tert Leucin Terleucin ist eine chirale nicht proteinogene α Aminosäure Strukturell kann über die Substitution eines α Wa

Strukturformel
	Strukturformel ohne Stereochemie
Allgemeines
Name	tert-Leucin
Andere Namen	2-Amino-3,3-dimethylbutansäure; α-Amino-3,3-dimethylbutansäure; Terleucin; 2-Adba; 3-Methylvalin; tert-Butylglycin;
Summenformel	C6H13NO2
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer	33105-81-6 (unspez.); 20859-02-3 (L-Enantiomer); 26782-71-8 (D-Enantiomer);
EG-Nummer (Listennummer)	608-831-6
ECHA-InfoCard	100.133.521
PubChem	306131
ChemSpider	270637
Wikidata	Q27140135
Eigenschaften
Molare Masse	131,18 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	> 300 °C (Zersetzung)
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

tert-Leucin (Terleucin) ist eine chirale, nicht-proteinogene α-Aminosäure. Strukturell kann tert-Leucin über die Substitution eines α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH₂) von der 3,3-Dimethylbuttersäure abgeleitet werden.

tert-Leucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Isoleucin und Norleucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Isomere Bearbeiten

tert-Leucin kommt in Form der beiden Enantiomere L-tert-Leucin [Synonym: (S)-tert-Leucin] und D-tert-Leucin [Synonym: (R)-tert-Leucin] vor.

*Isomere von tert-Leucin*
Name	L-tert-Leucin	D-tert-Leucin
Andere Namen	(S)-(+)-tert-Leucin	(R)-(−)-tert-Leucin
Strukturformel
CAS-Nummer	20859-02-3	26782-71-8
CAS-Nummer	33105-81-6 (unspez.)
EG-Nummer	606-659-6	607-998-2
EG-Nummer	608-831-6 (unspez.)
ECHA-Infocard	100.109.056	100.115.718
ECHA-Infocard	100.133.521 (unspez.)
PubChem	164608	6950340
PubChem	306131 (unspez.)
Wikidata	Q2405866	Q27466064
Wikidata	Q27140135 (unspez.)

Vorkommen Bearbeiten

tert-Leucin kommt in der Natur als Baustein des Peptidantibiotikums Bottromycin A vor, das von dem Bodenbakterium Streptomyces bottropensis gebildet wird. Daneben ist es Bestandteil einiger antimikrobiell wirkender mariner Schwämme.

Darstellung Bearbeiten

L-tert-Leucin wird derzeit auf enzymatischem Wege im Tonnenmaßstab hergestellt und soll als chirales Zwischenprodukt unter anderem bei der Synthese von Medikamenten zur Behandlung von Krebs oder AIDS zum Einsatz kommen.

Einzelnachweise Bearbeiten

↑ Datenblatt L-tert-Leucine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 29. Mai 2011 (PDF).
D. Schipper: The revised structure of bottromycin A2. In: Journal of Antibiotics. Band 36, Nr. 8, August 1983, S. 1076–1077, PMID 6630058.
N. Fusetani, S. Matsunaga: Bioactive sponge peptides. In: Chemical Reviews. Band 93, 1993, S. 1793–1806, doi:10.1021/cr00021a007.
Lutz Krieg: Screening und Charakterisierung neuer Aminosäure-Amidasen zur Racematspaltung – Klonierung und Expression einer D-Amidase aus Variovorax paradoxus in E. coli. Dissertation, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, 2002, S. 6, urn:nbn:de:hbz:061-20030609-000528-2 (PDF).
A. Liese: Degussa L-tert-leucine process. In: Catalysis from A to Z: A Concise Encyclopedia. doi:10.1002/9783527809080.cataz04857.

[SIGMA-1] Datenblatt L-tert-Leucine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 29. Mai 2011 (PDF).

[2] D. Schipper: The revised structure of bottromycin A2. In: Journal of Antibiotics. Band 36, Nr. 8, August 1983, S. 1076–1077, PMID 6630058.

[3] N. Fusetani, S. Matsunaga: Bioactive sponge peptides. In: Chemical Reviews. Band 93, 1993, S. 1793–1806, doi:10.1021/cr00021a007.

[4] Lutz Krieg: Screening und Charakterisierung neuer Aminosäure-Amidasen zur Racematspaltung – Klonierung und Expression einer D-Amidase aus Variovorax paradoxus in E. coli. Dissertation, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, 2002, S. 6, urn:nbn:de:hbz:061-20030609-000528-2 (PDF).

[5] A. Liese: Degussa L-tert-leucine process. In: Catalysis from A to Z: A Concise Encyclopedia. doi:10.1002/9783527809080.cataz04857.