www.wikidata.de-de.nina.az

Opioidpeptid e sind kurzkettige Peptide die die natürlichen Bindungspartner Liganden der Opioidrezeptoren darstellen 1 I

Opioidpeptid

Opioidpeptide sind kurzkettige Peptide, die die natürlichen Bindungspartner (Liganden) der Opioidrezeptoren darstellen.

Aufbau und Wirkungsweise Bearbeiten

Die chemische Struktur der Opioidpeptide ist recht unterschiedlich. Die Peptidketten bestehen aus fünf (Enkephaline) bis 31 Aminosäuren (beta-Endorphin). Die gefalteten Strukturen haben eine große Ähnlichkeit mit dem Opiumalkaloid Morphin. Der endständige Parahydroxyphenylrest des Tyrosins ist beispielsweise dem aromatischen Ring des Morphins ähnlich. Die Aminosäuresequenzen der Opioidpeptide wechselwirken mit den gleichen Rezeptoren wie die exogenen Opiumalkaloide. Ein wesentlicher Unterschied ist, dass die endogenen Opioidpeptide sofort nach ihrer Synthese wieder durch Aminopeptidasen abgebaut werden. Tachyphylaxie und Abhängigkeitsentwicklung werden so verhindert. Die Opioidpeptide binden an den µ1-Opioidrezeptor.

Opioidpeptide sind in eine Vielzahl von biologischen Prozessen als Transmitter involviert. Allein oder zusammen mit anderen Transmittersystemen steuern sie physiologische Prozesse.

Einteilung der Opioidpeptide Bearbeiten

Es gibt drei Hauptfamilien endogener Opioidpeptide: die Enkephaline, die Endorphine und die Dynorphine. Diese drei Opioidpeptide werden beim Menschen von drei homologen Genen kodiert. Jedes dieser Gene kodiert ein großes Protein, das in kleinere Einheiten – die eigentlichen Opioidpeptide – zerlegt wird.

Über die Nahrung nimmt der Mensch weitere Opioidpeptide – sogenannte Exorphine – auf, die im Körper zu Opioidpeptiden abgebaut werden. Dies sind unter anderem:

Inzwischen gibt es auch eine Reihe von synthetischen Opioidpeptiden wie etwa DAMGO ([D-Ala2, N-MePhe4, Gly-ol]-Enkephalin) oder DADLE ([D-Ala2,Leu5]-Enkephalin).

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ E. Freye: Opioide in der Medizin. Springer, 2004, ISBN 3-540-40812-6.

Literatur Bearbeiten

  • W. Straßburger, E. Friderichs: Ironman, Muttermilch und Krötenhaut: Opioidpeptide. In: Pharmazie in unserer Zeit, 31/2002, S. 52–8.
  • E. Oberdisse: Pharmakologie und Toxikologie. Springer, 2001, ISBN 3-540-41993-4.
  • L. S. Tseng: The Pharmacology of Opioid Peptides. Amsterdam 1995.
wikipedia, wiki, deutsches, deutschland, buch, bücher, bibliothek artikel lesen, herunterladen kostenlos kostenloser herunterladen, MP3, Video, MP4, 3GP, JPG, JPEG, GIF, PNG, Bild, Musik, Lied, Film, Buch, Spiel, Spiele
Veröffentlichungsdatum:
Opioidpeptide sind kurzkettige Peptide die die naturlichen Bindungspartner Liganden der Opioidrezeptoren darstellen 1 Inhaltsverzeichnis 1 Aufbau und Wirkungsweise 2 Einteilung der Opioidpeptide 3 Einzelnachweise 4 LiteraturAufbau und Wirkungsweise BearbeitenDie chemische Struktur der Opioidpeptide ist recht unterschiedlich Die Peptidketten bestehen aus funf Enkephaline bis 31 Aminosauren beta Endorphin Die gefalteten Strukturen haben eine grosse Ahnlichkeit mit dem Opiumalkaloid Morphin Der endstandige Parahydroxyphenylrest des Tyrosins ist beispielsweise dem aromatischen Ring des Morphins ahnlich Die Aminosauresequenzen der Opioidpeptide wechselwirken mit den gleichen Rezeptoren wie die exogenen Opiumalkaloide Ein wesentlicher Unterschied ist dass die endogenen Opioidpeptide sofort nach ihrer Synthese wieder durch Aminopeptidasen abgebaut werden Tachyphylaxie und Abhangigkeitsentwicklung werden so verhindert 1 Die Opioidpeptide binden an den µ1 Opioidrezeptor Opioidpeptide sind in eine Vielzahl von biologischen Prozessen als Transmitter involviert Allein oder zusammen mit anderen Transmittersystemen steuern sie physiologische Prozesse Einteilung der Opioidpeptide BearbeitenEs gibt drei Hauptfamilien endogener Opioidpeptide die Enkephaline die Endorphine und die Dynorphine Diese drei Opioidpeptide werden beim Menschen von drei homologen Genen kodiert Jedes dieser Gene kodiert ein grosses Protein das in kleinere Einheiten die eigentlichen Opioidpeptide zerlegt wird Proopiomelanocortin wird in beta Endorphin und Met Enkephalin zerlegt Proenkephalin A wird in verschiedene Enkephaline zerlegt Proenkephalin B wird in Dynorphine zerlegtUber die Nahrung nimmt der Mensch weitere Opioidpeptide sogenannte Exorphine auf die im Korper zu Opioidpeptiden abgebaut werden Dies sind unter anderem Casomorphin bei der Verdauung von Milchprodukten Gluten Exorphine wie beispielsweise Gliadorphin Rubiscolin bei der Verdauung von Spinatblattern Inzwischen gibt es auch eine Reihe von synthetischen Opioidpeptiden wie etwa DAMGO D Ala2 N MePhe4 Gly ol Enkephalin oder DADLE D Ala2 Leu5 Enkephalin Einzelnachweise Bearbeiten a b E Freye Opioide in der Medizin Springer 2004 ISBN 3 540 40812 6 Literatur BearbeitenW Strassburger E Friderichs Ironman Muttermilch und Krotenhaut Opioidpeptide In Pharmazie in unserer Zeit 31 2002 S 52 8 E Oberdisse Pharmakologie und Toxikologie Springer 2001 ISBN 3 540 41993 4 L S Tseng The Pharmacology of Opioid Peptides Amsterdam 1995 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Opioidpeptid amp oldid 205498048