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Psoriasin S100 calciumbindendes Protein A7 S100A7 auch bekannt als ist ein Protein aus der Gruppe der S 100 Proteine das

Psoriasin

S100 calciumbindendes Protein A7 (S100A7), auch bekannt als Psoriasin, ist ein Protein aus der Gruppe der S-100-Proteine, das beim Menschen von dem Gen S100A7 kodiert wird.

Psoriasin
nach PDB 1PSR
Andere Namen
  • Protein S100A7
  • S100 calcium-binding protein A7

Vorhandene Strukturdaten: 1PSR, 2WND, 3PSR, 1PSR

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 11,471 kDa / 101 AS
Bezeichner
Gen-Namen S100A7 PSOR1 S100A7C
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

Funktion Bearbeiten

S100A7 ist ein Mitglied der S100-Proteinfamilie und beinhaltet zwei calciumbindende EF-Hand-Motive. S100-Proteine sind im Cytoplasma und/oder Zellkern einer breiten Palette von Zellen lokalisiert und an der Regulation einer Reihe von zellulären Prozessen, wie dem Fortschreiten des Zellzyklus und der Zelldifferenzierung beteiligt. Die Gruppe der S100-Gene beinhaltet mindestens 13 Mitglieder, die in einem Cluster auf Chromosom 1q21 lokalisiert sind. S100A7 unterscheidet sich von den anderen S100-Proteinen mit bekannter Struktur dadurch, dass ihm die Möglichkeit zur Calciumbindung in einer EF-Hand am N-Terminus fehlt.

Das Protein fungiert zudem als ein prominentes antimikrobielles Peptid, hauptsächlich gegen Escherichia coli. Es wird von Epithelzellen der Haut sezerniert und wirkt als Schlüsselprotein gegen E. coli, indem es den Aufbau von dessen Zellmembranen stört. Das ist ein Grund dafür, dass es in Ländern mit schlechten Hygienebedingungen trotz häufigem Hautkontakt mit E. coli-Stämmen aus Fäkalien normalerweise nicht zu Infektionen kommt.

S100A7 ist hochgradig homolog zu S100A15 (Koebnerisin), unterscheidet sich aber in Genexpression, im Vorkommen im Gewebe und in der Funktion.

Klinische Bedeutung Bearbeiten

Dieses Protein ist deutlich überexprimiert in den Hautläsionen der Schuppenflechte, ist aber als Kandidat für familiäre Häufung dieser Krankheit ausgeschlossen. Ebenfalls ist die Serumkonzentration von Psoriasin bei Psoriasispatienten und Patienten mit anderen entzündlichen Dermatosen erhöht. Die Expression von Psoriasin wird in Hautverletzungen durch Aktivierung des EGF-Rezeptors induziert.

Wechselwirkungen Bearbeiten

Es konnte gezeigt werden, dass S100A7 mit COPS5, FABP5 und RANBP9 interagiert.

Es zeigt weiterhin Wechselwirkung mit RAGE (receptor of advanced glycated end products).

