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Plastocyanin manchmal auch als Plastocyan 2 bezeichnet ist ein kleines Kupferprotein in Algen grünen Pflanzen und einige

Plastocyanin

Plastocyanin, manchmal auch als Plastocyan bezeichnet, ist ein kleines Kupferprotein in Algen, grünen Pflanzen und einigen Cyanobakterien, das eine wichtige Rolle bei der Photosynthese spielt. Es transportiert Elektronen von dem Cytochrom-b6f-Komplex zum Photosystem I. In Eukaryoten ist Plastocyanin im Lumen der Thylakoide lokalisiert.

Plastocyanin (Spinacia oleracea)
Bändermodell des Plastocyanin aus dem Spinat, nach PDB 1AG6

Vorhandene Strukturdaten: 1B3I, 1BAW, 2Q5B, 3BQV, 3PCY, 4PCY, 5PCY, 6PCY, 7PCY, 9PCY

Masse/Länge Primärstruktur 99 Aminosäuren, 10,4 kDa (Spinat)
Kofaktor Kupferion
Isoformen PET1, PET2 in A. thaliana
Bezeichner
Gen-Name(n) PETE
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Pflanzen, Cyanobakterien

Das Kupferion in Plastocyanin ist durch vier hochkonservierte Aminosäuren komplexiert. Diese sind L-Histidin-37 und 86, L-Cystein-84 sowie L-Methionin-92.

Plastocyanin gehört zu den blauen Kupferproteinen, die in Pflanzen, Archaeen und Bakterien vorkommen.

Struktur Bearbeiten

Plastocyanin ist in Spinat und den meisten anderen Organismen in seiner reifen Form 10,5 kDa schwer, sowie aus 99 Aminosäuren aufgebaut. Es bindet als Kofaktor koordinativ ein Kupferatom, welches durch Elektronenaufnahme zwischen den Oxidationsstufen CuII und CuI wechselt. Das Protein kann also nur ein Elektron aufnehmen und wieder abgeben. Die Tertiärstruktur des Proteins ist ein β-barrel.

Funktion Bearbeiten

Die Lichtreaktion der Photosynthese ist eine Abfolge von Elektronenübergängen, die bei Pflanzen in den Thylakoiden der Chloroplasten stattfindet. Der Proteinkomplex Photosystem II gewinnt unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser. Die Elektronen werden zunächst auf das kleine Molekül Plastochinon, und dann über den Cytochrom-b6f-Komplex auf Plastocyanin und schließlich über das Photosystem I auf NADP+ übertragen. Plastocyanin ist ein löslicher Elektronenträger, der im Lumen des Thylakoiden diffundiert.

Das Elektron wird von Cytochrom-f, eine Untereinheit des Cytochrom-b6f-Komplexes, direkt auf Plastocyanin übertragen. In einigen Cyanobakterien und Algen wird Plastocyanin durch das kleine, eisenhaltige Protein Cytochrom-c6 ersetzt. Plastocyanin und Cytochrom-c6 interagieren direkt mit Photosystem I und reduzieren dessen photooxidiertes Reaktionszentrum P700+.

Expression und Topogenese Bearbeiten

Plastocyanin wird bei Pflanzen und Grünalgen im Kern von dem Gen petE kodiert, dessen cytosolisch translatiertes Produkt ein Präpro-Apoprotein mit N-terminalem Transitpeptid ist, welches nach dem Import in den Chloroplasten durch eine Peptidase abgespalten wird. Diese Zwischenform wird dann über den SecA-Transportweg in das Thylakoidlumen befördert, wo es das Kupferatom bindet.

Regulation der petE-Expression Bearbeiten

Die petE-Genexpression wird teils durch den zellulären Zuckerstatus reguliert (sugar sensing), so wird die Expression bei Akkumulation von Zuckern gehemmt. Des Weiteren reprimiert auch eine Reduktion des Plastochinon-Pools und des Thioredoxin-Systems, sowie die Qualität des eingestrahlten Lichts (bzw. ein Wechsel von präferentiell Photosystem-II-anregendem Licht zu Photosystem-I-anregendem Licht) die petE-Expression.

Daneben wird die petE-Expression durch die Anwesenheit reaktiver Sauerstoffspezies unterdrückt. Dafür sind retrograde Signalwege erforderlich, die die Genexpression kernkodierter Gene in Abhängigkeit von plastidären Signalen regulieren. Bei den erwähnten Untersuchungen wurde allerdings nur die petE-Genexpression und nicht die Akkumulation des Proteins analysiert, die nicht zwangsläufig übereinstimmen müssen.

