Phaseolin auch Vicilin Pha v Allergen ist das Haupt Reserveprotein der Bohnenarten Gattungen Phaseolus und Vicia beispie

β-Phaseolin (Phaseolus vulgaris)
	Vorhandene Strukturdaten: 1PHS, 2PHL
Masse/Länge Primärstruktur	397 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotrimer (Dodecamer), Glycoprotein
Bezeichner
Gen-Name(n)	Pha v
Externe IDs	UniProt: P02853;
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Phaseolus, Vicia

α-Phaseolin (Phaseolus vulgaris)
Masse/Länge Primärstruktur	412 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotrimer, Glycoprotein
Bezeichner
Gen-Name(n)	Pha v
Externe IDs	UniProt: P07219;
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Phaseolus, Vicia

Phaseolin (auch: Vicilin, Pha v-Allergen) ist das Haupt-Reserveprotein der Bohnenarten (Gattungen Phaseolus und Vicia), beispielsweise auch der Gartenbohne (Phaseolus vulgaris). Es ist ein Gemisch mehrerer Glycoproteine, das während der Samenentwicklung gebildet wird. Es hat einen Anteil von 30 %–50 % an den Samenproteinen und wirkt beim Menschen als Allergen.

Aufbau Bearbeiten

Phaseolin besteht aus drei verschiedene Proteinen (alpha, beta, gamma). Alle drei Unterarten sind Glycoproteine, die über N-glykosidische Bindung angebunden sind. Sie gehören zu den so genannten 7S-Speicherproteinen.

Mane(GlcNAc)z
Man7(GlcNAc)2
Xylose-Man,(GlcNAc)

Nutzung Bearbeiten

Phaseolin ist in der Lage, die Aktivität des Enzyms α-Amylase, welches für die Spaltung von Kohlenhydraten verantwortlich ist, zu inhibieren. Phaseolinhaltige Pflanzenextrakte werden auf Grund dieser ernährungsphysiologischen Eigenschaft in Nahrungsergänzungsmitteln und Medizinprodukten eingesetzt und sind Gegenstand verschiedener Patentanmeldungen.

Einzelnachweise Bearbeiten

H. E. Paaren et al.: Purification of a seed glycoprotein: N-Terminal and deglycosylation analysis of phaseolin, in: PHYCHEM 26, S. 335–343 (1987), doi:10.1016/S0031-9422(00)81410-7
Rougé P, Culerrier R, Thibau F, Didier A, Barre A: A case of severe anaphylaxis to kidney bean: phaseolin (vicilin) and PHA (lectin) identified as putative allergens. In: Allergy. 66. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2011, S. 301–302, doi:10.1111/j.1398-9995.2010.02466.x, PMID 20804466.
Arnd Sturm, J. Albert Van Kuik, J. F. G. Vliegenthart, and Maarten J. Chrispeels: Structure, Position, and Biosynthesis of the High Mannose and the Complex Oligosaccharide Side Chains of the Bean Storage Protein Phaseolin, in: THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, Band 262, Nr. 28, Ausgabe vom 5. Oktober 1987, S. 13392-13403, PDF, PMID 3654619
Comparisons of phaseolin type and α-amylase inhibitor in common bean (Phaseolus vulgaris L.) in China. In: The Crop Journal. Band 4, Nr. 1, 1. Februar 2016, ISSN 2214-5141, S. 68–72, doi:10.1016/j.cj.2015.09.002 (sciencedirect.com [abgerufen am 16. Januar 2018]).

Weblinks Bearbeiten

Annika Röcker: Proteine – Wie sich Erbsen gegen Feinde wappnen, auf: Spektrum.de vom 24. Juli 2020 (Vicilin)

[Paaren-1] H. E. Paaren et al.: Purification of a seed glycoprotein: N-Terminal and deglycosylation analysis of phaseolin, in: PHYCHEM 26, S. 335–343 (1987), doi:10.1016/S0031-9422(00)81410-7

[2] Rougé P, Culerrier R, Thibau F, Didier A, Barre A: A case of severe anaphylaxis to kidney bean: phaseolin (vicilin) and PHA (lectin) identified as putative allergens. In: Allergy. 66. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2011, S. 301–302, doi:10.1111/j.1398-9995.2010.02466.x, PMID 20804466.

[Sturm-3] Arnd Sturm, J. Albert Van Kuik, J. F. G. Vliegenthart, and Maarten J. Chrispeels: Structure, Position, and Biosynthesis of the High Mannose and the Complex Oligosaccharide Side Chains of the Bean Storage Protein Phaseolin, in: THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, Band 262, Nr. 28, Ausgabe vom 5. Oktober 1987, S. 13392-13403, PDF, PMID 3654619

[4] Comparisons of phaseolin type and α-amylase inhibitor in common bean (Phaseolus vulgaris L.) in China. In: The Crop Journal. Band 4, Nr. 1, 1. Februar 2016, ISSN 2214-5141, S. 68–72, doi:10.1016/j.cj.2015.09.002 (sciencedirect.com [abgerufen am 16. Januar 2018]).