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ UniProt P31151
  2. ↑ Eintrag zu S100A7 in der Gendatenbank des National Center for Biotechnology Information (NCBI).
  3. Philippe Bulet, Reto Stöcklin, Laure Menin: Anti-microbial peptides: from invertebrates to vertebrates. In: Immunological Reviews. Band 198, Nr. 1, April 2004, S. 169–184, doi:10.1111/j.0105-2896.2004.0124.x.
  4. Ronald Wolf, O. M. Zack Howard, Hui-Fang Dong, Christopher Voscopoulos, Karen Boeshans, Jason Winston, Rao Divi, Michele Gunsior, Paul Goldsmith, Bijan Ahvazi, Triantafyllos Chavakis, Joost J. Oppenheim, Stuart H. Yuspa: Chemotactic activity of S100A7 (Psoriasin) is mediated by the receptor for advanced glycation end products and potentiates inflammation with highly homologous but functionally distinct S100A15. In: Journal of Immunology. Band 181, Nr. 2, Juli 2008, S. 1499–1506, PMID 18606705, PMC 2435511 (freier Volltext).
  5. Ronald Wolf, Christopher Voscopoulos, Jason Winston, Alif Dharamsi, Paul Goldsmith, Michele Gunsior, Barbara K. Vonderhaar, Melanie Olson, Peter H. Watson, Stuart H. Yuspa: Highly homologous hS100A15 and hS100A7 proteins are distinctly expressed in normal breast tissue and breast cancer. In: Cancer letters. Band 277, Nr. 1, Mai 2009, S. 101–107, doi:10.1016/j.canlet.2008.11.032, PMC 2680177 (freier Volltext).
  6. S. Zwicker, D. Bureik, T. Ruzicka, R. Wolf: [Friend or Foe?--Psoriasin and Koebnerisin: multifunctional defence molecules in skin differentiation, tumorigenesis and inflammation]. In: Deutsche Medizinische Wochenschrift. Band 137, Nr. 10, März 2012, S. 491–494, doi:10.1055/s-0031-1299015, PMID 22374659.
  7. Zuzana Hegyi, Stephanie Zwicker, Daniela Bureik, Mark Peric, Sarah Koglin, Aleksandra Batycka-Baran, Jörg C. Prinz, Thomas Ruzicka, Jürgen Schauber, Ronald Wolf: Vitamin D analog calcipotriol suppresses the Th17 cytokine-induced proinflammatory S100 “alarmins” psoriasin (S100A7) and koebnerisin (S100A15) in psoriasis. In: The Journal of Investigative Dermatology. Band 132, Nr. 5, Mai 2012, S. 1416–1424, doi:10.1038/jid.2011.486, PMID 22402441.
  8. Dorothea Elisabeth Eisenbeiß: Untersuchungen zur Bedeutung des antimikrobiellen Peptids "Psoriasin" im Serum von Psoriasispatienten. Kiel 2010, DNB 1011244365 (Dissertation).
  9. Kathleen C. Lee, Richard L. Eckert: S100A7 (Psoriasin)--mechanism of antibacterial action in wounds. In: The Journal of Investigative Dermatology. Band 127, Nr. 4, April 2007, S. 945–957, doi:10.1038/sj.jid.5700663, PMID 17159909.
  10. Ethan D. Emberley, Yulian Niu, Etienne Leygue, Ladislav Tomes, R. Daniel Gietz, Leigh C. Murphy, Peter H. Watson: Psoriasin interacts with Jab1 and influences breast cancer progression. In: Cancer Research. Band 63, Nr. 8, April 2003, S. 1954–1961, PMID 12702588.
  11. Monica Ruse, Ann-Marie Broome, Richard L. Eckert: S100A7 (psoriasin) interacts with epidermal fatty acid binding protein and localizes in focal adhesion-like structures in cultured keratinocytes. In: The Journal of Investigative Dermatology. Band 121, Nr. 1, Juli 2003, S. 132–141, doi:10.1046/j.1523-1747.2003.12309.x, PMID 12839573.
  12. G. Hagens, K. Roulin, R. Hotz, J. H. Saurat, U. Hellman, G. Siegenthaler: Probable interaction between S100A7 and E-FABP in the cytosol of human keratinocytes from psoriatic scales. In: Molecular and Cellular Biochemistry. Band 192, Nr. 1-2, Februar 1999, S. 123–128, doi:10.1023/A:1006894909694, PMID 10331666.
  13. Ethan D. Emberley, R. Daniel Gietz, J. Darren Campbell, Kent T. HayGlass, Leigh C. Murphy, Peter H. Watson: RanBPM interacts with psoriasin in vitro and their expression correlates with specific clinical features in vivo in breast cancer. In: BMC cancer. Band 2, November 2002, S. 28, doi:10.1186/1471-2407-2-28, PMID 12421467, PMC 137593 (freier Volltext).
