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Cytochrom b6f Komplex Der auch Plastochinol Plastocyanin Oxidoreduktase ist ein Proteinkomplex der in die Thylakoidmembr

Cytochrom-b6f-Komplex

Der Cytochrom-b6f-Komplex (auch Plastochinol-Plastocyanin-Oxidoreduktase) ist ein Proteinkomplex, der in die Thylakoidmembran von Pflanzen, Algen und Cyanobakterien eingebettet ist. Neben dem Photosystem II und dem Photosystem I ist er einer der zentralen Proteinkomplexe der oxygenen Photosynthese. Er hat die Aufgabe, Elektronen von membrangebundenem Plastochinon auf lösliches Plastocyanin bzw. Cytochrom c6 zu übertragen und Protonen vom Stroma ins Lumen zu „pumpen“. Seine Funktion ähnelt somit dem Cytochrom-bc1-Komplex.

Cytochrom-b6f-Komplex aus Chlamydomanas reinhardtii (1q90). Die Grenzen der Lipiddoppelmembran sind rot (luminale Seite) und blau (stromale Seite) eingezeichnet.

Struktur Bearbeiten

Der funktionale Komplex ist ein Homo-Dimer von etwa 220 kDa, dessen zwei Monomere aus jeweils neun Untereinheiten aufgebaut sind. In Pflanzen sind die drei Untereinheiten PetC, PetM, Ferredoxin-NADP+-Reduktase/petH auf dem Kerngenom und die sechs Untereinheiten PetA, PetB, PetD, PetN, PetG und PetL auf dem Plastidengenom codiert. Das Monomer enthält sieben Kofaktoren: Ein Chlorophyll-a-Molekül, ein β-Carotin, ein Eisen-Schwefel-Cluster, das Häm des Cytochrom f, und die drei Hämgruppen des Cytochrom b6 (Häm bn, bp und x).

PetC, nach seinem Entdecker John S. Rieske auch Rieske-Protein genannt, zählt zu den kerncodierten Untereinheiten und enthält einen 2-Eisen-2-Schwefel-Cluster. Es ist wichtig für die Stabilität des Dimers, da dessen transmembrane Helix mit der Helix des jeweils anderen Monomers interagiert. Die Rolle der kerncodierten Untereinheit PetM ist bislang nicht bekannt. Die dritte kerncodierte Untereinheit ist die Ferredoxin-NADP+-Reduktase (FNR, codiert durch das Gen petH), die auf der Stromaseite des Komplexes lokalisiert ist.

Die drei plastomcodierten Untereinheiten PetA (Cytochrom f), PetB (Cytochrom b6), PetD (Untereinheit IV) sind zusammen mit dem Rieske-Protein am linearen Elektronentransport beteiligt und essentiell für Zusammenbau, Stabilität und Funktion des Komplexes. Cytochrom f enthält ein Cytochrom des c-Typs, das Häm wird also kovalent über Thioetherbindungen von zwei Cysteinresten gebunden. Die b6-Untereinheit des Komplexes enthält zwei Cytochrome des b-Typs, die nach ihrer relativen Orientierung zum elektronegativen Lumen bzw. elektropositiven Stroma Cytochrom bn und Cytochrom bp (auch entsprechend ihrem Redoxpotential Cytochrom bL von engl. low und bH von high) genannt werden. Die beiden Häme werden durch zwei Histidine nicht-kovalent gebunden. Die Bindung erfolgt wahrscheinlich spontan. Die Funktion des dritten Häms ("Häm x" oder "Häm cn") ist unbekannt.

Die drei kleinen plastomcodierten Untereinheiten PetN, PetG und PetL sind an der Peripherie des Komplexes lokalisiert und vermutlich an einer Interaktion mit den anderen Photosynthesekomplexen beteiligt. PetN und PetG scheinen essentiell zu sein, da ihr Ausschalten in Chlamydomonas und Tabak zum Verlust des Komplexes führt. In höheren Pflanzen existiert somit nur eine einzige nicht-essentielle Untereinheit, nämlich PetL. In Chlamydomonas dagegen führt ein Ausschalten von PetL zu einer Destabilisierung des Komplexes, wodurch der Komplexgehalt stark vermindert wird. Das Cyanobakterium Synechocystis besitzt derweil einen funktionalen Cytochrom-b6-Komplex ohne PetL.

