4 Hydroxyphenylpyruvat Dioxygenase Die HPPD ist eine Nicht Häm Fe II Oxygenase die den zweiten Schritt im Tyrosinstoffwe

4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase
	Homodimer von HPPD. Katalytische Domäne rot, orange Kugeln: Fe2+, oligomere Domäne blau
	Vorhandene Strukturdaten: 1SP9
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	445 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer in Bakterien, Homodimer in Pflanzen
Kofaktor	Ascorbat, Fe2+
Bezeichner
Gen-Name	HPD
Externe IDs	OMIM: 609695; UniProt: P93836; CAS-Nummer: 9029-72-5;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.13.11.27, Dioxygenase
Reaktionsart	Oxidation
Substrat	4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure + O2
Produkte	Homogentisinsäure + CO2
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (HPPD) ist eine Nicht-Häm-Fe(II)-Oxygenase, die den zweiten Schritt im Tyrosinstoffwechsel, die Umwandlung von 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure in Homogentisinsäure und Kohlendioxid katalysiert. Sie lässt sich in nahezu jeder aeroben Form des Lebens finden.

Die von der HPPD katalysierte Reaktion. Der Verbleib an der Reaktion beteiligten Atome ist hervorgehoben.

Biologische Funktion Bearbeiten

Die durch die HPPD katalysierte Reaktion ist ein Zwischenschritt des Tyrosinabbaus zu Acetessigsäure und Fumarsäure.

Pflanzen benötigen HPPD um Plastochinon und Tocopherol zu produzieren.

Der vorgeschlagene Reaktionsmechanismus (in der mittleren Reihe fehlt die 4-Hydroxygruppe)

Einzelnachweise Bearbeiten

M. Gunsior, J. Ravel, G. L. Challis, C. A. Townsend: Engineering p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase to a p-hydroxymandelate synthase and evidence for the proposed benzene oxide intermediate in homogentisate formation. In: Biochemistry. Band 43, Nummer 3, Januar 2004, S. 663–674, ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi035762w. PMID 14730970.
W. E. KNOX, M. LeMAY-KNOX: The oxidation in liver of l-tyrosine to acetoacetate through p-hydroxyphenylpyruvate and homogentisic acid. In: The Biochemical journal. Band 49, Nummer 5, Oktober 1951, S. 686–693, ISSN 0264-6021. PMID 14886367. PMC 1197578 (freier Volltext).
T. W. Goodwin, E. I. Mercer: Introduction to Plant Biochemistry. Pergamon Press, 1983.

[1] M. Gunsior, J. Ravel, G. L. Challis, C. A. Townsend: Engineering p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase to a p-hydroxymandelate synthase and evidence for the proposed benzene oxide intermediate in homogentisate formation. In: Biochemistry. Band 43, Nummer 3, Januar 2004, S. 663–674, ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi035762w. PMID 14730970.

[PMID14886367-2] W. E. KNOX, M. LeMAY-KNOX: The oxidation in liver of l-tyrosine to acetoacetate through p-hydroxyphenylpyruvate and homogentisic acid. In: The Biochemical journal. Band 49, Nummer 5, Oktober 1951, S. 686–693, ISSN 0264-6021. PMID 14886367. PMC 1197578 (freier Volltext).

[3] T. W. Goodwin, E. I. Mercer: Introduction to Plant Biochemistry. Pergamon Press, 1983.