www.wikidata.de-de.nina.az

RNA abhängige RNA Polymerase n englisch RNA dependent RNA polymerase RdRP oder RDR sind Enzyme die als Polymerasen die S

RNA-abhängige RNA-Polymerase

RNA-abhängige RNA-Polymerasen (englisch RNA-dependent RNA polymerase; RdRP oder RDR) sind Enzyme, die als Polymerasen die Synthese von Ribonukleinsäuren (RNA) aus Ribonukleotiden katalysieren anhand einer RNA-Vorlage (RNA-dependent). Sie werden auch als RNA-Replikase bezeichnet, soweit sie anhand eines RNA-Strangs eine hierzu komplementäre RNA aufbauen und diese wiederum als Matrize zur Vervielfältigung nutzen können.

RNA-abhängige RNA-Polymerase
Bänderdarstellung der RNA-abhängigen RNA-Polymerase, nach PDB 5H0R
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.7.48, Transferase
Substrat Nukleosidtriphosphat + RNAn
Produkte Diphosphat + RNAn+1

Bei verschiedenen RNA-Viren ist eine RdRP zur Vermehrung ihrer Erbinformation erforderlich, etwa beim Poliovirus. In eukaryotischen Zellen (von Tieren, Pflanzen und Pilzen) dienen RdRP dagegen im Zuge der RNA-Interferenz dem Aufbau doppelsträngiger RNA, die anschließend abgebaut wird; derart können sie auch der Abwehr einer Infektion mit RNA-Viren nützlich sein.

RNA-abhängige RNA-Polymerasen sind eine Gruppe der RNA-Polymerasen, eine andere sind DNA-abhängige RNA-Polymerasen, wie sie zur Transkription von DNA-Abschnitten benötigt werden. Daneben gibt es unabhängige RNA-Polymerasen, so bei der Polyadenylierung.

Eigenschaften Bearbeiten

Die RNA-dependente RNA-Polymerase (RdRP) ist in RNA-Viren ein essenzielles Protein, das in Genomen von Viren codiert ist, die RNA und keine DNA beinhalten. Es katalysiert die Synthese eines RNA-Stranges komplementär zu einer anderen RNA-Matrize. Die Replikation der RNA ist ein zweistufiger Prozess. Die Initiation der RNA-Synthese beginnt am oder in der Nähe des 3′-Endes durch einen Primer-unabhängigen (de novo) oder Primer-abhängigen Mechanismus, der das Protein VPg (viral protein genome-linked) als Primer benutzt. Die de-novo-Initiation besteht aus dem Anhängen eines Nukleosidtriphosphats am 3′-OH-Ende des ersten initiierenden NTP. Während der Elongation wird der Nukleotidyltransfer von NTPs wiederholt, um einen komplementären RNA-Strang zu generieren. Im Gegensatz zu viralen DNA-Polymerasen besitzen RdRP keine Korrekturfunktion und replizieren daher RNA mit einer deutlich höherer Mutationsrate. Dies äußert sich sowohl in einem höheren Anteil defekter Kopien als auch in der Bildung von Quasispezies, was eine Immunantwort erschwert (Immunevasion).

Die RdRP vieler Eukaryoten sind in der RNA-Interferenz involviert; diese amplifizieren microRNA und small temporal RNA und produzieren mithilfe von siRNA als Primer doppelsträngige RNA.

Geschichte Bearbeiten

Virale RdRP wurden in den frühen 1960er Jahren anhand der Studien über das Mengovirus und Poliovirus entdeckt, als beobachtet wurde, dass die RdRP-beinhaltenden Viren keine Reaktion gegenüber Actinomycin D aufzeigten, ein Zytostatikum, das die zelluläre DNA-abhängige RNA-Synthese hemmt. Anhand dieser fehlenden Reaktion wurde vermutet, dass ein virusspezifisches Enzym vorhanden sein muss, das die RNA anhand einer RNA-Vorlage und nicht mittels einer DNA-Vorlage synthetisiert.