Funktion Bearbeiten

Die Lichtreaktion der Photosynthese ist eine Abfolge von Elektronenübergängen, die bei Pflanzen in den Thylakoiden der grünen Chloroplasten stattfindet. Während des linearen Elektronentransports gewinnt Photosystem II unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser. Die Elektronen werden zunächst auf das membrangebundene Molekül Plastochinon (PQH2), und dann über den Cytochrom-b6f-Komplex auf Plastocyanin (PC) und schließlich über das Photosystem I auf NADP+ übertragen. Der Komplex nimmt eine zentrale Rolle in der Elektronentransportkette der oxygenen Photosynthese ein, da die Oxidation von Plastochinol der langsamste und somit ratenlimitierende Schritt des linearen Elektronentransports ist.

Durch Photosystem II reduziertes PQH2 diffundiert in der Thylakoidmembran zum QO-Zentrum des Cytochrom-b6f-Komplexes. Dieser vermittelt zwei aufeinanderfolgende Elektronenübergänge. Das erste Elektron wird PQH2 durch das Rieske-Protein, ein 2-Eisen-2-Schwefel-Protein, entzogen. Dadurch entsteht ein Semichinon-Radikal PQH•−. Die Cytochrome bn und bp der b-Untereinheit übertragen das zweite Elektron vom PQH•− auf ein oxidiertes Plastochinon (PQ), welches dann durch H+ aus dem Stroma protoniert wird und somit maßgeblich zum Aufbau der thylakoidalen Protonengradienten beiträgt (Q-Zyklus). Die PQH2-Oxidation ist mit einer Dauer von etwa 5 ms relativ langsam und so der ratenlimitierende Schritt der Elektronentransportkette. Begründet ist dies wahrscheinlich in der notwendigen Konformationsänderung des Rieske-Proteins und der eingeschränkten Diffusion des PQH2 zum QO-Zentrum des Komplexes, das sich in einer tief eingesenkten Tasche befindet.

Das Elektron wird vom Rieske-Protein über die Cytochrom-f-Untereinheit direkt auf das luminale, lösliche Protein Plastocyanin übertragen. In einigen Algen und Cyanobakterien geschieht die Übertragung mitunter auf den alternativen, löslichen Elektronenträger Cytochrom c6.

In Summa wird PQH2 zu PQ reoxidiert, ein Elektron wird im Q-Zyklus wiederverwendet und ein Elektron wird schließlich auf Plastocyanin, das jeweils ein Elektron aufnehmen kann, übertragen. Bei dieser Weitergabe wird außerdem pro Elektron ein Proton aus dem Stroma der Chloroplasten in das Thylakoidlumen transloziert.

