Nitrotyrosin korrekter 3 ist eine nicht proteinogene Aminosäure Die Verbindung entsteht in Organismen durch Einwirkung d

Strukturformel
Allgemeines
Name	Nitrotyrosin
Andere Namen	(2S)-2-Amino-3-(4-hydroxy-3-nitrophenyl)propansäure (IUPAC); L-(−)-Nitrotyrosin; (S)-(−)-Nitrotyrosin; D-(+)-Nitrotyrosin; (R)-(+)-Nitrotyrosin; 3-Nitro-L-Tyrosin;
Summenformel	C9H10N2O5
Kurzbeschreibung	gelb-grünlicher Feststoff
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer	621-44-3 (3-Nitro-L-Tyrosin)
EG-Nummer	210-688-6
ECHA-InfoCard	100.009.718
PubChem	65124
ChemSpider	58633
DrugBank	DB03867
Wikidata	Q412383
Eigenschaften
Molare Masse	226,19 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	233–235 °C (Zersetzung)
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Nitrotyrosin, korrekter 3-Nitrotyrosin, ist eine nicht-proteinogene Aminosäure. Die Verbindung entsteht in Organismen durch Einwirkung der Reaktiven Stickstoffspezies Peroxinitrit auf Tyrosin.

Eigenschaften Bearbeiten

3-Nitrotyrosin ist ein Derivat der proteinogenen Aminosäure Tyrosin. Es ist ein gelblich bis leicht grünlicher Feststoff mit einer Zersetzungspunkt bei etwa 235 °C.

Vorkommen und Entstehung Bearbeiten

Von den beiden möglichen Enantiomeren des chiralen 3-Nitrotyrosins kommt in Organismen nur die L-Form vor. Dort wird es aus der proteinogenen Aminosäure Tyrosin unter Einwirkung des Peroxinitrit-Anions gebildet (nukleophile aromatische Substitution).

Biomarker Bearbeiten

3-Nitro-L-Tyrosin dient in der Labordiagnostik als Biomarker für nitrosativen Stress. In einer Reihe von Erkrankungen wie Magenkrebs, Arteriosklerose, Lungenerkrankungen (wie beispielsweise Asthma), Sepsis, Vaskulitis und anderer Entzündungserkrankungen ist der Spiegel von 3-Nitro-L-Tyrosin im Blutserum erhöht. Allgemein ist die Verbindung ein Biomarker für Apoptose (programmierter Zelltod).

Der Nachweis von 3-Nitro-L-Tyrosin kann beispielsweise über HPLC-MS erfolgen.

Literatur Bearbeiten

P. Pacher, I. G. Obrosova, J. G. Mabley, C. Szabo: „Role of nitrosative stress and peroxynitrite in the pathogenesis of diabetic complications. Emerging new therapeutical strategies“, in: Curr Med Chem, 2005, 12, S. 267–275; PMID 15723618; PMC 2225483 (freier Volltext).
R. Buddi, B. Lin, S. R. Atilano, N. C. Zorapapel, M. C. Kenney, D. J. Brown: „Evidence of oxidative stress in human corneal diseases“, in: J. Histochem. Cytochem., 2002, 50, S. 341–351; PMID 11850437
K. A. Hanafy, J. S. Krumenacker, F. Murad: „NO, nitrotyrosine, and cyclic GMP in signal transduction“, in: Med Sci Monit, 2001, 7, S. 801–819; PMID 11433215.
H. Nakazawa, N. Fukuyama, S. Takizawa, C. Tsuji, M. Yoshitake, H. Ishida: „Nitrotyrosine formation and its role in various pathological conditions“, in: Free Radic. Res., 2000, 33, S. 771–784; PMID 11237099.
A. Ceriello: „Nitrotyrosine: new findings as a marker of postprandial oxidative stress“, in: Int. J. Clin. Pract. Suppl., 2002, 129, S. 51–58; PMID 12166608.
M. W. Duncan: „A review of approaches to the analysis of 3-nitrotyrosine“, in: Amino Acids, 2003, 25, S. 351–361; PMID 14661096.
D. Tsikas, K. Caidahl: „Recent methodological advances in the mass spectrometric analysis of free and protein-associated 3-nitrotyrosine in human plasma“, in: J. Chromatogr. B, Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 2005, 814, S. 1–9; PMID 15607702.

Einzelnachweise Bearbeiten

↑ Datenblatt 3-Nitro-L-tyrosine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 7. Mai 2017 (PDF).
C. Oldreive, C. Rice-Evans: „The mechanisms for nitration and nitrotyrosine formation in vitro and in vivo: impact of diet“, in: Free Radic. Res., 2001, 35, S. 215–231; PMID 11697121.
S. A. Kharitonov, P. J. Barnes: „Nitric oxide, nitrotyrosine, and nitric oxide modulators in asthma and chronic obstructive pulmonary disease“, in: Curr Allergy Asthma Rep, 2003, 3, S. 121–129; PMID 12562551.
I. Mohiuddin, H. Chai, P. H. Lin, A. B. Lumsden, Q. Yao, C. Chen: „Nitrotyrosine and chlorotyrosine: clinical significance and biological functions in the vascular system“, in: Journal of Surgical Research, 2006, 133, S. 143–149; PMID 16360172.
A. W. Abu-Qare, M. B. Abou-Donia: „Biomarkers of apoptosis: release of cytochrome c, activation of caspase-3, induction of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine, increased 3-nitrotyrosine, and alteration of p53 gene“, in: J Toxicol Env Health Pt B-Crit Rev, 2001, 4, S. 313–332, PMID 11503418.
H. Ryberg und K. Caidahl: „Chromatographic and mass spectrometric methods for quantitative determination of 3-nitrotyrosine in biological samples and their application to human samples“, in: J. Chromatogr. B, 2007, 851, S. 160–171, PMID 17344105.

[sigma-1] Datenblatt 3-Nitro-L-tyrosine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 7. Mai 2017 (PDF).

[2] C. Oldreive, C. Rice-Evans: „The mechanisms for nitration and nitrotyrosine formation in vitro and in vivo: impact of diet“, in: Free Radic. Res., 2001, 35, S. 215–231; PMID 11697121.

[3] S. A. Kharitonov, P. J. Barnes: „Nitric oxide, nitrotyrosine, and nitric oxide modulators in asthma and chronic obstructive pulmonary disease“, in: Curr Allergy Asthma Rep, 2003, 3, S. 121–129; PMID 12562551.

[4] I. Mohiuddin, H. Chai, P. H. Lin, A. B. Lumsden, Q. Yao, C. Chen: „Nitrotyrosine and chlorotyrosine: clinical significance and biological functions in the vascular system“, in: Journal of Surgical Research, 2006, 133, S. 143–149; PMID 16360172.

[5] A. W. Abu-Qare, M. B. Abou-Donia: „Biomarkers of apoptosis: release of cytochrome c, activation of caspase-3, induction of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine, increased 3-nitrotyrosine, and alteration of p53 gene“, in: J Toxicol Env Health Pt B-Crit Rev, 2001, 4, S. 313–332, PMID 11503418.

[6] H. Ryberg und K. Caidahl: „Chromatographic and mass spectrometric methods for quantitative determination of 3-nitrotyrosine in biological samples and their application to human samples“, in: J. Chromatogr. B, 2007, 851, S. 160–171, PMID 17344105.