, CXCR5/BLR1, is a novel and specific coreceptor for human immunodeficiency virus type 2. In: Virology. 265. Jahrgang, Nr. 2, Dezember 1999, S. 264–73, doi:10.1006/viro.1999.0036, PMID 10600598.