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. Whitelegge, J.P., et al. (2002): Full subunit coverage liquid chromatography electrospray ionization mass spectrometry (LCMS+) of an oligomeric membrane protein: cytochrome b(6)f complex from spinach and the cyanobacterium Mastigocladus laminosus. In: Mol Cell Proteomics 1(10): S. 816–827; PMID 12438564
  2. Rieske, JS., Maclennan, DH. und Coleman, R. (1964): Isolation and properties of an iron-protein from the (reduced coenzyme Q)-cytochrome C reductase complex of the respiratory chain. In: Biochemical and Biophysical Research Communications 15(4); 338–344; doi:10.1016/0006-291X(64)90171-8
  3. Hauska, G., Schütz, M., Büttner, M. (1996): The Cytochrome b6f Complex – Composition, Structure and Function. In: Oxygenic Photosynthesis: The Light Reaction, ed. O.D.R.a.Y. C.F., Kluwer Academic Publisher.
  4. Maiwald, D., et al. (2003): Knock-out of the genes coding for the Rieske protein and the ATP- synthase delta-subunit of Arabidopsis. Effects on photosynthesis, thylakoid protein composition, and nuclear chloroplast gene expression. In: Plant Physiol 133(1); S. 191–202; PMID 12970486
  5. ↑ Baniulis et al. (2008): Structure-function of the cytochrome b6f complex. In: Photochem Photobiol 84 (6) pp. 1349–1358, PMID 19067956
  6. Hager, M., et al. (1999): Targeted inactivation of the smallest plastid genome-encoded open reading frame reveals a novel and essential subunit of the cytochrome b(6)f complex. In: Embo J, 18(21); S. 5834–5842; PMID 10545095
  7. Berthold, D.A., C.L. Schmidt, und R. Malkin (1995): The deletion of petG in Chlamydomonas reinhardtii disrupts the cytochrome bf complex. In: J Biol Chem, 270(49); S. 29293–29298; PMID 7493961
  8. Schwenkert, S., et al. (2007): Role of the low-molecular-weight subunits PetL, PetG, and PetN in assembly, stability, and dimerization of the cytochrome b6f complex in tobacco. In: Plant Physiol 144(4); S. 1924–1935; PMID 17556510
  9. Fiebig, A., S. Stegemann, and R. Bock (2004): Rapid evolution of RNA editing sites in a small non-essential plastid gene. In: Nucleic Acids Research 32(12); S. 3615–3622; PMID 15240834
  10. Takahashi, Y., et al.(1996): The chloroplast ycf7 (petL) open reading frame of Chlamydomonas reinhardtii encodes a small functionally important subunit of the cytochrome b6f complex. In: Embo J 15(14); S. 3498–3506; PMID 8670852
  11. Kaneko, T., et al. (1996): Sequence analysis of the genome of the unicellular cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC6803. II. Sequence determination of the entire genome and assignment of potential protein-coding regions. In: DNA Res 3(3); S. 109–136; PMID 8905231
  12. Mitchell (1975): Protonmotive redox mechanism of Cytochrome-b-c1 complex in respiratory-chain – protonmotive ubiquinone cycle. In: FEBS Lett 56 (1); 1–6; PMID 239860
  13. Haehnel (1984): Photosynthetic Electron Transport in Higher Plants. In: Annu Rev Plant Biol 35; 659–693; doi:10.1146/annurev.pp.35.060184.003303
  14. Hope (2000): Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms. In: Biochim Biophys Acta 1456 (1) pp. 5–26; PMID 10611452
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Der Cytochrom b6f Komplex auch Plastochinol Plastocyanin Oxidoreduktase ist ein Proteinkomplex der in die Thylakoidmembran von Pflanzen Algen und Cyanobakterien eingebettet ist Neben dem Photosystem II und dem Photosystem I ist er einer der zentralen Proteinkomplexe der oxygenen Photosynthese Er hat die Aufgabe Elektronen von membrangebundenem Plastochinon auf losliches Plastocyanin bzw Cytochrom c6 zu ubertragen und Protonen vom Stroma ins Lumen zu pumpen Seine Funktion ahnelt somit dem Cytochrom bc1 Komplex Cytochrom b6f Komplex aus Chlamydomanas reinhardtii 1q90 Die Grenzen der Lipiddoppelmembran sind rot luminale Seite und blau stromale Seite eingezeichnet Struktur BearbeitenDer