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4 Hydroxy Tetrahydrodipicolinat Synthase Die EC 4 3 3 7 ursprüngliche Bezeichnung Dihydrodipicolinat Synthase EC 4 2 1 5

4-Hydroxy-Tetrahydrodipicolinat-Synthase

Die 4-Hydroxy-Tetrahydrodipicolinat-Synthase (EC 4.3.3.7) (ursprüngliche Bezeichnung Dihydrodipicolinat-Synthase, EC 4.2.1.52), ist ein Enzym, das den ersten Schritt der Biosynthese von Lysin auf dem Diaminopimelat-Weg katalysiert.

Bakterielles DHDPS
Kristallstruktur der Dihydrodipicolinat-Synthase dapa-2 (ba3935) aus „Bacillus anthracis“ mit einer Auflösung von 1,94a.
Bezeichner
Gen-Name(n) DHDPS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.3.3.7

pflanzliches Dihydrodipicolinat-Synthase-Homotetramer, Vitis vinifera

Funktion Bearbeiten

Die 4-Hydroxy-Tetrahydrodipicolinat-Synthase katalysiert die Synthese der (4S)-4-Hydroxy-2,3,4,5-tetrahydro-(2S)-dipicolinsäure (HTPA) aus Brenztraubensäure (bzw. Pyruvat) und (2S)-2-Amino-4-oxobutansäure (L-Aspartat-β-semialdehyd):


Synthese der 4-Hydroxytetrahydrodipicolinsäure aus Brenztraubensäure und 2-Amino-4-oxobuttersäure

Das Enzym kommt nur im Diaminopimelat-Weg der Lysin-Biosynthese vor und fungiert als Schlüsselenzym. Es wird angenommen, dass der Reaktionsmechanismus aus drei Schritten besteht. Zunächst reagiert eine Aminogruppe des Enzyms mit der Ketogruppe des Pyruvats zur Schiffschen Base. Im Folgeschritt kommt es zu einer Aldol-Kondensation des Aspartat-β-semialdehyd mit dem zur Schiffschen Base tautomeren Enamin. Im letzten Schritt erfolgt die Cyclisierung und die Freisetzung der 4-Hydroxy-2,3,4,5-tetrahydrodipicolinsäure. die NMR-spektroskopisch als einziges Produkt der Reaktion gefunden wurde.

Der ursprünglich angenommene Reaktionsmechanismus der Enzymkatalyse ging davon aus, dass es sich bei dem Produkt um 2,3-Dihydrodipicolinat handelt. Daher wurde das Enzym als Dihydrodipicolinat-Synthase EC 4.2.1.52 klassifiziert. Nachdem jüngere Studien die 4-Hydroxy-2,3,4,5-tetrahydrodipicolinsäure als Produkt nahelegten, erfolgte die Umklassifizierung zur 4-Hydroxy-Tetrahydrodipicolinat-Synthase. Die Identität des Produkts wird in der Literatur jedoch kontrovers diskutiert.

Struktur Bearbeiten

Pflanzliches DHDPS ist ein Homotetramer, das aus einem Dimer enger Dimere besteht. Das aktive Zentrum befindet sich in der Mitte eines 8-faltigen α/β-Fass in jedem Monomer, wobei sich die Lysin-Bindungsstelle in einer Spalte an der engen Dimer-Grenzfläche befindet.

