Mitochondriales Ribosom

Das mitochondriale Ribosom, auch Mitoribosom, ist das Ribosom der Mitochondrien in Eukaryoten. Es dient der Proteinbiosynthese einiger mitochondrialer Proteine.

Schematischer Aufbau des Mitochondriums

Eigenschaften

Mitochondriale Ribosomen sind, wie ihre zytosolischen Gegenstücke, Ribonukleoproteine, besitzen aber im Vergleich einen höheren Proteinanteil. Während der RNA-Anteil in mitochondrialen Ribosomen bei etwa 30 % liegt, ist er bei zytosolischen Ribosomen von Eukaryoten bei 50 bis 60 % und bei bakteriellen Ribosomen 60 bis 70 %. Sie bestehen aus zwei Untereinheiten, der größeren mtLSU (mitochondrial large subunit, 39 S) und der kleineren mtSSU (mitochondrial small subunit, 28 S). Zusammen bilden sie das mitochondriale Ribosom mit 55 S. Die Verbindung beider Untereinheiten ist flexibler als bei anderen Ribosomen, wodurch mehr Konformationen ermöglicht werden.

Die kleine Untereinheit enthält 30 Proteine, die große Untereinheit 50. Die RNA der kleinen Untereinheit besteht aus etwa 955 Ribonukleotiden (12 S) und die große Untereinheit aus etwa 1571 Ribonukleotiden (16 S). Weiterhin wird noch eine tRNA gebunden. Das mitochondriale Ribosom von Säugern enthält 82 Proteine, von denen 39 keine Homologen in anderen Ribosomen besitzen. Etwa 25 % der mitochondrialen ribosomalen Proteine dienen dem mitochondrialen Ribosom zur Kompensation der im Vergleich zum Ribosom von Bakterien deutlich kürzeren RNA und fast alle Proteine davon sind im Vergleich zu ihren bakteriellen Homologen verlängert. Nicht alle kompensierenden zusätzlichen Proteine befinden sich dabei an der Stelle der RNA-Verkürzung.

Mitochondriale Translation

Während im Menschen über 1500 Proteine im Mitochondrium vorkommen (etwa 1000 in Hefen), sind nur 13 Proteine in der mtDNA codiert (8 in Hefen), während die übrigen Proteine über Signalsequenzen aus dem Zytosol über Tom und Tim importiert werden oder von Ribosomen im Zytosol erzeugt werden, die mit der äußeren mitochondrialen Membran verbunden sind. Alle mitochondrial codierten Proteine sind an der Elektronentransportkette der oxidativen Phosphorylierung beteiligt. Vier der fünf Proteinkomplexe daraus (I, III, IV, V) haben sowohl zytosolisch erzeugte als auch mitochondrial erzeugte Proteine.

Die mRNA im Mitochondrium, aus der an mitochondrialen Ribosomen Proteine erzeugt werden, enthält im Gegensatz zu mRNA an zytosolischen Ribosomen keine Shine-Dalgarno-Sequenz und keine Cap-Struktur. Der Mechanismus der Initiation der Translation am mitochondrialen Ribosom ist unbekannt.

Gendefekte

Defekte des mitochondrialen Ribosoms können zu verschiedenen Erkrankungen führen, z. B. Leigh-Syndrom, sensorineuraler Hörverlust, Enzephalomyopathie und hypertropher Kardiomyopathie.

Einzelnachweise

1. A. Amunts, A. Brown, J. Toots, S. H. Scheres, V. Ramakrishnan: Ribosome. The structure of the human mitochondrial ribosome. In: Science. Band 348, Nummer 6230, April 2015, S. 95–98, doi:10.1126/science.aaa1193, PMID 25838379, PMC 4501431 (freier Volltext).
2. P. S. Kaushal, M. R. Sharma, R. K. Agrawal: The 55S mammalian mitochondrial ribosome and its tRNA-exit region. In: Biochimie. Band 114, Juli 2015, S. 119–126, doi:10.1016/j.biochi.2015.03.013, PMID 25797916, PMC 4772884 (freier Volltext).
3. G. Gopisetty, R. Thangarajan: Mammalian mitochondrial ribosomal small subunit (MRPS) genes: A putative role in human disease. In: Gene. Band 589, Nummer 1, September 2016, S. 27–35, doi:10.1016/j.gene.2016.05.008, PMID 27170550.
4. B. J. Greber, P. Bieri, M. Leibundgut, A. Leitner, R. Aebersold, D. Boehringer, N. Ban: Ribosome. The complete structure of the 55S mammalian mitochondrial ribosome. In: Science. Band 348, Nummer 6232, April 2015, S. 303–308, doi:10.1126/science.aaa3872, PMID 25837512.
5. O. Rackham, A. Filipovska: Supernumerary proteins of mitochondrial ribosomes. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1840, Nummer 4, April 2014, S. 1227–1232, doi:10.1016/j.bbagen.2013.08.010, PMID 23958563.
6. D. De Silva, Y. T. Tu, A. Amunts, F. Fontanesi, A. Barrientos: Mitochondrial ribosome assembly in health and disease. In: Cell cycle (Georgetown, Tex.). Band 14, Nummer 14, 2015, S. 2226–2250, doi:10.1080/15384101.2015.1053672, PMID 26030272, PMC 4615001 (freier Volltext).
7. M. R. Sharma, E. C. Koc, P. P. Datta, T. M. Booth, L. L. Spremulli, R. K. Agrawal: Structure of the mammalian mitochondrial ribosome reveals an expanded functional role for its component proteins. In: Cell. Band 115, Nummer 1, Oktober 2003, S. 97–108, PMID 14532006.
8. C. Lesnik, A. Golani-Armon, Y. Arava: Localized translation near the mitochondrial outer membrane: An update. In: RNA biology. Band 12, Nummer 8, 2015, S. 801–809, doi:10.1080/15476286.2015.1058686, PMID 26151724, PMC 4615199 (freier Volltext).
9. H. Fraga, S. Ventura: Influence of Cytoplasmatic Folding on Mitochondrial Import. In: Current medicinal chemistry. Band 22, Nummer 19, 2015, S. 2349–2359, PMID 25760085.
10. L. S. Wenz,.. Opaliński, N. Wiedemann, T. Be: Cooperation of protein machineries in mitochondrial protein sorting. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1853, Nummer 5, Mai 2015, S. 1119–1129, doi:10.1016/j.bbamcr.2015.01.012, PMID 25633533.
11. Iain G. Johnston, Ben P. Williams: Evolutionary Inference across Eukaryotes Identifies Specific Pressures Favoring Mitochondrial Gene Retention. In: Cell Systems. 2. Jahrgang, 2016, ISSN 2405-4712, S. 101–111, doi:10.1016/j.cels.2016.01.013. 
12. N. Mai, Z. M. Chrzanowska-Lightowlers, R. N. Lightowlers: The process of mammalian mitochondrial protein synthesis. In: Cell and tissue research. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Juli 2016, doi:10.1007/s00441-016-2456-0, PMID 27411691.