Allolactose ist ein Disaccharid, das im Bakterium Escherichia coli aus Lactose durch das Enzym die β-Galactosidase gebildet wird. Dieser Zucker ist der natürliche Induktor des Lac-Repressors, der durch Bindung inaktiviert wird und dadurch die Transkription der Strukturgene des lac-Operons induziert.
Strukturformel | |||||
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Allgemeines | |||||
Name | Allolactose | ||||
Andere Namen |
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Summenformel | C12H22O11 | ||||
Kurzbeschreibung | farbloser Feststoff | ||||
Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||
Eigenschaften | |||||
Molare Masse | 342,3 g·mol−1 | ||||
Aggregatzustand | fest | ||||
Schmelzpunkt | 168 °C | ||||
Sicherheitshinweise | |||||
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Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. |
Synthese der Allolactose Bearbeiten
Allolactose ist ein lactoseartiges Disaccharid, das aus den Monosacchariden D-Galactose und D-Glucose besteht, die über eine β-1,6-glycosidische Bindung miteinander verknüpft sind. Nach IUPAC wird die Allolactose als β-D-Galactopyranosyl-(1→6)-D-Glucopyranose bezeichnet. 1972 wurde Allolactose erstmal als Induktor für das lac-Operon beschrieben. Es handelt sich um ein Lactose-Isomer, das durch einen intramolekularen Galactose-Transfer auf D-Glucose gebildet wird. Katalysiert wird diese Reaktion durch die bakterielle β-Galactosidase. Die β-Galactosidase kann aufgrund ihrer bifunktionellen Aktivität sowohl die Hydrolyse der Lactose und Allolactose in D-Galactose und D-Glucose als auch die Isomerisierung der Lactose in die Allolactose katalysieren. Bei dieser Umlagerungsreaktion wird die β-glykosidische Bindung der Lactose-4-O-(β-D-Galactopyranosyl)-D-glucopyranose nach IUPAC zu einer 1→6-Bindung in der Allolactose umgelagert. Die Synthesegeschwindigkeit der Allolactose entspricht ungefähr 8 % bis 10 % der Geschwindigkeit der Hydrolyse der Lactose.
Biologische Bedeutung der Allolactose für das lac-Operon Bearbeiten
Die Strukturgene für den Import und die Verwertung der Lactose werden in Escherichia coli durch ein Repressorprotein, negativ reguliert. Der lac-Repressor bindet an den cis-aktivierten Operator und inhibiert dadurch die Transkription der Strukturgene. Allolactose, der Induktor des lac-Operons, bindet wiederum an den lac-Repressor. Die dadurch ausgelöste Konformationsänderung vermindert die Bindungsaffinität des Repressors an den lac-Operator. Durch diese Blockierung des Repressors kann die Transkription der Strukturgene des lac-Operons lacZ (β-Galactosidase), lacY (β-Galactosid-Permease) und lacA (β-Galactosid-Transacetylase) erfolgen. Die RNA-Polymerase bindet an die Promotorsequenz und leitet dadurch die Transkription der Strukturgene des lac-Operons ein. Der Induktor wird im Anschluss durch die β-Galactosidase in die Zucker D-Glucose und D-Galactose hydrolysiert. Infolgedessen blockiert der aktive Repressor das lac-Operon und hemmt damit die Synthese der Polypeptide. Im Vergleich zur Allolactose wird der künstliche Induktor Isopropyl-β-D-thiogalactopyranosid, der in der Molekularbiologie Verwendung findet, deutlich langsamer abgebaut.
Einzelnachweise Bearbeiten
- ↑ Eintrag zu Allolactose bei TCI Europe, abgerufen am 10. April 2021.
- A. Jobe, S. Bourgeois: lac Repressor-operator interaction. VI. The natural inducer of the lac operon. In: Journal of Molecular Biology. Band 69, Ausgabe 3, 1972, S. 397–408, doi:10.1016/0022-2836(72)90253-7.
- Robert W. Wheatley, Summie Lo, Larisa J. Jancewicz, Megan L. Dugdale, Reuben E. Huber: Structural Explanation for Allolactose (lac Operon Inducer) Synthesis by lacZ β-Galactosidase and the Evolutionary Relationship between Allolactose Synthesis and the lac Repressor. In: Journal of Biological Chemistry., Band 288, Ausgabe 18, S. 12993–3005, 2013, doi:10.1074/jbc.M113.455436 (freier Volltext).
- Alan Jobe, Suzanne Bourgeois: lac repressor-operator interaction: VI. The natural inducer of the lac operon. In: Journal of Molecular Biology. Band 69, Ausgabe 3, 28. August 1972, S. 397–404, doi:10.1016/0022-2836(72)90253-7.
- Mitchell Lewis: The lac repressor. In: Comptes Rendus Biologies. Band 328, Ausgabe 6, Juni 2005, S. 521–548, doi:10.1016/j.crvi.2005.04.004.