CCR1 C C chemokine receptor type 1 ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Chemokinrezeptoren C C chemokine recept

C-C chemokine receptor type 1
Andere Namen	HM145, LD78 receptor, Macrophage inflammatory protein 1-alpha receptor, MIP-1alpha-R
	Vorhandene Strukturdaten: PDB 1Y5D
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	355 Aminosäuren, 41.173 Da
Bezeichner
Externe IDs	GeneCards: CCR1; OMIM: 601159; UniProt: P32246;
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
	Orthologe (Mensch)
Entrez	1230
Ensembl	ENSG00000163823
UniProt	P32246
Refseq (mRNA)	NM_001295.2
Refseq (Protein)	NP_001286.1
PubMed-Suche	1230

C-C chemokine receptor type 1 (CCR1) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Chemokinrezeptoren.

Eigenschaften Bearbeiten

CCR1 ist ein G-Protein-gekoppelter Rezeptor und wird von verschiedenen hämatopoetischen Zellen gebildet. Er bindet Chemokine vom C-C-Typ wie MIP-1-alpha (CCL3), MIP-1-delta, RANTES (CCL5) und MCP-3 (CCL7). Mit geringerer Affinität wird MIP-1-beta und MCP-1 gebunden. Nach Bindung steigt die zelluläre Konzentration des second messenger Ca²⁺. CCR1 ist glykosyliert und phosphoryliert.

CCR1 wird zur Behandlung von Autoimmunerkrankungen und Infektionskrankheiten untersucht.

A. Karash, M. R. Mazzoni, A. Gilchrist: Pharmacological intervention at CCR1 and CCR5 as an approach for cancer: help or hindrance. In: Current topics in medicinal chemistry. Band 14, Nummer 13, 2014, S. 1553–1573, PMID 25159162.
Struyf S, Menten P, Lenaerts JP, Put W, D’Haese A, De Clercq E, Schols D, Proost P, Van Damme J: Diverging binding capacities of natural LD78beta isoforms of macrophage inflammatory protein-1alpha to the CC chemokine receptors 1, 3 and 5 affect their anti-HIV-1 activity and chemotactic potencies for neutrophils and eosinophils. In: European Journal of Immunology. 31. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2001, S. 2170–8, doi:10.1002/1521-4141(200107)31:7<2170::AID-IMMU2170>3.0.CO;2-D, PMID 11449371.
Proudfoot AE, Fritchley S, Borlat F, Shaw JP, Vilbois F, Zwahlen C, Trkola A, Marchant D, Clapham PR, Wells TN: The BBXB motif of RANTES is the principal site for heparin binding and controls receptor selectivity. In: The Journal of Biological Chemistry. 276. Jahrgang, Nr. 14, April 2001, S. 10620–6, doi:10.1074/jbc.M010867200, PMID 11116158.
H. W. Zimmermann, V. Sterzer, H. Sahin: CCR1 and CCR2 antagonists. In: Current topics in medicinal chemistry. Band 14, Nummer 13, 2014, S. 1539–1552, PMID 25159163.