Wärmehysterese

Unter Wärmehysterese oder thermischer Hysterese (TH) wird der Unterschied (die Hysterese) zwischen den Schmelz- und Erstarrungspunkten einer Lösung verstanden.

Wegabhängigkeit der Ursache und Wirkung (Hysterese)

Eigenschaften

Die Wärmehysterese kann in der Veränderung einer temperaturabhängigen Eigenschaft mancher Lösungen beobachtet werden: Ändert sich diese bei Erwärmung und Abkühlung um den gleichen Faktor, aber in unterschiedlichem Maße, so spricht man von Wärmehysterese. Die Trennung der Schmelz- und Gefriertemperatur wird als thermische Hysterese bezeichnet. Die Temperatur, bei der es zu Eisformation kommt, wird in diesem Zusammenhang als Hysterese-Gefrierpunkt bezeichnet.

Wärmehysterese in biologischen Systemen

Das für Wärmehysterese verantwortliche Anti-Frost-Protein aus Choristoneura fumiferana

Wärmehysterese in Lebewesen deutet auf das Vorhandensein biologischer Gefrierschutzmittel hin (beispielsweise Frostschutzproteinen, synonym thermale Hystereseproteine) und wurde in Tieren, Pflanzen, Bakterien und Pilzen beschrieben. Diese Proteine erzeugen eine Gefrierpunktserniedrigung und verringern die Bildung von Eiskristallen, indem sie in nicht-kolligativer Weise an die Oberfläche der entstehenden Eiskristalle binden.

Das Verhalten einer Reihe synthetischer Nukleinsäuren in Wasser-Methanol-Mischungen bei tieferen Temperaturen ist ebenfalls verzögert im Sinne einer Wärmehysterese.

Literatur

• Stefan Kasapis, Ian T. Norton, Johan B. Ubbink: Modern Biopolymer Science: Bridging the Divide between Fundamental Treatise and Industrial Application. Academic Press, 2009. ISBN 978-0-08-092114-3, S. 98 ff.

Einzelnachweise

1. Thermal Hysteresis. In: The free dictionary. Abgerufen am 18. November 2014.
2. E. Kristiansen, K. E. Zachariassen: The mechanism by which fish antifreeze proteins cause thermal hysteresis. In: Cryobiology. Band 51, Nummer 3, Dezember 2005, ISSN 0011-2240, S. 262–280, doi:10.1016/j.cryobiol.2005.07.007, PMID 16140290.
3. S. P. Graether, M. J. Kuiper, S. M. Gagné, V. K. Walker, Z. Jia, B. D. Sykes, P. L. Davies: Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect. In: Nature. Band 406, Nummer 6793, Juli 2000, ISSN 0028-0836, S. 325–328, doi:10.1038/35018610, PMID 10917537.
4. H. Kondo, Y. Hanada, H. Sugimoto, T. Hoshino, C. P. Garnham, P. L. Davies, S. Tsuda: Ice-binding site of snow mold fungus antifreeze protein deviates from structural regularity and high conservation. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 109, Nummer 24, Juni 2012, ISSN 1091-6490, S. 9360–9365, doi:10.1073/pnas.1121607109, PMID 22645341, PMC 3386094 (freier Volltext).
5. M. M. Harding, P. I. Anderberg, A. D. Haymet: ‚Antifreeze‘ glycoproteins from polar fish. In: European Journal of Biochemistry / FEBS. Band 270, Nummer 7, April 2003, ISSN 0014-2956, S. 1381–1392, PMID 12653993.
6. S. R. Inglis, J. J. Turner, M. M. Harding: Applications of type I antifreeze proteins: studies with model membranes & cryoprotectant properties. In: Current protein & peptide science. Band 7, Nummer 6, Dezember 2006, ISSN 1389-2037, S. 509–522, PMID 17168784.
7. J. Barrett: Thermal hysteresis proteins. In: The international journal of biochemistry & cell biology. Band 33, Nummer 2, Februar 2001, ISSN 1357-2725, S. 105–117, PMID 11240367.
8. Eberhard Neumann: Molekulare Hysterese und ihre kybernetische Bedeutung. In: Angewandte Chemie. 85, 1973, S. 430–444, doi:10.1002/ange.19730851003. (Memento vom 29. November 2014 im Internet Archive).