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β Globin beta Globin oder Hämoglobin beta Kette ist ein Protein aus der Familie der Globine dessen 147 Aminosäuren lange

β-Globin

β-Globin, beta-Globin, oder Hämoglobin beta-Kette ist ein Protein aus der Familie der Globine, dessen 147 Aminosäuren lange Polypeptidkette ein Häm als Cofaktor bindet und das so als Hämoglobin-Untereinheit beta (HBB) Teil von Hämoglobin-Proteinkomplexen in Wirbeltieren ist. Beim erwachsenen Menschen wird für den Sauerstofftransport als häufigste Form des Hämoglobins ein Tetramer aus zwei beta- und zwei alpha-Ketten (HBA) gebildet, das sogenannte adulte Hämoglobin A (HbA(1) – α2β2).

β-Globin
Struktur von β-Globin im Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name(n) HBB; CD113t-C; beta-globin

Genort Bearbeiten

Beim Menschen wird β-Globin (HBB) vom HBB-Gen codiert, das im Gen-Cluster des β-Globin-Locus (5′ - HBE1 – HBG2 – HBG1 – HBD – HBB -3′) auf Chromosom 11 liegt. Die Expression dieser einander sehr ähnlichen Gene wird hier über eine gemeinsame Locus-Kontrollregion (LCR) gesteuert und ist entwicklungsabhängig verschieden. Je nach Entwicklungsphase bzw. Zellmilieu kann die Proteinbiosynthese von entsprechenden ε-, γ-, δ- oder β-Globinen veranlasst werden.

Die gebildeten Proteine unterscheiden sich voneinander nur in wenigen Aminosäuren ihrer jeweils 147 AS langen Kette; doch zeigen die aus ihnen zusammengesetzten Hämoglobine Unterschiede im Sauerstoff-Bindungsvermögen. Während vorgeburtlich epsilon- (für embryonales Hämoglobin) und gamma-Globin (für fetales Hämoglobin, HbF) gebildet werden, sind es nach der Geburt normalerweise überwiegend beta- und seltener delta-Globin (für adultes Hämoglobin, HbA(1) – α2β2 bzw. HbA2 – α2δ2).

Erkrankungen Bearbeiten

Mutationen im Gen für β-Globin sind Ursache einer Erkrankung von roten Blutkörperchen, bei der typische Veränderungen ihrer Form auftreten, der Sichelzellenanämie. Das Fehlen von beta-Ketten verursacht eine Thalassemia major (auch ß0-Thalassämie); bei der Thalassemia minor (auch ß+-Thalassämie) ist die Menge von nachweisbarem β-Globin vermindert, die Symptome sind wenig ausgeprägt.

Interaktionen Bearbeiten

HBB weist mit dem α-Globin Protein-Protein-Interaktion auf.

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ Entrez Gene: HBB hemoglobin, beta. Abgerufen am 11. Mai 2012.
  2. Entrez Gene: HBE1 hemoglobin, epsilon 1. Abgerufen am 19. Mai 2012.
  3. Levings PP, Bungert J: The human beta-globin locus control region. In: Eur. J. Biochem. 269. Jahrgang, Nr. 6, März 2002, S. 1589–99, doi:10.1046/j.1432-1327.2002.02797.x, PMID 11895428.
  4. Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO, Pretorius IM, Jarman AP, Weatherall DJ: A review of the molecular genetics of the human alpha-globin gene cluster. In: Blood. 73. Jahrgang, Nr. 5, Mai 1989, S. 1081–104, PMID 2649166.
  5. Ulrich Stelzl, Worm Uwe, Lalowski Maciej, Haenig Christian, Brembeck Felix H, Goehler Heike, Stroedicke Martin, Zenkner Martina, Schoenherr Anke, Koeppen Susanne, Timm Jan, Mintzlaff Sascha, Abraham Claudia, Bock Nicole, Kietzmann Silvia, Goedde Astrid, Toksöz Engin, Droege Anja, Krobitsch Sylvia, Korn Bernhard, Birchmeier Walter, Lehrach Hans, Wanker Erich E: A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome. In: Cell. 122. Jahrgang, Nr. 6. United States September 2005, S. 957–68, doi:10.1016/j.cell.2005.08.029, PMID 16169070 (englisch).
  6. B Shaanan: Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1 A resolution. In: J. Mol. Biol. 171. Jahrgang, Nr. 1. England November 1983, S. 31–59, doi:10.1016/S0022-2836(83)80313-1, PMID 6644819 (englisch).