funktionale Komplex ist ein Homo Dimer von etwa 220 kDa dessen zwei Monomere aus jeweils neun Untereinheiten aufgebaut sind In Pflanzen sind die drei Untereinheiten PetC PetM Ferredoxin NADP Reduktase petH auf dem Kerngenom und die sechs Untereinheiten PetA PetB PetD PetN PetG und PetL auf dem Plastidengenom codiert 1 Das Monomer enthalt sieben Kofaktoren Ein Chlorophyll a Molekul ein b Carotin ein Eisen Schwefel Cluster das Ham des Cytochrom f und die drei Hamgruppen des Cytochrom b6 Ham bn bp und x PetC nach seinem Entdecker John S Rieske auch Rieske Protein genannt 2 zahlt zu den kerncodierten Untereinheiten und enthalt einen 2 Eisen 2 Schwefel Cluster Es ist wichtig fur die Stabilitat des Dimers da dessen transmembrane Helix mit der Helix des jeweils anderen Monomers interagiert 3 4 Die Rolle der kerncodierten Untereinheit PetM ist bislang nicht bekannt Die dritte kerncodierte Untereinheit ist die Ferredoxin NADP Reduktase FNR codiert durch das Gen petH die auf der Stromaseite des Komplexes lokalisiert ist Die drei plastomcodierten Untereinheiten PetA Cytochrom f PetB Cytochrom b6 PetD Untereinheit IV sind zusammen mit dem Rieske Protein am linearen Elektronentransport beteiligt und essentiell fur Zusammenbau Stabilitat und Funktion des Komplexes Cytochrom f enthalt ein Cytochrom des c Typs das Ham wird also kovalent uber Thioetherbindungen von zwei Cysteinresten gebunden Die b6 Untereinheit des Komplexes enthalt zwei Cytochrome des b Typs die nach ihrer relativen Orientierung zum elektronegativen Lumen bzw elektropositiven Stroma Cytochrom bn und Cytochrom bp auch entsprechend ihrem Redoxpotential Cytochrom bL von engl low und bH von high genannt werden Die beiden Hame werden durch zwei Histidine nicht kovalent gebunden Die Bindung erfolgt wahrscheinlich spontan 5 Die Funktion des dritten Hams Ham x oder Ham cn ist unbekannt Die drei kleinen plastomcodierten Untereinheiten PetN PetG und PetL sind an der Peripherie des Komplexes lokalisiert und vermutlich an einer Interaktion mit den anderen Photosynthesekomplexen beteiligt PetN und PetG scheinen essentiell zu sein da ihr Ausschalten in Chlamydomonas und Tabak zum Verlust des Komplexes fuhrt 6 7 8 In hoheren Pflanzen existiert somit nur eine einzige nicht essentielle Untereinheit namlich PetL 9 In Chlamydomonas dagegen fuhrt ein Ausschalten von PetL zu einer Destabilisierung des Komplexes wodurch der Komplexgehalt stark vermindert wird 10 Das Cyanobakterium Synechocystis besitzt derweil einen funktionalen Cytochrom b6 Komplex ohne PetL 11 Funktion BearbeitenDie Lichtreaktion der Photosynthese ist eine Abfolge von Elektronenubergangen die bei Pflanzen in den Thylakoiden der grunen Chloroplasten stattfindet Wahrend des linearen Elektronentransports gewinnt Photosystem II unter der Nutzung von Lichtenergie Elektronen aus Wasser Die Elektronen werden zunachst auf das membrangebundene Molekul Plastochinon PQH2 und dann uber den Cytochrom b6f Komplex auf Plastocyanin PC und schliesslich uber das Photosystem I auf NADP ubertragen Der Komplex nimmt eine zentrale Rolle in der Elektronentransportkette der oxygenen Photosynthese ein da die Oxidation von Plastochinol der langsamste und somit ratenlimitierende Schritt des linearen Elektronentransports ist Durch Photosystem II reduziertes PQH2 diffundiert in der Thylakoidmembran zum QO Zentrum des Cytochrom b6f Komplexes Dieser vermittelt zwei aufeinanderfolgende Elektronenubergange Das erste Elektron wird PQH2 durch das Rieske Protein ein 2 Eisen 2 Schwefel Protein entzogen Dadurch entsteht ein Semichinon Radikal PQH Die Cytochrome bn und bp der b Untereinheit ubertragen das zweite Elektron vom PQH auf ein oxidiertes Plastochinon PQ welches dann durch H aus dem Stroma protoniert wird und somit massgeblich zum Aufbau der thylakoidalen Protonengradienten beitragt Q Zyklus 5 12 Die PQH2 Oxidation ist mit einer