Die bekannteste RdRP ist die des Poliovirus. Das virale Genom besteht aus RNA, die mithilfe der rezeptorvermittelten Endozytose in die Zelle gelangt. Von dort aus ist die RNA unmittelbar in der Lage, als Vorlage für die komplementäre RNA-Synthese zu dienen. Der komplementäre Strang ist dann selbst in der Lage, als Vorlage für die Produktion neuer viraler Genome zu wirken, die weiter verpackt und aus der Zelle freigesetzt werden, um mehr Wirtszellen zu infizieren. Der Vorteil dieser Methode der Replikation ist, dass keine DNA als Zwischenstufe gebildet wird und somit die Reaktion schneller und effizienter abläuft. Der Nachteil besteht darin, dass es keine „Sicherheits-DNA-Kopie“ gibt, die im Falle eines Informationsverlusts die Informationen erneut abrufbar machen kann.

Viele RdRP befinden sich eng an Membranen und sind deshalb schwer zu erforschen. Die bekanntesten RdRP sind 3Dpol (Poliovirus), VSIV L (Vesicular stomatitis virus) und NS5B (Hepatitis-C-Virus).

Struktur Bearbeiten

Alle RNA-abhängigen RNA-Polymerasen und viele DNA-abhängige Polymerasen besitzen eine Tertiärstruktur, die der Gestalt einer rechten Hand gleicht. Die Domänen der Enzyme werden deshalb in „Finger“, „Handfläche“ und „Daumen“ unterteilt. Nur die „Handfläche“ besteht aus einem viersträngigen, antiparallelen β-Faltblatt mit zwei α-Helices. Außerdem umfasst die „Handfläche“ drei gut konservierte Motive (A, B und C). Motiv A (D-x(4,5)-D) und Motiv C (GDD) befinden sich räumlich nebeneinander; an die Asparaginreste dieser Motive können sich Mg2+ und/oder Mn2+ als Cofaktoren binden. Die Asparaginreste des Motivs B beteiligen sich an der Selektion von bestimmten Ribonukleosidtriphosphaten mithilfe dNTPs und bestimmen somit, ob RNA anstelle von DNA synthetisiert wird.

Die Positionen der Domänen und die Tertiärstruktur des aktiven Zentrums vieler RdRP, sogar die mit einer insgesamt niedrigen Sequenzhomologie, sind konserviert. Das aktive Zentrum wird durch mehrere Motive geformt, die eine Vielzahl von konservierten Aminosäuren enthalten. Nach Bindung der RNA schließen sich „Finger“ und „Daumen“ der RdRP zu einem Ring und das aktive Zentrum liegt auf der Innenseite des Rings. Alle RdRP in (+)-strängigen RNA-Viren sind mit der ER- oder Zellmembran assoziiert. RdRP sind strukturell mit RNA-abhängigen DNA-Polymerasen (Reverse Transkriptasen) verwandt. Ein Inhibitor vieler RdRP ist Favipiravir.

Konservierte Regionen der RdRP

Konservierte Region Position relativ zur Poliovirus-RNA Aminosäuresequenz Funktion
Finger (G) 113 STSAGYPY Bindung der RNA-Vorlage
Finger (F) 153 PLVTYVKDELRSKTKVEQGKSRLIEA Bindung der RNA-Vorlage und NTP
Finger (I) 107 LEALDL Bindung der RNA-Vorlage
Finger (II) 184 SVAMRMAFGNLIAAFHK Bindung der RNA-Vorlage
Handfläche (A) 229 LFAFDYTGYDAS Bindung der 2'-Hydroxygruppe des NTP und des ersten Cofaktors
Handfläche (B) 293 TSIFNSMINNLIIRTLLLKT Bindung der RNA-Vorlage und die Nukleinbase des NTP
Handfläche (C) 323 MIAYGDDVIAS Bindung eines weiteren Cofaktors und bei manchen RdRP den Primer
Handfläche (D) 338 VDASLLAQSGKDYGLTMTPADKSAT Bindung der Triphosphatgruppe des NTP
Handfläche (E) 363 FETVTWENVTFLKRFFRA Bindung des 3'-Endes des entstehenden RNA-Strangs
Daumen (III) 405 KDPRNTQDHVRSLCLL Bindung des entstehenden RNA-Doppelstrangs

