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Leghämoglobin sind Globine die in den Stickstoff fixierenden Wurzelknöllchen der Hülsenfrüchtler Leguminosen vorkommen E

Leghämoglobin

Leghämoglobin sind Globine, die in den Stickstoff fixierenden Wurzelknöllchen der Hülsenfrüchtler (Leguminosen) vorkommen. Es werden mehrere paraloge Isoformen gebildet, die zwischen 145 und 150 Aminosäuren enthalten.

Bändermodell von Leghämoglobin a der Sojabohne (Glycine max), mit Häm als Kalotten, nach PDB 1FSL.

Funktion Bearbeiten

Infizieren Stickstoff fixierende Knöllchenbakterien eine Wurzel einer Pflanze, so regen sie diese dazu an, Leghämoglobin zu produzieren. Nicht infizierte Wurzelteile produzieren den Stoff nicht. Leghämoglobin ist evolutionsbiologisch sehr nahe verwandt mit Myoglobin und Hämoglobin und weist eine sehr ähnliche Tertiärstruktur auf. Es besitzt wie andere globuläre Hämproteine die Fähigkeit, Sauerstoff reversibel zu binden. Leghämoglobin sorgt dafür, dass in den Wurzelknöllchen eine sehr niedrige Konzentration an freiem Sauerstoff besteht. Dies ist essenziell wichtig für eine funktionierende Symbiose mit den Knöllchenbakterien. Der Nitrogenase-Komplex der Bakterien ist höchstgradig empfindlich gegenüber Sauerstoff, da dieser schon in geringen Konzentrationen den Komplex und somit die Stickstofffixierung inaktivieren kann.

Leghämoglobin hat eine ungefähr zehnmal so große Affinität zu Sauerstoff wie die β-Kette des menschlichen Hämoglobins. Dadurch ist die Sauerstoffkonzentration im pflanzlichen Gewebe und in den Bakterien niedrig genug, um die Nitrogenase nicht zu deaktivieren. Die Bakterien und das Pflanzengewebe können aber noch genug Sauerstoff für die Zellrespiration beziehen. Die Funktionsweise von Leghämoglobin ist somit direkt vergleichbar mit der des Hämoglobins.

Früher wurde angenommen, dass das gesamte Protein von der Pflanze synthetisiert wird. O’Brian et al. konnten jedoch zeigen, dass sowohl Pflanze als auch Bakterium an der Synthese des Proteins beteiligt sind. Die Pflanze produziert das Apoprotein, während das Bakterium das Häm synthetisiert. Andere Untersuchungen deuten sogar darauf hin, dass ein Teil des Globins von den Bakterien hergestellt wird.

Evolutionärer Stammbaum Bearbeiten

Analysen der Aminosäuren-Sequenz der Globine zeigt die Verwandtschaft von Leghämoglobin mit Myoglobin und Hämoglobin. Die erste Aufspaltung der Globine in die zwei Klassen Leghämoglobine und Hämoglobine fand vor etwa 800 Millionen Jahren statt.

 
 
 
 
Leghämoglobin
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Myoglobin
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Hämoglobin α
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Hämoglobin β
 

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. O’Brian MR, Kirshbom PM, Maier RJ, et al: Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules. In: PNAS. 84. Jahrgang, Nr. 23, 1987, S. 8390–8393, PMC 299548 (freier Volltext).
  2. Santana MA, Pihakaski-Maunsbach K, Sandal N,: Evidence that the plant host synthesizes the heme moiety of leghemoglobin in root nodules. In: Plant Physiol. 116. Jahrgang, Nr. 4, 1989, S. 1259–1269, PMC 35032 (freier Volltext).

