VSV Glykoprotein Das VSV G ist ein Glykoprotein aus dem Vesicular stomatitis virus VSV Glykoprotein des VSVAndere Namen

Glykoprotein des VSV
Andere Namen	VSV-G
Masse/Länge Primärstruktur	517 Aminosäuren, 58.230 Da
Sekundär- bis Quartärstruktur	homotrimer
Bezeichner
Externe IDs	UniProt: P04882;

Das VSV-G ist ein Glykoprotein aus dem Vesicular stomatitis virus (VSV).

Eigenschaften Bearbeiten

Das VSV-G ist das homotrimere Andockprotein in der Virushülle des Virus mit vergleichsweise weitem Tropismus. Es ist das Peplomer in der Virushülle. Nach der Bindung des VSV-G an die Zelloberfläche erfolgt die Clathrin-vermittelte Endozytose des Virions in ein Endosom. Weiterhin ist VSV-G ein fusogenes Protein der Klasse III, denn nach Ansäuerung des Endosoms erfolgt eine Konformationsänderung, woraufhin die Endosomenmembran penetriert wird und das Virusinnere ins Zytosol freigesetzt wird. In Neuronen lokalisiert sich VSV-G in den Dendriten, wo auch die Knospung zur Freisetzung neugebildeter Virionen erfolgt.

Anwendungen Bearbeiten

VSV-G wird zur Pseudotypisierung von viralen Vektoren verwendet.

Weblinks Bearbeiten

MeSH VSV-Glykoprotein

Einzelnachweise Bearbeiten

E. Hastie, M. Cataldi, I. Marriott, V. Z. Grdzelishvili: Understanding and altering cell tropism of vesicular stomatitis virus. In: Virus research. Band 176, Nummer 1–2, September 2013, S. 16–32, doi:10.1016/j.virusres.2013.06.003, PMID 23796410, PMC 3865924 (freier Volltext).
J. Cronin, X. Y. Zhang, J. Reiser: Altering the tropism of lentiviral vectors through pseudotyping. In: Current gene therapy. Band 5, Nummer 4, August 2005, S. 387–398, PMID 16101513, PMC 1368960 (freier Volltext).
R. J. Eisenberg, D. Atanasiu, T. M. Cairns, J. R. Gallagher, C. Krummenacher, G. H. Cohen: Herpes virus fusion and entry: a story with many characters. In: Viruses. Band 4, Nummer 5, Mai 2012, S. 800–832, doi:10.3390/v4050800, PMID 22754650, PMC 3386629 (freier Volltext).
C. Lévy, E. Verhoeyen, F. L. Cosset: Surface engineering of lentiviral vectors for gene transfer into gene therapy target cells. In: Current opinion in pharmacology. Band 24, Oktober 2015, S. 79–85, doi:10.1016/j.coph.2015.08.003, PMID 26298515.

[1] E. Hastie, M. Cataldi, I. Marriott, V. Z. Grdzelishvili: Understanding and altering cell tropism of vesicular stomatitis virus. In: Virus research. Band 176, Nummer 1–2, September 2013, S. 16–32, doi:10.1016/j.virusres.2013.06.003, PMID 23796410, PMC 3865924 (freier Volltext).

[2] J. Cronin, X. Y. Zhang, J. Reiser: Altering the tropism of lentiviral vectors through pseudotyping. In: Current gene therapy. Band 5, Nummer 4, August 2005, S. 387–398, PMID 16101513, PMC 1368960 (freier Volltext).

[3] R. J. Eisenberg, D. Atanasiu, T. M. Cairns, J. R. Gallagher, C. Krummenacher, G. H. Cohen: Herpes virus fusion and entry: a story with many characters. In: Viruses. Band 4, Nummer 5, Mai 2012, S. 800–832, doi:10.3390/v4050800, PMID 22754650, PMC 3386629 (freier Volltext).

[4] C. Lévy, E. Verhoeyen, F. L. Cosset: Surface engineering of lentiviral vectors for gene transfer into gene therapy target cells. In: Current opinion in pharmacology. Band 24, Oktober 2015, S. 79–85, doi:10.1016/j.coph.2015.08.003, PMID 26298515.