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Porine sind porenformende unspezifische Transmembranproteine in der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien Chloropl

Porine

Porine sind porenformende, unspezifische Transmembranproteine in der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien, Chloroplasten und Mitochondrien. Sie dienen dem Stoffaustausch durch die Membran hindurch.

Porine
Schematische Darstellung eines Sucrose spezifischen Porins aus Salmonellen: Seitenansicht (parallel zur Membran) der β-Fass-Struktur mit den antiparallelen β-Faltblättern im Bändermodell für das Monomer.
Masse/Länge Primärstruktur 300–420 Aminosäuren
Transporter-Klassifikation
TCDB 1.B
Bezeichnung Β-Fass-Porine
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Mitochondrien, Plastiden, Bakterien
Ausnahmen manche gram-positive Bakterien

Oberflächenmodell des gleichen Proteins als biologisch aktives Homotrimer.

Sie wurden entdeckt und benannt von Hiroshi Nikaidō.

Es herrscht bei allen Porinen ein übereinstimmendes Konstruktionsprinzip vor: Sie bestehen aus einer Kette von 300–420 Aminosäuren, die zu einem 16- oder 18-strängigen antiparallelen β-Fass gefaltet ist (16 oder 18 Stränge bilden ein β-Faltblatt). Die Wandung der Pore ist sehr dünn; sie besitzt nur die Stärke einer Aminosäure. Im Innern des Porins befindet sich eine Engstelle mit einigen ionisierbaren Aminosäuren, an der die Durchlasseigenschaften der Pore festgelegt werden.

Wenn man die Porine unterschiedlicher Arten untersucht, stellt man fest, dass sie sich in etlichen Strukturmerkmalen ähneln. Dies deutet auf Homologie und kann als Beleg dafür herangezogen werden, dass es sich bei den Porinen um sehr konservative Proteine handelt, die sich im Verlauf der Evolution nur wenig verändert haben.

Mitochondriales Porin (Ø ~4 nm) liegt in der äußeren mitochondrialen Membran und ermöglicht die freie Diffusion von Molekülen bis etwa 5000 Da. Es wird auch als VDAC (voltage-dependent anion channel) bezeichnet, da es den geregelten Durchtritt von anionischen Molekülen wie Chlorid, Phosphat oder Nukleotiden erlaubt.

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. D. Forst et al.: Structure of the sucrose-specific porin ScrY from Salmonella typhimurium and its complex with sucrose. In: Nat. Struct. Biol. Band 5, 1998, S. 37–46. PMID 9437428 PDB 1A0S
  2. Phillip E. Klebba: The porinologist. In: Journal of Bacteriology. Vol. 187, Nr. 24, Dezember 2005, S. 8232–8236, doi:10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005, PMID 16321927.
  3. Vander Heiden MG, Li XX, Gottleib E, Hill RB, Thompson CB, Colombini M: Bcl-xL promotes the open configuration of the voltage-dependent anion channel and metabolite passage through the outer mitochondrial membrane. In: J. Biol. Chem. Band 276, Nr. 22, Juni 2001, S. 19414–9, doi:10.1074/jbc.M101590200, PMID 11259441 (jbc.org).

Literatur Bearbeiten

  • Hiroshi Nikaido: Molecular Basis of Bacterial Outer Membrane Permeability Revisited. In: Microbiol. Mol. Biol. Rev. Band 67 2003, S. 593–656. PMID 14665678
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Veröffentlichungsdatum:
Porine sind porenformende unspezifische Transmembranproteine in der ausseren Membran von gramnegativen Bakterien Chloroplasten und Mitochondrien Sie dienen dem Stoffaustausch durch die Membran hindurch PorineSchematische Darstellung eines Sucrose spezifischen Porins aus Salmonellen 1 Seitenansicht parallel zur Membran der b Fass Struktur mit den antiparallelen b Faltblattern im Bandermodell fur das Monomer Masse Lange Primarstruktur 300 420 AminosaurenTransporter KlassifikationTCDB 1 BBezeichnung B Fass PorineVorkommenUbergeordnetes Taxon Mitochondrien Plastiden BakterienAusnahmen manche gram positive BakterienOberflachenmodell des gleichen Proteins als biologisch aktives Homotrimer Sie wurden entdeckt und benannt von Hiroshi Nikaidō 2 Es herrscht bei allen Porinen ein ubereinstimmendes Konstruktionsprinzip vor Sie bestehen aus einer Kette von 300 420 Aminosauren die zu einem 16 oder 18 strangigen antiparallelen b Fass gefaltet ist 16 oder 18 Strange bilden ein b Faltblatt Die Wandung der Pore ist sehr dunn sie besitzt nur die Starke einer Aminosaure Im Innern des Porins befindet sich eine Engstelle mit einigen ionisierbaren Aminosauren an der die Durchlasseigenschaften der Pore festgelegt werden Wenn man die Porine unterschiedlicher Arten untersucht stellt man fest dass sie sich in etlichen Strukturmerkmalen ahneln Dies deutet auf Homologie und kann als Beleg dafur herangezogen werden dass es sich bei den Porinen um sehr konservative Proteine handelt die sich im Verlauf der Evolution nur wenig verandert haben Mitochondriales Porin O 4 nm liegt in der ausseren mitochondrialen Membran und ermoglicht die freie Diffusion von Molekulen bis etwa 5000 Da Es wird auch als VDAC voltage dependent anion channel bezeichnet da es den geregelten Durchtritt von anionischen Molekulen wie Chlorid Phosphat oder Nukleotiden erlaubt 3 Einzelnachweise Bearbeiten D Forst et al Structure of the sucrose specific porin ScrY from Salmonella typhimurium and its complex with sucrose In Nat Struct Biol Band 5 1998 S 37 46 PMID 9437428 PDB 1A0S Phillip E Klebba The porinologist In Journal of Bacteriology Vol 187 Nr 24 Dezember 2005 S 8232 8236 doi 10 1128 JB 187 24 8232 8236 2005 PMID 16321927 Vander Heiden MG Li XX Gottleib E Hill RB Thompson CB Colombini M Bcl xL promotes the open configuration of the voltage dependent anion channel and metabolite passage through the outer mitochondrial membrane In J Biol Chem Band 276 Nr 22 Juni 2001 S 19414 9 doi 10 1074 jbc M101590200 PMID 11259441 jbc org Literatur BearbeitenHiroshi Nikaido Molecular Basis of Bacterial Outer Membrane Permeability Revisited In Microbiol Mol Biol Rev Band 67 2003 S 593 656 PMID 14665678 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Porine amp oldid 217941031