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Pyruvat Phosphat Dikinase Die PPDK EC 2 7 9 1 gehört zur Enzymklasse der Phoshphotransferasen und katalysiert die ATP ab

Pyruvat-Phosphat-Dikinase

Die Pyruvat-Phosphat-Dikinase (PPDK) (EC 2.7.9.1) gehört zur Enzymklasse der Phoshphotransferasen und katalysiert die ATP-abhängige Phosphorylierung von Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat.

Pyruvat-Phosphat-Dikinase
Struktur der PPDK aus Zea mays (PDB 1VBH). Farblich abgesetzt sind die Nukleotid-Bindedomäne (grün), PEP/Pyruvat-Bindedomäne (blau) mit dem Substrat PEP und einem Mg2+-Ion, die Phosphohistidin-Domäne (gelb), sowie die Linker-Peptide (rot). Der katalytische Histidin-Rest ist durch einen Pfeil hervorgehoben. Die Überlagerung (grau) zeigt die PPDK aus Clostridium symbiosum (PDB 1KBL).

Vorhandene Strukturdaten: 1VBG, 1VBH, 1KBL, 1DIK, 2X0S

Masse/Länge Primärstruktur 947 Aminosäuren (Zea mays)
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Kofaktor Mg2+, NH4+
Bezeichner
Gen-Name(n) pdk (MaizeGDB)
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.9.1, Phosphotransferase
Substrat ATP + Pyruvat + Phosphat
Produkte AMP + Phosphoenolpyruvat + Diphosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Pflanzen, div. Bakterien und Protozoen

Erstmals beschrieben wurde die PPDK in Gräsern und der parasitär lebenden Amöbe Entamoeba histolytica. Einige hauptsächlich anaerob lebende Bakterien und Protozoen nutzen diese Reaktion in umgekehrter, Pyruvat formender Richtung zur Gewinnung von ATP.

Katalysierte Reaktion Bearbeiten

ATP, Pyruvat und Phosphat werden zu AMP, Phosphoenolpyruvat (PEP) und Diphosphat umgesetzt.

Strukturelle Funktionalität Bearbeiten

Unter Berücksichtigung von Sequenzhomologien und Strukturdaten kann die PPDK in drei Domänen unterteilt werden:

  1. Nukleotid-Bindedomäne
  2. Zentrale Phosphohistidin-Domäne
  3. PEP/Pyruvat-Bindedomäne

Innerhalb der Nukleotid-Bindedomäne formen 240 Aminosäurereste eine ATP-grasp, 340 Reste der C-terminalen PEP/Pyruvat-Bindedomäne bilden ein so genanntes TIM-Fass. Die drei Domänen sind über flexible Linker-Peptide miteinander verbunden.

Schematische Darstellung des Swiveling-domain-Mechanismus zur Übertragung der Phosphatgruppe zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne. Der katalytische Histidinrest ist als blauer Kreis dargestellt.

Der Abstand zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne beträgt etwa 45 Å. Eine direkte Interaktion beider Substratbindedomänen ist über diese Distanz nicht möglich. Ermöglicht wird die Phosphatübertragung stattdessen über eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin-Domäne.

Funktion in C4-Pflanzen Bearbeiten

In C4-Pflanzen ist die PPDK in den Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primären CO2-Akzeptors Phosphoenolpyruvat.

Literatur Bearbeiten

  • C. J. Chastain, C. J. Failing, L. Manandhar, M. Zimmerman, M. M. Lakner, T. H. T. Nguyen: Functional evolution of C4 pyruvate, orthophosphate dikinase. In: Journal of Experimental Botany. Band 62, Nr. 9, 17. Mai 2011, S. 3083–3091, doi:10.1093/jxb/err058, PMID 21414960.
  • A. S. Raghavendra, R. F. Sage (Hrsg.): C4 Photosynthesis and Related CO2 Concentrating Mechanisms (= Advances in Photosynthesis and Respiration. Band 32). Springer Netherlands, Dordrecht 2011, ISBN 978-90-481-9406-3, doi:10.1007/978-90-481-9407-0.