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ Griffin MD, Billakanti JM, Wason A, Keller S, Mertens HD, Atkinson SC, Dobson RC, Perugini MA, Gerrard JA, Pearce FG: Characterisation of the first enzymes committed to lysine biosynthesis in Arabidopsis thaliana. In: PLOS ONE. Band 7, Nr. 7, 2012, S. e40318, doi:10.1371/journal.pone.0040318, PMID 22792278, PMC 3390394 (freier Volltext), bibcode:2012PLoSO...740318G (englisch).
  2. Yugari Y, Gilvarg C: The condensation step in diaminopimelate synthesis. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 240, Nr. 12, 12. Dezember 1965, S. 4710–6, doi:10.1016/S0021-9258(18)97013-4, PMID 5321309.
  3. ↑ Blickling S, Renner C, Laber B, Pohlenz HD, Holak TA, Huber R: Reaction mechanism of Escherichia coli dihydrodipicolinate synthase investigated by X-ray crystallography and NMR spectroscopy. In: Biochemistry. Band 36, Nr. 1, 7. Januar 1997, S. 24–33, doi:10.1021/bi962272d, PMID 8993314.
  4. Devenish SR, Blunt JW, Gerrard JA: NMR studies uncover alternate substrates for dihydrodipicolinate synthase and suggest that dihydrodipicolinate reductase is also a dehydratase. In: Journal of Medicinal Chemistry. Band 53, Nr. 12, 24. Juni 2010, S. 4808–12, doi:10.1021/jm100349s, PMID 20503968.
  5. ↑ Soares da Costa TP, Muscroft-Taylor AC, Dobson RC, Devenish SR, Jameson GB, Gerrard JA: How essential is the 'essential' active-site lysine in dihydrodipicolinate synthase? In: Biochimie. Band 92, Nr. 7, Juni 2010, S. 837–45, doi:10.1016/j.biochi.2010.03.004, PMID 20353808.
  6. Externe Identifikatoren von bzw. Datenbank-Links zu (4S)-4-Hydroxy-2,3,4,5-tetrahydro-(2S)-dipicolinsäure: CAS-Nummer: 185103-33-7, PubChem: 53323638, ChemSpider: 26386323, Wikidata: Q27135685.
  7. Muscroft-Taylor AC, Soares da Costa TP, Gerrard JA: New insights into the mechanism of dihydrodipicolinate synthase using isothermal titration calorimetry. In: Biochimie. Band 92, Nr. 3, März 2010, S. 254–262, doi:10.1016/j.biochi.2009.12.004, PMID 20025926 (englisch).
  8. EC 4.3.3.7. In: IUBMB Enzyme Nomenclature. Abgerufen am 17. November 2023.
  9. William E. Karsten, Susan A. Nimmo, Jianguo Liu, Lilian Chooback: Identification of 2, 3-dihydrodipicolinate as the product of the dihydrodipicolinate synthase reaction from Escherichia coli. In: Archives of Biochemistry and Biophysics. Band 653, 2018, S. 50–62, doi:10.1016/j.abb.2018.06.011.
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Veröffentlichungsdatum:
Die 4 Hydroxy Tetrahydrodipicolinat Synthase EC 4 3 3 7 ursprungliche Bezeichnung Dihydrodipicolinat Synthase EC 4 2 1 52 ist ein Enzym das den ersten Schritt der Biosynthese von Lysin auf dem Diaminopimelat Weg katalysiert 2 3 4 5 Bakterielles DHDPS 1 Kristallstruktur der Dihydrodipicolinat Synthase dapa 2 ba3935 aus Bacillus anthracis mit einer Auflosung von 1 94a BezeichnerGen Name n DHDPSExterne IDs PubChem 381121417 CAS Nummer 9055 59 8EnzymklassifikationEC Kategorie 4 3 3 7pflanzliches Dihydrodipicolinat Synthase Homotetramer Vitis vinifera 1 Funktion BearbeitenDie 4 Hydroxy Tetrahydrodipicolinat Synthase katalysiert die Synthese der 4S 4 Hydroxy 2 3 4 5 tetrahydro 2S dipicolinsaure HTPA 6 aus Brenztraubensaure bzw Pyruvat und 2S 2 Amino 4 oxobutansaure L Aspartat b semialdehyd nbsp Synthese der 4 Hydroxytetrahydrodipicolinsaure aus Brenztraubensaure und 2 Amino 4 oxobuttersaure Das Enzym kommt nur im Diaminopimelat Weg der Lysin Biosynthese vor und fungiert als Schlusselenzym Es wird angenommen dass der Reaktionsmechanismus