Die Adipozyten-Triglycerid-Lipase (ATGL, synonym Patatin-like phospholipase domain containing protein 2) ist ein Enzym aus dem Stoffwechsel von Lipiden.
| Adipozyten-Triglycerid-Lipase | |
|---|---|
| Andere Namen | ATGL, Patatin-like phospholipase domain containing protein 2, PNPLA2 |
| Masse/Länge Primärstruktur | 504 Aminosäuren, 55.330 Da |
| Bezeichner | |
| Externe IDs | |
| Enzymklassifikation | |
| EC, Kategorie | 3.1.1.3 |
| Orthologe (Mensch) | |
| Entrez | 57104 |
| Ensembl | ENSG00000177666 |
| UniProt | L7NSP5 |
| Refseq (mRNA) | NM_020376.3 |
| Refseq (Protein) | NP_065109.1 |
| PubMed-Suche | 57104
|
Eigenschaften Bearbeiten
Die ATGL hydrolysiert als Lipase Triacylglyceride zu Fettsäuren und Diacylglyceriden, weniger Diacylglyceride, Phospholipide und sie hat auch kaum eine Transacylase-Aktivität. Sie hydrolysiert bevorzugt an der sn2-Position, wodurch aus Triacylglyceriden 1,3-Diacylglyceride und freie Fettsäuren entstehen. Die Reaktion ist der langsamste und geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Lipolyse. Sie wird vor allem in Fettgewebe aber auch in der Skelettmuskulatur und im Herzen gebildet. Die Lipase-Proteindomäne ist homolog zu der Lipase-Proteindomäne des häufigsten löslichen Proteins in Kartoffeln, Patatin. Die Aminosäuren Serin an der Position 47 und Asparaginsäure an der Position 166 bilden das katalytische Zentrum der ATGL. An den Positionen 45 und 49 sind konservierte Glycine. Die ATGL wird durch das Protein G0S2 gehemmt. Weiterhin bindet ATGL an CGI-58. Die ATGL wird durch Phosphorylierung am Serin der Position 406 aktiviert.
Eine Deletion der ATGL führt in Mäusen zu einer mangelhaften Kälteanpassung und zu vorzeitigem Tod durch übermäßige Einlagerung von Triglyceriden im Herzmuskel.
Weblinks Bearbeiten
- MeSH Adipozyten-Triglycerid-Lipase
Einzelnachweise Bearbeiten
- ↑ G. Wölkart, A. Schrammel, K. Dörffel, G. Haemmerle, R. Zechner, B. Mayer: Cardiac dysfunction in adipose triglyceride lipase deficiency: treatment with a PPARα agonist. In: British journal of pharmacology. Band 165, Nummer 2, Januar 2012, S. 380–389, doi:10.1111/j.1476-5381.2011.01490.x, PMID 21585347, PMC 3268192 (freier Volltext).
- ↑ S. G. Young, R. Zechner: Biochemistry and pathophysiology of intravascular and intracellular lipolysis. In: Genes & development. Band 27, Nummer 5, März 2013, S. 459–484, doi:10.1101/gad.209296.112, PMID 23475957, PMC 3605461 (freier Volltext).
- G. Haemmerle, A. Lass, R. Zimmermann, G. Gorkiewicz, C. Meyer, J. Rozman, G. Heldmaier, R. Maier, C. Theussl, S. Eder, D. Kratky, E. F. Wagner, M. Klingenspor, G. Hoefler, R. Zechner: Defective lipolysis and altered energy metabolism in mice lacking adipose triglyceride lipase. In: Science. Band 312, Nummer 5774, Mai 2006, S. 734–737, doi:10.1126/science.1123965, PMID 16675698.
- R. Zimmermann, J. G. Strauss, G. Haemmerle, G. Schoiswohl, R. Birner-Gruenberger, M. Riederer, A. Lass, G. Neuberger, F. Eisenhaber, A. Hermetter, R. Zechner: Fat mobilization in adipose tissue is promoted by adipose triglyceride lipase. In: Science. Band 306, Nummer 5700, November 2004, S. 1383–1386, doi:10.1126/science.1100747, PMID 15550674.