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. M. D. Hatch, C. R. Slack: A new enzyme for the interconversion of pyruvate and phosphopyruvate and its role in the C4 dicarboxylic acid pathway of photosynthesis. In: The Biochemical Journal. Band 106, Nr. 1, Januar 1968, S. 141–146, doi:10.1042/bj1060141, PMID 4305612, PMC 1198479 (freier Volltext).
  2. R. E. Reeves: A new enzyme with the glycolytic function of pyruvate kinase. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 243, Nr. 11, 10. Juni 1968, S. 3202–3204, PMID 4297474.
  3. D. J. Pocalyko, L. J. Carroll, B. M. Martin, P. C. Babbitt, D. Dunaway-Mariano: Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs. In: Biochemistry. Band 29, Nr. 48, 4. Dezember 1990, S. 10757–10765, doi:10.1021/bi00500a006, PMID 2176881 (englisch).
  4. O. Herzberg, C. C. Chen, S. Liu, A. Tempczyk, A. Howard, M. Wei, D. Ye, D. Dunaway-Mariano: Pyruvate Site of Pyruvate Phosphate Dikinase: Crystal Structure of the Enzyme−Phosphonopyruvate Complex, and Mutant Analysis. In: Biochemistry. Band 41, Nr. 3, 22. Januar 2002, S. 780–787, doi:10.1021/bi011799+, PMID 11790099.
  5. O. Herzberg, C. C. Chen, G. Kapadia, M. McGuire, L. J. Carroll, S. J. Noh, D. Dunaway-Mariano: Swiveling-domain mechanism for enzymatic phosphotransfer between remote reaction sites. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Band 93, Nr. 7, 2. April 1996, S. 2652–2657, doi:10.1073/pnas.93.7.2652, PMID 8610096, PMC 39685 (freier Volltext).
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Veröffentlichungsdatum:
Die Pyruvat Phosphat Dikinase PPDK EC 2 7 9 1 gehort zur Enzymklasse der Phoshphotransferasen und katalysiert die ATP abhangige Phosphorylierung von Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat Pyruvat Phosphat DikinaseStruktur der PPDK aus Zea mays PDB 1VBH Farblich abgesetzt sind die Nukleotid Bindedomane grun PEP Pyruvat Bindedomane blau mit dem Substrat PEP und einem Mg2 Ion die Phosphohistidin Domane gelb sowie die Linker Peptide rot Der katalytische Histidin Rest ist durch einen Pfeil hervorgehoben Die Uberlagerung grau zeigt die PPDK aus Clostridium symbiosum PDB 1KBL Vorhandene Strukturdaten 1VBG 1VBH 1KBL 1DIK 2X0SMasse Lange Primarstruktur 947 Aminosauren Zea mays Sekundar bis Quartarstruktur HomotetramerKofaktor Mg2 NH4 BezeichnerGen Name n pdk MaizeGDB Externe IDs UniProt P11155 CAS Nummer 9027 40 1EnzymklassifikationEC Kategorie 2 7 9 1 PhosphotransferaseSubstrat ATP Pyruvat PhosphatProdukte AMP Phosphoenolpyruvat DiphosphatVorkommenUbergeordnetes Taxon Pflanzen div Bakterien und ProtozoenErstmals beschrieben wurde die PPDK in Grasern 1 und der parasitar lebenden Amobe Entamoeba histolytica 2 Einige hauptsachlich anaerob lebende Bakterien und Protozoen nutzen diese Reaktion in umgekehrter Pyruvat formender Richtung zur Gewinnung von ATP 3 Inhaltsverzeichnis 1 Katalysierte Reaktion 2 Strukturelle Funktionalitat 3 Funktion in C4 Pflanzen 4 Literatur 5 EinzelnachweiseKatalysierte Reaktion BearbeitenA T P displaystyle mathrm ATP nbsp nbsp P i A M P displaystyle mathrm P i rightleftharpoons AMP nbsp nbsp P P i displaystyle mathrm PP i nbsp ATP Pyruvat und Phosphat werden zu AMP Phosphoenolpyruvat