Dauer von etwa 5 ms relativ langsam und so der ratenlimitierende Schritt der Elektronentransportkette 13 5 14 Begrundet ist dies wahrscheinlich in der notwendigen Konformationsanderung des Rieske Proteins und der eingeschrankten Diffusion des PQH2 zum QO Zentrum des Komplexes das sich in einer tief eingesenkten Tasche befindet 5 Das Elektron wird vom Rieske Protein uber die Cytochrom f Untereinheit direkt auf das luminale losliche Protein Plastocyanin ubertragen In einigen Algen und Cyanobakterien geschieht die Ubertragung mitunter auf den alternativen loslichen Elektronentrager Cytochrom c6 In Summa wird PQH2 zu PQ reoxidiert ein Elektron wird im Q Zyklus wiederverwendet und ein Elektron wird schliesslich auf Plastocyanin das jeweils ein Elektron aufnehmen kann ubertragen Bei dieser Weitergabe wird ausserdem pro Elektron ein Proton aus dem Stroma der Chloroplasten in das Thylakoidlumen transloziert Einzelnachweise Bearbeiten Whitelegge J P et al 2002 Full subunit coverage liquid chromatography electrospray ionization mass spectrometry LCMS of an oligomeric membrane protein cytochrome b 6 f complex from spinach and the cyanobacterium Mastigocladus laminosus In Mol Cell Proteomics 1 10 S 816 827 PMID 12438564 Rieske JS Maclennan DH und Coleman R 1964 Isolation and properties of an iron protein from the reduced coenzyme Q cytochrome C reductase complex of the respiratory chain In Biochemical and Biophysical Research Communications 15 4 338 344 doi 10 1016 0006 291X 64 90171 8 Hauska G Schutz M Buttner M 1996 The Cytochrome b6f Complex Composition Structure and Function In Oxygenic Photosynthesis The Light Reaction ed O D R a Y C F Kluwer Academic Publisher Maiwald D et al 2003 Knock out of the genes coding for the Rieske protein and the ATP synthase delta subunit of Arabidopsis Effects on photosynthesis thylakoid protein composition and nuclear chloroplast gene expression In Plant Physiol 133 1 S 191 202 PMID 12970486 a b c d Baniulis et al 2008 Structure function of the cytochrome b6f complex In Photochem Photobiol 84 6 pp 1349 1358 PMID 19067956 Hager M et al 1999 Targeted inactivation of the smallest plastid genome encoded open reading frame reveals a novel and essential subunit of the cytochrome b 6 f complex In Embo J 18 21 S 5834 5842 PMID 10545095 Berthold D A C L Schmidt und R Malkin 1995 The deletion of petG in Chlamydomonas reinhardtii disrupts the cytochrome bf complex In J Biol Chem 270 49 S 29293 29298 PMID 7493961 Schwenkert S et al 2007 Role of the low molecular weight subunits PetL PetG and PetN in assembly stability and dimerization of the cytochrome b6f complex in tobacco In Plant Physiol 144 4 S 1924 1935 PMID 17556510 Fiebig A S Stegemann and R Bock 2004 Rapid evolution of RNA editing sites in a small non essential plastid gene In Nucleic Acids Research 32 12 S 3615 3622 PMID 15240834 Takahashi Y et al 1996 The chloroplast ycf7 petL open reading frame of Chlamydomonas reinhardtii encodes a small functionally important subunit of the cytochrome b6f complex In Embo J 15 14 S 3498 3506 PMID 8670852 Kaneko T et al 1996 Sequence analysis of the genome of the unicellular cyanobacterium Synechocystis sp strain PCC6803 II Sequence determination of the entire genome and assignment of potential protein coding regions In DNA Res 3 3 S 109 136 PMID 8905231 Mitchell 1975 Protonmotive redox mechanism of Cytochrome b c1 complex in respiratory chain protonmotive ubiquinone cycle In FEBS Lett 56 1 1 6 PMID 239860 Haehnel 1984 Photosynthetic Electron Transport in Higher Plants In Annu Rev Plant Biol 35 659 693 doi 10 1146 annurev pp 35 060184 003303 Hope 2000 Electron transfers amongst cytochrome f plastocyanin and photosystem I kinetics and mechanisms In Biochim Biophys Acta 1456 1 pp 5 26 PMID 10611452 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Cytochrom b6f Komplex amp oldid 215957394