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Glykogenolyse übergeordnetGlykogen MetabolismusAbbau der GlucaneGene OntologyQuickGO Unter der Synonym Glykogenabbau ver

Glykogenolyse

Übergeordnet
Glykogen-Metabolismus
Abbau der Glucane
Gene Ontology
QuickGO

Unter der Glykogenolyse (Synonym: Glykogenabbau) versteht man den physiologischen Abbau von Glykogen zu Glucose-1-phosphat und Glucose.

Der umgekehrte Prozess ist die Glykogensynthese.

Physiologie Bearbeiten

Die Glykogenolyse dient dem temporären Ausgleich fehlender Nahrungsglukose. Die Muskeln nutzen das in ihnen gespeicherte Glykogen selbst, die Leber kann durch die Glykogenolyse auch anderen Organen Glucose zur Verfügung stellen.

Auslöser für die Glykogenolyse ist ein vermehrter Energiebedarf des Körpers, und die damit verbundene Ausschüttung der Hormone Glukagon und Adrenalin. Das Hormon Insulin hemmt hingegen die Glykogenolyse.

Biochemie Bearbeiten

Glykogen ist ein Molekül in dem baumartig Glucose-Moleküle glycosidisch miteinander verbunden sind (siehe schematische Abbildung). Dabei werden längere lineare Ketten von Glucose-Molekülen (gelbe Kreise in der Abbildung) durch alpha-1,4-glykosidische Bindungen gebildet, während die Y-förmige Verzweigstellen (grüne Kreise in der Abbildung) durch alpha-1,6-glykosidische Bindungen gebildet werden.

Das Hormon Glukagon führt in der Leberzelle zu einem Abbau von Glykogen. Dazu wird von der Leberzelle cAMP aktiviert sowie die Enzyme Glykogenphosphorylase und das sogenannte Glykogen-Debranching-Enzym gesteigert produziert.

Schematischer Aufbau des Glykogens. Angriffspunkte einiger Enzyme für Auf- bzw. Abbau markiert.

Der lineare Anteil des Glykogens mit den alpha-1,4-glykosidische Bindungen wird durch die Glykogenphosphorylase abgebaut. Dort katalysiert das Enzym Glykogenphosphorylase die Bindung freien Phosphats am C1-Atom der Glucose. Die glykosidische Bindung zwischen den Glucose-Molekülen wird dadurch aufgespalten. Als Produkt entsteht Glucose-1-phosphat, welches dann noch zur intrazellulären und verwertbaren Form, dem Glucose-6-phosphat, umgebaut (isomerisiert) wird.

Die Glykogenphosphorylase kann das Glykogen allerdings nur bis zum vierten Glucose-Molekül vor der nächsten Verzweigungsstelle abbauen. Um den weiteren Abbau zu ermöglichen, entfernt die Transferasedomäne des Glykogen-Debranching-Enzym drei der vier Glukose-Moleküle vor der Verzweigungsstelle (hell-gelbe Kreise in der Abbildung) und fügt sie an einer anderen Seitenkette linear (also alpha-1,4-glykosydisch gebunden) an. Die Glucose-Moleküle dieser Seitenkette können nun wieder einzeln durch die Glykogenphosphorylase abgespalten werden.

Das verbleibende Glucose-Molekül, das alpha-1,6-glykosidisch gebunden ist (blauer Kreis in der Abbildung), wird vom Glucosidaseteil des Glykogen-Debranching-Enzym abgespalten. Dabei entsteht kein Glucose-1-Phosphat, sondern freie Glucose. So führt die Verzweigung des Glykogens dazu, dass bei der Glykogenolyse zu etwa 90 % Glucose-1-Phosphat entsteht, und nur etwa 10 % freie Glucose.

Regulation des Glykogenmetabolismus Bearbeiten

Regulation des Glykogenmetabolismus

Adrenalin (Muskel) oder Glucagon (Leber) aktivieren einen G-Protein gekoppelten Rezeptor (GPCR), an der ein Gs-Protein angedockt ist. Dessen α-Untereinheit hat GDP gebunden, welches nach Aktivierung des GPCR mit GTP ausgetauscht wird. Dadurch wird die α-Untereinheit vom Rezeptor freigesetzt und aktiviert eine Adenylylcyclase (AC). Das dabei gebildete cAMP aktiviert eine Proteinkinase A (PKA), die wiederum die Phosphorylierung einer Phosphorylase-Kinase (PPK) katalysiert. Die dadurch stimulierte Kinase aktiviert katalytisch eine Glycogenphosphorylase (PYG), welche den Abbau von Glykogen zu Glucose-1-phosphat katalysiert. Proteinkinase A phosphoryliert gleichzeitig eine UDP-Glykogensynthase (GYS), welche dadurch inaktiviert wird und die Umkehrreaktion nicht mehr katalysieren kann.

Literatur Bearbeiten

  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
  • Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.

Weblinks Bearbeiten

Dieser Text basiert ganz oder teilweise auf dem Eintrag Glykogenolyse im Flexikon, einem Wiki der Firma DocCheck. Die Übernahme erfolgte am 5. März 2008 unter der damals gültigen GNU-Lizenz für freie Dokumentation.

