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α Hämolysin synonym α Toxin von S aureus ist ein mikrobielles Exotoxin aus Staphylococcus aureus Alpha hemolysinnach PDB

α-Hämolysin

α-Hämolysin (synonym α-Toxin von S. aureus) ist ein mikrobielles Exotoxin aus Staphylococcus aureus.

Alpha-hemolysin
nach PDB 7AHL
Andere Namen

Alpha-toxin (S. aureus), Hla

Vorhandene Strukturdaten: PDB 3M2L, PDB 3M3R, PDB 3M4D

Masse/Länge Primärstruktur 319 Aminosäuren, 35.904 Da
Sekundär- bis Quartärstruktur heptamer
Bezeichner
Externe IDs
Orthologe (Staphylococcus aureus)
Entrez SAOUHSC_01121
UniProt P09616


PubMed-Suche SAOUHSC_01121

Eigenschaften Bearbeiten

α-Hämolysin ist ein heptameres porenbildendes Toxin aus der Gruppe der β-porenbildenden Toxine. Es wirkt als Hämolysin. Es ist ein Virulenzfaktor bei einer Infektion mit S. aureus. Die Virulenz ist proportional zur Bildung von α-Hämolysin. Neben dem Panton-Valentine-Leukozidin ist es ein Haupt-Virulenzfaktor bei einer Lungenentzündung in Folge einer Infektion mit S. aureus. Ebenso ist es an der Nekrose der Haut und an tödlichen Verläufen bei Infektionen mit S. aureus beteiligt.

α-Hämolysin besteht strukturell aus 68 % β-Faltblättern und 10 % α-Helices. Jede der sieben Untereinheiten ist mit zwei β-Faltblättern an der Ausbildung der Pore in Form eines β-Fasses beteiligt, mit hydrophilen Aminosäuren auf der Innenseite der Pore. Der Durchmesser der Pore variiert von 14 Ångström an der engsten Stelle bis 46 Å an der weitesten Stelle. Die Pore bevorzugt Anionen.

Die Toxinwirkung entsteht durch Aktivierung des intrinsischen Wegs der Apoptose. Daneben bindet α-Hämolysin an ADAM10.

Anwendung Bearbeiten

α-Hämolysin war ein frühes Untersuchungsobjekt bei der Entwicklung der Nanoporen-Sequenzierung.

Literatur Bearbeiten

  • P. A. Gurnev, E. M. Nestorovich: Channel-forming bacterial toxins in biosensing and macromolecule delivery. In: Toxins. Band 6, Nummer 8, August 2014, S. 2483–2540, doi:10.3390/toxins6082483, PMID 25153255, PMC 4147595 (freier Volltext).