  14. Ronald Wolf, O. M. Zack Howard, Hui-Fang Dong, Christopher Voscopoulos, Karen Boeshans, Jason Winston, Rao Divi, Michele Gunsior, Paul Goldsmith, Bijan Ahvazi, Triantafyllos Chavakis, Joost J. Oppenheim, Stuart H. Yuspa: Chemotactic activity of S100A7 (Psoriasin) is mediated by the receptor for advanced glycation end products and potentiates inflammation with highly homologous but functionally distinct S100A15. In: Journal of Immunology. Band 181, Nr. 2, Juli 2008, S. 1499–1506, PMID 18606705, PMC 2435511 (freier Volltext).
  15. Jason Winston, Ronald Wolf: Psoriasin (S100A7) promotes migration of a squamous carcinoma cell line. In: Journal of Dermatological Science. Band 67, Nr. 3, September 2012, S. 205–207, doi:10.1016/j.jdermsci.2012.06.009, PMID 22795619.
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Veröffentlichungsdatum:
S100 calciumbindendes Protein A7 S100A7 auch bekannt als Psoriasin ist ein Protein aus der Gruppe der S 100 Proteine das beim Menschen von dem Gen S100A7 kodiert wird 1 Psoriasinnach PDB 1PSRAndere Namen Protein S100A7 S100 calcium binding protein A7Vorhandene Strukturdaten 1PSR 2WND 3PSR 1PSREigenschaften des menschlichen ProteinsMasse Lange Primarstruktur 11 471 kDa 101 AS 1 BezeichnerGen Namen S100A7 PSOR1 S100A7CExterne IDs OMIM 600353 UniProt P31151VorkommenHomologie Familie Hovergen Inhaltsverzeichnis 1 Funktion 2 Klinische Bedeutung 3 Wechselwirkungen 4 EinzelnachweiseFunktion BearbeitenS100A7 ist ein Mitglied der S100 Proteinfamilie und beinhaltet zwei calciumbindende EF Hand Motive S100 Proteine sind im Cytoplasma und oder Zellkern einer breiten Palette von Zellen lokalisiert und an der Regulation einer Reihe von zellularen Prozessen wie dem Fortschreiten des Zellzyklus und der Zelldifferenzierung beteiligt Die Gruppe der S100 Gene beinhaltet mindestens 13 Mitglieder die in einem Cluster auf Chromosom 1q21 lokalisiert sind S100A7 unterscheidet sich von den anderen S100 Proteinen mit bekannter Struktur dadurch dass ihm die Moglichkeit zur Calciumbindung in einer EF Hand am N Terminus fehlt Das Protein fungiert zudem als ein prominentes antimikrobielles Peptid hauptsachlich gegen Escherichia coli 2 Es wird von Epithelzellen der Haut sezerniert und wirkt als Schlusselprotein gegen E coli indem es den Aufbau von dessen Zellmembranen stort Das ist ein Grund dafur dass es in Landern mit schlechten Hygienebedingungen trotz haufigem Hautkontakt mit E coli Stammen aus Fakalien normalerweise nicht zu Infektionen kommt 3 S100A7 ist hochgradig homolog zu S100A15 Koebnerisin unterscheidet sich aber in Genexpression im Vorkommen im Gewebe und in der Funktion 4 5 6 7 Klinische Bedeutung BearbeitenDieses Protein ist deutlich uberexprimiert in den Hautlasionen der Schuppenflechte ist aber als Kandidat fur familiare Haufung dieser Krankheit ausgeschlossen 2 Ebenfalls ist die Serumkonzentration von Psoriasin bei Psoriasispatienten und Patienten mit anderen entzundlichen Dermatosen erhoht 8 Die Expression von Psoriasin wird in Hautverletzungen durch Aktivierung des EGF Rezeptors induziert 9 Wechselwirkungen BearbeitenEs konnte gezeigt werden dass S100A7 mit COPS5 10 FABP5 11 12 und RANBP9 13 interagiert Es zeigt weiterhin Wechselwirkung mit RAGE receptor of advanced glycated end products 14 15 Einzelnachweise Bearbeiten a b UniProt P31151 a b Eintrag zu S100A7 in der Gendatenbank des National Center for Biotechnology Information NCBI Philippe Bulet Reto Stocklin Laure Menin Anti microbial peptides from invertebrates to vertebrates In Immunological Reviews Band 198 Nr 1 April 2004 S 169 184 doi 10 1111 j 0105 2896 2004 0124 x Ronald Wolf O M Zack Howard Hui Fang Dong Christopher Voscopoulos Karen Boeshans Jason Winston Rao Divi Michele Gunsior Paul Goldsmith Bijan Ahvazi Triantafyllos