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O Glykosylierung Die synonym O Glycosylierung ist eine posttranslationale Modifikation bei der Kohlenhydrate Glykosylgru

O-Glykosylierung

Die O-Glykosylierung (synonym O-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Hydroxygruppen von Proteinen unter Ausbildung einer Etherbindung (O-) angehängt werden.

Eigenschaften Bearbeiten

Die O-Glykosylierung ist eine Form der Glykosylierung, bei der die Glykosylgruppen mit der Seitenkette der Aminosäuren Serin oder Threonin in Proteinen kovalent verbunden werden. Sie kommt in allen Lebewesen vor. In Wirbeltieren wird die O-Glykosylierung unter anderem bei der Biosynthese von Proteoglykanen (für die extrazelluläre Matrix und Zelladhäsion), Mucinen (im Schleim) und Blutgruppenproteinen verwendet. Je nach Protein und Erkennungssequenz wird eine andere O-Glykosylierung durchgeführt. Im Gegensatz zur O-Glykosylierung wird bei der N-Glykosylierung die Glykosylgruppe auf die Aminogruppe der Seitenkette der Aminosäure Asparagin übertragen.

Biosynthese Bearbeiten

Die Synthese der O-Glykosylierung erfolgt meist im Golgi-Apparat. Das erste Kohlenhydrat an der Hydroxygruppe eines glykosylierten Serins oder Threonins ist entweder ein N-Acetylglucosamin (GlcNAc), ein N-Acetylgalactosamin (GalNAc), eine Glucose (Glc), eine Mannose (Man), eine Fucose (Fuc) oder Xylose (Xyl).

Das Anhängen eines GlcNAc erfolgt durch die O-GlcNAc-Transferase (EC 2.4.1.255). Die Verknüpfung von GalNAc erfolgt vor allem bei Mucinen, ist die häufigste Form der O-Glykosylierung und wird durch die UDP-N-Acetyl-D-galactosamin:polypeptid N-acetylgalactosaminyltransferase (O-GalNAc-Transferase, EC 2.4.1.41) katalysiert. Mannose wird durch die Protein-O-Mannosyltransferase 1 und Protein-O-Mannosyltransferase 2 verknüpft (Mannosylierung). Fucose wird durch die GDP-Fucose Protein-O-Fucosyltransferase 1 (Fucosylierung) und Glucose wird durch die Protein-O-Glucosyltransferase an Notch gekoppelt.

Gendefekte Bearbeiten

Gendefekte in Genen der O-Glykosylierung sind mit über 20 Krankheiten assoziiert, darunter multiple Exostosen, die progeroide Variante des Ehlers-Danlos-Syndroms, Progerie, familiäre tumorale Calcinose, Schneckenbecken-Dysplasie, Walker-Warburg-Syndrom, spondylocostale Dysostose Typ 3 und Peters-Plus-Syndrom.

