Beta-Carotin–15,15′-Dioxygenase (BCO1) ist das Enzym, das β-Carotin in zwei Moleküle Retinal zerlegt und so als Vitamin A aktiviert. Dieser Vorgang findet beim Menschen vor allem im Darm, aber auch in Epithelzellen der Netzhaut, Leber und Nieren statt. Seltene Mutationen im menschlichen BCO1-Gen können zu erblicher Hypercarotinämie mit Vitamin-A-Mangel führen.
β-Carotin-15,15′-Dioxygenase | |
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
Masse/Länge Primärstruktur | 547 Aminosäuren |
Kofaktor | Eisen |
Bezeichner | |
Gen-Name | BCO1 |
Externe IDs |
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Enzymklassifikation | |
EC, Kategorie | 1.14.99.36, Monooxygenase |
Reaktionsart | Oxidierende Spaltung |
Substrat | β-Carotin + O2 |
Produkte | Retinal |
Vorkommen | |
Homologie-Familie | Carotinoid-Oxygenase |
Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Tiere |
BCO1 gehört zu den Carotinoid-Oxygenasen und hat sich mit den mehrzelligen Tieren entwickelt. Homologe Proteine sind in einigen wenigen Bakterienarten vorhanden.
Katalysierte Reaktion Bearbeiten
Einzelnachweise Bearbeiten
- UniProt Q9HAY6
- Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 147–148, ISBN 978-3-906390-29-1.
Weblinks Bearbeiten
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Carotenoid Oxygenase. (engl.)