Chavakis Joost J Oppenheim Stuart H Yuspa Chemotactic activity of S100A7 Psoriasin is mediated by the receptor for advanced glycation end products and potentiates inflammation with highly homologous but functionally distinct S100A15 In Journal of Immunology Band 181 Nr 2 Juli 2008 S 1499 1506 PMID 18606705 PMC 2435511 freier Volltext Ronald Wolf Christopher Voscopoulos Jason Winston Alif Dharamsi Paul Goldsmith Michele Gunsior Barbara K Vonderhaar Melanie Olson Peter H Watson Stuart H Yuspa Highly homologous hS100A15 and hS100A7 proteins are distinctly expressed in normal breast tissue and breast cancer In Cancer letters Band 277 Nr 1 Mai 2009 S 101 107 doi 10 1016 j canlet 2008 11 032 PMC 2680177 freier Volltext S Zwicker D Bureik T Ruzicka R Wolf Friend or Foe Psoriasin and Koebnerisin multifunctional defence molecules in skin differentiation tumorigenesis and inflammation In Deutsche Medizinische Wochenschrift Band 137 Nr 10 Marz 2012 S 491 494 doi 10 1055 s 0031 1299015 PMID 22374659 Zuzana Hegyi Stephanie Zwicker Daniela Bureik Mark Peric Sarah Koglin Aleksandra Batycka Baran Jorg C Prinz Thomas Ruzicka Jurgen Schauber Ronald Wolf Vitamin D analog calcipotriol suppresses the Th17 cytokine induced proinflammatory S100 alarmins psoriasin S100A7 and koebnerisin S100A15 in psoriasis In The Journal of Investigative Dermatology Band 132 Nr 5 Mai 2012 S 1416 1424 doi 10 1038 jid 2011 486 PMID 22402441 Dorothea Elisabeth Eisenbeiss Untersuchungen zur Bedeutung des antimikrobiellen Peptids Psoriasin im Serum von Psoriasispatienten Kiel 2010 DNB 1011244365 Dissertation Kathleen C Lee Richard L Eckert S100A7 Psoriasin mechanism of antibacterial action in wounds In The Journal of Investigative Dermatology Band 127 Nr 4 April 2007 S 945 957 doi 10 1038 sj jid 5700663 PMID 17159909 Ethan D Emberley Yulian Niu Etienne Leygue Ladislav Tomes R Daniel Gietz Leigh C Murphy Peter H Watson Psoriasin interacts with Jab1 and influences breast cancer progression In Cancer Research Band 63 Nr 8 April 2003 S 1954 1961 PMID 12702588 Monica Ruse Ann Marie Broome Richard L Eckert S100A7 psoriasin interacts with epidermal fatty acid binding protein and localizes in focal adhesion like structures in cultured keratinocytes In The Journal of Investigative Dermatology Band 121 Nr 1 Juli 2003 S 132 141 doi 10 1046 j 1523 1747 2003 12309 x PMID 12839573 G Hagens K Roulin R Hotz J H Saurat U Hellman G Siegenthaler Probable interaction between S100A7 and E FABP in the cytosol of human keratinocytes from psoriatic scales In Molecular and Cellular Biochemistry Band 192 Nr 1 2 Februar 1999 S 123 128 doi 10 1023 A 1006894909694 PMID 10331666 Ethan D Emberley R Daniel Gietz J Darren Campbell Kent T HayGlass Leigh C Murphy Peter H Watson RanBPM interacts with psoriasin in vitro and their expression correlates with specific clinical features in vivo in breast cancer In BMC cancer Band 2 November 2002 S 28 doi 10 1186 1471 2407 2 28 PMID 12421467 PMC 137593 freier Volltext Ronald Wolf O M Zack Howard Hui Fang Dong Christopher Voscopoulos Karen Boeshans Jason Winston Rao Divi Michele Gunsior Paul Goldsmith Bijan Ahvazi Triantafyllos Chavakis Joost J Oppenheim Stuart H Yuspa Chemotactic activity of S100A7 Psoriasin is mediated by the receptor for advanced glycation end products and potentiates inflammation with highly homologous but functionally distinct S100A15 In Journal of Immunology Band 181 Nr 2 Juli 2008 S 1499 1506 PMID 18606705 PMC 2435511 freier Volltext Jason Winston Ronald Wolf Psoriasin S100A7 promotes migration of a squamous carcinoma cell line In Journal of Dermatological Science Band 67 Nr 3 September 2012 S 205 207 doi 10 1016 j jdermsci 2012 06 009 PMID 22795619 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Psoriasin amp oldid 234788585