Literatur Bearbeiten

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ K. Drickamer, M. E.: Taylor Introduction to Glycobiology. 2. Ausgabe. Oxford University Press, 2006. ISBN 978-0-19-928278-4.
  2. L. Zhang, K. G. Ten Hagen: The cellular microenvironment and cell adhesion: a role for O-glycosylation. In: Biochemical Society Transactions. Band 39, Nummer 1, Januar 2011, S. 378–382, doi:10.1042/BST0390378, PMID 21265808, PMC 3378992 (freier Volltext).
  3. E. Tian, K. G. Ten Hagen: Recent insights into the biological roles of mucin-type O-glycosylation. In: Glycoconjugate journal. Band 26, Nummer 3, April 2009, S. 325–334, doi:10.1007/s10719-008-9162-4, PMID 18695988, PMC 2656418 (freier Volltext).
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  5. E. P. Bennett, U. Mandel, H. Clausen, T. A. Gerken, T. A. Fritz, L. A. Tabak: Control of mucin-type O-glycosylation: a classification of the polypeptide GalNAc-transferase gene family. In: Glycobiology. Band 22, Nummer 6, Juni 2012, S. 736–756, doi:10.1093/glycob/cwr182, PMID 22183981, PMC 3409716 (freier Volltext).
  6. Emilia Servián‐Morilla, Hideyuki Takeuchi, Tom V Lee, Jordi Clarimon, Fabiola Mavillard: A POGLUT1 mutation causes a muscular dystrophy with reduced Notch signaling and satellite cell loss. In: EMBO Molecular Medicine. Band 8, Nr. 11, November 2016, ISSN 1757-4676, S. 1289–1309, doi:10.15252/emmm.201505815, PMID 27807076, PMC 5090660 (freier Volltext).
  7. D. T. Tran, K. G. Ten Hagen: Mucin-type O-glycosylation during development. In: Journal of Biological Chemistry. Band 288, Nummer 10, März 2013, S. 6921–6929, doi:10.1074/jbc.R112.418558, PMID 23329828, PMC 3591602 (freier Volltext).
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Veröffentlichungsdatum:
Die O Glykosylierung synonym O Glycosylierung ist eine posttranslationale Modifikation bei der Kohlenhydrate Glykosylgruppen an Hydroxygruppen von Proteinen unter Ausbildung einer Etherbindung O angehangt werden Inhaltsverzeichnis 1 Eigenschaften 2 Biosynthese 3 Gendefekte 4 Literatur 5 EinzelnachweiseEigenschaften BearbeitenDie O Glykosylierung ist eine Form der Glykosylierung bei der die Glykosylgruppen mit der Seitenkette der Aminosauren Serin oder Threonin in Proteinen kovalent verbunden werden 1 Sie kommt in allen Lebewesen vor In Wirbeltieren wird die O Glykosylierung unter anderem bei der Biosynthese von Proteoglykanen fur die extrazellulare Matrix und Zelladhasion 2 Mucinen im Schleim 3 und Blutgruppenproteinen verwendet 4 Je nach Protein und Erkennungssequenz wird eine andere O Glykosylierung durchgefuhrt Im Gegensatz zur O Glykosylierung wird bei der N Glykosylierung die Glykosylgruppe auf die Aminogruppe der Seitenkette der Aminosaure Asparagin ubertragen 1 Biosynthese BearbeitenDie Synthese der O Glykosylierung erfolgt meist im Golgi Apparat Das erste Kohlenhydrat an der Hydroxygruppe eines glykosylierten Serins oder Threonins ist entweder ein N Acetylglucosamin GlcNAc ein N Acetylgalactosamin GalNAc eine Glucose Glc eine Mannose Man eine Fucose Fuc oder Xylose Xyl 1 Das Anhangen eines GlcNAc erfolgt durch die O GlcNAc Transferase EC 2 4 1 255 Die Verknupfung von GalNAc erfolgt vor allem bei Mucinen ist die haufigste Form der O Glykosylierung und wird durch die UDP N Acetyl D galactosamin polypeptid N acetylgalactosaminyltransferase O GalNAc Transferase EC 2 4 1 41 katalysiert 5 Mannose wird durch die Protein O Mannosyltransferase 1 und Protein O Mannosyltransferase 2 verknupft Mannosylierung Fucose wird durch die GDP Fucose Protein O Fucosyltransferase 1 Fucosylierung und Glucose wird durch die Protein O Glucosyltransferase an Notch gekoppelt 6 Gendefekte BearbeitenGendefekte in Genen der O Glykosylierung sind mit uber 20 Krankheiten assoziiert darunter multiple Exostosen die progeroide Variante des Ehlers Danlos Syndroms Progerie familiare tumorale Calcinose Schneckenbecken Dysplasie Walker Warburg Syndrom spondylocostale Dysostose Typ 3 und Peters Plus Syndrom 4 7 Literatur BearbeitenD Voet J Voet Biochemistry 4 Aufl Wiley Weinheim 2011 ISBN 978 0 470 57095 1 E Staudacher Mucin Type O Glycosylation in Invertebrates In Molecules Band 20 Nummer 6 2015 S 10622 10640 doi 10 3390 molecules200610622 PMID 26065637 M Goto Protein O glycosylation in fungi diverse structures and multiple functions In Bioscience Biotechnology and Biochemistry Band 71 Nummer 6 Juni 2007 S 1415 1427 doi 10 1271 bbb 70080 PMID 17587671 P H Jensen D Kolarich N H Packer Mucin type O glycosylation putting the pieces together In FEBS Journal Band 277 Nummer 1 Januar 2010 S 81 94 doi 10 1111 j 1742 4658 2009 07429 x PMID 19919547 G Zauner R P Kozak R A Gardner D L Fernandes A M Deelder M Wuhrer Protein O glycosylation analysis In Biological Chemistry Band 393 Nummer 8 August 2012 S 687 708 doi 10 1515 hsz 2012 0144 PMID 22944673 Einzelnachweise Bearbeiten a b c K Drickamer M E Taylor Introduction to Glycobiology 2 Ausgabe Oxford University Press 2006 ISBN 978 0 19 928278 4 L Zhang K G Ten Hagen The cellular microenvironment and cell adhesion a role for O glycosylation In Biochemical Society Transactions Band 39 Nummer 1 Januar 2011 S 378 382 doi 10 1042 BST0390378 PMID 21265808 PMC 3378992 freier Volltext E Tian K G Ten Hagen Recent insights into the biological roles of mucin type O glycosylation In Glycoconjugate journal Band 26 Nummer 3 April 2009 S 325 334 doi 10 1007 s10719 008 9162 4 PMID 18695988 PMC 2656418 freier Volltext a b B Cylwik K Lipartowska L Chrostek E Gruszewska Congenital disorders of glycosylation Part II Defects of protein O glycosylation In Acta biochimica Polonica Band 60 Nummer 3 2013 S 361 368 PMID 24051442 E P Bennett U Mandel H Clausen T A Gerken T A Fritz L A Tabak Control of mucin type O glycosylation a classification of the polypeptide GalNAc transferase gene family In Glycobiology Band 22 Nummer 6 Juni 2012 S 736 756 doi 10 1093 glycob cwr182 PMID 22183981 PMC 3409716 freier Volltext Emilia Servian Morilla Hideyuki Takeuchi Tom V Lee Jordi Clarimon Fabiola Mavillard A POGLUT1 mutation causes a muscular dystrophy with reduced Notch signaling and satellite cell loss In EMBO Molecular Medicine Band 8 Nr 11 November 2016 ISSN 1757 4676 S 1289 1309 doi 10 15252 emmm 201505815 PMID 27807076 PMC 5090660 freier Volltext D T Tran K G Ten Hagen Mucin type O glycosylation during development In Journal of Biological Chemistry Band 288 Nummer 10 Marz 2013 S 6921 6929 doi 10 1074 jbc R112 418558 PMID 23329828 PMC 3591602 freier Volltext Abgerufen von https de wikipedia org w index php title O Glykosylierung amp oldid 209035468