PEP und Diphosphat umgesetzt Strukturelle Funktionalitat BearbeitenUnter Berucksichtigung von Sequenzhomologien und Strukturdaten kann die PPDK in drei Domanen unterteilt werden Nukleotid Bindedomane Zentrale Phosphohistidin Domane PEP Pyruvat BindedomaneInnerhalb der Nukleotid Bindedomane formen 240 Aminosaurereste eine ATP grasp 340 Reste der C terminalen PEP Pyruvat Bindedomane bilden ein so genanntes TIM Fass 4 Die drei Domanen sind uber flexible Linker Peptide miteinander verbunden nbsp Schematische Darstellung des Swiveling domain Mechanismus zur Ubertragung der Phosphatgruppe zwischen der Nukleotid und der PEP Pyruvat Bindedomane Der katalytische Histidinrest ist als blauer Kreis dargestellt Der Abstand zwischen der Nukleotid und der PEP Pyruvat Bindedomane betragt etwa 45 A Eine direkte Interaktion beider Substratbindedomanen ist uber diese Distanz nicht moglich Ermoglicht wird die Phosphatubertragung stattdessen uber eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin Domane 5 Funktion in C4 Pflanzen BearbeitenIn C4 Pflanzen ist die PPDK in den Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primaren CO2 Akzeptors Phosphoenolpyruvat Literatur BearbeitenC J Chastain C J Failing L Manandhar M Zimmerman M M Lakner T H T Nguyen Functional evolution of C4 pyruvate orthophosphate dikinase In Journal of Experimental Botany Band 62 Nr 9 17 Mai 2011 S 3083 3091 doi 10 1093 jxb err058 PMID 21414960 A S Raghavendra R F Sage Hrsg C4 Photosynthesis and Related CO2 Concentrating Mechanisms Advances in Photosynthesis and Respiration Band 32 Springer Netherlands Dordrecht 2011 ISBN 978 90 481 9406 3 doi 10 1007 978 90 481 9407 0 Einzelnachweise Bearbeiten M D Hatch C R Slack A new enzyme for the interconversion of pyruvate and phosphopyruvate and its role in the C4 dicarboxylic acid pathway of photosynthesis In The Biochemical Journal Band 106 Nr 1 Januar 1968 S 141 146 doi 10 1042 bj1060141 PMID 4305612 PMC 1198479 freier Volltext R E Reeves A new enzyme with the glycolytic function of pyruvate kinase In The Journal of Biological Chemistry Band 243 Nr 11 10 Juni 1968 S 3202 3204 PMID 4297474 D J Pocalyko L J Carroll B M Martin P C Babbitt D Dunaway Mariano Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate sugar phosphotransferase system and other PEP utilizing enzymes Identification of potential catalytic and regulatory motifs In Biochemistry Band 29 Nr 48 4 Dezember 1990 S 10757 10765 doi 10 1021 bi00500a006 PMID 2176881 englisch O Herzberg C C Chen S Liu A Tempczyk A Howard M Wei D Ye D Dunaway Mariano Pyruvate Site of Pyruvate Phosphate Dikinase Crystal Structure of the Enzyme Phosphonopyruvate Complex and Mutant Analysis In Biochemistry Band 41 Nr 3 22 Januar 2002 S 780 787 doi 10 1021 bi011799 PMID 11790099 O Herzberg C C Chen G Kapadia M McGuire L J Carroll S J Noh D Dunaway Mariano Swiveling domain mechanism for enzymatic phosphotransfer between remote reaction sites In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America Band 93 Nr 7 2 April 1996 S 2652 2657 doi 10 1073 pnas 93 7 2652 PMID 8610096 PMC 39685 freier Volltext Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Pyruvat Phosphat Dikinase amp oldid 234777514