Helix-loop-helix Transkriptionsfaktoren sind ein Strukturmotiv DNA-bindender Proteine, das aus einer kurzen α-Helix besteht, die durch eine flexible Schleife (engl. loop) mit einer zweiten längeren Helix verknüpft ist. Dieses HLH-Motiv unterscheidet sich vom Helix-Turn-Helix-Motiv. Aufgrund der Flexibilität des Loops kann sich eine Helix zurückfalten und sich gegen eine zweite legen, so dass sich die beiden Monomere zu einem Vier-Helix-Bündel zusammenlagern können und dadurch sowohl mit der DNA als auch untereinander in Wechselwirkung treten.
Fehlt einem HLH-Protein ein α-helicaler Fortsatz, der für die Interaktion mit der DNA verantwortlich ist, dann resultieren bei der Dimerisierung eines solchen Torso-Proteins mit einem intakten Protein inaktive HLH-Heterodimere, denen die Fähigkeit fehlt, an eine DNA fest zu binden. Solche Torso-Proteine im Überschuss können also eine Homodimerisierung intakter HLH-Proteine blockieren und dadurch eine Bindung an die DNA verhindern. Somit bietet der Mechanismus der Heterodimerisierung der Zelle einen Kontrollmechanismus zur Inaktivierung spezifischer Gen-Regulatorproteine.
Literatur Bearbeiten
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.