Acetylserotonin-O-Methyltransferase (ASMT, EC 2.1.1.4) ist dasjenige Enzym, welches N-Acetylserotonin mit S-Adenosylmethionin methyliert, als Folge dessen entsteht Melatonin.
| Acetylserotonin O-methyltransferase | |
|---|---|
| Andere Namen | Hydroxyindole O-methyltransferase, HIOMT |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 345 Aminosäuren, 38.453 Da |
| Bezeichner | |
| Externe IDs | |
| Enzymklassifikation | |
| EC, Kategorie | 2.1.1.4 |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Hovergen |
| Orthologe (Mensch) | |
| Entrez | 438 |
| Ensembl | ENSG00000196433 |
| UniProt | P46597 |
| Refseq (mRNA) | NM_001171038.1 |
| Refseq (Protein) | NP_001164509.1 |
| PubMed-Suche | 438
|
Eigenschaften Bearbeiten
Die Isoform 1 katalysiert folgende Reaktion:
S-Adenosyl-L-methionin + N-Acetylserotonin → S-Adenosyl-L-homocystein + Melatonin
Die Isoformen 2 und 3 weisen keine enzymatische Aktivität auf.
Die Acetylserotonin-O-Methyltransferase wird in größeren Mengen in der Zirbeldrüse gebildet. In der Retina wird nur ASMT-mRNA gefunden, aber nicht das Protein.
Einzelnachweise Bearbeiten
- ↑ BRENDA - Information on EC 2.1.1.4 - acetylserotonin O-methyltransferase. Abgerufen am 18. Mai 2018.
- ↑ ASMT - Acetylserotonin O-methyltransferase - Homo sapiens (Human) - ASMT gene & protein. In: uniprot.org. 20. Juni 2018, abgerufen am 23. Mai 2018 (englisch).
- I. R. Rodriguez, K. Mazuruk, T. J. Schoen, G. J. Chader: Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters. In: Journal of Biological Chemistry. Band 269, Nummer 50, Dezember 1994, S. 31969–31977, PMID 7989373.
- M. Bernard, S. J. Donohue, D. C. Klein: Human hydroxyindole-O-methyltransferase in pineal gland, retina and Y79 retinoblastoma cells. In: Brain Research. Band 696, Nummer 1–2, Oktober 1995, S. 37–48, PMID 8574683.