Butandiol-Dehydrogenasen sind Enzyme, welche die Dehydrierung von 2,3-Butandiol zu Acetoin katalysieren. Diese Enzyme gehören zur Familie der Oxidoreduktasen, wobei die Hydroxygruppe als Donator und NAD+ als Akzeptor fungiert. Außerdem nimmt die (R,R)-Butandiol-Dehydrogenase am Metabolismus der Buttersäure teil. Das enantiomere Substrat mit linksgedrehtem Drehsinn wird von der (S,S)-Butandiol-Dehydrogenase umgesetzt.
| Butandiol-Dehydrogenase | |
|---|---|
| Bändermodell der meso-2,3-Butandiol-Dehydrogenase von Klebsiella pneumoniae, nach PDB 1GEG | |
| Andere Namen |
|
| Kofaktor | NAD+ |
| Enzymklassifikationen | |
| EC, Kategorie | 1.1.1.4, Oxidoreduktase |
| Reaktionsart | Dehydrierung |
| Substrat | (R,R)-2,3-Butandiol + NAD+ |
| Produkte | (R)-Acetoin + NADH/H+ |
| EC, Kategorie | 1.1.1.76, Oxidoreduktase |
| Reaktionsart | Dehydrierung |
| Substrat | (S,S)-2,3-Butandiol + NAD+ |
| Produkte | (S)-Acetoin + NADH/H+ |
| Vorkommen | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien |
Stereoisomere Spezifitäten der 2,3-Butandiol-Dehydrogenasen Bearbeiten
2,3-Butandiol weist eine stereoisomere Spezifität auf. Einige Dehydrogenasen oxidieren eine Hydroxygruppe in der D-Konfiguration, während andere Dehydrogenasen eine Hydroxygruppe in der L-Konfiguration oxidieren. Da das meso-2,3-Butandiol Hydroxygruppen in der D-(−)- und L-(+)-Konfiguration beinhaltet, dient es als Substrat für alle (R,R)-Butandiol-Dehydrogenasen. Die Konfiguration von Acetoin, gebildet durch die Oxidation von meso-2,3-Butandiol, hängt davon ab, ob die Hydroxygruppe in der D-(−)- oder der L-(+)-Konfiguration oxidiert ist.
Das Bakterium Bacillus polymyxa beinhaltet die D-(−)-2,3-Butandiol-Dehydrogenase. Die 2,3-Butandiol-Dehydrogenasen der Bakterien Enterobacter aerogenes und Aeromonas hydrophila sind L-(+)-Dehydrogenasen. Bacillus subtilis beinhaltet beide D-(−)- und L-(+)-Dehydrogenasen. Die Konfiguration des Kohlenstoffatoms des 2,3-Butandiols, das nicht oxidiert ist, beeinflusst die Oxidationsrate. Bakterien, die meso-2,3-Butandiol, Natriumacetat oder Natriumlactat für den Energiestoffwechsel verwenden, beinhalten D-(−)-Dehydrogenasen. Bei Enterobacter aerogenes wird die D-(−)-Dehydrogenase bei racemischem Acetoin als Substrat bevorzugt, wohingegen bei der Verwendung von Kohlenhydraten die L-(+)-Dehydrogenase als Substrat bevorzugt wird.
Die Präsenz von verschiedenen Kombinationen von D-(−)- und L-(+)-Dehydrogenasen und Acetoin-Racemasen kann das Auftreten von drei isomeren 2,3-Butandiolen als Endprodukt der Fermentation von Kohlenhydraten erklären.
Katalysiertes Gleichgewicht Bearbeiten
NAD+ NADH/H+
(R,R)-2,3-Butandiol wird durch die (R,R)-Butandiol-Dehydrogenase oxidiert und dehydriert. Neben dem Reduktionsäquivalent NADH entsteht hierbei (R)-Acetoin.
+ NAD+ + NADH/H+
(S,S)-2,3-Butandiol wird durch die (S,S)-Butandiol-Dehydrogenase oxidiert und dehydriert. Neben dem Reduktionsäquivalent NADH entsteht hierbei (S)-Acetoin.
Irreversible Reduktion Bearbeiten
(S,S)-Butandiol-Dehydrogenase kann ebenfalls die irreversible Reduktion von Diacetyl zu (S)-Acetoin katalysieren:
+ NADH + H+ + NAD+
Einzelnachweise Bearbeiten
- Mary B. Taylor, Elliot Juni: Stereoisomeric specificities of 2,3-butanediol dehydrogenases. In: Biochimica et Biophysica Acta. 39. Jahrgang, Nr. 3, 22. April 1960, S. 338–457, doi:10.1016/0006-3002(60)90197-9, PMID 13837186 (englisch).