Guanin Desaminase Die ist das Enzym das die Desaminierung von Guanin zu Xanthin katalysiert Dieser in allen Lebewesen vo

Guanin-Desaminase
	Vorhandene Strukturdaten: 2UZ9, 4AQL
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	454 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Zn2+
Isoformen	3
Bezeichner
Gen-Name	GDA
Externe IDs	OMIM: 139260; UniProt: Q9Y2T3; CAS-Nummer: 9033-16-3;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.5.4.3, Hydrolase
Reaktionsart	Aminhydrolyse
Substrat	Guanin + H2O
Produkte	Xanthin + NH3
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
	Orthologe
Mensch	Hausmaus

Die Guanin-Desaminase ist das Enzym, das die Desaminierung von Guanin zu Xanthin katalysiert. Dieser in allen Lebewesen vorkommende Reaktionsschritt führt zum Abbau des Guanins, der beim Menschen nach dem nächsten Schritt mit der Harnsäure endet.

Eine Spleißvariante der Guanin-Desaminase, genannt Cypin, ist an der Entwicklung des Nervensystems beteiligt; es hat eine Funktion bei der Regulation der Verzweigung dendritischer Zellen. Dabei wird eine vermehrte Cypin-Expression durch den Wachstumsfaktor BDNF ausgelöst. In der Leber ist bei Schädigungen der GDA-Wert erhöht.

Die katalysierte Reaktion:

+ H₂O + NH₃

Guanin wird desaminiert, Xanthin entsteht.

Einzelnachweise Bearbeiten

UniProt Q9Y2T3
J. R. Fernández, B. Byrne, B. L. Firestein: Phylogenetic analysis and molecular evolution of guanine deaminases: from guanine to dendrites. In: Journal of molecular evolution. Band 68, Nummer 3, März 2009, S. 227–235, ISSN 1432-1432. doi:10.1007/s00239-009-9205-x. PMID 19221682.
M. Kwon, J. R. Fernández u. a.: BDNF-promoted increases in proximal dendrites occur via CREB-dependent transcriptional regulation of cypin. In: The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. Band 31, Nummer 26, Juni 2011, S. 9735–9745, ISSN 1529-2401. doi:10.1523/JNEUROSCI.6785-10.2011. PMID 21715638. PMC 3139247 (freier Volltext).
P. Li, S. Xu u. a.: [The value of determining guanine deaminase in diagnosis of hepatic diseases]. In: Hua xi yi ke da xue xue bao = Journal of West China University of Medical Sciences = Huaxi yike daxue xuebao / [bian ji zhe, Hua xi yi ke da xue xue bao bian wei hui]. Band 27, Nummer 2, Juni 1996, S. 189–191, ISSN 0257-7712. PMID 9389040.

Weblinks Bearbeiten

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

[1] UniProt Q9Y2T3

[2] J. R. Fernández, B. Byrne, B. L. Firestein: Phylogenetic analysis and molecular evolution of guanine deaminases: from guanine to dendrites. In: Journal of molecular evolution. Band 68, Nummer 3, März 2009, S. 227–235, ISSN 1432-1432. doi:10.1007/s00239-009-9205-x. PMID 19221682.

[3] M. Kwon, J. R. Fernández u. a.: BDNF-promoted increases in proximal dendrites occur via CREB-dependent transcriptional regulation of cypin. In: The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. Band 31, Nummer 26, Juni 2011, S. 9735–9745, ISSN 1529-2401. doi:10.1523/JNEUROSCI.6785-10.2011. PMID 21715638. PMC 3139247 (freier Volltext).

[4] P. Li, S. Xu u. a.: [The value of determining guanine deaminase in diagnosis of hepatic diseases]. In: Hua xi yi ke da xue xue bao = Journal of West China University of Medical Sciences = Huaxi yike daxue xuebao / [bian ji zhe, Hua xi yi ke da xue xue bao bian wei hui]. Band 27, Nummer 2, Juni 1996, S. 189–191, ISSN 0257-7712. PMID 9389040.