Das Enzym Formiat-Acetyltransferase (früher Pyruvat-Formiat-Lyase) (PFL) katalysiert die Reaktion von Pyruvat zu Acetyl-CoA und Formiat (Anion der Ameisensäure). Es ist Teil des anaeroben Energiestoffwechsels einiger Bakterien wie z. B. E. coli.
| Formiat-Acetyltransferase 1 (E. coli) | |
|---|---|
| Vorhandene Strukturdaten: 1cm5, 1h16, 1h17, 1h18, 1mzo, 1qhm, 2pfl, 3pfl | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 759 Aminosäuren |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer |
| Bezeichner | |
| Gen-Name(n) | pflB (EcoGene) |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | |
| EC, Kategorie | 2.3.1.54, Transferase |
| Reaktionsart | Übertragung einer Acetylgruppe |
| Substrat | Pyruvat + CoA |
| Produkte | Acetyl-CoA + Formiat |
| Vorkommen | |
| Homologie-Familie | Formiat-Acetyltransferase |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien |
PFL besitzt im aktiven Zentrum ein Glycylradikal. Dies wird posttranslational durch die PFL-Aktivase unter Umsetzung von S-Adenosylmethionin erzeugt. Es wird leicht von Luftsauerstoff zerstört.
Siehe auch Bearbeiten
Literatur Bearbeiten
- A. F. Wagner, M. Frey, F. A. Neugebauer, W. Schäfer, J. Knappe: The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 89, Nummer 3, Februar 1992, S. 996–1000, ISSN 0027-8424. PMID 1310545. PMC 48372 (freier Volltext).