Klassifizierung Bearbeiten

Struktur und Evolution der RdRp in RNA-Viren und ihre Proteinfamilien

RNA-abhängige RNA-Polymerasen der Viren werden in vier Familien unterteilt:

  • RdRP in Viren mit (+)-strängigen oder doppelsträngiger RNA: neben den Retroviren drei weitere RdRP-Unterfamilien:

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. E. V. Koonin, A. E. Gorbalenya, K. M. Chumakov: Tentative identification of RNA-dependent RNA polymerases of dsRNA viruses and their relationship to positive strand RNA viral polymerases. In: FEBS letters. Band 252, Nummer 1–2, Juli 1989, S. 42–46, PMID 2759231.
  2. P. M. Zanotto, M. J. Gibbs, E. A. Gould, E. C. Holmes: A reevaluation of the higher taxonomy of viruses based on RNA polymerases. In: Journal of virology. Band 70, Nummer 9, September 1996, S. 6083–6096, PMID 8709232, PMC 190630 (freier Volltext).
  3. Z. Jin, V. Leveque, H. Ma, K. A. Johnson, K. Klumpp: Assembly, purification, and pre-steady-state kinetic analysis of active RNA-dependent RNA polymerase elongation complex. In: The Journal of biological chemistry. Band 287, Nummer 13, März 2012, S. 10674–10683, doi:10.1074/jbc.M111.325530, PMID 22303022, PMC 3323022 (freier Volltext).
  4. C. C. Kao, P. Singh, D. J. Ecker: De novo initiation of viral RNA-dependent RNA synthesis. In: Virology. Band 287, Nummer 2, September 2001, S. 251–260, doi:10.1006/viro.2001.1039, PMID 11531403 (Review).
  5. ↑ Katsuhiko S. Murakami: Nucleic Acid Polymerases. Springer Science & Business Media, 2013, ISBN 978-3-642-39796-7, S. 323.
  6. A. V. Bordería, K. Rozen-Gagnon, M. Vignuzzi: Fidelity Variants and RNA Quasispecies. In: Current topics in microbiology and immunology. Band 392, 2016, S. 303–322, doi:10.1007/82_2015_483, PMID 26499340.
  7. L. M. Iyer, E. V. Koonin, L. Aravind: Evolutionary connection between the catalytic subunits of DNA-dependent RNA polymerases and eukaryotic RNA-dependent RNA polymerases and the origin of RNA polymerases. In: BMC structural biology. Band 3, Januar 2003, S. 1, PMID 12553882, PMC 151600 (freier Volltext).
  8. J. L. Hansen, A. M. Long, S. C. Schultz: Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus. In: Structure. Band 5, Nummer 8, August 1997, S. 1109–1122, PMID 9309225.
  9. D. W. Gohara, S. Crotty, J. J. Arnold, J. D. Yoder, R. Andino, C. E. Cameron: Poliovirus RNA-dependent RNA polymerase (3Dpol): structural, biochemical, and biological analysis of conserved structural motifs A and B. In: The Journal of biological chemistry. Band 275, Nummer 33, August 2000, S. 25523–25532, doi:10.1074/jbc.M002671200, PMID 10827187.
  10. E. K. O’Reilly, C. C. Kao: Analysis of RNA-dependent RNA polymerase structure and function as guided by known polymerase structures and computer predictions of secondary structure. In: Virology. Band 252, Nummer 2, Dezember 1998, S. 287–303, doi:10.1006/viro.1998.9463, PMID 9878607 (Review).
  11. Chundi L. Mandahar: Multiplication of RNA Plant Viruses. Springer Science & Business Media, 2006, ISBN 978-1-4020-4725-1, S. 126.
  12. unterstrichen = konserviert, fett = konserviert in allen RdRP
  13. J. Deval, Z. Jin, Y. C. Chuang, C. C. Kao: Structure(s), function(s), and inhibition of the RNA-dependent RNA polymerase of noroviruses. In: Virus research. Band 234, April 2017, S. 21–33, doi:10.1016/j.virusres.2016.12.018, PMID 28041960.
