Proteinase K ist eine Proteinase aus den Schlauchpilzen Engyodontium album (vormals Tritirachium album genannt) und Acremonium strictum, die zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen gehört. Das Enzym greift Peptidbindungen sowohl an den Enden (Exopeptidase), als auch im Inneren (Endopeptidase) der Proteine an. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in Zelllysaten und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet.
| Proteinase K | |
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| Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt-Eintrag | |
| Kofaktor | 2 Ca2+ |
| Bezeichner | |
| Externe IDs | |
| Enzymklassifikation | |
| EC, Kategorie | 3.4.21.64, Serinprotease |
| MEROPS | S08.054 |
| Reaktionsart | proteolytische Spaltung |
| Substrat | Keratin, Peptidamide |
| Vorkommen | |
| Übergeordnetes Taxon | Engyodontium album |
| Sicherheitshinweise | ||||
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| CAS-Nummer | ||||
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Anwendungsbeispiele Bearbeiten
- Isolierung genomischer DNA aus Bakterien
- Isolierung von DNA aus Zellen oder Gewebe für die Polymerase-Kettenreaktion (PCR)
Einzelnachweise Bearbeiten
- ↑ Datenblatt Proteinase K from Tritirachium album bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 29. Juli 2017 (PDF).
- Engyodontium album (Tritirachium album). In: uniprot.org. Abgerufen am 4. August 2015 (englisch).
- UniProtKB - R4IR27 (ASES_SARSR). In: UniProt. Abgerufen am 3. September 2019.