Das bakterien-permeabilisierende Protein (BPIP, von engl. Bactericidal/Permeability Increasing Protein; Gen-Name: BPI) ist ein Lipid-bindendes und porenbildendes Protein in Säugetieren. Es ist ein wichtiger Teil der angeborenen Immunantwort auf gramnegative Bakterien. Neben der bakterientötenden Funktion liefert BPIP zum einen einen wichtigen Beitrag bei der hochsensitiven Erkennung gramnegativer Bakterien, zum anderen kann es durch die Neutralisation von Lipopolysaccharid die Ausbildung eines septischen Schocks durch eine überschießende Immunantwort verhindern. BPIP wird in den Granulae polymorphonukleärer Leukozyten gebildet und ausgeschüttet.
| Bakterien permeabilisierendes Protein | |
|---|---|
| Bändermodell von der Seite, nach PDB 1EWF | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 456 Aminosäuren |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer, Dimer |
| Präkursor | (487 aa) |
| Bezeichner | |
| Gen-Name | BPI |
| Externe IDs | |
| Transporter-Klassifikation | |
| TCDB | 1.C.40 |
| Bezeichnung | BPIP-Familie |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Hovergen |
| Übergeordnetes Taxon | Säugetiere |
Humanes BPI (huBPI) ist ein ca. 55 kDa großes Glycoprotein, welches ursprünglich aus den azurophilen Granula humaner Neutrophilen isoliert werden konnte.
Literatur Bearbeiten
- L. J. Beamer, S. F. Carroll, D. Eisenberg: Crystal structure of human BPI and two bound phospholipids at 2.4 angstrom resolution. In: Science. Band 276, Nummer 5320, Juni 1997, S. 1861–1864, ISSN 0036-8075. PMID 9188532.