  14. C. Ferrer-Orta, D. Ferrero, N. Verdaguer: RNA-Dependent RNA Polymerases of Picornaviruses: From the Structure to Regulatory Mechanisms. In: Viruses. Band 7, Nummer 8, August 2015, S. 4438–4460, doi:10.3390/v7082829, PMID 26258787, PMC 4576190 (freier Volltext).
  15. S. Alphonse, R. Ghose: Cystoviral RNA-directed RNA polymerases: Regulation of RNA synthesis on multiple time and length scales. In: Virus research. Band 234, April 2017, S. 135–152, doi:10.1016/j.virusres.2017.01.006, PMID 28104452, PMC 5476504 (freier Volltext).
  16. B. Martin, B. Canard, E. Decroly: Filovirus proteins for antiviral drug discovery: Structure/function bases of the replication cycle. In: Antiviral research. Band 141, Mai 2017, S. 48–61, doi:10.1016/j.antiviral.2017.02.004, PMID 28192094.
  17. R. Cox, R. K. Plemper: The paramyxovirus polymerase complex as a target for next-generation anti-paramyxovirus therapeutics. In: Frontiers in microbiology. Band 6, 2015, S. 459, doi:10.3389/fmicb.2015.00459, PMID 26029193, PMC 4428208 (freier Volltext).
  18. J. Sourimant, R. K. Plemper: Organization, Function, and Therapeutic Targeting of the Morbillivirus RNA-Dependent RNA Polymerase Complex. In: Viruses. Band 8, Nummer 9, September 2016, S. , doi:10.3390/v8090251, PMID 27626440, PMC 5035965 (freier Volltext).
  19. A. A. Eltahla, F. Luciani, P. A. White, A. R. Lloyd, R. A. Bull: Inhibitors of the Hepatitis C Virus Polymerase; Mode of Action and Resistance. In: Viruses. Band 7, Nummer 10, September 2015, S. 5206–5224, doi:10.3390/v7102868, PMID 26426038, PMC 4632376 (freier Volltext).
wikipedia, wiki, deutsches, deutschland, buch, bücher, bibliothek artikel lesen, herunterladen kostenlos kostenloser herunterladen, MP3, Video, MP4, 3GP, JPG, JPEG, GIF, PNG, Bild, Musik, Lied, Film, Buch, Spiel, Spiele
Veröffentlichungsdatum:
RNA abhangige RNA Polymerasen englisch RNA dependent RNA polymerase RdRP oder RDR sind Enzyme die als Polymerasen die Synthese von Ribonukleinsauren RNA aus Ribonukleotiden katalysieren anhand einer RNA Vorlage RNA dependent Sie werden auch als RNA Replikase bezeichnet soweit sie anhand eines RNA Strangs eine hierzu komplementare RNA aufbauen und diese wiederum als Matrize zur Vervielfaltigung nutzen konnen RNA abhangige RNA PolymeraseBanderdarstellung der RNA abhangigen RNA Polymerase nach PDB 5H0RBezeichnerExterne IDs CAS Nummer 9026 28 2EnzymklassifikationEC Kategorie 2 7 7 48 TransferaseSubstrat Nukleosidtriphosphat RNAnProdukte Diphosphat RNAn 1Bei verschiedenen RNA Viren ist eine RdRP zur Vermehrung ihrer Erbinformation erforderlich etwa beim Poliovirus In eukaryotischen Zellen von Tieren Pflanzen und Pilzen dienen RdRP dagegen im Zuge der RNA Interferenz dem Aufbau doppelstrangiger RNA die anschliessend abgebaut wird derart konnen sie auch der Abwehr einer Infektion mit RNA Viren nutzlich sein RNA abhangige RNA Polymerasen sind eine Gruppe der RNA Polymerasen eine andere sind DNA abhangige RNA Polymerasen wie sie zur Transkription von DNA Abschnitten benotigt werden Daneben gibt es unabhangige RNA Polymerasen so bei der Polyadenylierung Inhaltsverzeichnis 1 Eigenschaften 2 Geschichte 3 Struktur 4 Klassifizierung 5 EinzelnachweiseEigenschaften BearbeitenDie RNA dependente RNA Polymerase RdRP ist in RNA Viren ein essenzielles Protein das in Genomen von Viren codiert ist die RNA und keine