Interaktion mit den Photosynthesekomplexen Bearbeiten

Plastocyanin bildet mit Cytochrom-f einen festen Übergangskomplex, wodurch eine sehr schnelle Elektronenübergabe innerhalb von 35 bis 350 µs ermöglicht wird.

Arginine und Lysine in der Region zwischen der großen und kleinen Domäne von Cytochrom-f binden Plastocyanin möglicherweise über elektrostatische Kräfte. Das reduzierte Plastocyanin interagiert in höheren Pflanzen direkt mit Photosystem I und bildet mit ihm einen Übergangskomplex. Daraufhin durchläuft der Komplex eine Konformationsänderung und ein Elektron wird an P700+ weitergegeben. Die Elektronenübergabe von Plastocyanin an P700 ist mit einer Dauer von 10 bis 20 µs schnell, da reduziertes Plastocyanin stärker gebunden wird als oxidiertes Plastocyanin. In den Kristallstrukturen von Photosystem I ist eine flache Region auf der Lumenseite des Photosystems zu erkennen, die wahrscheinlich die Bindestelle für Plastocyanin ist. Luminale Schleifen von PsaA und PsaB tragen zur effizienten Bindung von Plastocyanin bei. In Pflanzen wird des Weiteren durch zusätzliche Aminosäuren am N-Terminus von PsaF eine sehr viel festere Plastocyanin-Bindung erreicht, als in den meisten Cyanobakterien – bei diesen interagiert Plastocyanin durch Kollision, und nicht spezifisch mit Photosystem I; die gemessenen Transfergeschwindigkeiten sind hier bis zu zwei Größenordnungen kleiner. Allerdings formiert sich in Cyanobakterien ein fester Übergangskomplex zwischen Photosystem I und dem alternativen Elektronenträger Cytochrom-c6.

Literatur Bearbeiten

  • Hans-Walter Heldt und Fiona Heldt (1999): Pflanzenbiochemie. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg.
  • K. Sigfridsson (1998): Plastocyanin, an electron-transfer protein. In: Photosynth Res 57(1) pp. 1–28; doi:10.1023/A:1006067631076
  • G. S. Singhal, G. Renger und S. K. Sopory (1999): Concepts in Photobiology: Photosynthesis and Photomorphogenesis. Springer.

Einzelnachweise Bearbeiten

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  3. UniProt P00289
  4. Interpro: Plastocyanin
  5. PROSITE documentation PDOC00174. Type 1 (blue) copper proteins. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (englisch).
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  8. ↑ Ben-Shem A., Frolow F., Nelson N. (2003): Crystal structure of plant photosystem I. Nature 426 (6967) pp. 630-635; PMID 14668855
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  14. Schütze K., Steiner S., Pfannschmidt T. (2008): Photosynthetic redox regulation of the plastocyanin promoter in tobacco. In: Physiol Plant 133 (3) pp. 557-565; PMID 18419738
  15. Foyer C.H. und Noctor G. (2003): Redox sensing and signalling associated with reactive oxygen in chloroplasts, peroxisomes and mitochondria. In: Physiol Plant 119 (3) pp. 355-364
  16. Triantaphylidès C., Havaux M. (2009): Singlet oxygen in plants: production, detoxification and signaling. In: Trends Plant Sci 14 (4) pp. 219-228; PMID 19303348
  17. Foyer C.H., Noctor G., Buchanan B.B., Dietz K.J., Pfannschmidt T. (2009): Redox Regulation in Photosynthetic Organisms: Signaling, Acclimation, and Practical Implications. In: Antioxid Redox Signal 11 (4) pp. 861-905; PMID 19239350
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  19. Soriano G.M., Ponamarev M.V., Piskorowski R.A., Cramer W.A. (1998): Identification of the basic residues of cytochrome f responsible for electrostatic docking interactions with plastocyanin in vitro: relevance to the electron transfer reaction in vivo. In: Biochemistry 37 (43) pp. 15120-15128; PMID 9790675
  20. ↑ Hervás M., Navarro J.A., Molina-Heredia F.P., De La Rosa M.A. (1998): The reaction mechanism of Photosystem I reduction by plastocyanin and cytochrome c 6 follows two different kinetic models in the cyanobacterium Pseudanabaena sp. PCC 6903. In: Photosynth Res 57 (1) pp. 93-100
  21. Drepper F., Hippler M., Nitschke W., Haehnel W. (1996): Binding dynamics and electron transfer between plastocyanin and photosystem I. In: Biochemistry 35 (4) pp. 1282-1295; PMID 8573585
  22. Sommer F., Drepper F., Hippler M. (2002): The Luminal Helix l of PsaB Is Essential for Recognition of Plastocyanin or Cytochrome c6 and Fast Electron Transfer to Photosystem I in Chlamydomonas reinhardtii. In: J Biol Chem 277 (8) pp. 6573-6581; PMID 11744732
  23. Sommer F., Drepper F., Haehnel W., Hippler M. (2004): The Hydrophobic Recognition Site Formed by Residues PsaA-Trp651 and PsaB-Trp627 of Photosystem I in Chlamydomonas reinhardtii Confers Distinct Selectivity for Binding of Plastocyanin and Cytochrome c6. In: J Biol Chem 279 (19) pp. 20009-20017; PMID 14996834
  24. ↑ Fromme P. (2003): Structure and function of photosystem I: interaction with its soluble electron carriers and external antenna systems. In: FEBS Lett 555 (1) pp. 40-44; PMID 14630316