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UbergeordnetGlykogen MetabolismusAbbau der GlucaneGene OntologyQuickGO Unter der Glykogenolyse Synonym Glykogenabbau versteht man den physiologischen Abbau von Glykogen zu Glucose 1 phosphat und Glucose Der umgekehrte Prozess ist die Glykogensynthese Inhaltsverzeichnis 1 Physiologie 2 Biochemie 2 1 Regulation des Glykogenmetabolismus 3 Literatur 4 WeblinksPhysiologie BearbeitenDie Glykogenolyse dient dem temporaren Ausgleich fehlender Nahrungsglukose Die Muskeln nutzen das in ihnen gespeicherte Glykogen selbst die Leber kann durch die Glykogenolyse auch anderen Organen Glucose zur Verfugung stellen Ausloser fur die Glykogenolyse ist ein vermehrter Energiebedarf des Korpers und die damit verbundene Ausschuttung der Hormone Glukagon und Adrenalin Das Hormon Insulin hemmt hingegen die Glykogenolyse Biochemie BearbeitenGlykogen ist ein Molekul in dem baumartig Glucose Molekule glycosidisch miteinander verbunden sind siehe schematische Abbildung Dabei werden langere lineare Ketten von Glucose Molekulen gelbe Kreise in der Abbildung durch alpha 1 4 glykosidische Bindungen gebildet wahrend die Y formige Verzweigstellen grune Kreise in der Abbildung durch alpha 1 6 glykosidische Bindungen gebildet werden Das Hormon Glukagon fuhrt in der Leberzelle zu einem Abbau von Glykogen Dazu wird von der Leberzelle cAMP aktiviert sowie die Enzyme Glykogenphosphorylase und das sogenannte Glykogen Debranching Enzym gesteigert produziert nbsp Schematischer Aufbau des Glykogens Angriffspunkte einiger Enzyme fur Auf bzw Abbau markiert Der lineare Anteil des Glykogens mit den alpha 1 4 glykosidische Bindungen wird durch die Glykogenphosphorylase abgebaut Dort katalysiert das Enzym Glykogenphosphorylase die Bindung freien Phosphats am C1 Atom der Glucose Die glykosidische Bindung zwischen den Glucose Molekulen wird dadurch aufgespalten Als Produkt entsteht Glucose 1 phosphat welches dann noch zur intrazellularen und verwertbaren Form dem Glucose 6 phosphat umgebaut isomerisiert wird Die Glykogenphosphorylase kann das Glykogen allerdings nur bis zum vierten Glucose Molekul vor der nachsten Verzweigungsstelle abbauen Um den weiteren Abbau zu ermoglichen entfernt die Transferasedomane des Glykogen Debranching Enzym drei der vier Glukose Molekule vor der Verzweigungsstelle hell gelbe Kreise in der Abbildung und fugt sie an einer anderen Seitenkette linear also alpha 1 4 glykosydisch gebunden an Die Glucose Molekule dieser Seitenkette konnen nun wieder einzeln durch die Glykogenphosphorylase abgespalten werden Das verbleibende Glucose Molekul das alpha 1 6 glykosidisch gebunden ist blauer Kreis in der Abbildung wird vom Glucosidaseteil des Glykogen Debranching Enzym abgespalten Dabei entsteht kein Glucose 1 Phosphat sondern freie Glucose So fuhrt die Verzweigung des Glykogens dazu dass bei der Glykogenolyse zu etwa 90 Glucose 1 Phosphat entsteht und nur etwa 10 freie Glucose Regulation des Glykogenmetabolismus Bearbeiten nbsp Regulation des GlykogenmetabolismusAdrenalin Muskel oder Glucagon Leber aktivieren einen G Protein gekoppelten Rezeptor GPCR an der ein Gs Protein angedockt ist Dessen a Untereinheit hat GDP gebunden welches nach Aktivierung des GPCR mit GTP ausgetauscht wird Dadurch wird die a Untereinheit vom Rezeptor freigesetzt und aktiviert eine Adenylylcyclase AC Das dabei gebildete cAMP aktiviert eine Proteinkinase A PKA die wiederum die Phosphorylierung einer Phosphorylase Kinase PPK katalysiert Die dadurch stimulierte Kinase aktiviert katalytisch eine Glycogenphosphorylase PYG welche den Abbau von Glykogen zu Glucose 1 phosphat katalysiert Proteinkinase A phosphoryliert gleichzeitig eine UDP Glykogensynthase GYS welche dadurch inaktiviert wird und die Umkehrreaktion nicht mehr katalysieren kann Literatur BearbeitenJeremy M Berg John L Tymoczko Lubert Stryer Biochemie 6 Auflage Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg 2007 ISBN 978 3 8274 1800 5 Donald Voet Judith G Voet Biochemistry 3 Auflage John Wiley amp Sons New York 2004 ISBN 0 471 19350 X Bruce Alberts Alexander Johnson Peter Walter Julian Lewis Martin Raff Keith Roberts Molecular Biology of the Cell 5 Auflage Taylor amp Francis 2007 ISBN 978 0815341062 Weblinks BearbeitenEintrag in MeSHDieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema Er dient nicht der Selbstdiagnose und ersetzt nicht eine Diagnose durch einen Arzt Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten Dieser Text basiert ganz oder teilweise auf dem Eintrag Glykogenolyse im Flexikon einem Wiki der Firma DocCheck Die Ubernahme erfolgte am 5 Marz 2008 unter der damals gultigen GNU Lizenz fur freie Dokumentation Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Glykogenolyse amp oldid 208026421