Literatur Bearbeiten

  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemistry. 6th Edition Freeman, New York 2007. ISBN 0-7167-8724-5

Weblinks Bearbeiten

Commons: Leghämoglobin – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
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Leghamoglobin sind Globine die in den Stickstoff fixierenden Wurzelknollchen der Hulsenfruchtler Leguminosen vorkommen Es werden mehrere paraloge Isoformen gebildet die zwischen 145 und 150 Aminosauren enthalten Bandermodell von Leghamoglobin a der Sojabohne Glycine max mit Ham als Kalotten nach PDB 1FSL Inhaltsverzeichnis 1 Funktion 2 Evolutionarer Stammbaum 3 Einzelnachweise 4 Literatur 5 WeblinksFunktion BearbeitenInfizieren Stickstoff fixierende Knollchenbakterien eine Wurzel einer Pflanze so regen sie diese dazu an Leghamoglobin zu produzieren Nicht infizierte Wurzelteile produzieren den Stoff nicht Leghamoglobin ist evolutionsbiologisch sehr nahe verwandt mit Myoglobin und Hamoglobin und weist eine sehr ahnliche Tertiarstruktur auf Es besitzt wie andere globulare Hamproteine die Fahigkeit Sauerstoff reversibel zu binden Leghamoglobin sorgt dafur dass in den Wurzelknollchen eine sehr niedrige Konzentration an freiem Sauerstoff besteht Dies ist essenziell wichtig fur eine funktionierende Symbiose mit den Knollchenbakterien Der Nitrogenase Komplex der Bakterien ist hochstgradig empfindlich gegenuber Sauerstoff da dieser schon in geringen Konzentrationen den Komplex und somit die Stickstofffixierung inaktivieren kann Leghamoglobin hat eine ungefahr zehnmal so grosse Affinitat zu Sauerstoff wie die b Kette des menschlichen Hamoglobins Dadurch ist die Sauerstoffkonzentration im pflanzlichen Gewebe und in den Bakterien niedrig genug um die Nitrogenase nicht zu deaktivieren Die Bakterien und das Pflanzengewebe konnen aber noch genug Sauerstoff fur die Zellrespiration beziehen Die Funktionsweise von Leghamoglobin ist somit direkt vergleichbar mit der des Hamoglobins Fruher wurde angenommen dass das gesamte Protein von der Pflanze synthetisiert wird O Brian et al konnten jedoch zeigen dass sowohl Pflanze als auch Bakterium an der Synthese des Proteins beteiligt sind Die Pflanze produziert das Apoprotein wahrend das Bakterium das Ham synthetisiert 1 Andere Untersuchungen deuten sogar darauf hin dass ein Teil des Globins von den Bakterien hergestellt wird 2 Evolutionarer Stammbaum BearbeitenAnalysen der Aminosauren Sequenz der Globine zeigt die Verwandtschaft von Leghamoglobin mit Myoglobin und Hamoglobin Die erste Aufspaltung der Globine in die zwei Klassen Leghamoglobine und Hamoglobine fand vor etwa 800 Millionen Jahren statt Leghamoglobin Myoglobin Hamoglobin a Hamoglobin b Einzelnachweise Bearbeiten O Brian MR Kirshbom PM Maier RJ et al Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules In PNAS 84 Jahrgang Nr 23 1987 S 8390 8393 PMC 299548 freier Volltext Santana MA Pihakaski Maunsbach K Sandal N Evidence that the plant host synthesizes the heme moiety of leghemoglobin in root nodules In Plant Physiol 116 Jahrgang Nr 4 1989 S 1259 1269 PMC 35032 freier Volltext Literatur BearbeitenJeremy M Berg John L Tymoczko Lubert Stryer Biochemistry 6th Edition Freeman New York 2007 ISBN 0 7167 8724 5Weblinks Bearbeiten nbsp Commons Leghamoglobin Sammlung von Bildern Videos und Audiodateien Bacterial expression and spectroscopic characterization of soybean leghaemoglobin a Leghamoglobin in der MeSH Datenbank Ubersicht uber die bereits klassifizierten Leghamoglobine bei UNIPROT Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Leghamoglobin amp oldid 207302855