DNA beinhalten 1 2 Es katalysiert die Synthese eines RNA Stranges komplementar zu einer anderen RNA Matrize Die Replikation der RNA ist ein zweistufiger Prozess Die Initiation der RNA Synthese beginnt am oder in der Nahe des 3 Endes durch einen Primer unabhangigen de novo oder Primer abhangigen Mechanismus der das Protein VPg viral protein genome linked als Primer benutzt Die de novo Initiation besteht aus dem Anhangen eines Nukleosidtriphosphats am 3 OH Ende des ersten initiierenden NTP Wahrend der Elongation wird der Nukleotidyltransfer von NTPs wiederholt um einen komplementaren RNA Strang zu generieren 3 4 Im Gegensatz zu viralen DNA Polymerasen besitzen RdRP keine Korrekturfunktion und replizieren daher RNA mit einer deutlich hoherer Mutationsrate 5 Dies aussert sich sowohl in einem hoheren Anteil defekter Kopien als auch in der Bildung von Quasispezies was eine Immunantwort erschwert Immunevasion 6 Die RdRP vieler Eukaryoten sind in der RNA Interferenz involviert diese amplifizieren microRNA und small temporal RNA und produzieren mithilfe von siRNA als Primer doppelstrangige RNA 7 Geschichte BearbeitenVirale RdRP wurden in den fruhen 1960er Jahren anhand der Studien uber das Mengovirus und Poliovirus entdeckt als beobachtet wurde dass die RdRP beinhaltenden Viren keine Reaktion gegenuber Actinomycin D aufzeigten ein Zytostatikum das die zellulare DNA abhangige RNA Synthese hemmt Anhand dieser fehlenden Reaktion wurde vermutet dass ein virusspezifisches Enzym vorhanden sein muss das die RNA anhand einer RNA Vorlage und nicht mittels einer DNA Vorlage synthetisiert Die bekannteste RdRP ist die des Poliovirus Das virale Genom besteht aus RNA die mithilfe der rezeptorvermittelten Endozytose in die Zelle gelangt Von dort aus ist die RNA unmittelbar in der Lage als Vorlage fur die komplementare RNA Synthese zu dienen Der komplementare Strang ist dann selbst in der Lage als Vorlage fur die Produktion neuer viraler Genome zu wirken die weiter verpackt und aus der Zelle freigesetzt werden um mehr Wirtszellen zu infizieren Der Vorteil dieser Methode der Replikation ist dass keine DNA als Zwischenstufe gebildet wird und somit die Reaktion schneller und effizienter ablauft Der Nachteil besteht darin dass es keine Sicherheits DNA Kopie gibt die im Falle eines Informationsverlusts die Informationen erneut abrufbar machen kann Viele RdRP befinden sich eng an Membranen und sind deshalb schwer zu erforschen Die bekanntesten RdRP sind 3Dpol Poliovirus VSIV L Vesicular stomatitis virus und NS5B Hepatitis C Virus Struktur BearbeitenAlle RNA abhangigen RNA Polymerasen und viele DNA abhangige Polymerasen besitzen eine Tertiarstruktur die der Gestalt einer rechten Hand gleicht Die Domanen der Enzyme werden deshalb in Finger Handflache und Daumen unterteilt 8 Nur die Handflache besteht aus einem vierstrangigen antiparallelen b Faltblatt mit zwei a Helices Ausserdem umfasst die Handflache drei gut konservierte Motive A B und C Motiv A D x 4 5 D und Motiv C GDD befinden sich raumlich nebeneinander an die Asparaginreste dieser Motive konnen sich Mg2 und oder Mn2 als Cofaktoren binden Die Asparaginreste des Motivs B beteiligen sich an der Selektion von bestimmten Ribonukleosidtriphosphaten mithilfe dNTPs und bestimmen somit ob RNA anstelle von DNA synthetisiert wird 9 Die Positionen der Domanen 10 und die