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Myosin Leichte Ketten Phosphatase Die auch MLCP oder Myosin Light Chain Phosphatase ist ein Enzym welches in den Zellen

Myosin-Leichte-Ketten-Phosphatase

Die Myosin-Leichte-Ketten-Phosphatase (auch MLCP oder Myosin-Light-Chain-Phosphatase) ist ein Enzym, welches in den Zellen der glatten Muskulatur vorkommt. Sie dephosphoryliert die regulatorische leichte Kette des Myosins. Dies führt normalerweise zu einer Relaxation der glatten Muskulatur. MLCP ist ein Dimer aus der katalytischen Untereinheit PPP1CB (EC 3.1.3.53) und der regulatorischen Untereinheit (eine von PPP1R12A/B/C), die das Substrat bestimmt. Bindung von PPP1CB an andere Untereinheiten führt zu anderen Substrat-Spezifitäten.

Bändermodell der Aminosäuren 1-299 der regulatorischen Untereinheit PPP1R12A der MLCP beim Haushuhn (Gallus gallus) nach PDB 1S70

MLCP wirkt antagonistisch zum Enzym der Myosin-Leichte-Ketten-Kinase.

Die katalysierte Reaktion lautet:

Wirkungsmechanismus Bearbeiten

Die relaxierenden Signalkaskaden mit dem second Messenger cAMP oder cGMP erhöhen die Aktivität von Proteinkinase A (PKA) und Proteinkinase G (PKG). Dies führt wiederum zu einer gesteigerten Aktivität der Myosin-Leichte-Ketten-Phosphatase.

In ihrer Wirkung spaltet sie ein Phosphat von der leichten Kette des Myosins, wodurch sich die Calcium-Sensitivität der Myofilamente erniedrigt. Es sind nun höhere Ca2+-Konzentrationen nötig, um eine Kontraktion auszulösen. In der Summe erhöht sich somit der relative Anteil an relaxierten Muskelzellen im glatten Muskel.

Über welchen Mechanismus die PKA und PKG die Aktivität der MLCP steigern, ist noch nicht genau bekannt. Es wird eine Interaktion mit dem Rho/Rho-Kinase-Weg vermutet.

Regulation zusammen mit der Myosin-Leichte-Ketten-Kinase Bearbeiten

Die Phosphorylierung des Myosins wird auch durch Myosin-Leichte-Ketten-Kinase MLCK reguliert. Die zwei Enzyme MLCK und MLCP mit antagonistischer Wirkung halten den Muskel in einem bestimmten Phosphorylierungs- und Spannungsverhältnis.

Dabei bedeutet eine hohe Aktivität der MLCK eine Kontraktion und eine hohe Aktivität der MLCP eine Relaxation des glatten Muskels z. B. an Gefäßen und Bronchien. Deshalb sind die Aktivitäten der MLCK und der MLCP vielfältig neurohumoral über das vegetative Nervensystem reguliert, wobei die Wege stets antagonistisch das eine Enzym aktivieren und das andere hemmen. Beispiele:

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ Robert F. Schmidt (Herausgeber), Florian Lang (Herausgeber), Manfred Heckmann (Herausgeber): Physiologie des Menschen. Springer Berlin Heidelberg; Auflage: 31., neu bearb. u. aktual. Aufl. (4. Oktober 2010).
  2. ↑ Joachim Rassow, Rainer Deutzmann, Roland Netzker, Karin Hauser: Duale Reihe Biochemie. 2. Aufl., akt. 2008.
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Die Myosin Leichte Ketten Phosphatase auch MLCP oder Myosin Light Chain Phosphatase ist ein Enzym welches in den Zellen der glatten Muskulatur vorkommt Sie dephosphoryliert die regulatorische leichte Kette des Myosins Dies fuhrt normalerweise zu einer Relaxation der glatten Muskulatur MLCP ist ein Dimer aus der katalytischen Untereinheit PPP1CB EC 3 1 3 53 und der regulatorischen Untereinheit eine von PPP1R12A B C die das Substrat bestimmt Bindung von PPP1CB an andere Untereinheiten fuhrt zu anderen Substrat Spezifitaten Bandermodell der Aminosauren 1 299 der regulatorischen Untereinheit PPP1R12A der MLCP beim Haushuhn Gallus gallus nach PDB 1S70MLCP wirkt antagonistisch zum Enzym der Myosin Leichte Ketten Kinase Die katalysierte Reaktion lautet Myosin Leichte Kette Phosphat H2O displaystyle longrightarrow Myosin Leichte Kette PPiWirkungsmechanismus BearbeitenDie relaxierenden Signalkaskaden mit dem second Messenger cAMP oder cGMP erhohen die Aktivitat von Proteinkinase A PKA und Proteinkinase G PKG 1 Dies fuhrt wiederum zu einer gesteigerten Aktivitat der Myosin Leichte Ketten Phosphatase In ihrer Wirkung spaltet sie ein Phosphat von der leichten Kette des Myosins wodurch sich die Calcium Sensitivitat der Myofilamente erniedrigt Es sind nun hohere Ca2 Konzentrationen notig um eine Kontraktion auszulosen In der Summe erhoht sich somit der relative Anteil an relaxierten Muskelzellen im glatten Muskel Uber welchen Mechanismus die PKA und PKG die Aktivitat der MLCP steigern ist noch nicht genau bekannt Es wird eine Interaktion mit dem Rho Rho Kinase Weg vermutet 1 Regulation zusammen mit der Myosin Leichte Ketten Kinase BearbeitenDie Phosphorylierung des Myosins wird auch durch Myosin Leichte Ketten Kinase MLCK reguliert Die zwei Enzyme MLCK und MLCP mit antagonistischer Wirkung halten den Muskel in einem bestimmten Phosphorylierungs und Spannungsverhaltnis Dabei bedeutet eine hohe Aktivitat der MLCK eine Kontraktion und eine hohe Aktivitat der MLCP eine Relaxation des glatten Muskels z B an Gefassen und Bronchien Deshalb sind die Aktivitaten der MLCK und der MLCP vielfaltig neurohumoral uber das vegetative Nervensystem reguliert wobei die Wege stets antagonistisch das eine Enzym aktivieren und das andere hemmen Beispiele a1 Adrenorezeptor Gq gekoppelt 2 IP3 Ca2 Ca2 Calmodulin Komplex MLCK Aktivitat a1 Adrenorezeptor Gq gekoppelt 2 DAG PKC Aktivitat MLCP Aktivitat b2 Adrenorezeptor Gs gekoppelt 2 cAMP PKA Aktivitat MLCK Aktivitat b2 Adrenorezeptor Gs gekoppelt 2 cAMP PKA Aktivitat MLCP Aktivitat Guanylatzyklase loslich durch Bindung von NO 2 cGMP PKG Aktivitat MLCP Aktivitat Einzelnachweise Bearbeiten a b Robert F Schmidt Herausgeber Florian Lang Herausgeber Manfred Heckmann Herausgeber Physiologie des Menschen Springer Berlin Heidelberg Auflage 31 neu bearb u aktual Aufl 4 Oktober 2010 a b c d e Joachim Rassow Rainer Deutzmann Roland Netzker Karin Hauser Duale Reihe Biochemie 2 Aufl akt 2008 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title Myosin Leichte Ketten Phosphatase amp oldid 183105247