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. S. Bhakdi, J. Tranum-Jensen: Alpha-toxin of Staphylococcus aureus. In: Microbiological reviews. Band 55, Nummer 4, Dezember 1991, S. 733–751, PMID 1779933, PMC 372845 (freier Volltext).
  2. ↑ J. Bubeck Wardenburg, O. Schneewind: Vaccine protection against Staphylococcus aureus pneumonia. In: The Journal of experimental medicine. Band 205, Nummer 2, Februar 2008, S. 287–294, doi:10.1084/jem.20072208, PMID 18268041, PMC 2271014 (freier Volltext).
  3. J. Bubeck Wardenburg, T. Bae, M. Otto, F. R. Deleo, O. Schneewind: Poring over pores: alpha-hemolysin and Panton-Valentine leukocidin in Staphylococcus aureus pneumonia. In: Nature medicine. Band 13, Nummer 12, Dezember 2007, S. 1405–1406, doi:10.1038/nm1207-1405, PMID 18064027.
  4. ↑ B. J. Berube, J. Bubeck Wardenburg: Staphylococcus aureus α-toxin: nearly a century of intrigue. In: Toxins. Band 5, Nummer 6, Juni 2013, S. 1140–1166, PMID 23888516, PMC 3717774 (freier Volltext).
  5. ↑ L. Song, M. R. Hobaugh, C. Shustak, S. Cheley, H. Bayley, J. E. Gouaux: Structure of staphylococcal alpha-hemolysin, a heptameric transmembrane pore. In: Science. Band 274, Nummer 5294, Dezember 1996, S. 1859–1866, PMID 8943190.
  6. G. Menestrina, M. Dalla Serra, M. Comai, M. Coraiola, G. Viero, S. Werner, D. A. Colin, H. Monteil, G. Prévost: Ion channels and bacterial infection: the case of beta-barrel pore-forming protein toxins of Staphylococcus aureus. In: FEBS letters. Band 552, Nummer 1, September 2003, S. 54–60, PMID 12972152.
  7. H. Bantel, B. Sinha, W. Domschke, G. Peters, K. Schulze-Osthoff, R. U. Jänicke: alpha-Toxin is a mediator of Staphylococcus aureus-induced cell death and activates caspases via the intrinsic death pathway independently of death receptor signaling. In: Journal of Cell Biology. Band 155, Nummer 4, November 2001, S. 637–648, doi:10.1083/jcb.200105081, PMID 11696559, PMC 2198876 (freier Volltext).
  8. J. J. Kasianowicz, E. Brandin, D. Branton, D. W. Deamer: Characterization of individual polynucleotide molecules using a membrane channel. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 93, Nummer 24, November 1996, S. 13770–13773, PMID 8943010, PMC 19421 (freier Volltext).
  9. J. Nivala, D. B. Marks, M. Akeson: Unfoldase-mediated protein translocation through an α-hemolysin nanopore. In: Nature Biotechnology. Band 31, Nummer 3, März 2013, S. 247–250, doi:10.1038/nbt.2503, PMID 23376966, PMC 3772521 (freier Volltext).
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Veröffentlichungsdatum:
a Hamolysin synonym a Toxin von S aureus ist ein mikrobielles Exotoxin aus Staphylococcus aureus Alpha hemolysinnach PDB 7AHLAndere Namen Alpha toxin S aureus HlaVorhandene Strukturdaten PDB 3M2L PDB 3M3R PDB 3M4DMasse Lange Primarstruktur 319 Aminosauren 35 904 DaSekundar bis Quartarstruktur heptamerBezeichnerExterne IDs UniProt P09616Orthologe Staphylococcus aureus Entrez SAOUHSC 01121UniProt P09616PubMed Suche SAOUHSC 01121 Inhaltsverzeichnis 1 Eigenschaften 2 Anwendung 3 Literatur 4 EinzelnachweiseEigenschaften Bearbeitena Hamolysin ist ein heptameres porenbildendes Toxin aus der Gruppe der b porenbildenden Toxine 1 Es wirkt als Hamolysin Es ist ein Virulenzfaktor bei einer Infektion mit S aureus 2 Die Virulenz ist proportional zur Bildung von a Hamolysin 2 Neben dem Panton Valentine Leukozidin ist es ein Haupt Virulenzfaktor bei einer Lungenentzundung in Folge einer Infektion mit S aureus 3 Ebenso ist es an der Nekrose der Haut und an todlichen Verlaufen bei Infektionen mit S aureus beteiligt 4 a Hamolysin besteht strukturell aus 68 b Faltblattern und 10 a Helices Jede der sieben Untereinheiten ist mit zwei b Faltblattern an der Ausbildung der Pore in Form eines b Fasses beteiligt mit hydrophilen Aminosauren auf der Innenseite der Pore 5 Der Durchmesser der Pore variiert von 14 Angstrom an der engsten Stelle bis 46 A an der weitesten Stelle 5 Die Pore bevorzugt Anionen 6 Die Toxinwirkung entsteht durch Aktivierung des intrinsischen Wegs der Apoptose 7 Daneben bindet a Hamolysin an ADAM10 4 Anwendung Bearbeitena Hamolysin war ein fruhes Untersuchungsobjekt bei der Entwicklung der Nanoporen Sequenzierung 8 9 Literatur BearbeitenP A Gurnev E M Nestorovich Channel forming bacterial toxins in biosensing and macromolecule delivery In Toxins Band 6 Nummer 8 August 2014 S 2483 2540 doi 10 3390 toxins6082483 PMID 25153255 PMC 4147595 freier Volltext Einzelnachweise Bearbeiten S Bhakdi J Tranum Jensen Alpha toxin of Staphylococcus aureus In Microbiological reviews Band 55 Nummer 4 Dezember 1991 S 733 751 PMID 1779933 PMC 372845 freier Volltext a b J Bubeck Wardenburg O Schneewind Vaccine protection against Staphylococcus aureus pneumonia In The Journal of experimental medicine Band 205 Nummer 2 Februar 2008 S 287 294 doi 10 1084 jem 20072208 PMID 18268041 PMC 2271014 freier Volltext J Bubeck Wardenburg T Bae M Otto F R Deleo O Schneewind Poring over pores alpha hemolysin and Panton Valentine leukocidin in Staphylococcus aureus pneumonia In Nature medicine Band 13 Nummer 12 Dezember 2007 S 1405 1406 doi 10 1038 nm1207 1405 PMID 18064027 a b B J Berube J Bubeck Wardenburg Staphylococcus aureus a toxin nearly a century of intrigue In Toxins Band 5 Nummer 6 Juni 2013 S 1140 1166 PMID 23888516 PMC 3717774 freier Volltext a b L Song M R Hobaugh C Shustak S Cheley H Bayley J E Gouaux Structure of staphylococcal alpha hemolysin a heptameric transmembrane pore In Science Band 274 Nummer 5294 Dezember 1996 S 1859 1866 PMID 8943190 G Menestrina M Dalla Serra M Comai M Coraiola G Viero S Werner D A Colin H Monteil G Prevost Ion channels and bacterial infection the case of beta barrel pore forming protein toxins of Staphylococcus aureus In FEBS letters Band 552 Nummer 1 September 2003 S 54 60 PMID 12972152 H Bantel B Sinha W Domschke G Peters K Schulze Osthoff R U Janicke alpha Toxin is a mediator of Staphylococcus aureus induced cell death and activates caspases via the intrinsic death pathway independently of death receptor signaling In Journal of Cell Biology Band 155 Nummer 4 November 2001 S 637 648 doi 10 1083 jcb 200105081 PMID 11696559 PMC 2198876 freier Volltext J J Kasianowicz E Brandin D Branton D W Deamer Characterization of individual polynucleotide molecules using a membrane channel In Proceedings of the National Academy of Sciences Band 93 Nummer 24 November 1996 S 13770 13773 PMID 8943010 PMC 19421 freier Volltext J Nivala D B Marks M Akeson Unfoldase mediated protein translocation through an a hemolysin nanopore In Nature Biotechnology Band 31 Nummer 3 Marz 2013 S 247 250 doi 10 1038 nbt 2503 PMID 23376966 PMC 3772521 freier Volltext Abgerufen von https de wikipedia org w index php title A Hamolysin amp oldid 234777559