Literatur Bearbeiten

  • Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO, et al.: A review of the molecular genetics of the human alpha-globin gene cluster. In: Blood. 73. Jahrgang, Nr. 5, 1989, S. 1081–104, PMID 2649166.
  • Giardina B, Messana I, Scatena R, Castagnola M: The multiple functions of hemoglobin. In: Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 30. Jahrgang, Nr. 3, 1995, S. 165–96, doi:10.3109/10409239509085142, PMID 7555018.
  • Salzano AM, Carbone V, Pagano L, et al.: Hb Vila Real [beta36(C2)Pro → His] in Italy: characterization of the amino acid substitution and the DNA mutation. In: Hemoglobin. 26. Jahrgang, Nr. 1, 2002, S. 21–31, doi:10.1081/HEM-120002937, PMID 11939509.
  • Frischknecht H, Dutly F: A 65 bp duplication/insertion in exon II of the beta globin gene causing beta0-thalassemia. In: Haematologica. 92. Jahrgang, Nr. 3, 2007, S. 423–4, doi:10.3324/haematol.10785, PMID 17339197.
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Veröffentlichungsdatum:
b Globin beta Globin oder Hamoglobin beta Kette ist ein Protein aus der Familie der Globine dessen 147 Aminosauren lange Polypeptidkette ein Ham als Cofaktor bindet und das so als Hamoglobin Untereinheit beta HBB Teil von Hamoglobin Proteinkomplexen in Wirbeltieren ist 1 Beim erwachsenen Menschen wird fur den Sauerstofftransport als haufigste Form des Hamoglobins ein Tetramer aus zwei beta und zwei alpha Ketten HBA gebildet das sogenannte adulte Hamoglobin A HbA 1 a2b2 b GlobinStruktur von b Globin im HomotetramerBezeichnerGen Name n HBB CD113t C beta globin Inhaltsverzeichnis 1 Genort 2 Erkrankungen 3 Interaktionen 4 Einzelnachweise 5 LiteraturGenort BearbeitenBeim Menschen wird b Globin HBB vom HBB Gen codiert das im Gen Cluster des b Globin Locus 5 HBE1 HBG2 HBG1 HBD HBB 3 2 auf Chromosom 11 liegt Die Expression dieser einander sehr ahnlichen Gene wird hier uber eine gemeinsame Locus Kontrollregion LCR 3 gesteuert und ist entwicklungsabhangig verschieden Je nach Entwicklungsphase bzw Zellmilieu kann die Proteinbiosynthese von entsprechenden e g d oder b Globinen veranlasst werden 4 Die gebildeten Proteine unterscheiden sich voneinander nur in wenigen Aminosauren ihrer jeweils 147 AS langen Kette doch zeigen die aus ihnen zusammengesetzten Hamoglobine Unterschiede im Sauerstoff Bindungsvermogen Wahrend vorgeburtlich epsilon fur embryonales Hamoglobin und gamma Globin fur fetales Hamoglobin HbF gebildet werden sind es nach der Geburt normalerweise uberwiegend beta und seltener delta Globin fur adultes Hamoglobin HbA 1 a2b2 bzw HbA2 a2d2 Erkrankungen BearbeitenMutationen im Gen fur b Globin sind Ursache einer Erkrankung von roten Blutkorperchen bei der typische Veranderungen ihrer Form auftreten der Sichelzellenanamie Das Fehlen von beta Ketten verursacht eine Thalassemia major auch ss0 Thalassamie bei der Thalassemia minor auch ss Thalassamie ist die Menge von nachweisbarem b Globin vermindert die Symptome sind wenig ausgepragt 1 Interaktionen BearbeitenHBB weist mit dem a Globin Protein Protein Interaktion auf 5 6 Einzelnachweise Bearbeiten a b Entrez Gene HBB hemoglobin beta Abgerufen am 11 Mai 2012 Entrez Gene HBE1 hemoglobin epsilon 1 Abgerufen am 19 Mai 2012 Levings PP Bungert J The human beta globin locus control region In Eur J Biochem 269 Jahrgang Nr 6 Marz 2002 S 1589 99 doi 10 1046 j 1432 1327 2002 02797 x PMID 11895428 Higgs DR Vickers MA Wilkie AO Pretorius IM Jarman AP Weatherall DJ A review of the molecular genetics of the human alpha globin gene cluster In Blood 73 Jahrgang Nr 5 Mai 1989 S 1081 104 PMID 2649166 Ulrich Stelzl Worm Uwe Lalowski Maciej Haenig Christian Brembeck Felix H Goehler Heike Stroedicke Martin Zenkner Martina Schoenherr Anke Koeppen Susanne Timm Jan Mintzlaff Sascha Abraham Claudia Bock Nicole Kietzmann Silvia Goedde Astrid Toksoz Engin Droege Anja Krobitsch Sylvia Korn Bernhard Birchmeier Walter Lehrach Hans Wanker Erich E A human protein protein interaction network a resource for annotating the proteome In Cell 122 Jahrgang Nr 6 United States September 2005 S 957 68 doi 10 1016 j cell 2005 08 029 PMID 16169070 englisch B Shaanan Structure of human oxyhaemoglobin at 2 1 A resolution In J Mol Biol 171 Jahrgang Nr 1 England November 1983 S 31 59 doi 10 1016 S0022 2836 83 80313 1 PMID 6644819 englisch Literatur BearbeitenHiggs DR Vickers MA Wilkie AO et al A review of the molecular genetics of the human alpha globin gene cluster In Blood 73 Jahrgang Nr 5 1989 S 1081 104 PMID 2649166 Giardina B Messana I Scatena R Castagnola M The multiple functions of hemoglobin In Crit Rev Biochem Mol Biol 30 Jahrgang Nr 3 1995 S 165 96 doi 10 3109 10409239509085142 PMID 7555018 Salzano AM Carbone V Pagano L et al Hb Vila Real beta36 C2 Pro His in Italy characterization of the amino acid substitution and the DNA mutation In Hemoglobin 26 Jahrgang Nr 1 2002 S 21 31 doi 10 1081 HEM 120002937 PMID 11939509 Frischknecht H Dutly F A 65 bp duplication insertion in exon II of the beta globin gene causing beta0 thalassemia In Haematologica 92 Jahrgang Nr 3 2007 S 423 4 doi 10 3324 haematol 10785 PMID 17339197 Abgerufen von https de wikipedia org w index php title B Globin amp oldid 240858341