Die Mevalonatkinase (MK) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Phosphorylierung von Mevalonat katalysiert, ein Teilschritt bei der Biosynthese der Isoprenoide. MK ist im Zytosol der Peroxisomen lokalisiert. Beim Menschen können Mutationen im MVK-Gen zu erblichem Mevalonatkinase-Mangel und Hyperimmunglobulinämie vom Typ D führen.
| Mevalonatkinase | |
|---|---|
| Vorhandene Strukturdaten: 2R3V | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 396 Aminosäuren |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer |
| Bezeichner | |
| Gen-Name | MVK |
| Externe IDs | |
| Enzymklassifikation | |
| EC, Kategorie | 2.7.1.36, Kinase |
| Reaktionsart | Phosphorylierung |
| Substrat | ATP + Mevalonat |
| Produkte | ADP + 5-Phosphomevalonat |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Hovergen |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten |
Katalysierte Reaktion Bearbeiten
+ ATP ⇔ + ADP
(R)-Mevalonat wird zu 5-Phospho-(R)-mevalonat umgesetzt.
Weblinks Bearbeiten
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien
- Jassal / reactome: Mevalonate is phosphorylated to mevalonate-5-phosphate
- OrphaNet: Mevalonic aciduria
- OrphaNet: Hyperimmunoglobinemia D with recurrent fever