aus drei Schritten besteht Zunachst reagiert eine Aminogruppe des Enzyms mit der Ketogruppe des Pyruvats zur Schiffschen Base Im Folgeschritt kommt es zu einer Aldol Kondensation des Aspartat b semialdehyd mit dem zur Schiffschen Base tautomeren Enamin Im letzten Schritt erfolgt die Cyclisierung und die Freisetzung der 4 Hydroxy 2 3 4 5 tetrahydrodipicolinsaure die NMR spektroskopisch als einziges Produkt der Reaktion gefunden wurde 3 1 1 7 5 Der ursprunglich angenommene Reaktionsmechanismus der Enzymkatalyse ging davon aus dass es sich bei dem Produkt um 2 3 Dihydrodipicolinat handelt Daher wurde das Enzym als Dihydrodipicolinat Synthase EC 4 2 1 52 klassifiziert Nachdem jungere Studien die 4 Hydroxy 2 3 4 5 tetrahydrodipicolinsaure als Produkt nahelegten erfolgte die Umklassifizierung zur 4 Hydroxy Tetrahydrodipicolinat Synthase Die Identitat des Produkts wird in der Literatur jedoch kontrovers diskutiert 8 9 Struktur BearbeitenPflanzliches DHDPS ist ein Homotetramer das aus einem Dimer enger Dimere besteht Das aktive Zentrum befindet sich in der Mitte eines 8 faltigen a b Fass in jedem Monomer wobei sich die Lysin Bindungsstelle in einer Spalte an der engen Dimer Grenzflache befindet 1 Einzelnachweise Bearbeiten a b c d e Griffin MD Billakanti JM Wason A Keller S Mertens HD Atkinson SC Dobson RC Perugini MA Gerrard JA Pearce FG Characterisation of the first enzymes committed to lysine biosynthesis in Arabidopsis thaliana In PLOS ONE Band 7 Nr 7 2012 S e40318 doi 10 1371 journal pone 0040318 PMID 22792278 PMC 3390394 freier Volltext bibcode 2012PLoSO 740318G englisch Yugari Y Gilvarg C The condensation step in diaminopimelate synthesis In The Journal of Biological Chemistry Band 240 Nr 12 12 Dezember 1965 S 4710 6 doi 10 1016 S0021 9258 18 97013 4 PMID 5321309 a b Blickling S Renner C Laber B Pohlenz HD Holak TA Huber R Reaction mechanism of Escherichia coli dihydrodipicolinate synthase investigated by X ray crystallography and NMR spectroscopy In Biochemistry Band 36 Nr 1 7 Januar 1997 S 24 33 doi 10 1021 bi962272d PMID 8993314 Devenish SR Blunt JW Gerrard JA NMR studies uncover alternate substrates for dihydrodipicolinate synthase and suggest that dihydrodipicolinate reductase is also a dehydratase In Journal of Medicinal Chemistry Band 53 Nr 12 24 Juni 2010 S 4808 12 doi 10 1021 jm100349s PMID 20503968 a b Soares da Costa TP Muscroft Taylor AC Dobson RC Devenish SR Jameson GB Gerrard JA How essential is the essential active site lysine in dihydrodipicolinate synthase In Biochimie Band 92 Nr 7 Juni 2010 S 837 45 doi 10 1016 j biochi 2010 03 004 PMID 20353808 Externe Identifikatoren von bzw Datenbank Links zu 4S 4 Hydroxy 2 3 4 5 tetrahydro 2S dipicolinsaure CAS Nummer 185103 33 7 PubChem 53323638 ChemSpider 26386323 Wikidata Q27135685 Muscroft Taylor AC Soares da Costa TP Gerrard JA New insights into the mechanism of dihydrodipicolinate synthase using isothermal titration calorimetry In Biochimie Band 92 Nr 3 Marz 2010 S 254 262 doi 10 1016 j biochi 2009 12 004 PMID 20025926 englisch EC 4 3 3 7 In IUBMB Enzyme Nomenclature Abgerufen am 17 November 2023 William E Karsten Susan A Nimmo Jianguo Liu Lilian Chooback Identification of 2 3 dihydrodipicolinate as the product of the dihydrodipicolinate synthase reaction from Escherichia coli In Archives of Biochemistry and Biophysics Band 653 2018 S 50 62 doi 10 1016 j abb 2018 06 011 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title 4 Hydroxy Tetrahydrodipicolinat Synthase amp oldid 239516536