Tertiarstruktur des aktiven Zentrums vieler RdRP sogar die mit einer insgesamt niedrigen Sequenzhomologie sind konserviert Das aktive Zentrum wird durch mehrere Motive geformt die eine Vielzahl von konservierten Aminosauren enthalten Nach Bindung der RNA schliessen sich Finger und Daumen der RdRP zu einem Ring und das aktive Zentrum liegt auf der Innenseite des Rings 5 Alle RdRP in strangigen RNA Viren sind mit der ER oder Zellmembran assoziiert 11 RdRP sind strukturell mit RNA abhangigen DNA Polymerasen Reverse Transkriptasen verwandt 5 Ein Inhibitor vieler RdRP ist Favipiravir Konservierte Regionen der RdRP 5 Konservierte Region Position relativ zur Poliovirus RNA Aminosauresequenz 12 FunktionFinger G 113 STSAGYPY Bindung der RNA VorlageFinger F 153 PLVTYVKDELRSKTKVEQGKSRLIEA Bindung der RNA Vorlage und NTPFinger I 107 LEALDL Bindung der RNA VorlageFinger II 184 SVAMRMAFGNLIAAFHK Bindung der RNA VorlageHandflache A 229 LFAFDYTGYDAS Bindung der 2 Hydroxygruppe des NTP und des ersten CofaktorsHandflache B 293 TSIFNSMINNLIIRTLLLKT Bindung der RNA Vorlage und die Nukleinbase des NTPHandflache C 323 MIAYGDDVIAS Bindung eines weiteren Cofaktors und bei manchen RdRP den PrimerHandflache D 338 VDASLLAQSGKDYGLTMTPADKSAT Bindung der Triphosphatgruppe des NTPHandflache E 363 FETVTWENVTFLKRFFRA Bindung des 3 Endes des entstehenden RNA StrangsDaumen III 405 KDPRNTQDHVRSLCLL Bindung des entstehenden RNA DoppelstrangsKlassifizierung Bearbeiten nbsp Struktur und Evolution der RdRp in RNA Viren und ihre ProteinfamilienRNA abhangige RNA Polymerasen der Viren werden in vier Familien unterteilt RdRP in Viren mit strangigen oder doppelstrangiger RNA neben den Retroviren drei weitere RdRP Unterfamilien Retroviridae Retroviren alle strangigen eukaryotischen RNA Viren ohne DNA als Zwischenstufe u a Caliciviridae 13 Picornaviridae 14 alle RNA Phagen das sind Fiersviridae Phagen mit ssRNA und Cystoviridae Phagen mit dsRNA 15 die dsRNA Virus Familien Reoviridae Totiviridae Hypoviridae en Partitiviridae en BirnaviridaeRdRP in Mononegavirales strangige RNA Viren mit nicht segmentierten Genomen z B Filoviridae 16 Paramyxoviridae 17 u a mit Morbillivirus 18 Hepatitis A und Hepatitis C Virus 19 InterPro IPR016269 englisch RdRP in strangigen RNA Viren mit segmentierten Genomen z B Bunyavirales Orthomyxoviridae InterPro IPR007099 englisch RdRP in den doppelstrangigen RNA Viren Birnaviridae InterPro IPR007100 englisch Einzelnachweise Bearbeiten E V Koonin A E Gorbalenya K M Chumakov Tentative identification of RNA dependent RNA polymerases of dsRNA viruses and their relationship to positive strand RNA viral polymerases In FEBS letters Band 252 Nummer 1 2 Juli 1989 S 42 46 PMID 2759231 P M Zanotto M J Gibbs E A Gould E C Holmes A reevaluation of the higher taxonomy of viruses based on RNA polymerases In Journal of virology Band 70 Nummer 9 September 1996 S 6083 6096 PMID 8709232 PMC 190630 freier Volltext Z Jin V Leveque H Ma K A Johnson K Klumpp Assembly purification and pre steady state kinetic analysis of active RNA dependent RNA polymerase elongation complex In The Journal of biological chemistry Band 287 Nummer 13 Marz 2012 S 10674 10683 doi 10 1074 jbc M111 325530 PMID 22303022 PMC 3323022 freier Volltext C C Kao P Singh D J Ecker De novo initiation of viral RNA dependent RNA synthesis In Virology Band 287 Nummer 2 September 