Siehe auch Bearbeiten

Commons: Plastocyanin – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
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Plastocyanin manchmal auch als Plastocyan 2 bezeichnet ist ein kleines Kupferprotein in Algen grunen Pflanzen und einigen Cyanobakterien das eine wichtige Rolle bei der Photosynthese spielt Es transportiert Elektronen von dem Cytochrom b6f Komplex zum Photosystem I In Eukaryoten ist Plastocyanin im Lumen der Thylakoide lokalisiert 3 Plastocyanin Spinacia oleracea Bandermodell des Plastocyanin aus dem Spinat nach PDB 1AG6Vorhandene Strukturdaten 1B3I 1BAW 2Q5B 3BQV 3PCY 4PCY 5PCY 6PCY 7PCY 9PCYMasse Lange Primarstruktur 99 Aminosauren 10 4 kDa Spinat Kofaktor KupferionIsoformen PET1 PET2 in A thalianaBezeichnerGen Name n PETEExterne IDs UniProt P00289VorkommenUbergeordnetes Taxon Pflanzen CyanobakterienDas Kupferion in Plastocyanin ist durch vier hochkonservierte Aminosauren komplexiert Diese sind L Histidin 37 und 86 L Cystein 84 sowie L Methionin 92 1 Plastocyanin gehort zu den blauen Kupferproteinen die in Pflanzen Archaeen und Bakterien vorkommen 4 5 Inhaltsverzeichnis 1 Struktur 2 Funktion 3 Expression und Topogenese 3 1 Regulation der petE Expression 4 Interaktion mit den Photosynthesekomplexen 5 Literatur 6 Einzelnachweise 7 Siehe auchStruktur BearbeitenPlastocyanin ist in Spinat und den meisten anderen Organismen in seiner reifen Form 10 5 kDa schwer sowie aus 99 Aminosauren aufgebaut Es bindet als Kofaktor koordinativ ein Kupferatom welches durch Elektronenaufnahme zwischen den Oxidationsstufen CuII und CuI wechselt 1 Das Protein kann also nur ein Elektron aufnehmen und wieder abgeben Die Tertiarstruktur des Proteins ist ein b barrel Funktion BearbeitenDie Lichtreaktion der Photosynthese ist eine Abfolge von Elektronenubergangen die bei Pflanzen in den Thylakoiden der Chloroplasten stattfindet Der Proteinkomplex Photosystem II gewinnt unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser Die Elektronen werden zunachst auf das kleine Molekul Plastochinon und dann uber den Cytochrom b6f Komplex auf Plastocyanin und schliesslich uber das Photosystem I auf NADP ubertragen Plastocyanin ist ein loslicher Elektronentrager der im Lumen des Thylakoiden diffundiert Das Elektron wird von Cytochrom f eine Untereinheit des Cytochrom b6f Komplexes direkt auf Plastocyanin ubertragen 6 In einigen Cyanobakterien und Algen wird Plastocyanin durch das kleine eisenhaltige Protein Cytochrom c6 ersetzt Plastocyanin und Cytochrom c6 interagieren direkt mit Photosystem I und reduzieren dessen photooxidiertes Reaktionszentrum P700 7 8 Expression und Topogenese BearbeitenPlastocyanin wird bei Pflanzen und Grunalgen im Kern von dem Gen petE kodiert dessen cytosolisch translatiertes Produkt ein Prapro Apoprotein mit N terminalem Transitpeptid ist welches nach dem Import in den Chloroplasten durch eine Peptidase abgespalten wird 9 Diese Zwischenform wird dann uber den SecA Transportweg in das Thylakoidlumen befordert wo es das Kupferatom bindet 10 Regulation der petE Expression Bearbeiten Die petE Genexpression wird teils durch den zellularen Zuckerstatus reguliert sugar sensing so wird die Expression bei Akkumulation von Zuckern gehemmt 11 12 Des Weiteren reprimiert auch eine Reduktion des Plastochinon Pools und des Thioredoxin Systems sowie die Qualitat des eingestrahlten Lichts bzw ein Wechsel von praferentiell Photosystem II anregendem Licht zu Photosystem I anregendem Licht die petE Expression 13 14 Daneben wird die petE Expression durch die Anwesenheit reaktiver Sauerstoffspezies unterdruckt 