Integrin β-1 (synonym CD29) ist ein Oberflächenprotein und ein Zelladhäsionsmolekül.
| Integrin beta-1 | |
|---|---|
| nach PDB 1K11 | |
| Andere Namen | Fibronectin receptor subunit beta, Glycoprotein IIa, GPIIA, CD29 |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 798 Aminosäuren, 88.415 Da |
| Bezeichner | |
| Externe IDs | |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Hovergen |
| Orthologe (Mensch) | |
| Entrez | 3688 |
| Ensembl | ENSG00000150093 |
| UniProt | P05556 |
| Refseq (mRNA) | NM_002211.3 |
| Refseq (Protein) | NP_002202.2 |
| PubMed-Suche | 3688
|
Eigenschaften Bearbeiten
Integrin β-1 bindet an die Aminosäuresequenz RGD und bildet entweder mit Integrin α-1, α-2, α-10 oder α-11 einen heterodimeren Rezeptor für Kollagen (Bindungssequenz GFPGER). Mit α-2, α-3, α-4, α-5, α-8, α-10, α-11 oder α-V bildet es einen heterodimeren Rezeptor für Fibronectin. Mit α-3 bildet es einen Rezeptor für Epiligrin, Thrombospondin und CSPG4. Mit α-4 bildet es einen Rezeptor für Fractalkine. Mit α-5 bildet es einen Rezeptor für Fibrinogen. Mit α-1, α-2, α-6 oder α-7 bildet es einen Rezeptor für Laminin und mit α-4 einen für VCAM1 (Bindungssequenz QIDS). Mit α-9 bildet es einen Rezeptor für VCAM1, Osteopontin und Cytotactin (Bindungssequenz AEIDGIEL). Mit α-V bildet es einen Rezeptor für Vitronectin. Integrin β-1 ist an verschiedenen zellulären Prozessen wie der Zyktokinese und der Angiogenese beteiligt. Es ist glykosyliert, phosphoryliert, acetyliert und besitzt eine Isopeptidbindung nach Sumoylierung.
Weblinks Bearbeiten
- MeSH Integrin β-1
Einzelnachweise Bearbeiten
- P. J. Goodfellow, H. A. Nevanlinna, P. Gorman, D. Sheer, G. Lam, P. N. Goodfellow: Assignment of the gene encoding the beta-subunit of the human fibronectin receptor (beta-FNR) to chromosome 10p11.2. In: Annals of Human Genetics. Band 53, Pt 1Januar 1989, S. 15–22, PMID 2524991.