2001 S 251 260 doi 10 1006 viro 2001 1039 PMID 11531403 Review a b c d Katsuhiko S Murakami Nucleic Acid Polymerases Springer Science amp Business Media 2013 ISBN 978 3 642 39796 7 S 323 A V Borderia K Rozen Gagnon M Vignuzzi Fidelity Variants and RNA Quasispecies In Current topics in microbiology and immunology Band 392 2016 S 303 322 doi 10 1007 82 2015 483 PMID 26499340 L M Iyer E V Koonin L Aravind Evolutionary connection between the catalytic subunits of DNA dependent RNA polymerases and eukaryotic RNA dependent RNA polymerases and the origin of RNA polymerases In BMC structural biology Band 3 Januar 2003 S 1 PMID 12553882 PMC 151600 freier Volltext J L Hansen A M Long S C Schultz Structure of the RNA dependent RNA polymerase of poliovirus In Structure Band 5 Nummer 8 August 1997 S 1109 1122 PMID 9309225 D W Gohara S Crotty J J Arnold J D Yoder R Andino C E Cameron Poliovirus RNA dependent RNA polymerase 3Dpol structural biochemical and biological analysis of conserved structural motifs A and B In The Journal of biological chemistry Band 275 Nummer 33 August 2000 S 25523 25532 doi 10 1074 jbc M002671200 PMID 10827187 E K O Reilly C C Kao Analysis of RNA dependent RNA polymerase structure and function as guided by known polymerase structures and computer predictions of secondary structure In Virology Band 252 Nummer 2 Dezember 1998 S 287 303 doi 10 1006 viro 1998 9463 PMID 9878607 Review Chundi L Mandahar Multiplication of RNA Plant Viruses Springer Science amp Business Media 2006 ISBN 978 1 4020 4725 1 S 126 unterstrichen konserviert fett konserviert in allen RdRP J Deval Z Jin Y C Chuang C C Kao Structure s function s and inhibition of the RNA dependent RNA polymerase of noroviruses In Virus research Band 234 April 2017 S 21 33 doi 10 1016 j virusres 2016 12 018 PMID 28041960 C Ferrer Orta D Ferrero N Verdaguer RNA Dependent RNA Polymerases of Picornaviruses From the Structure to Regulatory Mechanisms In Viruses Band 7 Nummer 8 August 2015 S 4438 4460 doi 10 3390 v7082829 PMID 26258787 PMC 4576190 freier Volltext S Alphonse R Ghose Cystoviral RNA directed RNA polymerases Regulation of RNA synthesis on multiple time and length scales In Virus research Band 234 April 2017 S 135 152 doi 10 1016 j virusres 2017 01 006 PMID 28104452 PMC 5476504 freier Volltext B Martin B Canard E Decroly Filovirus proteins for antiviral drug discovery Structure function bases of the replication cycle In Antiviral research Band 141 Mai 2017 S 48 61 doi 10 1016 j antiviral 2017 02 004 PMID 28192094 R Cox R K Plemper The paramyxovirus polymerase complex as a target for next generation anti paramyxovirus therapeutics In Frontiers in microbiology Band 6 2015 S 459 doi 10 3389 fmicb 2015 00459 PMID 26029193 PMC 4428208 freier Volltext J Sourimant R K Plemper Organization Function and Therapeutic Targeting of the Morbillivirus RNA Dependent RNA Polymerase Complex In Viruses Band 8 Nummer 9 September 2016 S doi 10 3390 v8090251 PMID 27626440 PMC 5035965 freier Volltext A A Eltahla F Luciani P A White A R Lloyd R A Bull Inhibitors of the Hepatitis C Virus Polymerase Mode of Action and Resistance In Viruses Band 7 Nummer 10 September 2015 S 5206 5224 doi 10 3390 v7102868 PMID 26426038 PMC 4632376 freier Volltext Abgerufen von https de wikipedia org w index php title RNA abhangige RNA Polymerase amp oldid 235827682