15 Dafur sind retrograde Signalwege erforderlich die die Genexpression kernkodierter Gene in Abhangigkeit von plastidaren Signalen regulieren 16 17 Bei den erwahnten Untersuchungen wurde allerdings nur die petE Genexpression und nicht die Akkumulation des Proteins analysiert die nicht zwangslaufig ubereinstimmen mussen Interaktion mit den Photosynthesekomplexen BearbeitenPlastocyanin bildet mit Cytochrom f einen festen Ubergangskomplex wodurch eine sehr schnelle Elektronenubergabe innerhalb von 35 bis 350 µs ermoglicht wird 18 Arginine und Lysine in der Region zwischen der grossen und kleinen Domane von Cytochrom f binden Plastocyanin moglicherweise uber elektrostatische Krafte 18 19 Das reduzierte Plastocyanin interagiert in hoheren Pflanzen direkt mit Photosystem I und bildet mit ihm einen Ubergangskomplex Daraufhin durchlauft der Komplex eine Konformationsanderung und ein Elektron wird an P700 weitergegeben 20 Die Elektronenubergabe von Plastocyanin an P700 ist mit einer Dauer von 10 bis 20 µs schnell 18 da reduziertes Plastocyanin starker gebunden wird als oxidiertes Plastocyanin 21 In den Kristallstrukturen von Photosystem I 7 ist eine flache Region auf der Lumenseite des Photosystems zu erkennen die wahrscheinlich die Bindestelle fur Plastocyanin ist Luminale Schleifen von PsaA und PsaB tragen zur effizienten Bindung von Plastocyanin bei 22 23 In Pflanzen wird des Weiteren durch zusatzliche Aminosauren am N Terminus von PsaF eine sehr viel festere Plastocyanin Bindung erreicht als in den meisten Cyanobakterien 8 bei diesen interagiert Plastocyanin durch Kollision und nicht spezifisch mit Photosystem I die gemessenen Transfergeschwindigkeiten sind hier bis zu zwei Grossenordnungen kleiner 24 20 Allerdings formiert sich in Cyanobakterien ein fester Ubergangskomplex zwischen Photosystem I und dem alternativen Elektronentrager Cytochrom c6 24 Literatur BearbeitenHans Walter Heldt und Fiona Heldt 1999 Pflanzenbiochemie Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg K Sigfridsson 1998 Plastocyanin an electron transfer protein In Photosynth Res 57 1 pp 1 28 doi 10 1023 A 1006067631076 G S Singhal G Renger und S K Sopory 1999 Concepts in Photobiology Photosynthesis and Photomorphogenesis Springer Einzelnachweise Bearbeiten a b Y Xue M Okvist O Hansson S Young Crystal structure of spinach plastocyanin at 1 7 A resolution In Protein science a publication of the Protein Society Band 7 Nummer 10 Oktober 1998 S 2099 2105 doi 10 1002 pro 5560071006 PMID 9792096 PMC 2143848 freier Volltext Peter Schopfer und Axel Brennicke Pflanzenphysiologie Elsevier Munchen 2006 ISBN 978 3 8274 1561 5 S 189 UniProt P00289 Interpro Plastocyanin PROSITE documentation PDOC00174 Type 1 blue copper proteins Swiss Institute of Bioinformatics SIB abgerufen am 12 August 2011 englisch Sato K Kohzuma T Dennison C 2003 Active site structure and electron transfer reactivity of plastocyanins In JACS vol 125 8 pp 2101 2112 PMID 12590538 a b Jordan P Fromme P Witt H T Klukas O Saenger W Krauss N 2001 Three dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2 5A resolution In Nature 411 6840 pp 909 917 PMID 11418848 a b Ben Shem A Frolow F Nelson N 2003 Crystal structure of plant photosystem I Nature 426 6967 pp 630 635 PMID 14668855 Rother C Jansen T Tyagi A Tittgen J Herrmann R G 1986 Plastocyanin is encoded by an uninterrupted nuclear gene in spinach In Curr Genet 11 3 pp 171 176 PMID 2834087 Li H H Quinn J Culler D Girard Bascou J Merchant S 1996 Molecular genetic analysis of plastocyanin biosynthesis in 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