Norvalin ist eine nichtproteinogene α Aminosäure Strukturell leitet sich L durch Substitution des α Wasserstoffatoms dur

Strukturformel
	Strukturformel von L-Norvalin
Allgemeines
Name	L-(+)-Norvalin
Andere Namen	(S)-(+)-2-Aminopentansäure; L-(+)-α-Aminovaleriansäure; (S)-Norvalin; n-Propylglycin;
Summenformel	C5H11NO2
Kurzbeschreibung	farblose, kleine Blättchen
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer	6600-40-4 (L-Enantiomer); 2013-12-9 (D-Enantiomer); 760-78-1 (Racemat);
EG-Nummer	229-543-3
ECHA-InfoCard	100.026.858
PubChem	65098
ChemSpider	58608
DrugBank	DB04185
Wikidata	Q418707
Eigenschaften
Molare Masse	117,15 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	305 °C (L-Norvalin); 307 °C (D-Norvalin); 303 °C (Racemat);
Löslichkeit	gut löslich in heißem Wasser
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Norvalin ist eine nichtproteinogene α-Aminosäure. Strukturell leitet sich L-Norvalin durch Substitution des α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH₂) von der Valeriansäure ab. L-Valin und L-Isovalin sind Konstitutionsisomere des L-Norvalins.

Durch Decarboxylierung von Norvalin entsteht n-Butylamin. Dessen Trivialname Norvalamin weist auf diese Reaktion hin.

Decarboxylierung von Norvalin zu n-Butylamin

Anwendung Bearbeiten

L-Norvalin hemmt das Enzym Arginase, so dass es zur Erhöhung der Arginin-Konzentration kommt. Norvalin kann anstelle von L-Leucin in Proteine eingebaut werden.

Einzelnachweise Bearbeiten

↑ Eintrag zu Norvalin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 26. Juni 2014.
↑ Datenblatt L-Norvaline bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 8. November 2016 (PDF).
C. I. Chang, J. C. Liao, L. Kuo: Arginase modulates nitric oxide production in activated macrophages, in: American Journal of Physiology, 1998, 274 (1 Pt 2), S. 342–348 ( (Memento vom 14. Januar 2016 im Internet Archive); PMID 9458885).
Izydor Apostol, Joseph Levine, Julie Lippincott, Jeanette Leach, Edward Hess, Christopher B. Glascock, Michael J. Weickert, Richard Blackmore: Incorporation of Norvaline at Leucine Positions in Recombinant Human Hemoglobin Expressed in Escherichia coli, in: J. Biol. Chem., 1997, 272 (46), S. 28980–28988 (doi:10.1074/jbc.272.46.28980; PMID 9360970).

[Römpp-1] Eintrag zu Norvalin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 26. Juni 2014.

[Sigma-2] Datenblatt L-Norvaline bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 8. November 2016 (PDF).

[3] C. I. Chang, J. C. Liao, L. Kuo: Arginase modulates nitric oxide production in activated macrophages, in: American Journal of Physiology, 1998, 274 (1 Pt 2), S. 342–348 ( (Memento vom 14. Januar 2016 im Internet Archive); PMID 9458885).

[4] Izydor Apostol, Joseph Levine, Julie Lippincott, Jeanette Leach, Edward Hess, Christopher B. Glascock, Michael J. Weickert, Richard Blackmore: Incorporation of Norvaline at Leucine Positions in Recombinant Human Hemoglobin Expressed in Escherichia coli, in: J. Biol. Chem., 1997, 272 (46), S. 28980–28988 (doi:10.1074/jbc.272.46.28980; PMID 9360970).